ENZIMAS Y
3. MOTORES MOLECULARES: Las enzimas son las máquinas de proteína
CARBOHIDRATOS
Enzimas
Qué son: En bioquímica, son proteínas complejas que actúan como
catalizadores de reacciones químicas específicas, es decir, aceleran la
velocidad de reacción. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas. (cada enzima está hecha para una función
específica).
Qué Función Tiene las Enzimas:
La mayoría son proteínas globulares y hay una mínima porción de enzimas
que son ribosomas, es decir, moléculas de ARN con actividad Catalítica.
Su función básica es acelerar el proceso y la eficiencia de una reacción sin
ser consumidas durante el proceso. Las enzimas son responsables de mover
grandes zonas de la estructura interna de las células, como empujar a los
cromosomas cuando una célula se divide.
Es importante destacar que sin enzimas la vida no es posible, ya que regulan
todas las reacciones químicas del cuerpo humano.
1* CATALIZADORES PARA EL CAMBIO: esto significa que aceleran el
grado en que los reactantes interaccionan para formar productos en una
reacción química, como todos los catalizadores, las enzimas funcionan
bajando la energía de activación de las reacciones. Esta energía es la que se
necesita para comenzar una reacción química.
2* PRODUCIR ENERGÍA: Los organismos vivos almacenan la energía
requerida para la vida diaria, en forma de energía química. El adenosin
trifosfato, o ATP, es la forma principal de la energía química. El ATP es una
batería cargada que puede ser descargada para liberar energía que produce el
movimiento de las enzimas. Las enzimas también se necesitan para crear
ATP. (La enzima principal que produce ATP se conoce como ATP sintasa,
que es parte de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria
celular. Por cada molécula de glucosa que es descompuesta para formar
energía, la ATP sintasa produce 32 de las 34 moléculas de ATP).
que realizan las funciones de cada día, dentro de las células. Entregan
paquetes de una parte de la célula a otra: separan los cromosomas cuando la
célula entra en mitosis, empujan a los cilios para ayudar a las células a
moverse o a enviar el moco por la garganta. Las proteínas motoras comunes
son miosina, cinesis y dineína. Estas familias de proteínas motoras catalizan
la rotura del ATP en ADP (adenosin difosfato) para producir la energía que
necesitan para realizar su trabajo.
4. ROMPER Y CONSTRUIR: Las células que componen los organismos
obtienen la energía por la descomposición de componentes de carbono
orgánico como son el azúcar, proteínas y grasas. Descomponer estas
moléculas en pequeñas partes se conoce como catabolismo, mientras que la
construcción de moléculas nuevas a partir de estas partes más pequeñas
recicladas, se conoce como anabolismo. Las fuentes de energía, como la
glucosa, un azúcar simple, almacenan mucha cantidad de energía. Sin
embargo, la célula no puede acceder a ella para generar ATP a no ser que sea
capaz de romper los enlaces dentro de la molécula glucosa.
Rutas Metabólicas: En bioquímica, es una secuencia de reacciones
químicas en un orden específico. Cada reacción es catalizada por una enzima
específica. El sustrato de una reacción se transforma en un producto. Este
último se convierte en el sustrato de la siguiente reacción y así
sucesivamente. Todas las rutas metabólicas están interconectadas.
Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas están catalizadas por
enzimas y ocurren en el interior de las células. Muchas de estas rutas son
muy complejas e involucran una modificación paso a paso de la sustancia
inicial para darle la forma del producto con la estructura química deseada.
Tipos de rutas metabólicas:
-Rutas catabólicas: rutas oxidativas en las que se libera energía y poder
reductor y a la vez se sintetiza ATP. Por ejemplo, la glucólisis.
Catabólico (degradación de moléculas complejas para conseguir simples).
-Rutas anabólicas: rutas reductoras en las que se consume energía (ATP) y
poder reductor. Por ejemplo, gluconeogénesis.
Anabólico, que consiste en gastar energía para sintetizar, a partir de
moléculas simples, moléculas más complejas
-Rutas anfibólicas: rutas mixtas catabólicas y anabólicas, como el ciclo de
Krebs, que genera energía y poder reductor, y precursores para la biosíntesis.

Tipos y Clase de Enzimas:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Nutrientes que rinden Macromoléculas celulares

energía
Ácidos nucléicos
Carbohidratos Lípidos
Grasas Proteínas
Proteínas Polisacáridos

Energía química

Catabolismo ATP Anabolismo

NAD(P)H

Moléculas precursoras

Productos finales pobres Bases Nitrogenadas

en energía Ácidos Grasos
Aminoácidos
CO2
Azúcares
H2O
NH3
Estimulan las reacciones de oxidación y reducción, conocidas
como reacciones redox. Son proteínas que, en una reacción
química, permiten la transferencia de electrones o de hidrógeno
de un sustrato a otro. Estimulan el “robo” de electrones, pues el
agente oxidante es, en esencia, un ladrón de electrones. El
resultado de estas reacciones bioquímicas es la obtención de
aniones y de cationes.
Subclase
 Deshidrogenasas: Sustraen hidrógeno
 Reductasas: Fijan hidrógeno
 Oxidasas: Usan O2 como aceptor de hidrógeno
 Oxigenasas: Transfieren O2
 Catalasas y peroxidasas: Reducen el H202, hasta H2O y
O2
Clase 2: TRANSFERASAS
Estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas.
Son distintas a las oxidorreductasas en el sentido que estas
transfieren cualquier grupo químico excepto el hidrógeno. Un
ejemplo son los grupos fosfato.
Y a diferencia de las hidrolasas, las transferasas no forman
parte del metabolismo catabólico, sino del anabólico, a partir de
moléculas simples, moléculas más complejas.
Subclase
 Metiltransferasas
 Glucosiltransferasas
 Aminotransferasas
 Fosforiltransferasas
 Acetiltransferasas
Clase 3: HIDROLASAS.
Hidrolizan distintos tipos de enlaces químicos en muchos
compuestos diferentes. Entre los principales enlaces que
hidrolizan se encuentra los enlaces éster, los glucosidicos y los
peptídicos.
Subclases
 Estearasas
 Glucosidasas
 Peptidasas
 Fosfatasas
Las hidrolasas son indispensables para la digestión de los
alimentos en el intestino, puesto que se encargan de degradar
gran parte de los enlaces que componen las estructuras
carbonadas de los alimentos que estos ingieren. Estás enzimas
funcionan como medios acuosos, ya que necesitan moléculas
de agua a su alrededor para añadir a los compuestos de una
vez escindan las moléculas. En palabras simples, las hidrolasas
realizan una catálisis hídrolítica de los compuestos sobre los
que actúa.
Clase 4: LIASAS
Catalizan la ruptura de enlaces químicos en compuestos
orgánicos que un mecanismo distinto a la hidrolisis y a la
oxidación. Cómo resultados del proceso de la ruptura de los
enlaces se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o
nuevas estructuras en anillos.
Subclases
 Descarboxilasa
 Aldolasas
 Cetolasas
 Hidratasas
 Deshidratasas
 -Catalizan escisiones reversibles de enlaces carbono-carbono
como aldolasas.
-Cómo consecuencias de la ruptura del enlace, se generan
nuevos dobles enlaces o anillos.
-Otras forman y rompen enlaces C-N o liberan CO2
(descarboxilasas) y enlaces carbono-oxigeno como las
deshidratasas.
-En el caso de formación de enlaces, NO requiere energía del
ATP y se denomina sintasas. (Citrato sintasa).
Clase 5: ISOMERASAS
Transforma un isómero de un compuesto químico en otro.
Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en
una de galactosa. Las isomerasas son una clase de enzimas
involucradas en el rearreglo estructural o posicional de
isómeros y estereoisómeros de diferentes moléculas. Están
presentes virtualmente en todos los organismos celulares
cumpliendo funciones en diversos contextos.
Estos catalizan reagrupamientos dentro de la misma
molécula. A pesar de ser Enzimas monosubstrato, muchas
veces las reacciones catalizadas por estas enzimas son muy
complicadas.
Clasificación sistemática de las isomerasas:
• Racemasas y epimerasas
• Isomerasas cis-trans
• Oxidoreductasas intramoleculares
• Transferasas intramoleculares (mutasas)
• Liasas intramoleculares
• Otras isomerasas
Clase 6: LIGASAS
Enzima capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran
tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico; generalmente,
sucede junto con la hidrólisis de un compuesto de alta energía,
como el ATP, que proporciona energía para que dicha reacción
tenga lugar. La ADN ligasa es una enzima que une ADN. Si dos
fragmentos de ADN tienen extremos complementarios, la ligasa
puede unirlos para formar una molécula única e intacta de ADN.
En la clonación de este, se utilizan enzimas de restricción y
ADN ligasa para insertar genes y otros fragmentos de ADN en
plásmidos.
Catalizan la unión de dos moléculas concomitante a la
hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP u otro nucleósido
trifosfato. Para estas enzimas se utiliza el nombre de
“sintetasas” en Contraposición a las “sintasas”, que son liasas y
no requieren la rotura de un enlace rico en Energía. Las
reacciones catalizadas por las sintetasas suelen ser bastante
complejas, ya que son reacciones trisubstrato como mínimo.
Clasificación sistemática de las ligasas
Se clasifican conforme a la naturaleza del enlace formado:
• Ligasas c-o
• Ligasas c-s
• Ligasas c-n
• Ligasas c-c
• Ligasas p-oO
Origen de las Enzimas: Desde finales del Siglo XVIII y principios del Meredith Stanley, quienes trabajaron en las enzimas digestivas pepsina
Siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del (1930), tripsina y quimotripsina. Estos tres científicos recibieron el Premio
estómago y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas Nobel de Química en 1946.
y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo.
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas
En el Siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en eventualmente permitía que sus estructuras fuesen resueltas por una
el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión que esta cristalografía de rayos x. Esto fue hecho primero por las lisozimas, una
fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la enzima encontrada en las lágrimas, saliva y huevos blancos que digieren la
levadura, llamadas “fermentos”, que se pensó solo funcionaban con capa de algunas bacterias; la estructura fue resuelta por un grupo liderado
organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto por David Chilton Phillips y publicada en 1965.
relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no
Esta estructura de alta resolución de lisozimas marcó el comienzo del
con la muerte y la putrefacción de las células". En 1878, el fisiólogo Wilhelm
campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas
Kühne acuñó el término enzima, que viene del griego "en levadura", para
trabajan a un nivel anatómico de detalles.
describir este proceso. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a la
actividad química producida por organismos vivos. Manipulación de las Enzimas:
En 1897, Eduard Buchner comenzó a estudiar la habilidad de los extractos Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y
de levadura para fermentar azúcar debido a la ausencia de células vivientes su velocidad crece sólo con algunas reacciones, entre otras posibilidades. El
de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que
Berlín, encontró que el azúcar era fermentada inclusive cuando no había ocurre en cada célula. Funcionan disminuyendo la energía de activación para
elementos vivos en las células de las levaduras en la mezcla. Llamó a la una reacción, así se acelera sustancialmente la tasa de reacción, ya que, no
enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”. En 1907 recibió alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, pero
el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.
descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de
Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción
que producen. Típicamente el sufijo "-asa" es agregado al nombre del
sustrato (e.j., la lactasa es la enzima que hiende lactosa) o el tipo de reacción.
Habiendo mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula
viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica.
En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad enzimática
estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el Premio
Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente
el transporte para las verdaderas enzimas y que las proteínas no eran capaces
de realizar catálisis.
Sin embargo, en 1926, James Sumner demostró que la enzima ureasa era
una proteína pura y la cristalizó; Summer hizo lo mismo con la enzima
caralase en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser
enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell
Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un
catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.
Las enzimas participan en las reacciones químicas de las células para generar
una acción determinada, Cada enzima está hecha para una función específica.
Estas actúan para permitir que moléculas se unan para formar una nueva.
Cuando la enzima (E) se une al sustrato (S), éste se modifica
químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Esta
reacción es reversible y se expresa de la siguiente forma: El
sustrato se une al bolsillo catalítico o centro activo.
Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o
más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos
de la enzima. En algunas reacciones, un sustrato se rompe en
varios productos. En otras, dos sustratos se unen para crear
una molécula más grande o para intercambiar partes.
Un ejemplo: la digestión de la leche de vaca
Si se
tiene
deficiencia de Lactasa, la reacción no se puede producir y el
cuerpo no digiere bien la leche. Eso es lo que les ocurre a los
intolerantes a la lactosa, quienes sufren problemas intestinales.
Amilasa: es una enzima hidrolasa que se produce en el páncreas y en las
glándulas salivales, que ayuda a digerir los carbohidratos, formando
fragmentos de glucosa y glucosa libre.
La amilasa digiere los carbohidratos, la lipasa digiere las grasas y la tripsina
digiere las proteínas.
Lipasa: enzima hidrolasa que se secreta en el páncreas dentro del intestino
delgado, para ayudar en la digestión y absorción de las grasas
descomponiéndola en ácidos grasos.
manera de desnaturalizar una enzima.
DESNATURALIZACIÓN: la estructura se aleja de la forma nativa debido a
un importante cambio en su conformación tridimensional, y por eso las
enzimas se inactiva.
La mayoría de las enzimas se desnaturalizan fácilmente por el calor; a
temperaturas de 70 y 80 °C se impide la actividad enzimática. De aquí que se
conserven mejor los alimentos cocinados que los crudos. Aunque, Algunas
enzimas se desnaturalizan en un grado significativo durante la congelación
por debajo de los 10 a 15 ºC.
La inactivación térmica se basa a la pérdida de la estructura y por tanto de los
sitios activos.
-Los pH extremos suelen inactivar a las enzimas por lo general. A pH
extremos, la actividad enzimática suele decaer irreversiblemente debido a
procesos de desnaturalización proteica.
Que son los carbohidratos, oligosacáridos, monosacáridos , estructura de los
carbohidratos , grupo funcional de los carbohidratos, Disacaridos,
polisacáridos, código de los azúcares ,funciones de la glucoproteina,
Homoglucano, Glucoconjugados.