Aspectos Generales

Funciones Biológicas
Clasificación
Enlace Peptídico y Péptidos
Propiedades Fisicoquímicas de las Proteinas
Niveles de Estructuración
Desnaturalización MEDICINA - 2021
Proteínas Especiales Luz Cárdenas Herrera
 Aplicar los conocimientos adquiridos de proteínas
Competencia

para el entendimiento, prevención y tratamiento

de enfermedades relacionadas
 Todos los
procesos vitales
dependen de
ellas.

Enzimas y
Las Igs Hormonas
combaten a las polipeptídicas
bacterias que dirigen y
infecciosas y a regulan el
los virus metabolismo en
el cuerpo

Proteínas
estructura
tridimensional, que les
permite realizar
diversas funciones

En el torrente
sanguíneo Hb y Proteínas
la albumina contráctiles en
transportan el musculo
moléculas permiten el
esenciales para movimiento
la vida

En los huesos, el
colágeno forma una
estructura para el
depósito de fosfato
de calcio y actúan
como cables de
acero en concreto
reforzado
 Proteínas
Macromoléculas que constituyen el
principal nutriente para la formación de
los músculos del cuerpo

Forman la masa principal de

células y tejidos

Representan el grupo de sustancias

químicas de mayor importancia en la
estructura y fisiología de la célula

Las proteínas son estructuras formadas

por una o más cadenas polipeptídicas,
las que a su vez constan de la
combinación de 20 aminoácidos
Funciones Hemoglobina Elastina
Mantiene el pH interno como el equilibrio
osmótico en diversos medios
Es la conocida función homeostática de las
proteínas
Albumina (huevo) Deportistas
Caseína (leche) AG: ACIDOS
GRASOS
Albúmina : AG, fármacos y tóxicos
Citocromos :
Lipoproteínas
Ceruloplasmina : Cu
Función Transferrina : Fe
Función Estructural Hemoglobina
Amortiguadora Función
Energética Función
Transporte

Función Insulina
Función Hormonal Glucagón
Enzimática Gonadotrofina coriónica
Adrenocorticotrofina (ACTH)
Función
Inmunológica Hormona del crecimiento

Función Reguladora
Crecimiento y
Proliferación Celular Fibrinógeno
Funciones especificas Inmunoglobulinas
Contracción muscular
Coagulación sanguínea Actina-Miosina

Trombina y fibrinógeno
Hemostasia
NO HAY FUNCION CELULAR QUE
NO SEA MEDIADA POR
LAS PROTEINAS
Clasificación de las Proteínas
Simples :

Por su naturaleza química

Complejas :

Fibrosas

Por la forma que adoptan

Globulares
Proteínas

Enzimáticas

Proteínas de transporte

Contráctiles y mótiles

Inmunologicas
Por su Función Biológica

Reguladoras

Nutrientes

Hormonas
 Albumina

Formada solo
Proteínas
por Globulina
simples aminoácidos

Fibrinógeno

Clasificación de las
Glucoproteín
proteínas por su
a
naturaleza química

Fosfoproteína
Formada por
aminoácidos y
un
Proteínas Nucleoproteín
componente
Conjugadas no proteico, a
Grupo
prostético
Lipoproteinas

Hemoglobina

Ácidos nucleicos Cromatina

 Insolubles en Disoluciones
acuosas

Cadenas polipeptídicas
plegadas en forma de hoja o
filamento

Funciones estructurales o
Proteínas protectora (soporte estructura
Fibrosas y forma)

Representan la masa de la
mitad del peso corporal

Colágeno, Miosina o Actina,

Clasificación de las Queratinas, Fibrina, Elastina
proteínas según la
forma que adoptan
Solubles en Disoluciones
Acuosas

Cadenas polipeptídicas
plegadas en forma esférica
Proteínas Mioglobina
Globulares Funciones catalíticas enzimas.
Funciones metabólicas
Hormonas

Albuminas, Globulinas,
Histonas y protaminas
 Proteínas con una
sola cadena de
Oligomérica
aminoácidos.
Ribonucleasa

Clasificación
Estructural

Dos o más cadenas

de aminoácidos
Protomérica llamadas
subunidades.
Hemoglobina
 Composición Elemental

Carbono 50%, Hidrogeno 7%, Oxígeno 23%

P y Zn

P = Np (100/16) o P = Np (6,25)
 Cadena polipeptídica

Los aminoácidos son compuestos que

contienen un grupo ácido o carboxilo
(-COOH) y un grupo básico o amino
(- NH2)

A pH fisiológico (≈7.4), el grupo carboxilo se disocia

y forma el ión carboxilo (- COO-) con carga negativa,
y el grupo amino se protona (- NH3+) con carga
positiva

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.
Su naturaleza dicta el papel que juega en una proteína
 Aminoácidos

Aminoácidos Aminoácidos
Esenciales No esenciales

Se obtienen Se producen
de los en nuestro
alimentos cuerpo
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Unidos
mediante
Polímeros de Aminoácidos
Enlaces
Peptídicos

La unión de un bajo numero de

Péptido
aminoácidos

Estructura de Si el numero de aminoácidos

Oligopéptido
las proteínas que forma la molécula es < a 10

Leu Phe
Si es superior a 10 Polipéptido Val
Phe
Val

Si es > a 50 o si el valor de su PM
Proteína Leu Phe Val
excede de 5000 daltons
 Enlace Peptídico

Enlace peptídico: Los aminoácidos se unen unos con otros mediante

enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino de otro. Esta unión se denomina unión peptídica.
 Los átomos de los grupos carboxilo y amino se
sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos
fijos

Enlace Peptídico

Los aminoácidos unidos por este enlace se

Condensación denominan residuos para resaltar la pérdida de una
molécula de agua en cada enlace

El a amino libre de un extremo y el a carboxilo libre

del otro extremo de la cadena reciben el nombre
de N-terminal y C-terminal (ultimo residuo)
respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se
numeran desde el N-terminal

Configuración trans
N- Ca Ca -C C-N
Tienen un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que
inmoviliza en un plano los átomos que lo forman

Además es un enlace más corto que otros enlaces.

Esto le impide girar libremente, los únicos enlaces
que pueden girar son los C- Ca y los N- Ca que no
corresponde al enlace peptídico
Péptidos
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Seril-glicil-tirosil-alanil-Leucina
 Importancia Biológica y Médica
Endocrinología: Hormonas suministradas a los
pacientes para corregir deficiencia. Ej. Insulina para
Diabetes sacarina

Glutatión (tripéptido): actúa como transportador

de H+ en algunas reacciones metabólicas.
Antioxidante

Oxitocina y vasopresina (nanopéptidos): Actividad

hormonal

Insulina y glucagón: Regulan la concentración de

glucosa en sangre

Antibióticos (decapéptidos): Tirocidina y

gramicidina (uso tópico) vancomicina (intestinal)

Agentes antitumorales: Bleomicina

Edulcorantes: Aspartame

Vacunas
 Diálisis

Moléculas grandes Moléculas pequeñas que pueden atravesar la membrana

que no pueden
atravesar la
membrana

Bolsa de diálisis

Solución concentrada

Agua destilada

Membrana semipermeable

Equilibrio
Inicio de una diálisis
CONTIENE
NO
FIBRINOGENO
FIBRINOGENO
Moléculas pequeñas:
Agua, glucosa,
aminoácidos, Na+ K+,
Cl-, HCO3-, Urea, acido
Urea,
úrico, etc., etc.
Albúmina Soluble Soluble en soluc.
en agua salinas diluidas

Insoluble Soluble en soluc.

Globulinas
en agua salinas diluidas
 Solubilidad de las Proteínas

Las solubilidad de las

proteínas depende del pH,
la temperatura, la
concentración iónica

La solubilidad se debe a los

radicales R que, al ionizarse,
establecen puentes de
hidrógeno con las
moléculas de agua. Así, la
proteína queda recubierta
de una capa de moléculas
de agua que impide que se
pueda unir a otras proteínas, capa de moléculas de agua
lo que provocaría su
precipitación
 H2N CO
H2N PROT. CO
Precipita H2N
+ - CO
H3N COO
+ - H2O
H3N PROT. COO
+ - NaOH
H3N COO
HCl
+
H3N COOH
+
H3N PROT. COOH
Una proteína es más soluble si las posibles interacciones entre

+
COOH
las moléculas proteicas se reducen al mínimo, bien por repulsión

H3N electrostática o bien por apantallamiento con contraiones.

Solubilidad

pI pH

Punto isoeléctrico
Solubilidad,
g/L
100

0
0 100
Temperatura, ºC
 Atmosfera iónica impide
interacciones
macromoleculares directas

Exceso de sal “secuestra”

agua de hidratación de las
macromoléculas
 Electroforesis: es la migración de
proteínas por
acción de un campo eléctrico.

Éste es un método de separación de proteínas de

una mezcla :
➢ Al hacer pasar una corriente eléctrica a través de
la solución, las proteínas migran hacia uno u otro
polo con una velocidad proporcional a su carga.

❖ Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en un medio que sea acido,
su carga (+) determinara que se desplace hacia el polo (-) o cátodo: se comporta como
catión.

❖ Si el pH esta por encima del pI (medio básico) su carga (-) determinara que la proteína
se desplace hacia el polo (+) o ánodo: se comporta como anión.
 Muestra Electroforesis
1. Se realiza sobre un soporte
sólido o semisólido, para
minimizar efectos de difusión

2. Se somete el conjunto a un
- + campo eléctrico constante, a un
pH fijo; las proteínas migran
conforme a su carga eléctrica

3. Terminada la carrera
electroforética, las proteínas se
tiñen con un colorante adecuado
(Azul de Coomassie)
 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS FRACCIONES
ELECTROFORETICAS DEL SUERO HUMANO

Característica Albúmina a-1 globulina a-2 globulina  globulina  globulina

Peso 156000 a
69000 70000-200000 300000 90000-1300000
Molecular mas

PI 4,9 5.2 5,5 - 5,8 5,4 - 6,3 6,3 - 7,3

Fracción proteína C Ceruloplas

homogenea Transferrina No
Constituyentes reactiva y e mina,
no tiene contiene
suero haptoglobi
lipidos lípidos
mucoide na y a-2
macroglob
ulina
Equilibrio Transporte de Transporta la Incluye la
FUNCIONES hidrico y hormonas y Actividad mayor cantida mayor parte de
tarnsporte de vitaminas peroxidasica de lipidos del los anticuerpos
sustancias liposolubles suero circulantes

Colocados a un pH de 8,6 todas se cargan

negativamente y con diferente intensidad.

Albúmina

a-1 glob.

a-2 glob.

 globulina

 globulina
ELECTROFORESIS DE LAS PROTEINAS DEL SUERO SANGUINEO
 VARIACIONES DE LAS FRACCIONES PROTEÍCAS SÉRICAS EN ALGUNAS ENFERMEDADES
Enfermedad PT Albúmi Alfa-1 Alfa-2 beta gamma
na
Infecciones agudas N N A
Endocarditis bacteriana N N A

Nefritis aguda N N A
Reumatismo poliarticular N N A
agudo
Ateroesclerosis N N A
Dermatomiosistis N N A
Plasmocitoma beta N N A
Artritis reumatoidea N D A A
Hepatitis viral N N D A
Hipogammaglobulinemia NoD N D

Mieloma múltiple A N A
Cirrosis biliar N NoD A A
Sindrome nefrítico D D A
Desnutrición D D
Cirrosis hepática D D A
Paciente de 72 años con mieloma múltiple.
Análisis de las proteínas por ultracentrifugación
 Intercambio iónico
- -
+ - + +
- - -
+ - + - + -
+ - + + - - -
+ - + - -
- - +
- - -
+ - + +
- +
- -
+ - - +
- -
+ - + - - + -
+ - + - - + - -
- -
+ - + - - + -
Proteínas adsorbidas A baja concentración A mayor concentración
al intercambiador de sal, se desprenden de sal se desprenden
iónico las proteínas menos las proteínas más
electronegativas electronegativas
 HOCH2
HOCH2 Soportes
O
O H
O
cromatográficos
O
OH H
O OH H H
H
H OH
H OH
Celulosa
n

O
CH2

HOCH2 O Dextrano
H H
Agarosa
O
OH OH H
O O
OH
CH2
H
O H H OH O
H H H
CH2 O
OH
O O OH OH H
H O
OH
H H H OH
n n
 CH3
CH2
CH2 CH3 CH2 CH2 N+ CH2 CH3
CH2 CH2 NH+
CH2
CH2 CH3
CH3

Dietilaminoetil (DEAE) Trietilaminoetil (TEAE)

CH3
CH2
CH2 CH2 N+ CH2 CHOH CH3
CH2
Dietil 2-hidroxipropil aminoetil (QAE)
CH3
 O
CH2 CH2 S O-
CH2 COO-
O
Carboximetil (CM) Sulfoetil (SE)

O O
CH2 CH2 CH2 S O- O P O-
O O-

Sulfopropil (SP) Fosfo (P)

 Cromatografía de afinidad

1 2 3
Análisis de las proteínas por
Las columnas rellenas de polímeros inertes
Insolubles pero muy hidratados.
Filtros moleculares

Tamaño y forma de la molécula

Sepharose: agarosa
Sephacryl: dextrano-bisacrilamida
Superdex: agarosa y dextrano
Sephadex, es un dextrano polímero de glucosa
 Peptidasas o proteasas

Son enzimas que

rompen enlaces
peptídicos de las
proteínas
Hidrolisis
Enlaces
Peptídicos

Lugares de acción de las enzimas y compuestos químicos que hidrolizan

enlaces peptídicos
AGENTE LUGAR ESPECIFICIDAD ENDOPEPTIDASA
Tripsina Lado carboxilo Lis, Arg, y Cis si esta
EXOPEPTIDASAS
aminoetilado: No actúa si
Aminopetidasa Libera aminoácido N- Cualquier aminoácido el aminoácido siguiente
terminal es Pro
Carboxipeptidasa A Libera aminoácido C Todos los aminoácidos Quimotripsina Lado carboxilo Fen, Tri, Tir y Leu
terminal excepto Arg, Lis y Pro Termolisina Lado amino Fen, Tri, Tir y Leu
Pepsina Lado amino Fen, Tri, Tir, Leu, Asp y
Glu No actúa si el
Carboxipeptidasa B Libera aminoácido C- Cuando es Arg y Lis aminoácido anterior es
terminal prolina
 Reacción del Biuret
Si se calienta la urea a 100°C, se descompone en biuret y NH3

- H H
H O O O
N C NH HN C
++
H 2N C C NH2 HN Cu NH
O O C NH HN C
- O
O H H O
Biuret
Complejo cúprico coloreado

Al tratar con Cu++ (Cu2SO4) en medio alcalino da una coloración

violeta.

La reacción de color también es positiva para los compuestos con 2

grupos -CO-NH- unidos directamente o través de un átomo de
carbono
Muy específica; relativamente poco sensible
 Reacción del Biuret
Se usa para reconocer enlaces peptídicos y cuantificar proteínas. Basado en la formación
de un complejo coloreado entre el Cu++ y los nitrógenos de los enlaces peptídicos

+ Cu++ /OH

Reactivo de Biuret
(azul)

Color Azul
Negativo

Color Violeta
2 Cadenas de péptido Violeta Positiva
Reacción de Iodinación

Las proteínas al ser tratadas con hipoyodito de

sodio en medio alcalino, experimentan iodinación
a nivel de sus residuos de tirosina.

Esto tiene aplicación en la preparación de

proteínas marcadas, ya que utilizando en esta
reacción isótopos radioactivos del iodo (l-131,
I-123) se pueden marcar las proteínas y a un costo
menor que cuando se usan otros radioisótopos

Se utiliza, para obtener una imagen de la glándula

tiroidea
 Corresponde a la secuencia de los aminoácidos de la proteína, que define la forma
tridimensional y función de la proteína. El cambio de un aminoácido en la secuencia puede
afectar la estructura y función de una proteína.
• La conformación que adoptan los aminoácidos adyacentes en la cadena polipeptídica.
• Se distinguen dos tipos de estructura secundaria : a-hélice y lamina plegada.
• La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia,
suavidad y flexibilidad.
• Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula.

3,6 aa/vuelta
 Hélice de Colágeno
Tropocolágeno

•triple hélice
•cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
•3 aminoácidos / vuelta
•las hélices NO son a-hélices
•La presencia de Prolina Interrumpe la a-hélice
Fibrinógeno

Proteína fibrosa
con alto contenido
en a- hélice
  -Queratina

Estructura de lámina 

Plumas de Aves Escamas de Reptiles

 Los peores tiempos pueden ser los
mejores si piensas con energía positiva