Tema 5. Alteraciones de Las Proteínas

Modificación Química de los Alimentos
TEMA 5: ALTERACIONES DE LAS PROTEÍNAS

Modificaciones químicas producidas por
tratamientos térmicos moderados. Pirolisis de
aminoácidos.
Racemización de aminoácidos. Formación de
enlaces isopeptídicos.
Formación de dehidroalanina, lisino-alanina y
sustancias relacionadas
Otras modificaciones químicas: oxidación de
aminoácidos azufrados y del triptófano
Objetivos
•Explicar los mecanismos químicos de la racemización de
aminoácidos, formación de enlaces isopeptídicos y de puentes de
lisino-alanina.
•Evaluar el efecto del pH en estas reacciones.
•Evaluar las consecuencias nutricionales y toxicológicas de estas
reacciones.
•Predecir el riesgo de que se produzcan dependiendo del tipo de
alimento y del tratamiento al que sea sometido.
•Indicar ejemplos de alimentos en los que alguna de ellas sea
especialmente frecuente.
•Explicar los rasgos generales y consecuencias toxicológicas de la
pirolisis de los aminoácidos.
INTRODUCCIÓN
Durante el procesado, el almacenamiento y la

preparación de los alimentos para el consumo, éstos se
someten a distintos tratamientos que provocan efectos,
a veces benéficos y a veces dañinos, en las proteínas. Por
esta razón, es muy importante conocer todas las posibles
reacciones con el objeto de optimizar los procesos
obteniendo las máximas ventajas y minimizando los
cambios indeseables.

INTRODUCCIÓN
Desde el punto de vista de la nutrición, el mayor daño que
puede ocurrir es la pérdida de los aminoácidos
indispensables.
Cuando una proteína se altera pueden suceder cambios
químicos que dañen algunos grupos químicos específicos
de los aminoácidos, lo cual es suficiente para reducir el
valor nutritivo de los alimentos.
Pero también hay que considerar que en ciertos casos se

provocan cambios negativos en las propiedades
funcionales, sensoriales y de textura.
INTRODUCCIÓN
La calidad nutritiva de las proteínas depende de la
biodisponibilidad de sus aminoácidos, lo que a su vez
está determinado por:
a) la velocidad y la intensidad con la que son liberados
por la acción de las enzimas proteolíticas y
b) la estructura química de dichos aminoácidos (si están
intactos, oxidados, reducidos, modificados por la
reacción de Maillard, etc.)

INTRODUCCIÓN
Los principales parámetros que influyen en la
aceleración de estos cambios químicos son los
siguientes:
✓temperaturas altas
✓agentes oxidantes y reductores
✓ácidos
✓álcalis
✓actividad acuosa
✓composición global del alimento
✓concentración de la proteína
✓actividad enzimática
INTRODUCCIÓN
Todos ellos están tan relacionados entre sí, que resulta

difícil estudiarlos individualmente.
Por ejemplo, dos alimentos sometidos a una misma
temperatura se ven afectados de distinta manera; el
calor intenso acelera todas las reacciones de deterioro;
de forma semejante, los ácidos son más efectivos en
caliente que en frío, etc.; este tipo de interrelación se da
con todos los factores mencionados.

INTRODUCCIÓN
El método más común utilizado en el procesado de
alimentos es el tratamiento térmico.
Se lleva a cabo para inactivar los microorganismos
responsables de reacciones oxidativas e hidrolíticas
durante el almacenamiento. Además, este tratamiento
puede convertir en inocuas algunas proteínas que
causan reacciones alérgicas.
Desgraciadamente, los efectos beneficiosos suelen ir
acompañados de cambios que afectan negativamente al
valor nutritivo y a las propiedades funcionales de las
proteínas.
PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros muy complejos formados por cadenas de
aminoácidos cuya secuencia está determinada por la información genética.
Los aminoácidos se encuentran unidos mediante el “enlace peptídico”,
formado entre el grupo amino de un aa y el grupo carboxilo de otro con
pérdida de una molécula de agua. Por tanto, tiene estructura de una amida.

PROTEÍNAS
Los electrones del grupo
carbonilo se encuentran
deslocalizados, dando al enlace
C-N cierto carácter de doble
enlace y, por ello, no hay
rotación en torno al enlace C-N.
Además, tiene como
consecuencia que los grupos
amino no se protonan y cada
segmento de seis átomos del
esqueleto polipeptídico se
encuentran en el mismo plano.
Por último, entre los grupo C=O
y NH pueden formarse enlaces
de hidrógeno en condiciones
adecuadas.
trans
PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA PROTEÍNAS

Corresponde al orden secuencial de aa, encontrándose todos en la
configuración L. Al extremo con el grupo amino libre se le conoce
como N-terminal (es el comienzo de la cadena) y al extremo con el
grupo carboxilo libre, como C-terminal (el final de la cadena).
La longitud de la cadena (n) y la secuencia

de los n aa que se han unido determina
las propiedades fisicoquímicas,
estructurales, biológicas y funcionales de
las proteínas.
Además, la secuencia de aa también
determina las estructuras secundarias y
terciarias de las proteínas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA PROTEÍNAS

Estructura
helicoidal
La estructura secundaria es la disposición
de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aminoácidos, a medida que
van siendo enlazados durante la síntesis
de proteínas y, gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable.
En general, se encuentran en estructuras Estructura
helicoidales y en estructuras en lámina. en lámina
Helicoidales cuando los dos ángulos
tienen el mismo valor, estabilizadas por
enlaces de H paralelos al eje de la hélice.
En lámina, los enlaces de H son entre
láminas ya que los grupos C=O y NH son
perpendiculares a las lámina.

ESTRUCTURA TERCIARIA PROTEÍNAS

La estructura terciaria corresponde a la organización tridimensional de la cadena,
que contiene regiones de estructuras secundarias bien definidas y otras menos
definidas, cuando se pliega sobre sí misma. Esto se hace para optimizar diversas
interacciones hidrofóbicas, electrostáticas, de Van der Waals… La mayoría de los
restos hidrofóbicos quedan en el interior y los restos hidrofílicos hacia fuera. La
proporción de superficie apolar y polar de la parte externa influye en las
propiedades fisicoquímicas de las proteínas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA PROTEÍNAS

Hace referencia a la disposición
espacial adoptada por una
proteína que contienen más de
una cadena polipeptídica
(dímeros, trímeros…), que
pueden ser iguales o no.
Los enlaces que las mantienen
unidas son los mismos que los
que se dan en la estructura
terciaria: enlaces de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas y
electroestáticas.
Parece ser que se produce para
Típica en proteínas alimentarias de los cereales, “enterrar” las superficies
cuyos aa presentan más de un 35% de restos hidrofóbicas expuestas en las
hidrofóbos subunidades.

PROTEÍNAS
Hasta el momento, se cree que la estructura primaria de
una proteína induce a establecer las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria ya que el ADN no sólo
determina la estructura primaria sino también los niveles
superiores de estructura.
Sin embargo, la actividad biológica de la proteína
depende en gran medida de su estructura terciaria
específica mantenida por los enlaces mencionados.

PROTEÍNAS
Cuando una proteína se somete a:
✓Calor (se rompen fácilmente los puentes débiles de

hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas)
✓Determinadas sustancias químicas
✓Cambios de pH (las atracciones y repulsiones
iónicas cambian)
Su estructura terciaria se desorganiza (desnaturalización)

y las cadenas peptídicas adquieren una conformación al
azar, que induce a la pérdida de su actividad biológica.

HIDRÓLISIS DE PROTEÍNAS
Una de las estrategias seguidas para mejorar las propiedades

funcionales (solubilidad, capacidad espumante, emulsificación…)
de las proteínas es inducir la hidrólisis parcial o total de las mismas
utilizando enzimas proteolíticas.
Los hidrolizados de proteínas se pueden digerir rápidamente y

están indicados en alimentos infantiles y de adultos.

PÉPTIDOS
AMINOÁCIDOS LIBRES
Formados cuando la
hidrólisis no es completa
sin
otras reacciones
modificar
Modificados por
desaminación o
descarboxilación

Los péptidos pueden contribuir a proporcionar sabores y olores
favorables y desfavorables. Más allá de las reacciones que
puedan producirse en un medio complejo , en presencia de
otros compuestos, los péptidos de 2 a 10 aminoácidos pueden
en función de su carácter hidrófilo o hidrófobo presentar
sabores amargos (hidrofóbicos) y dulces (hidrofílicos).
La sustitución en cadenas péptidicas de L-aminoácidos por D-aminoácidos

reduce o modifica el gusto amargo, lo que indica la importante
estereoespecificidad del gusto amargo.

Los aminoácidos libres originados también pueden contribuir a proporcionar
sabores a ciertos alimentos:
•Queso Camembert
•Queso Roquefort
Los aa en proporción adecuada imparten el sabor de su identidad.
El glutamato monosódico aumenta el sabor y tiene muchos usos en la
industria (preparación de sopas, elimina sabores desagradables como el
excesivo sabor de las cebollas)
Intervienen en el oscurecimiento o pardeamiento de los tejidos vegetales y

animales (tirosina y dopa por acción de las polifenoloxidasas forman
melaninas)
Intervienen en reacciones de pardeamiento no enzimático (reacción de

Maillard) con azúcares reductores formando sabores agradables en algunos
casos.
Ácido glutámico + Ácido aspártico

Aminoácidos + Creatinina + nucleótidos
sustituto de la sal
sabor a pescado
carnes rebozadas
y fritas
glicina alanina arginina

+ carbohidratos sabor a carne asada
cistina
serina + glucosa olor a café tostado
treonina

UN EJEMPLO
El ajo. Contiene un aminoácido específico, la aliina. Este no es
responsable del olor característico del ajo, pero al ser
machacado (mortero, dientes o sistema digestivo), una enzima
presente en el ajo, la alinasa, convierte la alíina en alicina, la cual
es la responsable del olor. La alicina, a su vez, se transforma en
una serie de compuestos sulfurados, varios de los cuales han
sido asociados a protección cardiovascular y ante ciertos
cánceres. La alicina, durante muchos años se le conoció como la
penicilina rusa, dado a sus poderosas propiedades
antibacterinas
Alicina Aliina



ALTERACIONES DE LAS PROTEÍNAS
En esta parte trataremos los efectos deseables e

indeseables que el procesado ejerce sobre las proteínas,
que los clasificamos como:
1. Cambios en la calidad nutricional de las proteínas
2. Cambios en las propiedades funcionales de las
proteínas
3. Modificación química de las proteínas

1. CAMBIOS EN LA CALIDAD NUTRICIONAL DE LA PROTEÍNA
I. Efectos de los tratamientos térmicos

moderados: desnaturalización
II. Efectos de los tratamientos térmicos
elevados: alteraciones químicas de los
aminoácidos
III. Efectos de los tratamientos con
diferentes sustancias químicas

1. CAMBIOS EN LA CALIDAD NUTRICIONAL DE LA PROTEÍNA
Reacciones químicas producidas por calentamiento de las proteínas

Ventajoso No ventajoso

I. Efectos de los tratamientos térmicos moderados

En la desnaturalización de proteínas se pasa de un estado ordenado a un
estado desordenado, sin romper ninguna unión peptídica.
Se producen modificaciones en la conformación de las proteínas
(estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria), y desenmascaramiento
de zonas hidrofóbicas, dando como resultado el desplegamiento de la
molécula.
Desde el punto de vista nutricional, se modifica la digestibilidad: en
general la digestibilidad aumenta, ya que al desplegarse quedan más
sitios expuestos al ataque de las proteasas. La digestibilidad puede
disminuir si el desplegamiento de la proteína va seguido de agregación.
También se modifican las propiedades funcionales de las proteínas
(solubilidad, capacidad de formar geles, capacidad emulsificante,
capacidad espumante, etc.). Estas propiedades no las trataremos en este
tema.
DESNATURALIZACIÓN



II. Efectos de los tratamientos térmicos elevados
Las proteínas sufren varios cambios químicos durante su procesado

a T elevadas.
La mayor parte de esos cambios son irreversibles y algunas de
estas reacciones originan aminoácidos potencialmente tóxicos.
Si las proteínas se calientan a temperaturas superiores a 200 oC
algunos restos de aa se descomponen y pirolizan.
Algunos de estos aa tienen una alta actividad mutagénica. Los
productos más carcinógenos son los formados por pirólisis de
Tiptófano (Trp) y ácido glutámico (Glu).
Se producen en los asados, horneados y tratamientos en parrillas
de carnes y pescados.

Alteración química de los aminoácidos

Podemos destacar:
✓Racemización
✓Desulfuración
✓Oxidación
✓Desamidación
✓Formación de aminas heterocíclicas
✓Entrecruzamiento
✓Formación de nuevos aminoácidos
✓Reacciones carbonil-amina (reacción de Maillard)

RACEMIZACIÓN

Cuándo ocurre:
➢Alimentos texturizados (tratamiento térmico moderado a pH
alcalino)
➢Tostado (hidrólisis de las proteínas: temperaturas superiores
a 200 oC)
Invariablemente conducen a la racemización

parcial de los L-aminoácidos a D-aminoácidos

Mecanismo de la racemización a pH alcalino
Disminuye la digestibilidad
de las proteínas y, por tanto,
se pierden aa esenciales
reduciéndose el valor
nutritivo de los alimentos.
Se debe a que los enlaces
peptídicos en los que
participan los D-aa son mas
dificilmente hidrolizables
por las proteasas gástricas.
Además, los D-aa no pueden
utilizarse para la síntesis de
Eliminación:
dehidroalanina
proteínas in vivo.

DESULFURACIÓN
La desulfuración de aa azufrados (cisteína, cistina y metionina) es

una de las primeras alteraciones de los alimentos al someterlos a
tratamientos térmicos comerciales.
La degradación de estos aa conduce a moléculas que contienen
azufre como sulfuros, disulfuros, etc., algunas volátiles y muy
olorosas.
Cisteína Cistina Metionina

Los tratamientos térmicos a temperaturas superiores a 115 °C conducen a

la formación de sulfuro de hidrógeno, sulfuro de dimetilo y ácido cisteico, a
partir de residuos de cistina y cisteína. Esto puede ocurrir durante la
esterilización de ciertos alimentos, como la leche.
Se pierden aminoácidos esenciales. Estas reacciones son características en

carnes, pescados, leche y preparados proteicos, y la producción de
compuestos volátiles contribuyen al aroma de estos alimentos al cocinarse.

OXIDACIÓN
Hay numerosos tratamientos tecnológicos que pueden considerarse como
oxidantes:
• los tratamientos térmicos realizados al aire (atomización y otras formas
de secado),
• el tratamiento con peróxido de hidrógeno (utilizado como decolorante,
para detoxificar productos contaminados con aflatoxina o que
contienen factores antinutricionales, o como antimicrobiano para
esterilizar embalajes alimentarios),
• tratamiento con hipoclorito de sodio (se utiliza mucho por sus
propiedades desinfectantes y detoxificantes),
• el contacto con lípidos o polifenoles en vías de oxidación (en este
proceso se forma entre otros compuestos, peróxido de hidrógeno),
• la irradiación gamma,
Estos tratamientos afectan las cadenas laterales de los aminoácidos,
siendo los más sensibles los aminoácidos azufrados, el triptofano, y en
menor grado la tirosina y la histidina.
APRENDER A DIBUJAR
ALGÚN EJEMPLILLO
OXIDACIÓN de cistina o cisteína
La oxidación de estos
aminoácidos conduce a la
formación de numerosos
derivados.
Algunos de ellos, como la
cisteína monosulfóxido y la
cisteína disulfona pueden
sufrir una reacción de β-
eliminación que conduce a la
formación de dehidroalanina.

En medio alcalino, la cisteína y la cistina siguen la ruta de la b-eliminación para

producir restos de dehidroalanina.

OXIDACIÓN de metionina
La metionina se oxida fácilmente a metionina sulfóxido y, en condiciones

más drásticas, a metionina sulfona.
Biológicamente
indisponible

OXIDACIÓN del triptófano
Trp
El Trp, en medio
moderadamente ácidos
y en condiciones
oxidantes débiles o
fuertes, se oxida
originado varios
productos identificados
(y otros muchos no
identificados) que son
biológicamente activos,
siendo casi todos ellos
mutagénicos y
carcinógenos.

OXIDACIÓN de la tirosina
La tirosina en presencia de la enzima peroxidasa y peróxido de

hidrógeno conduce a la formación de ditirosina, encontrada en las
masa de pan.
Tir

OXIDACIÓN
Además, algunos agentes oxidantes dan lugar a la polimerización de

proteínas por formación de enlaces o puentes disulfuro

DESAMIDACIÓN
Los aminoácidos involucrados no son esenciales, de manera que la
desamidación de asparagina o glutamina, para pasar a ácido aspártico o
glutámico, respectivamente, no tiene consecuencias desde el punto de vista
nutricional.
Sin embargo, al modificarse la carga eléctrica al aparecer un grupo carboxilo,
se modifican el pH y sus propiedades funcionales.
Asparagina Glutamina
Ácido glutámico
Ácido aspártico

FORMACIÓN DE AMINAS HETEROCÍCLICAS
La relación entre la dieta y enfermedades como el cáncer es indudable.

En este sentido, un factor muy importante es la formación de aminas
heterocíclicas durante el tratamiento térmico de la carne y el pescado
(por encima de los 100 oC). Algunos de estos compuestos tienen un
altísimo poder mutagénico y son potencialmente cancerígenos para el
hombre.
Estas aminas se pueden formar a partir de ciertos aminoácidos o residuos
de aminoácidos (triptófano, glutámico), y también a partir de creatina y
creatinina. Estos dos últimos compuestos están presentes en la carne y, si
bien no son de naturaleza proteica, los incluiremos en esta sección.
La formación de aminas heterocíclicas se debe al proceso de PIRÓLISIS de
los alimentos.

Destrucción de residuos de triptofano
Condiciones: tratamientos térmicos enérgicos a temperaturas superiores a

200 °C, en presencia de oxígeno, como en la superficie de la carne o el
pescado asado.
Consecuencias: destrucción de aminoácidos esenciales y formación de
derivados cíclicos, algunos con fuerte poder mutagénico. Los compuestos
más abundantes formados en estas condiciones son las β-carbolinas, que no
poseen poder mutagénico propio, pero potencian el poder mutagénico de
otros compuestos.
b-CARBOLINA

Destrucción del ácido glutámico
Condiciones: tratamientos térmicos severos.

Consecuencias: formación de derivados heterocíclicos mutagénicos.

A partir de creatina y creatinina
Condiciones: tratamientos
térmicos enérgicos en alimentos
como carne y pescado, que
contienen creatina y creatinina.
Consecuencias: formación de
aminas heterocíclicas de alto
poder mutagénico.

Los tres mutágenos más potentes formados en el asado del pescado son:

ENTRECRUZAMIENTO
Numerosas proteínas alimentarias contienen enlaces cruzados, tanto intra-
como intermoleculares (enlaces disulfuro en proteínas globulares), cuya
función es la de frenar la proteólisis metabólica.
En el procesado de los alimentos (altas temperaturas o pH alcalinos) se
forman otros enlaces cruzados que reducen la digestibilidad de las proteínas
y la disponibilidad biológica de los aa implicados en los nuevos enlaces.
Enlace isopeptídico
(más difícil de hidrolizar)

ENTRECRUZAMIENTO
Otro tipo de entrecruzamiento se puede dar cuando se irradian los

alimentos con radiaciones ionizantes que promueven la ionización del
agua, originando radicales libres que provocan a su vez la polimerización
de proteínas

FORMACIÓN DE NUEVOS ANIMOÁCIDOS
Los tratamientos térmicos enérgicos o realizados en medio alcalino pueden

provocar la formación de dehidroalanina, que se puede condensar con
residuos de lisina, ornitina o cisteína, formando uniones covalentes intra o
intermoleculares de lisinoalanina, ornitinoalanina o lantionina,
respectivamente.

Dada la gran
importancia de la
lisina desde el
punto de vista
nutricional, el caso
más importante es
la formación de
lisinoalanina (LAL)

La disminución de la digestibilidad se debe a dos factores:

1. Por la incapacidad de la tripsina (enzima) de escindir el enlace peptídico
cruzado lisinoalanina.
2. Además, las dificultades estéricas expuestas por los enlaces cruzados
impiden la hidrólisis de otros enlaces próximos a la lisinoalanina.
Esto implica la disminución de la biodisponoibilidad de la lisina en proteínas
tratadas en medio básico
Cuanto mayor sea el pH y la temperatura, mayor contenido en lisinoalanina formada
La formación de lisinoalanina se puede disminuir o impedir añadiendo

compuestos nucleófilos (amoniaco, cisteína o sulfitos) que reaccionan mucho
más deprisa con el grupo amino de la lisina, compitiendo con la DHA.

REACCIONES CARBONIL-AMINA
Reacciones CARBONIL-AMINA (reacción de Maillard): de todas las

modificaciones químicas inducidas en el procesado es la más importante, ya
que es la tiene un mayor impacto en las propiedades sensoriales y
nutricionales.
Las proteínas y los aa proporcionan el grupo amino necesario, y los azúcares
reductores, el ácido ascórbico y los compuestos carbonílicos originados en la
oxidación de los lípidos, el grupo carbonilo.
El resultado es la degradación de los aa a aldehídos, amoniaco y CO2. Cada
aldehído proporciona un aroma característico.
La reacción de Maillard disminuye el valor nutritivo de las proteínas. Algunos

de los productos originados incluso pueden ser tóxicos. El aa que sufre más
esta reacción es la Lys.

Esta reacción se produce entre compuestos con una función amina

primaria (α- NH2 terminal, α-NH2 de aminoácidos libres, ε-NH2 de los
residuos de lisina, etc.), y compuestos con grupos carbonilo (azúcares
reductores, ácido ascórbico, vitamina K, o-fenoles, compuestos aromáticos
como el aldehído cinámico y la vainillina, aldehídos y cetonas producto de
la oxidación de lípidos, etc.).
La producción de humo por

combustión de madera libera,
entre otros productos, aldehídos
(acetaldehído, formaldehído,
etc.) que reaccionan con las
proteínas de los alimentos
ahumados, disminuyendo la
disponibilidad de lisina.


III. Efectos de los tratamientos con diferentes

sustancias químicas
Podemos destacar:
• Oxidación: destacando las reacciones de oxidación
al reaccionar con:
✓ Reacción con lípidos
✓ Reacción con polifenoles
✓ Reacción con compuestos clorados
• Reacción con nitritos
• Reacción con sulfitos

OXIDACIÓN: REACCIONES CON LÍPIDOS
La oxidación de lípidos conduce a radicales libres alcoxi y peroxi que

reaccionan a su vez con proteínas generando nuevos radicales, los cuales
al polimerizar generan enlaces cruzados entre proteínas.
También los hidroperóxidos lipídicos descomponen formando aldehídos y
cetonas que reaccionan con los grupos amino formando bases de Schiff,
que evolucionan con formación de aromas anómalos y melanoidinas.


OXIDACIÓN: REACCIÓN CON POLIFENOLES

En los alimentos de origen vegetal hay más de 2000 compuestos polifenólicos,
entre ellos los ácidos fenólicos, los antocianos, las flavonas, los taninos, y los
derivados del ácido cinámico, como el ácido cafeico y el ácido clorogénico. En
presencia de oxígeno, estos compuestos polifenólicos se oxidan en medio
alcalino o próximo a la neutralidad, por acción de la polifenoloxidasa, dando
como producto orto-quinonas, que luego se polimerizan (pardeamiento
enzimático).
O bien reaccionan con grupos amino terminales, aminoácidos libres como
lisina y cisteína, o con los mismos residuos aminoácidos de proteína. Los
residuos de metionina se pueden oxidar a metionina sulfóxido. Esto se
produce en la purificación tecnológica de proteínas a partir de hojas o de
ciertos granos ricos en polifenoles, como el girasol.
Las consecuencias nutricionales del contacto de las proteínas con polifenoles
oxidados se deben fundamentalmente a la disminución de la disponibilidad de
lisina, y en menor grado de otros aminoácidos como la metionina.

El grupo ε-amino de
la lisina puede
condensarse con las
quinonas en su forma
desprotonada, es
decir, que esta
reacción se ve
favorecida a pH
alcalino. Esto se da a
menudo en el
fraccionamiento
tecnológico de
proteínas a partir de
vegetales (trituración,
solubilización en
medio alcalino, etc.).

OXIDACIÓN: REACCIÓN CON COMPUESTOS CLORADOS

Las disoluciones de compuestos clorados, como Cl2, ClO2 o hipoclorito de
sodio se utilizan para desinfectar o descontaminar pescado, o carcasas de
aves, cerdo o carne.
El clorado del agua es un método barato y sencillo para controlar el
crecimiento microbiano y reutilizar el agua. Durante la inmersión de las
carcasas en agua clorada, éstas absorben agua.
Los compuestos clorados pueden

reaccionar con aminoácidos,
particularmente con el triptofano, para
formar derivados clorados mutagénicos.
Se han identificado tres compuestos en
una fracción altamente mutagénica
extraída de estos productos: 1,1,3-
tricloropropanona; 1,1,3,3-
tetracloropropanona y dicloroquinolina.

REACCIÓN CON NITRITOS
La formación de derivados en los alimentos ocurre con frecuencia debido a

un contacto de compuestos del alimento con nitritos provenientes, o bien de
la reducción de nitratos por microorganismos, o de un agregado directo de
nitritos como conservante en semiconservas. Los nitritos inhiben la
formación de toxinas como el Clostridium botulinum, modifican el color de
los fiambres al combinarse con la mioglobina, y contribuyen también a la
formación de derivados aromáticos.

Los mecanismos de nitrosación son complejos. En medio ácido, los nitritos

pasan a ácido nitroso, que luego se transforma en anhídrido nitroso. El
anhídrido nitroso reacciona con aminas secundarias desprotonadas, como
la prolina, formando en este caso nitrosopirrolidina, compuesto que se
encuentra en el jamón cocido seguramente debido a la nitrosación de
prolina libre.

Los aminoácidos que poseen uno o más átomos de nitrógeno en sus

cadenas laterales, como el triptofano y la histidina pueden sufrir
también una N-nitrosación. También pueden reaccionar con cisteína,
lisina, arginina y tirosina

REACCIÓN CON SULFITOS

Los sulfitos reducen los enlaces disulfuro de las proteínas para dar S-
sulfonatos. No reaccionan con los restos de cisteína.
La sulfitólisis permite
modificar la solubilidad de
ciertas proteínas, y
generalmente afecta sólo los
puentes disulfuro accesibles.
Con respecto al valor
nutricional, aparentemente
no provoca ningún efecto
desfavorable.

ALTERACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
En esta parte trataremos los efectos deseables e

indeseables que el procesado ejerce sobre las proteínas,
que los clasificamos como:
1. Cambios en la calidad nutricional de la proteína

2. Cambios en las propiedades funcionales de las
proteínas
3. Modificación química de las proteínas

3. MODIFICACIÓN QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria de las proteínas contiene varias cadenas laterales

reactivas que, modificadas químicamente, pueden mejorar las propiedades
funcionales de las proteínas pero al tiempo pueden originar derivados tóxicos.
grupo tiol de los grupo e-amino

restos de cisteína de los restos de
lisina

ALQUILACIÓN
Se altera la polaridad de la proteína

y, por tanto, su solubilidad
Dependiendo de la naturaleza de R
aumenta la hidrofobia o la hidrofilia
de la proteína.
Si R es una cadena carbonada
alifática se hace más hidrófoba; si R
es un resto de azúcar, la proteína se
vuelve más hidrófila

Las proteínas aciladas suelen

ACILACIÓN ser más solubles que las
originales, pero los nuevos
enlaces formados no se
hidrolizan, por lo que se
reduce el valor nutritivo de
las mismas.
Si se usa un cloruro de ácido

con un resto de ácido graso (R-
COCl), se mejora la lipofilia y la
capacidad de fijar grasas

Las proteínas fosforiladas son

muy sensibles a la coagulación
FOSFORILACIÓN inducida por los iones calcio, por
lo que la fosforilación puede ser
conveniente para la elaboración
de sucedáneos del queso.
Las proteínas pueden ser
fosforiladas por reacción con
oxicloruro de fósforo. Tiene lugar
sobre los grupos hidroxilo de los
restos de serina y treonina, así
como del grupo amino de los
restos de lisina.
Induce la polimerización
de las proteínas

4. MODIFICACIÓN ENZIMÁTICA DE LAS PROTEÍNAS
En los sistemas biológicos, in vivo, se producen diversas modificaciones

enzimáticas de las proteínas. Estas modificaciones se pueden agrupar en seis
categorías generales:
1. Glicoxidación
2. Hidroxilación
3. Fosforilación
4. Metilación
5. Acilación
6. Entrecruzamiento
Se puede recurrir a estas modificaciones in vitro para mejorar sus
propiedades funcionales. Con fines alimentarios sólo son útiles unas pocas.

Temas para trabajos

Gluten
Genes y cromosomas del trigo
Carne. Mioglobina y radicales libres
Pan
Proteínas de la leche
Proteínas de los huevos
Hidrolizado de huevo
Lipólisis en leche
Modificación Química de la Queratina
Consecuencias de a oxidación de proteínas: envejecimiento

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