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BIOQUÍMICA de los ALIMENTOS

Profesora Adjunta a cargo:

Dra. Mariela Maldonado

Ayudantes: Cristian Pérez y


Ariel Márquez
Edición 2021

1
Proteínas
Propiedades estructurales y funcionales

• Bioquímica de los alimentos. Robinson Editorial


Acribia.1991.
• Proteínas alimentarias. Bioquímica- Propiedades
funcionales- Modificaciones químicas. Cheftel, Cuq y
Lorient.Editorial Acribia.1989.
• Química de los alimentos. Salvador Badui Dergal.Pearson
Editorial.2015.

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LAS PROTEÍNAS

❖Están construidas a partir de un mismo conjunto


de 20 aminoácidos, de los cuales 9 no pueden ser
sintetizados en el organismo, por lo que se les
considera aminoácidos esenciales.

❖La capacidad del organismo para sintetizar


nuevas proteínas depende, entre otros aspectos,
de la disponibilidad de aminoácidos esenciales.

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Aminoácidos- unión peptídica

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Estructura proteica: primaria

aa nativos son levógiros

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Estructura proteica:
secundaria alfa helix

Hélices de colágeno.

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Estructura proteica: secundaria

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Estructura proteica: lámina plegada

conformación en zig-zag. Las


moléculas tienen adoptan una
formación paralela o antiparalela.
Cada residuo tiene una rotación de
180° respecto al precedente.
Queratina, pelo proteínas fibrosas,
carne

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Tal vez nos conocen
poco pero ya estamos
en el mercado…..

Adopción de una estructura globular.


Hacia adentro se ubican los residuos
hidrofóbicos y hacia afuera los
hidrofílicos
cadenas compactas con alto grado de
organización.
Fasceolina , viscilina , B- lactoglobulina

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Estructura proteica: cuaternaria

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Importancia Biológica
de las Proteínas

• Esenciales y universales
de las células
• Única fuente de N2
• 33% se halla en los músculos
• 20% se halla en huesos y cartílagos
• 10 % se halla en la piel
Funcionalidad de las proteínas

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❖Las proteínas son macromoléculas compuestas por
aminoácidos.
❖Estos aminoácidos se encuentran unidos entre sí por
enlaces peptídicos.
❖Son las macromoléculas orgánicas más abundantes
en las células vivas y en el ser humano.
❖Las proteínas que fabrica nuestro cuerpo a partir de
distintos aminoácidos tienen las siguientes funciones:
➢Sirven como armazón y base de nuestros órganos
y tejidos.
➢Son esenciales para la construcción y reparación
de los músculos, huesos, uñas, piel, vasos
sanguíneos, etc.

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Funcionalidad biológica a nivel de membrana

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Funcionalidad proteica en los alimentos
• Nutricional
• Desarrollo
• Formulación
• Energética
• Plástica
• Estructural
• Enzimática
• Funcional: textura,
color, propiedades
reológicas, actividad de
interfase

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Prop. Estrucutrales: Interacciones

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Interacciones Proteínas-agua

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• Dependencia del pH

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Proceso de hidratación de una proteína

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Hidratación

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Hidratación

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Clasificación de acuerdo
a la solubilidad:
• Albúminas: sol. en soluciones dil y en agua
• Globulinas: sol. sol. dil. y no en agua
• Glutelinas: sol. sol a pH 2 o 12 y no en agua
• Prolaminas: sol. etanol al 60-80%
• Histonas: sol en sol. ácidas
• Escleroproteínas: insol. en la mayoría
disolventes

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Factores que influyen
en la solubilidad

• Intrínsecos: PM, estructura, composición


• Extrínsecos: pH (pI), tipo de disolvente,
cte.dieléctrica, T(°C)
• Agregado de Sales:
• Aumento de la solubilidad por salado
• Disminución de la solubilidad por salado

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Enzimas

• Indicadores de buenas prácticas


• Control de procesos tecnológicos
• Biotecnología

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Composición general de la leche de vaca

Rubro Composición
Humedad 88 %
Grasa 3%-5 %
Proteínas 3%-4%
Lactosa 4,5 %
Cenizas 0.7%

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Proteínas de la leche
FRACCION % Pi PM KDa % de P
CASEÍNA 75-85 0,9
-1 Caseína 39-46 4,92-5,35 23,6 1,1

-2 Caseína 8-11 25,2 1,1

k- Caseína 8-15 5,37 19 0,2


- Caseína 25-35 5,20-5,85 24 0,6
- Caseína 3-7 5,8-6,2 12-21 0,1
PROT.SUERO 15-22 5,35-5,41 18,3
-Lactoalbúmina 7-12 4,2-4,5 14,2

- 2-5 5,13 66,3


Lactoglobulina
Seroalbúminas 0,7-1,3
Inmunoglobulinas 1,9-3,3

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Caseínas
-1caseína 39- fosfoserina8
a 9 PO4-3
46%
-2caseína 8-11 fosfoserina1
0-13PO4-3
%
- caseína 20-35 5 PO4-3
%
1 fosfoserina
k- caseína 8-15
y varios
% oligosacáridos

- caseína 3-7 %

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Caseinatos industriales

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Transformaciones durante el
calentamiento

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Derivados de la caseína

• Caseinato ácido soluble a pH 5,5


• Caseinato de calcio  dispersiones coloidales
blancas
• Caseinato de sodio  forma geles (17%)
• Caseinato micelar

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Efecto del
cuajo

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Proteínas del suero

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Proteínas de la carne:
• Contráctiles o
miofibilares
• Actina, Miosina,
Troponinas, Tropomiosina
• Sarcoplasmáticas o
solubles
• Enzimas, Mioglobina
• Proteínas del estroma o
insolubles
• Colágeno, Elastina

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Estructura muscular de la carne

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400 fibrillas de miosina
Actividad enzimática…..Ca +2
Produce el impulso muscular
Estructura a -hélice
La actina presenta dos
fracciones una globular y una
fibrilar …. Polimeriza …Mg+2

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Colágeno

Tendones, piel, cartílagos y


recubrimiento muscular
Mas abundante en la naturaleza
formado por una triple hélice
enrollada lo que le da fuerza y
resistencia
glicina, prolina, hidroxiprolina
algo lisina
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Carne in vitro

• startups que ya están trabajando en


La carne in vitro es la estos nuevos alimentos, como Mosa
fabricación de productos Meat , Memphis
cárnicos por medio de la Meats , SuperMeat y Finless Foods.
tecnología "ingeniería de
tejidos".
Se produce carne animal pero sin
matar a ningún animal. Las
células madre se extraen de
animales vivos sin ocasionarles
ningún daño, se colocan en un
medio de cultivo donde pueden
empezar a multiplicarse y crecer
de manera independiente al
animal.

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Carne in vitro ≠ carne
vegetal
La carne vegetal o “artificial” es un
producto vegetariano elaborado a
partir de proteína vegetal,
normalmente de soja o trigo. ( no hay
mas perro que la gata)

En cambio la carne cultivada o in vitro,


proviene de proteínas animales.

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Células Satélite:
PROCESO Células indiferenciadas que con el estímulo
adecuado pueden convertirse en células
diferenciadas.

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Producir un músculo estructurado es mucho
mas complejo. Las fibras musculares no crecen
por sí mismas, sino que surgen al fusionarse las
células precursoras

Para cultivar músculo auténtico las células deben crecer en el punto adecuado, lo
que exige un sistema parecido al torrente sanguíneo para distribuir los nutrientes
y oxígeno a las células en crecimiento y para retirar los productos de desecho.

Además, necesitan cultivarse otros tipos de célula, como los adipocitos, y los
mensajeros químicos deben indicar al tejido en crecimiento sobre su estructura.
Por último, el tejido muscular necesita ser estirado físicamente o “ejercitado”
para que se desarrolle adecuadamente.

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Investigadores de la
Universidad de Harvard han
cultivado células
musculares de vaca y
conejo que imitan la textura
y consistencia de la carne
natural y que pueden
incorporarse a estructuras
de gelatina comestible.

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BENEFICIOS DE LA CARNE
CULTIVADA
La elaboración de carne en ambientes controlados permite:
• Asegurar inocuidad y autenticidad
• Generar productos libres de adulterantes
• Proveer alimentos sin presencia de metabolitos de medicamentos
• Eliminar organismos patógenos (esto disminuiría la aparición de
zoonosis alimentaria y los riesgos de contaminación cruzada)
A nivel ético
• Se reduciría la matanza de animales para consumo, ya que no sería
necesario criarlos y engordarlos para posteriormente sacrificarlos.
• Necesita menos recursos y produce menos gases de efecto
invernaderos y otros residuos que la carne producida de forma
convencional.

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Desventajas de la carne cultivada
• Aceptabilidad del consumidor hacia el producto: no todos
están dispuestos a probar carne cultivada en un laboratorio
• Ingeniería de tejidos es muy onerosa: el costo de lograr
producir una onza de carne cultivada se calculó en $50.000
• La producción masiva representaría un fuerte impacto
económico y social para aquellas personas o sectores que
dependen de la ganadería tradicional e industrias afines
(nutrición animal, medicina veterinaria)
• Aun no se ha logrado que el total de las características
organolépticas y fisicoquímicos sean idénticas a la carne real
(sabor, color, olor, textura, etc.)

1 onza son 28 g

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No podemos ignorar estas tecnologías emergentes, que se perfilan
como una solución viable y sostenible a las crisis alimentarias y a los
efectos cada vez más palpables del cambio climático.

La ONU propuso la adopción de metas para mejorar la calidad de vida


de la población. La aceptación y promoción a gran escala de
biotecnologías como el cultivo de carne in vitro podría llegar a
convertirse en un mecanismo para consolidar la implementación de
distintos Objetivos de Desarrollo Sostenible.

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• Impossible Foods obtiene este
ingrediente de los nódulos de la
raíz de la soja, donde es parte
de una proteína llamada
Leghemoglobin. La molécula
también contiene átomos de
hierro, lo que acaba dando el
sabor a sangre.

• La Impossible Whopper lleva los


mismos complementos que el
Whopper de toda la vida: las dos
rebanadas de pan, queso,
tomate, pepinillo... También
tiene el mismo valor proteínico
que la hamburguesa tradicional,
aunque es ligeramente más baja
en calorías y en colesterol
(90%) y tiene 0% de grasas
trans.

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Composición química
La tinta de un calamar está hecha
fundamentalmente de moco y melanina. La
melanina es el mismo pigmento que le
otorga color oscuro a la piel de los humanos
y animales y a las pecas y cabellos.
Dependiendo de la especie, la tinta del
calamar puede contener ciertas variedades
de aminoácidos como taurina, lisina,
tirosina y dopamina. El color de la tinta
varía según la especie y su química, por lo
que los pulpos tienen una tinta que tiende al
negro, la de los calamares es más azulada y
la de la sepia es más marrón.

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Modificaciones post-morten

Paralización de la circulación sanguínea

Descenso del contenido de oxígeno

Oximioglobina pasa a Mioglobina y metamioglobina Paralización de la respiración celular

Disminución de pH Disminución del ATP

Agregación de proteínas- formación Actomiosina

Disminuye CRA

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Maduración de la carne

proceso de descomposición de la carne por un plazo máximo de 4


semanas luego del sacrificio del animal, para que una serie de
bacterias y microorganismos actúen sobre ella y descompongan el
colágeno, que es lo que hace que la carne este firme y dura,
logrando mayor terneza en la carne e intensidad en su sabor.

•Disminución de la dureza de la
carne: la carne se vuelve más
tierna.
•Incremento del aroma, olor y
sabor.
•Pequeño incremento de la
capacidad de retención de agua: la
carne se vuelve más jugosa.
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Maduración húmeda (Al Vacío) o Wet Aged Beef:

Es un proceso mucho más simple: una vez sacrificado el


animal, se corta en piezas del mismo tamaño, se envasan al
vacío y se dejan entre 7 y 14 días en una cámara
refrigerada entre 1,5° y 3°C.

Es un proceso mucho más económico ya que no requiere de


tanto tiempo y por otro lado la pérdida de peso no supera el
10%.

La mayoría de las carnes Premium

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La maduración en seco o Dry Aged Beef:

carnes Premium
y con bastante cantidad de grasa y marmoleo.
una cámara refrigerada a 1,5° a 3°C
humedad entre 50% y 75%.
Se tienen destapadas entre 10 y 28 días
descomponer el colágeno de la carne y se evapora parte del
agua contenida en el músculo, lo cual hace que se pierda peso
y volumen a la vez que se produce una concentración de sabor
y generando una textura más suave.
Este proceso de maduración es bastante costoso, ya que por
un lado perdemos mucho peso (hasta un 30%) y por otro lado
necesitamos tener la carne durante mucho tiempo en una
cámara refrigerada con el costo en energía que implica.
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Estructura del Huevo

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Composición Qca del Huevo

Componente- Huevo Clara Yema Cáscara


Porcentajes
Agua 74 88 47 ---

Proteínas 13 10 16 2

Lípidos 12 0,03 34 --

Carbohidratos 0,7 0,8 0,6 1,1

Cenizas 0,9 0,5 1,1 98

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Proteínas del Huevo

Proteínas % s.t. Clasificación


Ovoalbúmina 54 Fosfo-glicoproteína
Ovotransferrina 13 Glicoproteína-Fe
Ovomucoide 11 Glicoprt- Inhib. Trip.
Lisozima 3,5 Enz. Bacteriana
Ovomucina 1,5 Glicoprot.
Ovoglicoproteínas 0,5 Glicoprot.
Ovoinhibidores 0,1 Inhib. de proteasas
Ovomacroglobulina 0,5 Glicoprot.
Flavoproteínas 0,8 Glicoprot.
Avidina 0,05 Glicoprot.
Otras globulinas 4

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Proteínas de la yema

Compuestos Porcentaje Clasificación


Lipovitelina 17-18 Lipoproteína
Lipovitelenina 12-13 Lipoproteína
Livetinas 4-5 Globulina
-vitelina 14-15 Fosfoproteína
- vitelina 14-15 Fosfoproteína
Vitelenina 8-9 Fosfoproteína
Fosvitina 6 Fosfoproteína

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Lavado

Quebrado

Filtración

Homogenización

Pasteurización

pasteurización es asegurar la fermentación


destrucción de todos los Enfriamiento

microorganismos patógenos. Lo que se Secado


persigue es alcanzar un tratamiento que
reduzca en un 99.9% la población de Envasado
Salmonella
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Proteínas en cereales

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Cereales: trigo

• Pr citoplasmáticas: albúminas y globulinas

• Pr de reserva: gliadinas y gluteninas

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Proteínas del Gluten

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Gluten
• Gluteninas: enlaces • Gliadinas: enlaces
disulfuro intra e disulfuros
intermoleculares intramoleculares

Agregado de agentes
reductores u oxidantes

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PROTEÍNA VEGETAL DE LEGUMBRES

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Leguminosas

• Proteínas de reserva: globulinas


• Se hallan en los cuerpos proteicos:
• Leguminas: Dímeros formado monómeros Ácido y
Básicos
• Viscilinas: dímeros o trímeros no unidos por pte S-S

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Proteínas de la soja

Estructura tridimensional de un homotrímero de -


conglicinina. Tomado de Maruyama y col. (2004).

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soja

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LAS PROTEÍNAS VEGETALES

❖Suele asociarse la palabra proteína con la carne, con el


pollo o con el pescado, sin embargo, los alimentos de
origen vegetal también tienen proteínas y de muy buena
calidad.
❖Según su fuente, las proteínas pueden ser de origen
animal o vegetal.

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DESARROLLO DE PROTEÍNAS
VEGETALES
• Actualmente, la necesidad proteica es cubierta en gran
medida por las de origen animal.
• Se estima que la población mundial llegue a los 9.700
millones de habitantes para el 2050, lo que representa una
mayor demanda de proteína.
• Cubrir esta demanda proteica con las de origen animal no
sería sostenible al mediano plazo ya que la forma de
obtenerla conlleva externalidades ambientales negativas y su
producción no es escalable con el volumen que la demanda
exige.

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PROTEÍNA VEGETAL
❖Se encuentran en alimentos como:
➢Soja
➢Lentejas
➢Garbanzo
➢Maní
➢Chía
➢Avena
➢Nuez
➢Almendra

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VENTAJAS DE SU CONSUMO

✓Cuentan con un bajo contenido en grasas


✓Las grasas que la acompañan son insaturadas
✓Son capaces de reducir los niveles de colesterol
✓Previenen enfermedades cardiovasculares
✓Contienen menos purina que las de origen animal
✓Las purinas de los productos vegetales contienen
potasio que es un diurético
✓Van acompañadas de fibras, lo que las hace más
digestivas
✓Son ideales para dietas bajas en calorías
✓Tienen menor impacto ambiental

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PROTEÍNA VEGETAL VS ANIMAL

Número Alimento Proteína Alimento Proteína


[gx100g] [gx100g]

1 Maní 25,4 Pollo 32,8

2 Almendra 21,6 Vaca 26,4

3 Garbanzo 21,2 Queso 26

4 Nueces 16,7 Cerdo 22,2

5 Avellanas 14 Atún 25,7

6 Soja 12,5 Jamón 25

7 Mijo 11,8 Pescado 19,2

8 Lenteja 9,1 Huevo 13

9 Tofu 8,5 Yogurt 4,1

10 Poroto 6,6 Leche 3,3

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No hay un consenso científico entre la administración de
suplementos de proteína y los beneficios asociados a su
rendimiento. Son muchas las investigaciones que han
estudiado los posibles efectos asociados a los
suplementos de proteína en torno a la ganancia de masa
muscular, fuerza, composición corporal de los sujetos,
atenuación de la fatiga, reducción del dolor y daño
muscular y el efecto de la respuesta anabólica mediante
la activación de una serie de enzimas que permiten el
aumento de la síntesis de proteína

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Alergenos

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La exposición a alergenos ambientales en una persona con
fenotipo no atópico, genera tolerancia gracias a la función de las
poblaciones de linfocitos T reguladores y a las citocinas que
mantienen el equilibrio entre las diferentes subpoblaciones de
linfocitos(A). La exposición repetida ante estos mismos
alergenos ambientales en un paciente con fenotipo atópico, causa
sensibilización debido a un mal funcionamiento de los linfocitos
T reguladores e infl amación ocasionada por el desequilibrio
entre las subpoblaciones de linfocitos (B)
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Las células dendríticas que procesan los alergenos de la dieta, normalmente desvían
la respuesta hacia la tolerancia mediante la inducción de linfocitos reguladores
Tr1 y Th3 con la producción de IL-10 y TGF-β, disminuyendo las poblaciones Th1 y Th2
y aumentando la síntesis de IgA. En la alergia a alimentos la respuesta se desvía
con linfocitos Th2 que favorecen la síntesis de IgE y la activación de células cebadas y
eosinófilos, con la liberación de mediadores proinflamatorios
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https://docplayer.es/56089926-Alergenos-alimentarios.html
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Características generales de las proteínas
alergenas
• 1) Modificaciones postraduccionales
• 2) Estabilidad de los alérgenos
• 3) Alérgenos con actividad enzimática
• 4) Transportadores de Ca+
• 5) Alérgenos transportadores
• 6) Profilinas
• 7) Lectinas

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• reino vegetal.
• proteger a los vegetales: estrés como el frío o la
salinidad o la acción de bacterias.
• se sitúan en la capa externa de los vegetales (hojas, piel,
cáscara) provocando, por ejemplo, que en el caso de las
frutas la piel sea hasta 7 veces más alergénica que la
pulpa
• Prolaminas: Son proteínas monoméricas con un peso molecular
aproximado de 9 kDa que están unidas por 4 puentes disulfuro
para formar un túnel hidrofóbico
• estructura compacta y muy estable que hace que sean
resistentes a los tratamientos térmicos (calor) y a
la digestión ya que las proteasas no las pueden degradar

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• El importante papel de las moléculas transportadas por las proteínas
alergénicas en la fase de sensibilización alérgica es cada vez más evidente.
Resultados recientes de nuestro grupo del CBGP con la proteína Pru p 3, un
alérgeno alimentario modelo de origen vegetal, demuestran que su ligando
lipídico es presentado por el receptor CD1d a células T del sistema
inmunitario en la fase de sensibilización al alérgeno. Pero el proceso
mediante el cual el ligando es cedido al receptor está aún por determinar.
En el estudio ahora publicado hemos encontrado que las saposinas aportan
claves esenciales para dilucidar ese proceso. Las saposinas son unas
proteínas estructuralmente semejantes a Pru p 3 que experimentan una
transformación conformacional para cumplir su función en el tráfico de
lípidos y su cesión a receptores tipo CD1d. Nuestro estudio computacional
ha revelado características esenciales de las geometrías, superficies,
propiedades electrostáticas y dinámica de las saposinas que dan información
valiosa para entender el tráfico de ligandos lipídicos de proteínas
alergénicas en la fase de sensibilización alérgica.

Publicación Original:
Garrido-Arandia, M; Cuevas-Zuviria, B; Diaz-Perales, A; Pacios, LF. 2018. "A comparative study of
human saposins". Molecules. DOI: 10.3390/molecules23020422".
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• (lenteja, garbanzo, guisante, cacahuete, soja, altramuz)

• cacahuete (Arachis hypogaeEl alergeno Ara h 1 es una glicoproteína de


63,5 kDa que tiene gran homología con las vicilinas

lenteja (Lens sculenta) se han descrito una banda proteica entre 12 y


16 kDa, que sería una subunidad gamma-vicilina denominada Len c
1, y otra de un peso aproximado a 66 kDa, Len c 2,
correspondiente a una proteína biotinilada de la semilla. Se ha
identificado a Len c 1 como un alergeno mayor y a Len c 2 como un
alergeno menor de la lenteja

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• garbanzo (Cicer arietinum)

• altramuz (Lupinus sativus) se utiliza como enriquecedor


proteico en bollería y otros alimentos por su alto contenido en
sustancias nitrogenadas, grasas y sales minerales. Se ha
identificado como alergeno oculto responsable de reacciones
anafilácticas
• guisante (Pisum sativum)

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• profilinas son una superfamilia de
proteínas citosólicas, la cuales están
presentes en todas las células Profilinas
eucarióticas y tienen un peso molecular
entre 12-15
kDa. Su función principal consiste en la
regulación de
la polimerización de la actina mediante la
formación de
complejos junto con ésta, participando en la
forma y los
movimientos celulares. Son proteínas muy
conservadas
a lo largo de la evolución y presentes en
prácticamente
todos los organismos biológicos
proteínas termolábiles y poco resistentes a
la digestión gástrica,17 por lo que suelen
producir
• síndrome de alergia oral

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Cuando los alergenos se modifican mediante calor o enzimas, los
epítopos conformacionales ya no son reconocidos
por los receptores inmunológicos (A), pero los epítopos secuenciales
sí pueden seguir siendo reconocidos por
estos receptores (B).

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Proteínas como
ingredientes funcionales

• Emulsiones
• Unir grasas
• Unir agua
• Espumas
• Geles
• Sabor
• CRA

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Propiedades Funcionales

Alimento Propiedad
Salsas , emulsionante, CRA

Masas Matriz, cohesividad,gel,


CRG
Pan, pasteles CRA,CE,matriz,
pardeamiento, CRG,
espumante
Lácteos Emulsionante,
,gel,coagulación
Símiles de carne CRA,firmeza,
masticabilidad, cohesión
Recubrimientos Cohesión, adehesión

Cárnicos CRA, emulsionante,gel

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Desnaturalización

• reversible o
irreversible
• pérdida de la
estructura 4°, 3° y 2°
• formación de un
coágulo
• formación de un gel
• factores: T, pH, fuerza
iónica

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Desnaturalización
de las proteínas

• AGENTES FÍSICOS • AGENTES QUÍMICOS


• Temperatura • Agregado de Ácidos y
• Tratamientos Bases
• cizalla • Metales
• mezclado • Solventes Orgánicos
• Presión
• Irradiación

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Propiedades de Hidratación:

• Dependen de la capacidad de la prot. de fijar


agua
• Imparten jugosidad, sensación gustativa y
textura a los alimentos
• Hidratación:
• estructura primaria
• capilaridad
• pH
• Ca+2
• Polifosfatos

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Gelatina
• Hidrólisis parcial del colágeno
• Tratamiento alcalino o ácido
• Usos:
• productos cárnicos
• lácteos
• confitería
• postres

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Mecanismos de gelificación
• Previo a la agregación ( interacción ordenada
pr-pr) se requiere desnaturalización y
desdoblamiento proteico.
• Red proteica: interacciones pr-pr, pr- agua,
atracción, repulsión (fuerzas hidrofóbicas,
electrostáticas, ptes H2, S-S)
• Depende de:
• concentración proteica
• contacto intermolecular

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Emulsiones: las proteínas actúan a nivel de
interfase

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Formación de emulsiones:

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Material Docente Dra. Mariela Maldonado 123
Formación de espumas

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 124


Medición del poder espumante

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 125


Material Docente Dra. Mariela Maldonado 126
Transformaciones químicas y físicas:quesos

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 127


Material Docente Dra. Mariela Maldonado 128
Actividad enzimática en quesos

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 129


Leches fermentadas

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 130


% de nitógeno en función del pH

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 131


Viscocidad

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 132


Tecnología y
propiedades funcionales
Tratamiento Modificación Ejemplo

Mecánico área de espumas


interfase
Agua/aire- emulsiones
aceite
Térmico solubilidad pasteurización
suave gelificación espesantes
Térmico coagulación hilado
intenso texturización extrusión
Congelación agregación siniéresis
Uniones Geles
hidrógeno
Liofilización Pérdida propiedades
funcionales
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Conclusión

• Las proteínas alimenticias son macromoléculas


diversas y poseen diferentes funciones de acuerdo
a su naturaleza y de acuerdo al medio en que se
encuentren.
• Dependiendo de su composición, estructura y
condiciones del medio pueden manifestar
distintas propiedades.
• Para la selección de una proteína o ingrediente
como aditivo se debe tener en cuenta:
• Propiedades funcionales de las proteínas
• Características de un alimento.

Material Docente Dra. Mariela Maldonado 134

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