Proteínas

● Químicamente las proteínas son polímeros naturales que tienen un elevado peso
molecular.
● Formadas por nitrógeno carbono y oxígeno pueden hacer uniones con azufre fósforo
hierro y otros elementos para ser parte estructural de la materia orgánica.
● El enlace que une a las proteínas se le conoce como enlace peptídico y se forman por
reacciones por medio de condensación, a dicho enlace también se le conoce como
enlaces amidicos
● La unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces amida origina los péptidos. En
los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con
el grupo amino de otro, con la eliminación de una molécula de agua.
● alrededor de 20 son los aminoácidos que forma las proteínas

● la unión de un número pequeño de aminoácidos recibe el nombre de péptidos

● Si el número de aminoácidos es menor a 10 recibió el nombre de oligopéptidos

● sí contiene más de 10 recibe el nombre de polipéptido

● Si contiene entre 50 y 5,000 aminoácidos recibe el nombre de proteína

● El nombre de proteína viene del griego proteus qué significa lo primero.

● Enlace carbono nitrógeno en las proteínas podemos identificarlo por tener un doble
enlace

Organización de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los

aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a
la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. La hélice alfa

2. La conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura

primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y
el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. En esta disposición los aminoácidos no forman
una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva,
es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y, por tanto, la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de

transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno, los puentes eléctricos y las interacciones hidrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias

cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de
protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
Propiedades de las proteínas

La propiedad más importante de la proteína es su especificidad

La especificidad es una propiedad que se refiere a la función de la proteína cambios en la

estructura de la proteína la pérdida de su función biológica cada organismo posee su
estructura específica las cuales se ponen en rechazo en el proceso de trasplantes

La desnaturalización de una proteína es el proceso de alteración de su función y actividad

biológica. Si el entorno es alterado la proteína cambia su estructura cuando es expuesta a
factores externos

Dentro de las proteínas que tienen una función estructural están:

Glucoproteínas: Membrana
Histonas: cromosomas

Colágeno: tejido conjuntivo fibroso

Elastina: tejido conjuntivo fibroso

Queratina: Presente en la epidermis

Las proteínas presentan distintas Funciones tales como:

Clase de proteína Función Ejemplos

Estructural Proporciona componentes Queratinas (en formaciones

estructurales. dérmicas: pelos, uñas…)

- Elastina (en tejidos

reticulares)

- Colágeno (en cartílago,

tejido óseo, tejido
conjuntivo…

De transporte Transporta sustancias -Permeasas: regulan el paso

esenciales por el organismo molecular a través de la
M.P.

-Hemoglobina: transporte
de oxígeno en la sangre

- Hemocianina: transporte
de oxígeno

- Mioglobina: transporte de
oxígeno en los musculos

- Seroalbúmina: transporte
de ácidos grasos, fármacos
tóxicos y distintas
sustancias en sangre

- Lipoproteínas: movilidad
de lípidos en sangre

- Citocromo: transporte de
electrones en cadena
 respiratoria (en
mitocondria) y en fase
lumínica de la fotosíntesis
(cloroplastos)

De almacenamiento Almacena nutrientes -Caseína

- Vitelina

- Ovoalbúmina

- Lactoglobulina

Hormonal Regula el metabolismo -Insulina: regula el

corporal y el sistema metabolismo de glúcidos
nervioso
- Glucagón: regula el
metabolismo de glúcidos

- Tiroxina

- Hormonas hipofisarias

- Gonadotropas

Enzima Cataliza reacciones Las más comunes son

bioquímicas en las células citocromo, catalaza,
permeasa

De protección Reconoce y destruye Globulina o

sustancias extrañas Inmunoglobulinas

De movimiento Permite el movimiento de Actina y Miosina: forman las

los miofibrillas (responsables
de la contrac-relajación en
músculos
células musculares)

- Tubulina y Flagelina:
responsables del
movimiento de cilios y
flagelos

Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican en simples y conjugadas de acuerdo con su composición.

Las proteínas simples también son llamadas haloproteínas, estas se pueden dividir
en: Fibrosas y Globulares

Las Proteínas fibrosas

se ordenan formando filamentos hojas de gran extensión son insolubles en agua de

vida a la alta concentración de aminoácidos no polares que contienen que se
encuentran en el interior y la superficie de la proteína cumplen importantes
Funciones estructurales y están presentes en más de la mitad de la masa corporal
de organismos superiores. la principal clase de proteínas fibrosas son colágeno
elastina y queratina

Proteínas globulares

Se encuentran en la sangre las principales son inmunoglobulinas,albúmina e

histonas. son solubles en agua se encuentran en el interior de las moléculas

Las proteínas conjugadas también llamadas heteroproteínas, están formadas por

una fracción proteica y de un grupo proteico se subdividen según su naturaleza en:
glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.
Las enzimas

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No
llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido
de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea
o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

Características de las enzimas

1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de

ciertas reacciones químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por genes.

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS. Según la reacción que catalizan:

● Oxidorreductasas

● Transferasas

● Hidrolasas

● Liasas
 ● Isomerasas

● Ligasas

Cofactor y coenzimas

Se ha demostrado que numerosas enzimas tienen un componente no proteico, denominado

cofactor (cationes metálicos) coenzima (moléculas orgánicas), que es necesario para su
correcto funcionamiento.

Algunas enzimas necesitan una porción no proteica para desempeñar su función: si es un

catión metálico se denomina cofactor, El cofactor puede ser un“MINERAL” como por
ejemplo uno de los siguientes iones inorgánicosFe3+,Mg2+,Mn2+oZn2 ; y si es una molécula
orgánica (normalmente proceden de las vitaminas), coenzima.

Podemos señalar algunas vitaminas que funcionan como coenzimas e interviene en las rutas
metabólicas por lo tanto algunas deficiencias de esta vitamina desencadena problemas
metabólicos por ejemplo la deficiencia de vitamina c la cual es una coenzima en la síntesis
de colágeno puede producir escorbuto.

Vitamina b1: Tiamina. es la coenzima de las carboxilasas y de las enzimas que transfieren
grupos aldehídos. Su deficiencia causa bery-bery

Vitamina B2 riboflabina constituiyete de las enzimas FAD Y FMN, su deficiencia produce

dermatiti y lesiones en la mucosa

Vitamina b5Acido pantoténico. Constituye la CoA, su deficiencia produce fatiga y

trastornos del sueño. La CoA es imprescindible para el ciclo de Krebs

Vitamina b3: niacina. Constituyente de la coenzima de la NAD y NADP su deficiencia

produce pelagra

Vitamina b6 Interviene en la transferencia de grupo amino para formar puentes de

hidrogeno. Su carencia produce demencia y problemas del sistema nervioso central y
patologías musculares

Vitamina b12 cobalamina. Coenzima que transfiere grupos metilo su carencia produce
anemia perniciosa

Biotina: coenzima de las enzimas que transfiere los grupos carboxílicos en el metabolismo
de aminoácido