La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es

la existencia en una misma molécula de grupos

ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de
captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como
bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las
moléculas que presentan esta característica se dice que
son anfóteros o anfolitos.

Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse

mutuamente, constituyendo una sal interna formada por un ión
híbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama
zwitterión.

ÁMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Si consideramos un AA sencillo, éste puede adoptar tres formas iónicas diferentes:

El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK 1 = 2,22). Por la proximidad del grupo NH3+, el
COOH se comporta como un ácido moderadamente fuerte. Si aplicamos la ecuación de Henderson-
Hasselbalch al primer equilibrio de disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de
la forma catiónica es prácticamente despreciable (una de cada 151.000 moléculas en la forma
zwitterión). El segundo grupo en disociarse es el NH 3+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la
forma aniónica es muy pequeña en comparación con la forma zwitterión (1 molécula en forma
aniónica por cada 300 en forma zwitteriónica). El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil
que está disociado al 0,35%.

Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se llama punto
isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como
equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:

Así, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. Así, a pH=6,04 la immensa mayoría de las
moléculas de glicina estarían en forma de iones híbridos (zwitterión) y no se desplazarían hacia
ningún polo al aplicarles un campo eléctrico (Pincha en el botón "Actualizar" del navegador y observa
la figura inferior).
Cuando el AA contiene otros grupos ácidos o básicos, el poder amortiguador gana posibilidades. Así,
el ácido glutámico tiene tres grupos disociables, cuyos pK son: pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8:

La forma I (totalmente protonada) tiene una carga neta positiva. La forma II tiene carga neutra (una
positiva y una negativa), la forma III tiene una carga negativa y la forma IV tiene dos cargas negativas.
El punto isoeléctrico del ácido glutámico será aproximadamente 3,0 (la semisuma de pK 1 y pK2,
los pK que flanquean a la forma zwitterión). La proporción de moléculas en la forma IV (2 cargas
negativas) es tan pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.

En el caso del AA arginina existen dos grupos básicos y uno ácido. La disociación de la arginina se
esquematiza del siguiente modo, donde pK 1=2,2; pK2=9,2 y pK3=12,5:
La forma I (totalmente protonada) tiene dos
cargas positivas. La forma II tiene una carga
neta positiva, la forma III es neutra (una positiva
y una negativa) y la forma IV tiene una carga
negativa. El punto isoeléctrico de la
arginina será aproximadamente 10,85 (la
semisuma de pK2 y pK3, los pK que flanquean a
la forma zwitterión). La proporción de moléculas
en la forma I (2 cargas positivas) es tan
pequeña que puede considerarse como
despreciable a la hora de calcular el pI.

Las proteínas están formadas por la unión de

AA mediante un enlace peptídico. Este enlace
se produce entre el grupo COOH de un AA y el
grupo NH2 de otro, de forma que desaparecen
sus propiedades amortiguadoras. Sin embargo,
siempre existirá al menos un grupo amino y un
grupo carboxilo terminal, que puedan actuar
como amortiguadores. Además hay algunos AA
que aportan grupos ionizables en sus
cadenas laterales: ácido aspártico y glutámico,
arginina, lisina, histidina, etc. En la tabla de la
derecha se recogen los valores de pK de estos grupos.

Los pK para la disociación de los grupos ácidos o básicos de estas cadenas laterales pueden verse
alterados por la influencia de otros grupos ionizables próximos. La posibilidad de formar un
puente de hidrógeno entre un residuo de tirosina y uno de ácido aspártico puede alterar el pK de la
disociación del grupo carboxilo. Asímismo, el pK de la disociación del grupo carboxilo de una cadena
lateral de ácido glutámico puede verse afectado por las interacciones electrostáticas que se pueden
establecer con un residuo de lisina cercano. Un caso particularmente importante es el de
la histidina próxima al grupo hemo de la hemoglobina, ya que su pK adopta valores muy distintos en
función de que esté unida al oxígeno o no (figura derecha de la tabla inferior).
La biología estudia el funcionamiento del cuerpo de todo ser vivo y en la mecánica se estudia
el funcionamiento (también) de un mecanismo no vivo.