5 Enzimas

BIOQUÍMICA de los ALIMENTOS
Profesora Adjunta a cargo:
Dra. Mariela Maldonado
Ayudantes: Cristian Pérez y

Ariel Márquez
Edición 2021
Material docente Dra. Mariela 1

Maldonado
Las enzimas
Material Docente Dra. Mariela 2

Maldonado
E+S ES E+P

Maldonado
Sitio activo
Material Docente Dra. Mariela

Maldonado
Hys, Ser,Ac aspártico 4
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Cofactor

Maldonado
Cofactores
Cofactor Enzima
Fe+2 o Fe +3
Citocromo oxidasa-
Catalasa- Peroxidasa
Cu+2 Citocromo oxidasa
+2
Zn Carbónico anidrasa-
Alcohol deshidrogenasa
+2
Mg Hexoquinasa- Piruvato
quinas
K+1 Piruvato quinasa
Se Glutatión peroxidasa

Maldonado
Coenzimas
Coenzima Grupo qco Precursor en
transferido mamíferos
Tiaminapirofosfato aldehídos Tiamina
Nicotiamida Ion hidruro Acido nicotínico

dinucleótido
Coenzima A Grupo acilo Acido pantoténico y
otras moléculas
Piridoxal fosfato Grupos amino Piridoxina
5’ desoxiadenosil átomos de H y vitamina B12

cobalamina grupos alquilo
Tetrahidrofolato grupos Folato
monocarbonados
Biocitina CO2 Biotina

Maldonado
Maldonado
Maldonado
Complejo piruvato deshidrogenasa
E1 E2 E3

Maldonado
Coenzima piruvato
descarboxilasa
Enzima Coenzima(s)
Piruvato TPP
deshidrogenasa (E1)
Dihidrolipoil Lipoato, CoA
transacetilasa (E2)
Dihidrolipoil FAD, NAD
transacetilasa (E3)

Maldonado
Clasificación de enzimas:
EC 1. 10. 3. 3
• Comisión de enzimas
• Oxidoreductasas
• Subclase (indicación del donador)
• Sub-subclase indicación del aceptor
• Número de serie dentro del enzima dentro de
la sub-subclase
• Carbohidrasas: más de 7000 moléculas
clasificadas

Maldonado
Clasificación de enzimas
• 1.Oxido reductasas
– Catalizan reacciones de
óxido reducción:
transfieren electrones
– Ej: polifenoloxidasa
– citocromo-oxidasa

Maldonado
• 2.Transferasas
• Transferencia de
grupos funcionales
– grupos aldehidos
– grupos acilos
– grupos glucosilos
– grupos fosfatos
(kinasas)

Maldonado
• 3.Hidrolasas:
• catalizan reacciones
con la introducción de
una molécula de agua
– Transforman polímeros
en monómeros.
Actuan sobre:
– enlace éster
– enlace peptídico
– enlace C-N

Maldonado
• 4.Ligasas
• Formación de enlaces,
con aporte de ATP u
otro nucléotido
– Entre C y O
– Entre C y S
– Entre C y N
– Entre C y C

Maldonado
• 5.Isomerasas
• Catalizan la
transferencia de
grupos dentro de
moléculas dando
formas isoméricas.
• Ej:glucomutasa

Maldonado
• Liasas
– Adición a los dobles
enlaces o la
formación de dobles
enlaces con la adición
de grupos
• Entre C y C
• ENTRE C y O
• ENTRE C y N

Maldonado
E+S ES E+P

Maldonado
¿Dónde actúa una enzima?

Maldonado
• Constante de equilibrio
• Keq=[P]/[S]
– AG°=-RT lnKeq
• La velocidad de una reacción
• V=k [S]

Maldonado
Principios que gobiernan la acción
catalítica
• El poder catalítico proviene de la energía
libre emitida al formarse los múltiples
enlaces débiles e interacciones entre el
enzima y el sustrato
• Las interacciones son óptimas en el
estado de transición de la reacción. Los
sitios activos son complementarios a los
estados de transiciones de las reacciones
que catalizan.Material Docente Dra. Mariela 26
Maldonado
Energía de fijación
La formación de cada enlace

aporta entre 4 y 30 kJ/mol

Maldonado
Las interacciones débiles entre E-S son óptimas
en el estado de transición.

Maldonado
Maldonado
Encaje inducido

Maldonado
Energía de fijación.
• Es la principal fuente de energía de
libre utilizada para disminuir la energía
de activación de las reacciones
• Confiere especificidad de reacción y
catálisis

Maldonado
Barreras físicas y
termodinámicas
• Entropía • Capa de solvatación
• Alineamiento de • Distorsión
grupos funcionales electrónica o
estructural de los
sustratos

Maldonado
Regulación:
• Proteínas control o reguladoras
• Modificación alostérica
• Escisión proteolítica
• Modificación alostérica (Retroinhibición)

Maldonado
Efecto del pH sobre la
reacción enzimática

Maldonado
Principios que gobiernan la
acción catalítica
•

Maldonado
Regulación por modificación covalente

Maldonado
Proencimas o zimógenos

Maldonado
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS
• AGENTES FISICOS • AGENTES QUIMICOS

– Temperatura – Agregado de Acidos y
Bases
– Tratamientos
– Metales
• cizalla
– Solventes Orgánicos
• mezclado
– Presión
– Irradiación

Maldonado
Efecto de la temperatura
sobre la reacción enzimática

Maldonado
Valor Q10
• Tanto en biología como en química de los alimentos se usa el valor Q 10 para describir
el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción. Se define como:
kT v T + 10ºC
2
Q10 = = ; T2 = T1 + 10ºC
kT vT (18)
1
• Si Q10 = 2, la velocidad de reacción se duplica con el incremento de 10º C, dentro
del rango donde la enzima es estable.
• En la mayoría de las reacciones químicas y enzimáticas 2  Q10  3

Maldonado
Energía de Activación (Ea)
• El efecto de la temperatura en la constante de la velocidad de reacción (k)

se expresa por la ecuación de Arrhenius
- Ea
k = A e R TA
(19)
Donde
k = constante d velocidad
A = factor de Arrhenius
Ea = energía de activación (kJ/kg)
T = temperatura absoluta (K)
R = constante de los gases (8,314 kJ/kg-K)
Maldonado
• Tomando logaritmo neperiano de la ecuación (19) obtenemos
Ea
ln (k) = ln (A) - (20)
R TA
• Un gráfico de ln (k) versus 1/TA da una línea recta con

• ln (A) = ordenada al origen
• - Ea/R = pendiente
• La energía de activación (Ea) es una indicación del grado de dificultad en que

se desarrolla un proceso
• Si Ea de reacción o proceso < Ea de deterioro, a bajas Tº se minimiza el deterioro
• De la ecuación (19) podemos ver que
Ea T Ea/RTA e – Ea/RTA k Reacción

= ¯ acelera
= ¯ ¯ ¯ disminuye
= ¯ ¯ disminuye
¯ = ¯ acelera
Maldonado
• A continuación se muestran algunos valores de Ea de reacciones interés en alimentos
Reacción Ea (kcal/mol)
Enzimáticas 10-30
Hidrólisis 15
Oxidación de lípidos 10-25
Oscurecimiento no enzimático 25-50
Destrucción de enzimas 12-100
Desnaturalización de proteinas 80-120
• De la tabla vemos que
• Eareacc. enz. < Eadestr. enz. < Eadesn. prot.
• Esto significa que, por encima de Tº crítica, a > Tº
• vreacc. enz. < vdestr. enz. < vdesn. prot.
• Por debajo de Tº crítica, el proceso se invierte y aumenta la estabilidad

y actividad enzimática
Maldonado
Desnaturalización
• reversible o
irreversible
• pérdida de la
estructura 4°, 3°y 2°
• formación de un
coágulo
• formación de un gel
• factores: T, pH, fuerza
iónica

Maldonado
CINÉTICA DE REACCIONES ENZIMÁTICAS
• Formación de un complejo enzima-sustrato ES, paso reversible y rápido
Henri (1903) ampliado por Michaelis y Menten (1913)
k1
⎯⎯→
E + S ⎯⎯ ES (1)
k2
• Descomposición de ES en enzima libre (E) y producto (P) , paso reversible

y lento que limita la velocidad de la reacción global
k3
⎯⎯→
ES ⎯⎯ E +P
k4 (2)
• La velocidad global es proporcional a la concentración de la especie que

reacciona en el paso lento, esto es [ES]
• La reacción alcanza rápidamente un estado estacionario donde
Formación de ES = descomposición de ES

Maldonado
• Por la ley de acción de masas, podemos escribir:
k1 [E] [S] + k4 [E] [P] = (k2 + k3) [ES] (3)

• Al principio [P] » 0 y podemos despreciar el 2º término, dando
k1 [E] [S] = (k2 + k3) [ES] (4)

• Separando términos nos da
[E] (k2 + k3)/k1

= (5)
[ES] [S]
• El grupo de las tres constantes se la conoce como constante de

Michaelis y Menten, Km y la ecuación (5) se puede escribir como
[E] Km
= (6)
[ES] [S]

Maldonado
• Si [Et] es la concentración total de enzima añadida, ésta puede estar
libre [E] o combinada al sustrato [ES]
[Et] = [E] + [ES] (7)

• De donde
[E] = [Et] - [ES] (8)

• Sustituyendo la ecuación (8) en la (6) nos da
[Et] - [ES] Km
=
[ES] [S]
[Et] Km
−1 =
[ES] [S]
[Et] Km Km + [S]
= +1 =
[ES] [S] [S]
[Et][S]
[ES] = (9)
Km + [S]
Maldonado
• La velocidad inicial (v) de la reacción enzimática es proporcional a la
descomposición de [ES] para dar el producto (k2<<k3), esto es
v = k3 [ES] (10)
• Reemplazando la ecuación (9) en la (10) da
k3[Et][S]
v = (11)
Km + [S]
• La velocidad máxima (Vmax) se logra cuando toda la enzima se encuentra como

[ES], es decir, cuando la enzima está saturada de [S], entonces [Et] = [ES]
Vmax = k3 [Et] (12)

• Sustituyendo (12) en (11), nos da
Vmax [S]
v = (13)
Km + [S]
• La ecuación (13) es la ecuación de una hipérbola y se conoce como

la ecuación de Michaelis y Menten
Maldonado
• Una importante relación se obtiene de la ecuación (13) cuando v = Vmax/2
Vmax Vmax [S]

=
2 Km + [S]
Km + [S] = 2 [S]
Km = [S] (14)
• Cuando solo hay un sustrato, Km [=] mol/lt, varía entre 10-5  Km  10-2,
es independiente de [E], pero depende de pH, Tº y sustrato. Enzimas con
más de un sustrato, c/u tiene un valor característico
• A < Km, > afinidad con el sustrato, > Vmax
• A > Km, < afinidad con el sustrato, < Vmax

Maldonado
Representación de la ecuación
de M-M

Maldonado
• De la ecuación (13) y de la curva hiperbólica podemos observar que:
Vmax [S]
v = (13)
Km + [S]
• (a) Si Km >> [S], la ecuación (13) se puede escribir como
Vmax [S]
v = = K [S] reacción de 1er orden
Km
• (b) Si Km << [S], la ecuación (13) se puede escribir como
Vmax [S]
v = = Vmax reacción de orden cero
[S]
• (c) Si Km  [S],
 reacción de orden fraccionario

Maldonado
• Reagrupando términos en la ec. (13) obtenemos la ecuación de Lineweaver-Burk.
• Primero tomamos la inversa y luego reagrupamos los términos
1 Km + [S]
=
v Vmax [S]
1 Km 1 1
=  + (14)
v Vmax [S] Vmax
• La gráfica de 1/v versus 1/[S] nos da una línea recta con

• pendiente Km/Vmax,
• intersección sobre el eje 1/v = 1/Vmax
• intersección sobre el eje 1/[S] = -1/Km
• Tiene la ventaja de permitir una determinación más precisa de Vmax
• Permite detectar la presencia de inhibidores.
Maldonado
Maldonado
• Vmax y Km son parámetros que se pueden determinar experimentalmente
para cualquier enzima, pero por sí mismos aportan poca información sobre
el número, velocidad o naturaleza química de los pasos de la reacción.
Sin embargo, la cinética del estado estacionario es el lenguaje estándar
con el cual se comparan y caracterizan la eficacia catalítica de las enzimas.
Valores de Km de algunas enzimas

Enzima Sustrato Km (mM)
Catalasa H2O2 25,00
Hexoquinasa ATP 0,40
Lactasa D-Glucosa 0,05
D-Fructuosa 1,50
Carbónico anhidrasa HCO3− 9,00
Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108,00
N-Benzoiltirosinamida 2,50
b-Galactosidasa D-Lactosa 4,00

Maldonado
SIGNIFICADO DE Km
• Km fue definida en la ecuación (5), que aquí expresamos como
(k2 + k3)
Km = (15)
k1
• El significado real de Km depende de aspectos específicos del mecanismo

de reacción tales como número y velocidad relativa de los pasos individuales.
• En la reacción de M-M, k3 es limitante de la velocidad, o sea k3<<k2,

por lo que Km = k2/k1, y se define como constante de disociación (Ks)
del complejo ES. En estas condiciones, Km es una medida de la afinidad
de la enzima por el sustrato en el complejo ES.
• En otros casos k3>>k2, por lo que Km = k3/k1
• En los casos restantes k3  k2 y Km es una función más compleja de las

tres constantes, como indica la ecuación (15)

Maldonado
La ecuación (13) de M-M y el comportamiento de saturación de la enzima
aún son válidos, pero Km no es una medida sencilla de la afinidad por S.
Por ejemplo, para una reacción de tres pasos, en la que la liberación de P,

a partir de EP → E + P, es limitante de velocidad
k1 k3
⎯⎯→
E + S ⎯⎯ ⎯⎯→
ES ⎯⎯ k5
EP ⎯⎯→ P
E+S (16)
k2 k4
En condiciones de saturación la mayor parte de E se encuentra como EP,

y en este caso Vmax = k5 [Et]
Es conveniente definir una constante de velocidad más general (kc) que

permita describir la velocidad limitante de cualquier reacción enzimática.

Maldonado
• Si hay varios pasos en una reacción y uno de ellos es limitante, kc es
equivalente a la constante de velocidad del paso limitante
• Para le reacción de M-M, kc = k3

• Para le reacción de la ecuación (16), kc = k5
• Cuando hay varios pasos limitantes, kc es una función compleja de las
constantes de velocidad de los pasos limitantes
• En la ecuación de M-M, kc = k3, por lo que la ecuación (11) se puede escribir
k c [Et][S]
v = (17)
Km + [S]
• kc es una cte. de velocidad de primer orden, llamada número de recambio

Maldonado
• Número de Recambio: número de moléculas de sustrato (S) convertidas
a producto (P) por unidad de tiempo, por una molécula de enzima cuando
la enzima está saturada con el sustrato.
Número de recambio (kc) de algunas enzimas (molec.S / s-molec.E)

Enzima Sustrato kc (s-1)
Catalasa H2O2 40.000.000
b-amilasa Almidón 1.200.000
Lactasa Lactosa 750.000
−
Carbónico anhidrasa HCO3 400.000
Lipogenasa Triglicéridos 180.000
Acetilcolinestearasa Acetilcolina 140.000
Polifenoloxidasa Compuestos fenólicos 120.000
Invertasa Sacarosa 42.000
Fumarasa Fumarato 800
Proteína RecA (ATPasa) ATP 0,4
• Los parámetros kc y Km son útiles para el estudio y comparación de diversas enzimas,

aún cuando los mecanismos de reacción sean complejos.

Maldonado
EFECTO DEL pH
• En sustratos no ionizables (H. de C. y lípidos), los grupos iónicos de las
enzimas son los únicos afectados.
• En sustratos ionizables pueden ser afectados las enzimas, el sustrato y
el complejo ES.
• Las enzimas tienen un pH o un intervalo de pH óptimo en el que tienen
máxima actividad. A valores superiores o inferiores la actividad disminuye
• El pH óptimo de actividad de una enzima generalmente refleja el ambiente
celular en el que normalmente se encuentra
• La pepsina tiene pH óptimo » 1,7. El pH del jugo gástrico está entre 1 y 2.
• La glucosa-6-fosfatasa de los hepatocitos, responsable de la liberación de
glucosa en la sangre tiene pH óptimo » 7,8. El pH normal del citisol de los
hepatocitos es » 7,2
• Para la mayoría de las enzimas el pH óptimo se encuentra entre 5 y 8.
Maldonado
EFECTO DE LA TEMPERATURA
• La velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta el punto de máxima
velocidad. Por encima de dicha temperatura se produce la desnaturalización de la
enzima (en algunos casos reversible)
• En tratamientos térmicos HTST se ha observado regeneración de fosfatasa
(ácida) en la leche, enzimas pectolíticos en jugos cítricos y peroxidasa en
alimentos enlatados.
• El rango óptimo de actividad para la mayoría de las enzimas está entre 30 y 45º C
• A temperaturas > de 55º C comienza la inactivación de la mayoría de las enzimas.

Maldonado
Tipos de inhibición
• Reversible
– Competitiva
– No competitiva
– Acompetitiva o anticompetitiva
• Irreversible

Maldonado
Inhibición competitiva

Maldonado
Inhibición Competitiva

Maldonado
Maldonado
Inhibición no competitiva
El grado de inhibición depende de:

1-Concentraciòn de inhibidor [𝐼]
2-Constante de disociación del complejo EI y ESI
Maldonado
Inhibición no competitiva

Maldonado
Inhibición acompetitiva o
anticompetitiva

Maldonado
Inhibición acompetitiva

Maldonado
INHIBICIÒN REVERSIBLE ACOMPETITIVA
Ejemplo
La camptotecina es un fármaco que actúa como inhibidor de la enzima topoisomerasa I.

La camptotecina propiedades antiproliferativas sobre varios tipos de tumores malignos
Inhibidor camptotecina
Uso de enzimas en la industria

Maldonado
Mercado Mundial de Enzimas
Alimentos animales
Otros alimentos 10%
7%
Detergentes
Lacteos 38%
8%
Textiles
9%
Otros Almidón
17% 11%

Maldonado
USO INDUSTRIAL
➢ Se emplean principalmente enzimas hidroliticas

➢ Grandes volumenes (ton)
➢ Purificación sencilla (en general, solo parcial)
ventajas desventajas
pueden seleccionarse de alta o baja costo alto en general

especificidad, según el objetivo
pocos o ningún producto estabilidad

secundario
actividad optima en condiciones de inhibición
reacción suaves
pueden emplearse en medios no sustratos poco solubles plantean

acuosos para reacciones de síntesis dificultades en la solubilización
Maldonado
PRINCIPALES FUENTES
Enzima Proceso Fuente
Proteasas alcalinas detergentes bacterias
Proteasas ácidas elaboración de quesos hongos
Proteasas neutras varios Bacterias, plantas y

animales
Amilasas industria del almidón bacterias, hongos
Isomerasas jarabes de fructosa hongos
celulasas celulosas hongos
Pectinasas vinos, cerveza, condimentos hongos
Lipasas varios bacterias, hongos y

levaduras, animales

Maldonado
Enzimas en Alimentos
• INDICADORES DE BUENAS PRACTICAS
– Reductasa en leche
• CONTROL DE PROCESOS TECNOLOGICOS
– Peroxidasa
• BIOTECNOLOGIA
Elaboración de quesos
Bebidas y alimentos fermentados
· Panificación
· Quesería
· Producción de endulzantes
· Modificar aromas
· texturizar

Maldonado
Enzimas que degradaan el almidón

Maldonado
Maldonado
Maldonado
Cómo se procesa el almidón?

Maldonado
Subproductos: a mayor tratamiento
mayor cantidad

Maldonado
Maldonado
Maldonado
Enzimas y cerveza
Remojo hasta que la HR del

grano alcanza 40 % aprox. Para
favorecerecer la germinación
de las semillas
Maldonado
Las enzimas de malteo más importantes provienen de una
capa de tejido en el grano de cebada llamada aleurona
Maldonado
Elaboracion de cerveza y
enzimas

Maldonado
Pull enzimático_

Maldonado
Fermentación alcohólica

Maldonado
Maldonado
Masa panaria

Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Enzimas y la
elaboración de
queso

Maldonado
Maldonado
La renina, que es un tipo de enzima, cataliza la rotura de la leche, de manera que desestabiliza la proteína y
hace que se precipite formando la cuajada.
El líquido que resulta es el suero, que puede ser reutilizado para elaborar otros productos lácteos, como por
ejemplo el requesón.
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
• Transformaciones que
sufren los alimentos
de origen vegetal

Maldonado
Etapa Precosecha Cosecha Poscose Almacena- Prepro-
cha miento ceso
Necesidad Madurez Madurez Capacidad de Madurez
adecuada uniforme mantenerse sana y controlada
buena respuesta al daño
Biosistema Síntesis de RNA y de Proteínas Sistema entero y su Desarrollo
sobre el Eventos moleculares capacidad de respuesta molecular
que se Hormonas al daño clorofilasa
,pectinas
actúa
y células
Problema Madurez inadecuada o no Calor o Daño por Madurez
principal uniforme roces baja no
temperatura. uniforme.
Exceso de Sobrema-
etileno. durez.
Malos Infeccio-
sabores nes
Acción Tratamiento temprano con Enfria- Uso de la Usar
correctiva spray para obtener madurez miento temperatura etileno.
uniforme rápido. adecuada al Monitorear
Hormonas precosecha para Control tipo de fruto firmeza de
controlar madurez de Eliminar sólidos
enzimas exceso de solubles.
de CO2 o de Eliminar
pardeami etileno fuentes de
Maldonado
ento infección
Enzimas pécticas

Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
• Crecimiento del fruto:
– división celular y alargamiento celular
• Maduración:
– Aumento de azúcares
– Ablandamiento:
– Pectinas insolubles solubles:
• (rotura de enlaces que las mantienen unidas a la PC,
hidrólisis de galacturonanos teminales y polímeros
ligados a estas cadenas)
– pérdida de la capacidad de las pectina de ligar
las células
– Pérdida residuos de galactosa de la PC

Maldonado
Maldonado
Pectinas
➢Firmeza y textura de los frutos
➢Responsables de la estabilidad coloidal
de los jugos
➢Cambios de viscosidad en pulpas y purés
concentrados
➢Usar como agentes espesantes: (se
obtienen del bagazo de manzana y
cáscara de cítricos)

Maldonado
Pectinas :polímeros del ácido
galacturónico
COOH COOH COOH

H O O O OH
H O H O H
OH H OH H OH H
HO H
H OH H OH H OH
n

Maldonado
Ácidos pectínicos
COOCH 3 COOH COOCH 3
O O O
H O H O H
OH H OH H OH H
H OH H OH H OH

Maldonado
CLASIFICACION DE ENZIMAS PECTICAS
• A.DEPOLIMERIZACION DE ENZIMAS PECTICAS
• 1. Actúan principalmente sobre las pectinas
• Polimetilgalacturonasa (PMG)
– endo-PMG
– exo-PMG
• Pectin liasas(PL)
– endo-PL
– exo-PL
• 2. Actúan principalmente sobre los ácidos pécticos
• Poligalacturonasa (PG)
– endo-PG
– exo-PG
• b. Pectato liasa (PAL)
– endo –PAL
– exo-PAL
• B. PECTINESTERASAS
Maldonado
Depolimerización
COOCH 3 COOH COOH
O O O
H H H
O O
OH H OH H OH H
H OH H OH H OH
Enzimas
COOCH 3 COOH COOH
COOH
O O O O
H
H H H O H
O + OH H OH H
OH H OH H
HO
H OH H OH H OH
H OH

Maldonado
Desesterificación
COOCH 3 COOH COOCH 3
O O O
H H H
O O
OH H OH H OH H
H OH H OH H OH
Enzimas
COOH COOH COOH
O O O
H H H
O O + CH3OH
OH H OH H OH H
H OH H OH H OH

Maldonado
Acción hidrolítica
COOH COOH
COOH
O O O
H H H
O O
OH H OH H OH H
H OH H OH H OH
H2O
COOH
COOH
O OH O
H
+ H
OH H
OH H
H
OH
H OH H OH

Maldonado
Acción transeliminativa
COOH COOH
COOH
O O O
H H H
O O
OH H OH H OH H
H OH H OH H OH
COOH
COOH
O O
H
+ H
OH H
OH H
H
OH
H OH H OH

Maldonado
¿qué se quiere hacer con las
pectinasas?
• Inactivación:
• Jugos cítricos: inmediatamente después
extracción
• Pulpas y purés, néctares:
– molienda y trat. térmico 70-80ºC de 2’ a 30’’
– Tratamiento previo al proceso de ruptura celular
80ºC 45”
– Trituración en caliente

Maldonado
¿qué se quiere hacer con las
pectinasas?
• Maceración:
• Aumentar rendimiento en la extracción de
jugos
• Mejorar la extracción de materia colorante de
vinos o mostos (1-2hs a 54ºC o 6-8hs a 18ºC)
• Mejorar calidad de productos que se van a
fermentar

Maldonado
Esquema general de extracción
enzimática de jugo
Enzima
Tanque
fruta Moledora
oxidación
Pren
Tanque sa Tanque de
• La velocidad de inactivación depende de varios factores, de los cuales se
destaca el pH. La mayoría de las enzimas son más termoresistentes en su
tratamiento jugo
punto isoeléctrico. Por ejemplo, la lipogenasa aislada de porotos a 65ºC enzimático
requiere casi 500 minutos para ser inactivada en su punto isoeléctrico (pH 5,9),
mientras que a pH 5,0 requiere 80 minutos, 35 minutos a pH 7,0 y solamente
0,1 minuto a pH 4,0 y 8,0
• Para evaluar la inactivación enzimática, al igual que para la destrucción de los

microorganismos, se usan los conceptos de Tiempo de Reducción Decimal (D)
y Constante de Resistencia Térmica (z).

Maldonado
Esquema jugo
general de
Enzima
clarificación
de un jugo Tanque de
solvatación
Tanque de
clarificación
flóculos
Filtro al
vacío
Filtración
final
Jugo
clarificado
Maldonado
El tiempo de clarificación se completa cuando se han
hidrolizado un 30% de grupos carboxilos y un 5 % de
enlaces glicosídicos
Maldonado
¿Cómo medir la efectividad del
proceso de clarificación?
• Tiempo requerido para la floculación:
– Temperatura
– Concentración de enzima
– pH ( a pH >4,7 no hay clarificación)
• Tasa de filtración después del
tratamiento
• Densidad óptica del filtrado

Maldonado
Coadyuvantes de la clarificación:
• Gelatina (0,005- Tiempo requerido para la
floculación a pH 3,5
0,01%) con 0,025% de E y
0,005% gelatina
• Tierra de diatomeas Temperatura Tiempo
• Goma arábiga (min)
10 200
• Polivinilpirrolidona
20 93
• otros
30 50
40 34
50 24

Maldonado
g Pectinex Temperatura Tiempo
SCL (ºC) (horas)
/1000 Litros
37,5 24 15
82,5 24 11
37,5 49 4
82,5 49 2
37,5 57 2
82,5 57 1
Pectinex SCL Novo Laboratories

Maldonado
Pectinasas g Temperatura Tiempo (horas)
Pectinasas (ºC)
/1000
Litros
Spark L 240 15-20 10-15
1500
Spark L 240 49-55 2-4
1500
Spark L 48 15-20 10-15
7500
Spark L 48 49-55 2-4
7500
Clarex L 24 15-20 10-15
Clarex L 24 49-55 2-4

Maldonado
Pectinasas g /1000 Temperatura Tiempo
Litros (ºC) (horas)
Klerzyme 50 240 15-20 10-17
Klerzyme 50 240 49-55 2-4
Klerzyme líquida 120 15-20 10-15
100
100
200
200

Maldonado
Pectinasas g /1000 Temperatura Tiempo
Litros (ºC) (horas)
Pectinol R- 240 5-15 10-15

10
Pectinol R- 240 49 3-5
10
Pectinol 59 37,5-45 5-15 10-15
L
Pectinol 59 37.5-49 49 3-5
L
Pectinol 60 7,5-37,5 5-15 10-15
G

Maldonado
defectos
• La “turbidez posterior” que suele aparecer
en jugos clarificados se puede eliminar
con el agregado de gelatina y menores
temperaturas en la clarificación
• “turbidez posterior”: es producto de la
polimerización de polifenoles y oxidación
de antocianidinas durante la molienda y
prensado. Se puede agregar ác.ascórbico
• “Nube de almidón”: por procesar
manzanas tempranas (amilasas )
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Inhibidor de kunitz

Maldonado
Maldonado
• INGREDIENTES OVOCALM
ORTHONAT por una cápsula
• – 42 mg de ovo-homogenizado
(ovomucoides y ovo-inhibidores) de
huevos de codorniz (Conturnix Beja
mina Japónica), equivalentes a 168
mg de ambas enzimas.
• – 1,5 mg de zinc elemental.
(Bisglicinato de zinc 15% CDR).
• – Antiaglomerante: Estearato
Magnesico.
• POSOLOGÍA: Personas propensas a
contraer ataques alérgicos:
• – Prevención, DOS cápsulas al día.
Laboratorios Farmacéuticos TRENKER, es ofrecer al • – Tratamiento en crisis
mercado solo Complementos Alimenticios de primera alérgicas: De DOS cápsulas a OCHO
calidad, fabricados bajo normas GMP y HACCP. El cápsulas al día o según prescripción
control analítico de los principios activos, la
fabricación, el envasado y la trazabilidad de los lotes, medica.
junto con el departamento de Investigación y
Desarrollo son los elementos básicos que nos han
permitido lograr la confianza de muchos profesionales
de la salud. Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado
Maldonado

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BIOQUÍMICA de los ALIMENTOS

Profesora Adjunta a cargo:

Dra. Mariela Maldonado

Ayudantes: Cristian Pérez y

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Material Docente Dra. Mariela 3

Material Docente Dra. Mariela

Material Docente Dra. Mariela 9

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Nicotiamida Ion hidruro Acido nicotínico

5’ desoxiadenosil átomos de H y vitamina B12

Material Docente Dra. Mariela 11

Material Docente Dra. Mariela 14

Material Docente Dra. Mariela 15

Material Docente Dra. Mariela 16

Material Docente Dra. Mariela 17

Material Docente Dra. Mariela 18

Material Docente Dra. Mariela 19

Material Docente Dra. Mariela 20

Material Docente Dra. Mariela 21

Material Docente Dra. Mariela 22

Material Docente Dra. Mariela 23

Material Docente Dra. Mariela 24

Material Docente Dra. Mariela 25

La formación de cada enlace

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Material Docente Dra. Mariela 28

Material Docente Dra. Mariela 30

Material Docente Dra. Mariela 31

Material Docente Dra. Mariela 32

Material Docente Dra. Mariela 33

Material Docente Dra. Mariela 34

Material Docente Dra. Mariela 35

Material Docente Dra. Mariela 36

Material Docente Dra. Mariela 37

• AGENTES FISICOS • AGENTES QUIMICOS

Material Docente Dra. Mariela 38

Material Docente Dra. Mariela 39

el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción. Se define como:

• Si Q10 = 2, la velocidad de reacción se duplica con el incremento de 10º C, dentro

del rango donde la enzima es estable.

• En la mayoría de las reacciones químicas y enzimáticas 2  Q10  3

Material Docente Dra. Mariela 40

• El efecto de la temperatura en la constante de la velocidad de reacción (k)

• Un gráfico de ln (k) versus 1/TA da una línea recta con

• La energía de activación (Ea) es una indicación del grado de dificultad en que

• Si Ea de reacción o proceso < Ea de deterioro, a bajas Tº se minimiza el deterioro

• De la ecuación (19) podemos ver que

Ea T Ea/RTA e – Ea/RTA k Reacción

• De la tabla vemos que

• Eareacc. enz. < Eadestr. enz. < Eadesn. prot.

• Esto significa que, por encima de Tº crítica, a > Tº

• vreacc. enz. < vdestr. enz. < vdesn. prot.

• Por debajo de Tº crítica, el proceso se invierte y aumenta la estabilidad

Material Docente Dra. Mariela 44

• Descomposición de ES en enzima libre (E) y producto (P) , paso reversible

• La velocidad global es proporcional a la concentración de la especie que

• La reacción alcanza rápidamente un estado estacionario donde

Material Docente Dra. Mariela 45

k1 [E] [S] + k4 [E] [P] = (k2 + k3) [ES] (3)

k1 [E] [S] = (k2 + k3) [ES] (4)

[E] (k2 + k3)/k1