CONCLUSION

Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo,

ya que cumple muchas funciones; y luego de realizar la práctica aprendimos a
diferenciar y reconocer las proteínas y aminoácidos implementando algunas
reacciones mediante el tratamiento específico de las proteínas presentes en la
albúmina, leche y harina. Las proteínas están constituidas por aminoácidos, por tal
motivo los métodos se basan en el reconocimiento de los mismos. Existen
diferentes pruebas para la identificación de proteínas y aminoácidos que permiten
establecer un resultado positivo o negativo de acuerdo a las características y
composición de cada una de ellas, evidenciado en coloraciones. Al realizar las
diferentes pruebas con la albúmina, la leche y la harina, se pudo comprobar
experimentalmente que efectivamente se trata de una proteína, además las
proteínas son sensibles con las sales metálicas pesadas (cobre, plomo) formando
precipitados y en las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un
cambio en el estado físico de la proteína, mientras que en la coagulación se ha
producido un cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es
irreversible.
PREGUNTAS.

1. ¿Qué es un péptido?

Son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo

amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos
los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

Oligopéptidos: Si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos: Si el nº de aminoácidos es 2.

Tripéptidos: Si el nº de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos: Si el nº de aminoácidos es 4. etc...

2. ¿Qué es un enlace peptídico?

Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo

(–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la
pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo

COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer
aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el
péptido alanil-serina.

3. ¿Cuál es la estructura de una proteína?

Estructura primaria: Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El primer puesto de la cadena
corresponde al grupo amino terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la
que están situados todos los constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta
secuencia está codificada genéticamente

Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que

exista una solución de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se
suele considerar proteína aquellos polipéptidos con un peso molecular del orden
de 10.000 o más.

Estructura secundaria: Es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en

el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene distinta
estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria,
las más importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b.

Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno

formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el
esqueleto de la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros
estructurales (distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la
proteína y de los aminoácidos que formen la estructura.

Estructura terciaria: Es la forma en la que se organizan en el espacio los

diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura
secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria
está mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas
laterales de los aminoáciodos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes
disulfuro.

Estructura cuaternaria: Es la forma en la que se asocian las distintas

subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de
estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias
subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede
considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.

4.

5. ¿Existen otras pruebas cualitativas y/o cuantitativas diferentes

para la identificación de aminoácidos en proteínas? ¿Cuáles?

Sí.

La Ninhidrina: La ninhidrina es un poderoso agente y reactivo común para

visualizar las bandas de separación de aminoácidos por cromatografía o
electroforesis, también es utilizada con fines cuantitativos para la determinación de
aminoácidos.

Reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8,

dando una coloración que varía de azul a violeta intenso. Este producto colorido
(llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, la coloración
producida por la ninhidrina es independiente de la coloración original del
aminoácido

Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. en aquellos
casos donde no da positiva la prueba de biuret y da positiva la de ninhidrina, indica
que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres.

Reacción de Millón: El anillo fenólico tiene un comportamiento característico

frente a las sales de Mercurio a pH ácido, formando complejos color rojo ladrillo
con el anillo fenólico de la tirosina y las proteínas que la contienen.
REFERENCIAS

http://www.proteinas.org.es

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot4.htm

http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/aminoacids/estructurprot.html

http://avalon.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/g
uia_9_aminoacidos.pdf

Gómez, Natalia Andrea; Palacio, Carolina; Osorio, Juliana. 2013. Manual

Laboratorio Biología para
Ingenieros. Universidad de Antioquia