Estructuras

Primaria: es la propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada

proteína

Secundaria: Ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio a lo largo de su eje y

se estabiliza por puentes de hidrógeno interacciones hidro fóbicas y las dipolo dipolo produciendo
felices y una vuelta completa consta de 3.6 aminoácidos las cadenas R quedan orientadas
perpendicularmente hacia el exterior del eje central presenta el menor grado de energía libre y es
la forma más estable, cuentas más interacciones de esta naturaleza existen y es más estables, otro
tipo es la conformación B presente en las queratinas y en proteínas fibrosas que se encuentran en
la piel de mamíferos y la seda, también las hélices de colágeno están en la proteína fibrosa del
tejido conectivo y le confiere alta rigidez y resistencia para la piel.

Terciaria: se dobla la cadena péptica sobre sí misma para producir una estructura plegada y
compacta como las son los globulares, al disolverse en agua adquieren la estructura con la mínima
energía libre y en esas condiciones corresponden a su estado físico o químico más estable, los no
polares se orientan hacia el interior de la molécula y los polares hacia el exterior, de una sola
cadena se compone de dominios que se definen como regiones de una secuencia que se pliegan
en estructura de manera independiente, el número de dominios depende de su peso molecular.

Cuaternaria: no necesariamente existe en todos los poli péptidos se refiere a la asociación dos o
más cadenas, las interacciones que estabilizan las cadenas polipépticas plegadas en las proteínas
en múltiples subunidades son los mismos tipos que los que estabilizan la estructura terciaria, estos
son puentes salinos o interacciones electrostática, fuentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals,
interacciones hidrofóbas y en ocasiones enlaces disulfuro , Proporcionar la energía necesaria para
estabilizar la estructura de múltiples subunidades,
Cada cadena polipéptidica es una asimétrica en el agregado, puede exhibir una amplia variedad de
simetrías y la forma está en dímeros, trímeros , tetrámeros, etc.

Cuadro comparativo
Estructura Primaria Secundaria Terciaria Cuartearía
Característica Determinada por la Se encuentra en La estructura Se Se refiere
s secuencia de forma de hélice Y se ilustra con el agregados
aminoácidos mantiene con plegado de la Se mantienen
Unidos por enlaces puentes de hélice unidos por
peptídicos hidrógeno Por puentes de puentes de
disulfuro hidrógeno
Desnaturalización
Deficion
indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un
importante cambio en su conformación tridimensional, producido por movi-
mientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento
en la entropía de las moléculas, estas se afectan las interacciones no
covalentes, responsables de la estabilización de la estructura, así como la
relación de dicha estructura con el solvente acuoso y en algunas ocasiones
se afectan los puentes disulfuro, pueden ocurrir modificaciones
conformacionales debidas a cambios térmicos, químicos o efectos
mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento, o bien por
tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y
el cloruro de guanidinio, cambios de pH, la aplicación de detergentes,
cambios en la fuerza iónica por adición de sales, presencia de solventes
orgánicos, o bien, la agitación. Aunque un cambio en la estructura podría
conducir a un aumento en el ordenamiento, es decir, un aumento en
a-hélice o B-lámina plegada, la desnaturalización generalmente se
considera como una pérdida de la estructura ordenada.
Beneficios
Sirve para elevar la digestibilidad de las proteínas por cocción o por la
desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes en las leguminosas y
para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades de
espumado y emulsificación por el desdoblamiento de las moléculas que
favorece la estabilización en interfases al lograr la exposición de sitios
hidrofóbicos que interaccionan con la fase orgánica o hidrofóbica de una
emulsión.
Factores
-Termodinámica de la desnaturalización
La estabilización de una macromolécula es un proceso cooperativo, es
decir, está dada por la inter- vención de múltiples enlaces no-covalentes,
que son de baja energía pero muy frecuentes en la es- tructura. El estudio
de la termodinámica de este proceso implica lograr realizarlo de forma
reversi- ble, lo que requiere que una vez eliminado el agente
desnaturalizante, la proteína pueda regresar a su conformación original

-Desnaturalización por cambios de temperatura

Se aplica calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan con
mayor frecuencia en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas, y
logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se
hallan en alimentos basados en proteínas de leguminosas. Ambos pro-
cesos facilitan la digestión por las enzimas hidrolíticas del tracto
gastrointestinal. La aplicación de calor afecta la estabilidad de las
interacciones no-covalentes de la estructura tridimensional de las proteínas,
pues se eleva la entalpía de la molécula y se rompe el delicado balance de
los enlaces que mantienen el equilibrio

-Por cambios de pH
Puede acarrear modificaciones importantes en su conformación debido a
cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadas porque se
afecta el número de los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa.
Una desnaturalización alcalina implica la neutralización de la carga positiva
de cadenas laterales de Lys, His y Arg, una desnaturalización ácida implica
la protonación de cargas de Asp, Glu; ambos casos impiden la for- mación
de una interacción electrostática.

-Por urea y cloruro de guanidinio

Formados por puentes de hidrógeno debido a su gran solubilidad en agua,
es posible obtener soluciones hasta de 12 moles/L, que aunado a su
pequeño tamaño molecular, les permite penetrar fácilmente en las
moléculas proteínica, es el único que logra formar la cadena al azar, que se
estabiliza en su nuevo estado desnaturalizado con los puentes de hidrógeno
formados con la propia urea, en lugar de los antiguos puentes
intramoleculares.

-Proteolisis
Se fragmenta con ella el esqueleto polipeptídico y por lo tanto no se trata de
un cambio de conformación, sino de un rompimiento irreversible de enlaces
covalentes de la proteína. Así mismo, durante las operaciones del
procesamiento de alimentos es frecuente encontrar consecuencias más
severas para la estructura proteínica, como cuando se involucran la
degradación proteolítica por la acción de protea- sas que se encuentren
como impurezas en los tejidos o en las preparaciones enzimáticas.
Modificaciones químicas

induce cambios en las proteínas a través de las operaciones que involucran

la aplicación de calor para cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar, o
bien en las operaciones de fermentación, irradiación, etcétera. La presencia
de otros componentes en los alimentos, como pueden ser los lípidos que
han sufrido reacciones de rancidez, o la presencia de azúcares reductores
complica el cuadro, así como cuando se encuentra involucrada la acción de
microorganismos, a pesar de sufrir de desnaturalización sufren sólo daños
ligeros en su valor nutricional durante los tratamientos ácidos o alcalinos, a
menos que éstos sean muy drásticos.

Tratamientos térmicos moderados

son benéficos y deseables debido a que la desnaturalización de las
proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado se logran inactivar
enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no
deseable como sucede con los champiñones, las papas, etc., y con el
escaldado se inactivan las lipoxigenasas
La pasteurilzacion se desactivan las lipasas de la leche.

Pirolisis
En tratamientos térmicos drásticos como el asado de carnes y pescados a
la parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores
de 200oC que dañan notablemente las superficies de los alimentos y los
aminoácidos sufren pirólisis convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la
prueba de Ames, los imidoaazarenos son otros mutágenos indeseables en
los alimentos. Provienen de la con- densación de creatinina, azúcares y
aminoácidos a temperaturas entre 190 y 200°C

Racemizacion y formación de aminoácidos modificados

Resulta más frecuente en las proteínas que en los aminoácidos libres
sometidos al mismo tratamiento, ya que las fuerzas intramoleculares
facilitan la reacción al dismi- nuir la Ea necesaria para la reacción, y son los
aminoácidos cuya cadena lateral facilita por atracción electrónica la
eliminación alcalina del protón arriba descrito, los que más sufren la
racemización

Reacciones con nitritos

Se forman por la reacción entre nitritos y aminas secundarias, y en un
menor grado aminas primarias y terciarias. Los aminoácidos libres son
aminas primarias y pueden reaccionar con los nitritos en los procesos de
alimentos que se llevan a cabo a pHs ácidos y con tratamientos térmicos, en
la producción de embutidos es indispensable la adición de nitritos con el fin
de evitar el crecimiento de C. botulinum y la consecuente producción de su
toxina, así como para la obtención del color rosado en las carnes curadas y
embutidos.

Fraccionacion
En los aislados proteicos que son productos en la industria alimentaria que
se obtienen gene- ralmente a partir de tratamientos alcalinos que solubilizan
una buena porción de las proteínas vegetales y posteriormente se someten
a operaciones como evaporación, ultrafiltración, precipitación isoeléctrica,
etcétera, a manera de concentrarlas para obtener un producto con más del
90% de proteína a partir de fuentes como la soya

Propiedades funcionales
Se define como toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su
utilización, depende de las propiedades físicas y químicas que se afectan
durante el procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo del
alimento, permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos,
aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas, sus
características sensoriales resultan de más importancia para el consumidor
que el valor nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas
cualidades organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a
su vez son el resultado de interacciones complejas entre los ingredientes.
cuadro 3.13