12.

Explicar la función de cada uno de los reactivos y analizar los resultados

obtenidos en la determinación de la amilasa.

 Reactivo Alfa Amilasa, Función:

La medición de la actividad de la alfa-amilasa se emplea para detectar la
pancreatitis aguda, la pancreatitis crónica (recidivante), la obstrucción del ducto
pancreático, la detección de la relación pancreática con trastornos abdominales,
procedimientos quirúrgicos, anorexia, bulimia y parotitis. También hay un aumento
perceptible de la amilasa tras un procedimiento de colangiopancreatografía
retrógrada endoscópica (CPRE). (mbH, 2005)
 Analizar los resultados obtenidos en la determinación de la amilasa.
Los resultados obtenidos de la determinación de la amilasa. Indicios de inestabilidad
o deterioro de los reactivos .El Reactivo A puede presentar una coloración amarillenta
que no afecta su funcionamiento. Cuando el espectrofotómetro ha sido llevado a cero
con agua destilada, las lecturas de absorbancia del Reactivo A superiores a 0,500 D.O.
(a 405 nm) son indicio de deterioro del mismo.
Niveles normales de amilasa en suero: de 30 a 220 U/L.
En estos valores puede haber diferencias por la técnica o por criterios de normalidad
propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las
unidades a las que se hace referencia. Así se pueden dar como normales rangos entre
40 a 140 U/L.
La determinación de la concentración de amilasa alfa en el plasma sanguíneo es de
gran utilidad para el diagnóstico de enfermedades del páncreas.
El test de la amilasa mide la cantidad de amilasa que hay en sangre o en orina.
La muestra obtenida del paciente se incuba con un substrato que contiene el kit
comercial realizado a base de almidón, que se aprecia de color azul. A esta mezcla se
le añade un reactivo del kit compuesto a base de yodo y con la ayuda de un fotómetro
se observa cómo disminuye la coloración azul de la mezcla, comparándola con un
control.
A mayor descenso de coloración azul de la mezcla, mayor actividad = mayor cantidad
de amilasa en la misma.
Como sabemos la amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se
produce en el páncreas y en las glándulas salivales. Cuando el páncreas está enfermo
o inflamado, libera grandes cantidades de amilasa en la sangre. Se puede hacer un
examen para medir el nivel de esta enzima en la sangre.
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la
catálisis o regulación de las reacciones de velocidad de las reacciones químicas que se
llevan a cabo en los seres vivos.
Casi todas las reacciones de las enzimas son catalizadas por enzimas con la
particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción por lo que existirán tantas
enzimas como reacciones y que no se consumen en el proceso.
Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas
polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima
y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho
asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en
el pH. Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores. Las concentraciones del
sustrato y de los productos finales, Activación, Costes. Disponibilidad
Es importante saber cuál es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación
incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la
velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de
la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura
predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por
tanto, las enzimas muestran una temperatura óptica acción.
Así como también es necesario conocer el pH ya que es la intensidad máxima de la
actividad de la enzima, ocurre en el pH optimo, con rápida disminución de la actividad a
cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los
valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga
eléctrica de la superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su
sustrato. Las Intracelulares son los responsables de lo procesos de degradación celular.
En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales
estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y
las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o
pared celular de células, muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos
destinados a la degradación de la materia en energía química. (Health, 2020)
(Univesitaria, 2016)
Bibliografía
Health, D. G. (19 de Noviembre de 2020). MAPFRE. Obtenido de
https://www.salud.mapfre.es/pruebas-diagnosticas/laboratorio/amilasa-test-
pancreatitis/
mbH, H. G. (02 de Diciembre de 2005). Study Lib. Obtenido de
https://studylib.es/doc/6083220/%CE%B1-amylase-liquicolor
Univesitaria, S. I.-I. (Febrero de 2016). PDF. Obtenido de
https://investigacion.endeporte.edu.co/images/laboratorios/guias/iv-4-1-19-03-32-
enzimas-amilasa-salival.pdf