Consolidación Del Trabajo - Fase 4 - Grupo 48 FF

TRABAJO DE BIOQUIMICA
Fase 4 - Actividad colaborativa ABP de Ácidos nucleicos
Estudiantes
Solangel Infante Mendoza

Verena Candelaria Fernández
Rigoberto Vergara García
Kelly Susana Diaz Garcia
Anyela Gamboa Mercado
Por favor: todos las observaciones por parte del tutor, deben ajustadas en
el trabajo final. Al momento dela entrega, por favor borrar los comentarios
del tutor.
Grupo del curso
201103_48
Presentado a
GOLDA MEYER TORRES VARGAS
FECHA
6 de noviembre de 2018
FORMATO PARA LA ENTREGA DE APORTES INDIVIDUALES Y
CONSOLIDADCIÓN DEL TRABAJO FINAL
Fase 4 - Actividad colaborativa ABP de Ácidos nucleicos
Aportes Individuales
Señor estudiante: no modifique el formato, no le suprima ni anexe tablas o
filas. Solamente adjunta la información solicitada.
SITUACIÓN PROBLEMA: Daños Del Ácido Desoxirribonucleico
Señor estudiante: seleccione uno de los siguiente temas y realice una

revisión bibliográfica (usar normas APA, para citas como para referencias)
y un mapa conceptual en donde se resuman los aspectos más importantes:
1. Estructura general del ADN, bases nitrogenadas y complementariedad entre

bases nitrogenadas,
2. Mutación del ácido desoxirribonucleico.
3. Alteración del ADN por virus
Nombre del Estudiante Temática que selecciona para

aportar al marco teórico
Estructura general del ADN, bases
Solangel Infante nitrogenadas y complementariedad
entre bases nitrogenadas
Verena candelaria Fernández Mutación del ácido
desoxirribonucleico
Rigoberto Vergara Identifique cual el a función principal
del desoxirribonucleico ADN
Kelly Susana Diaz Garcia Alteración del ADN por virus
Anyela Gamboa Mercado Alteración del ADN por virus
Tutor: la investigación teórica que presentan es correcta, pero está muy

desorganizada. Revisar que, al descargar, las imágenes no se incluyan
dentro del texto. Es importante que reporten dentro del texto las citas
bibliográficas y al final del documento las referencias, todo esto en formato
APA. En las gráficas, las fuentes bibliográficas deben ser citadas en
formato APA.
1. Estructura general del ADN, bases nitrogenadas y

complementariedad entre bases nitrogenadas
El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico que
contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de
todos los organismos vivos y algunos virus, también es responsable de la
transmisión hereditaria. La función principal de la molécula de ADN es el
almacenamiento a largo plazo de información para construir otros componentes de
las células, como las proteínas y las moléculas de ARN. Los segmentos de ADN
que llevan esta información genética son llamados genes, pero las otras secuencias
de ADN tienen propósitos estructurales o toman parte en la regulación del uso de
esta información genética.
Situación del ADN dentro de una célula eucariota

Obtenido de: https://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_desoxirri
Desde el punto de vista químico, el ADN es un polímero de nucleótidos, es decir, un

polinucleótido. Cada nucleótido, a su tiempo, está formado por un glúcido (la
desoxirribosa), una base nitrogenada (que puede ser adenina→A, timina→T,
citosina→C o guanina→G) y un grupo fosfato (derivado del ácido fosfórico). Lo que
distingue a un polinucleótido de otro es, entonces, la base nitrogenada, y por ello la
secuencia del ADN se especifica nombrando solo la secuencia de sus bases. La
disposición secuencial de estas cuatro bases a lo largo de la cadena es la que
codifica la información genética, siguiendo el siguiente criterio de
complementariedad: A-T y G-C. Esto se debe a que la adenina y la guanina son de
mayor tamaño que la timina y la citosina, por lo que este criterio permite cumplir una
uniformidad. En los organismos vivos, el ADN se presenta como una doble cadena
de nucleótidos, en la que las dos hebras están unidas entre sí por unas conexiones
denominadas puentes de hidrógeno.
Obtenido de: https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid

En 1953, el bioquímico estadounidense James Watson y el biofísico británico
Francis Crick publicaron la primera descripción de la estructura del ADN. Su
modelo adquirió tal importancia para comprender la síntesis proteica, la replicación
del ADN y las mutaciones, que los científicos obtuvieron en 1962 el Premio Nobel
de Medicina por su trabajo.
Cada molécula de ADN está constituida por dos cadenas o bandas formadas por un
elevado número de compuestos químicos llamados nucleótidos. Estas cadenas
forman una especie de escalera retorcida que se llama doble hélice.
nucleótido está formado por tres unidades: una molécula de azúcar llamada
desoxirribosa, un grupo fosfato y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados
llamados bases: Adenina (A), Guanina (G), Timina (T) y Citosina (C).
La molécula de desoxirribosa ocupa el centro del nucleótido y está flanqueada por

un grupo fosfato a un lado y una base al otro. El grupo fosfato está a su vez unido
a la desoxirribosa del nucleótido adyacente de la cadena. Estas subunidades
enlazadas desoxirribosa-fosfato forman los lados de la escalera; las bases están
enfrentadas por parejas, mirando hacia el interior, y forman los travesaños.
Los nucleótidos de cada una de las dos cadenas que forman el ADN establecen una
asociación específica con los correspondientes de la otra cadena. Debido a la
afinidad química entre las bases, los nucleótidos que contienen adenina se acoplan
siempre con los que contienen timina, y los que contienen citosina con los que
contienen guanina. Las bases complementarias se unen entre sí por enlaces
químicos débiles llamados enlaces de hidrógeno.
entre.org/purinas-y-pirimidinas/
a.wordpress.com/tag/enlace-n-glucosidico/
Las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos son de dos tipos,
púricas y pirimidínicas. Las bases púricas derivadas de la purina (fusión de un anillo
pirimidínico y uno de imidazol) son la Adenina (6-aminopurina) y la Guanina (2-
amino-6-hidroxipurina). Las bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina) son la
Timina (2,6-dihidroxi-5-metilpirimidina o también llamada 5-metiluracilo), Citosina
(2-hidroxi-6-aminopirimidina) y Uracilo (2,6-dihidroxipirimidina). Las bases
nitrogenadas que forman normalmente parte del ADN son: Adenina (A), Guanina
(G), Citosina y Timina (T). Las bases nitrogenadas que forman parte de el ARN son:
Adenina (A), Guanina (G), Citosina (C) y Uracilo (U). Por tanto, la Timina es
específica del ADN y el Uracilo es específico del ARN.
Además de las bases nitrogenadas anteriormente descritas, se han encontrado

otras bases nitrogenadas en algunos virus o formando parte de algunos tipos
especiales de ARNs. Ejemplos de algunas de estas bases púricas poco corrientes
son: Hipoxantina, Xantina, 2-metiladenina, 6-metil-aminopurina. Entre las bases
pirimidínicas podríamos citar la 5-metilcitosina (propia del ADN) y la 5-hidroximetil
citosina (HMC) que sustituye a la citosina en los fagos T-pares.
La complementariedad de las Bases Nitrogenadas es la capacidad que poseen

las Bases Nitrogenadas en la molécula de los Ácidos Nucleicos de combinarse con
su complemento, es decir, las Purinas se complementan con las Pirimidinas, asi en
la organización de la complementariedad de las bases nitrogenadas en el ADN son
la Adenina(A) con la Timina (T), la Citosina (C) con la Guanina (G) unidas por
puentes hidrógenos.
De esta manera en el ADN las BN se organizan uniéndose las Purinas con las
Pirimidinas formando una secuencia de 4 letras (AT-CG) que se repiten a lo largo
de la molécula de ADN. En el ARN la complementariedad de las BN obedece a las
que se cumplen en el ADN, con la diferencia que en el ARN no hay Timina sino
Uracilo(U), por ende, la complementariedad en el ARN es A-U; CG.
 Las purinas (adenina y guanina) son aminas heterocíclicas, que se

caracterizan por que en su estructura hay un doble anillo, ambas se localizan
en los ácidos nucleicos, ARN y ADN.
 Las pirimidinas (timina, uracilo, citosina) son aminas heterocíclicas que, a

diferencia de las purinas, cuentan únicamente con un anillo en su estructura.
Estructura.
 El "esqueleto" de adenina, hipoxantina, xantina, etc. es la purina, por lo que
toman el nombre de bases púricas o bases purínicas.
 El "esqueleto" de citosina, uracilo y timina es la pirimidina; son bases
pirimídicas.
Purinas
Base nitrogenada Nucleósido
Adenina Adenosina
A
Guanina Guanosina
G
Obtenido de: http://www.wikiwand.com/es/Base_nitrogenada
Pirimidinas
Base nitrogenada Nucleósido
Timina Timidina
T
Citosina Citidina
C
Uracilo Uridina
U
wand.com/es/Base_nitrogenada
2. MUTACIÓN DEL ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico

que contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y
funcionamiento de todos los organismos vivos y algunos virus, también es
responsable de la transmisión hereditaria. La función principal de la molécula
de ADN es el almacenamiento a largo plazo de información para construir
otros componentes de las células, como las proteínas y las moléculas de
ARN. Los segmentos de ADN que llevan esta información genética son
llamados genes, pero las otras secuencias de ADN tienen propósitos
estructurales o toman parte en la regulación del uso de esta información
genética.
Obtenido de: https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid
Las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN. Si uno piensa en la

información del ADN como una serie de oraciones, las mutaciones son fallos
ortográficos en las palabras que conforman la oración. A veces las mutaciones no
tienen consecuencias, como una palabra con ciertos fallos ortográficos cuyo
significado aun es aún entendible. En otros casos las mutaciones tienen
ramificaciones más fuertes, como una oración cuyo significado ha cambiado por
completo.
Todos los organismos vivientes, desde la más minúscula bacteria hasta las plantas
y el humano están construidas por microscópicas células (en el caso de la bacteria,
el organismo entero es una única célula). En el núcleo mismo de estas células está
el ADN o Acido Desoxirribonucleico; el plano molecular de casi todo aspecto de la
existencia. Las mutaciones son cambios que ocurren en la secuencia de nucleótidos
del ADN. “Estos pueden ocurrir espontáneamente cuando el ADN está siendo
replicado durante la división celular, aunque también pueden ser inducidas por
factores ambientales, como químicos o radiación ionizante.
Obtenido de:
https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid
Tipos de Mutaciones
Molecular (génicas o puntuales): Son mutaciones a nivel molecular y afectan la

constitución química de los genes, es decir a la base o “letras” del DNA.
Cromosómico: El cambio afecta a un segmento de cromosoma (de mayor tamaño

que un gen), por tanto, a su estructura. Estas mutaciones pueden ocurrir porque
grandes fragmentos se pierden (deleción), se duplican, cambian de lugar dentro del
cromosoma.
Genómico: Afecta al conjunto del genoma, aumentando el número de juegos

cromosómicos (poliploidía) o reduciéndolo a una sola serie (haploidía o
monoploidía) o bien afecta al número de cromosomas individualmente (por defecto
o por exceso), como la trisomía 21 o Síndrome de Down.
Mutaciones moleculares o puntuales
Una mutación puntual es un cambio en un solo nucleótido o en un número reducido

de nucleótidos. Se podría comparar con el hecho de cambiar una única letra en una
frase completa. La secuencia de DNA de un gen se puede alterar de diferentes
formas. Estas mutaciones tendrán diferentes efectos sobre la salud de las personas,
dependiendo de dónde ocurran y si alteran o no la función esencial de las proteínas
o de los procesos normales de lectura, transcripción y traducción de las proteínas.
1. Mutaciones silenciosas
En este tipo de mutación hay un cambio en una de las bases del DNA de forma que
el triplete de nucleótidos se modifica, pero sigue codificando para el mismo
aminoácido. Esto es así porque el código genético tiene cierto margen de seguridad
y para cada aminoácido hay varias combinaciones de tripletes que lo determinan.
2. Polimosfirmos
En este tipo de mutaciones hay un cambio de una de las bases de ADN, de tal
manera que el triplete de nucleótidos que es una parte se cambia, pero incluso si
se necesita un cambio de aminoácido, el aminoácido que entra en el lugar en
cuestión resulta tener poco o ningún impacto en la función de la proteína.
Los polimorfismos pueden incluso conducir a una reducción de la función de la

proteína en cuestión, pero por sí sola no es suficiente para causar la enfermedad
(de lo contrario no serían llamados polimorfismos pero mutaciones patógenas). Ellos
pueden, sin embargo, ser factores de riesgo cuando más de una junta.
3. Missense mutation
el triplete codifica para un aminoácido diferente del que debería, es decir, en esa
posición de la proteína habrá un aminoácido incorrecto, lo que puede alterar más o
menos la función de la proteína dependiendo de su localización e importancia.
4. Nonsense mutation
el nuevo triplete que se forma determina la señal de fin de la cadena de
aminoácidos. Esto es, se trunca la proteína, no se continúa formando a partir de ahí.
Según dónde quede truncada la proteína será capaz de preservar algo de función
o no.
5. Deleción
En este tipo de mutación se pierden una o más bases, es decir, se pierde un trozo
de DNA alterando la cadena proteica que debería formarse y su función. De esta
forma se puede alterar el marco de lectura (ver punto 8) para formar la proteína o
eliminar aminoácidos que son propios de la cadena proteica. En ocasiones las
deleciones son tan largas que pueden comprometer un gen entero o varios genes
contiguos.
6. Duplicación
En este tipo de mutación hay un fragmento de DNA que está copiado una o varias
veces, lo que altera la formación de la cadena de aminoácidos y la función de la
proteína. De esta forma se puede alterar el marco de lectura (ver punto 8) para
formar la proteína o insertar aminoácidos extra que son inadecuados.
7. Cambio de marco de lectura (Frameshift mutation)
Este tipo de mutación se da cuando por inserción o pérdida de pares de bases se

cambia el marco de lectura. Para la decodificación, las bases se leen de tres en tres,
esto es, cada tres bases determinan un aminoácido.
Si se cambia el marco de lectura, cambia la forma de agrupar esas tres bases y se

colocaran aminoácidos erróneos habiendo la posibilidad de un triplete STOP
prematuro. Las inserciones, duplicaciones y deleciones pueden dar lugar a este tipo
de mutaciones.
8. Expansión por repetición
Muchas veces no son consideradas mutaciones puntuales. Se trata de repeticiones

de tripletes o cuatripletes de nucleótidos, pequeñas secuencias de DNA de 3 ó 4
pares de bases que se repiten en serie. Una mutación por expansión es una
mutación en la que el número de repeticiones ha aumentado, lo que puede hacer
que la proteína final no funcione correctamente.
9. Otros tipos
Finalmente hay muchos tipos de mutaciones que no afectan a la proteína en sí, si

no a la cantidad de proteína que se produce y en qué circunstancias o localizaciones
(tejidos y células) se produce. Se deben a alteraciones en la expresión del DNA.
Algunas regiones del DNA tienen una función principal de regular la expresión de
los genes, son zonas controladoras o reguladoras que determinan qué zonas de
DNA están silentes o se están expresando. Las mutaciones en estos genes
reguladores pueden dar lugar a alteraciones de más de un gen ya que actúan como
"directores de orquesta".
Causas
Entre las causas que pueden provocar las mutaciones podemos mencionar las
sustancias químicas y los agentes físicos. Sustancias químicas. El gas mostaza, el
ácido nitroso, la hidroxilamina, el uretano y otras sustancias químicas pueden
provocar mutaciones. Mutaciones inducidas por agentes físicos. Entre los agentes
físicos que provocan mutaciones podemos señalar: la radiación ultravioleta, los
rayos X y los rayos gamma.
Alteración del ADN por virus

(Anyela Gamboa Mercado)
Los virus no solo evolucionan, sino que además tienden a evolucionar más rápido
que sus hospederos, como los seres humanos. Eso convierte a la evolución viral en
un tema importante, no solo para los biólogos que estudian los virus, sino también
para médicos, enfermeros y trabajadores de salud pública, así como para cualquiera
que se pudiera exponer a un virus.
La variación en los virus
La selección natural solo se puede dar cuando tiene la materia prima adecuada: la
variación genética. Variación genética significa que hay alguna diferencia
(heredables) en una población. En los virus, la variación proviene de dos fuentes
principales.
 La recombinación: los virus intercambian pedazos de material genético (ADN o

ARN).
 La mutación aleatoria: un cambio que ocurre en la secuencia de ADN o ARN de un
virus.
Podemos ver la variación y evolución de los virus alrededor nuestro si sabemos
dónde buscar, por ejemplo, en las nuevas cepas de gripe que aparecen cada año.
Mezclando las cosas: la recombinación

Antes de examinar la gripe específicamente, veamos cómo los virus intercambian
ADN y ARN en un proceso llamado recombinación.
La recombinación generalmente sucede cuando dos virus han infectado la misma

célula al mismo tiempo. Dado que ambos virus usan la célula para producir más
partículas virales, habrá muchas partes de virus flotando en la célula a la vez,
incluso genomas recién fabricados.
La redistribución entre dos cepas

virales que pueden infectar la misma
célula.
La cepa A tiene ocho segmentos de

material genético. La cepa B también
tiene ocho segmentos, que portan
genes similares en diferentes
versiones.
Ambas cepas coinfectan la misma

célula anfitrión. Los segmentos se
mezclan en la célula anfitriona.
Esto da lugar a la producción de un

virus redistribuido. El virus
redistribuido tiene los segmentos 3, 6, 7 y 8 de la cepa A y los segmentos 1, 2, 4 y
5 de la cepa B.
Crédito de la imagen: "Reordenamiento de segmento," por ViralZone/Swiss Institute
of Bioinformatics, CC BY-NC 4.0.
En estas circunstancias, la recombinación puede suceder de dos formas diferentes.

Primero, regiones similares de los genomas virales se pueden aparear e
intercambiar pedazos al romper y reconectar el ADN o ARN. Luego, los virus con
diferentes segmentos (como una especie de cromosomas minúsculos) pueden
intercambiar esos segmentos, un proceso que se conoce como redistribución.
Mutaciones virales
Hemos visto cómo la recombinación puede afectar la evolución viral, pero ¿qué hay
de la mutación? Una mutación es un cambio permanente en el material genético
(ADN o ARN) de un virus. Una mutación puede suceder si hay un error durante el
copiado del ADN o ARN de un virus.
Algunos virus tienen una tasa de mutación muy alta, pero esto no es así en todos
los casos. En general, los virus de ARN tienden a tener tasas altas de mutación,
mientras que los virus de ADN tienden a tener tasas bajas de mutación.
¿Por qué sucede esto? La diferencia clave radica en la maquinaria de copiado. La

mayoría de los virus de ADN copia su material genético con enzimas de la célula
hospedera llamadas ADN polimerasas que pueden "corregir" (encontrar y componer
los errores conforme van avanzando). En cambio, los virus de ARN usan enzimas
llamadas ARN polimerasas que no corrigen y por lo tanto cometen muchos más
errores.
Caso de estudio: resistencia al medicamento del VIH
El virus de inmunodeficiencia humano (VIH) es el virus que causa el síndrome

de inmunodeficiencia adquirida (SIDA). El VIH es un virus de ARN con una alta
tasa de mutación y evoluciona rápidamente, lo cual causa la aparición de cepas
resistentes a medicamentos.
La elevada tasa de mutación del VIH
Dado que los virus de ARN como el VIH tienen una tasa de mutación alta, habrá
una gran variación genética en la población de virus de VIH en el cuerpo de un
paciente. Muchas de las mutaciones serán dañinas, y los virus mutantes
simplemente "morirán" (no podrán reproducirse). Sin embargo, algunas mutaciones
ayudan a que los virus se reproduzcan bajo condiciones específicas. Por ejemplo,
una mutación podría proporcionar resistencia a un medicamento.
Evolución de la resistencia a los medicamentos en el VIH
Ciertos fármacos pueden bloquear la replicación del VIH al inhibir enzimas virales
clave. El tomar uno de estos medicamentos inicialmente reducirá los niveles de virus
en un paciente. Después de un tiempo, sin embargo, los virus típicamente "rebotan"
y vuelven a los niveles altos, aunque el medicamento siga presente. Es decir,
emerge una forma del virus que es resistente al medicamento.
Para ver por qué sucedió esto, usemos un ejemplo de un tipo específico de fármaco
antiviral, un inhibidor de la transcriptasa inversa. Los inhibidores de la transcriptasa
inversa, como la molécula de nevirapina que se muestra en el siguiente diagrama,
se unen a una enzima viral llamada transcriptasa inversa (la estructura roja y
marrón). El medicamento impide que la enzima haga su trabajo de copiar el genoma
de ARN del VIH en ADN. Si esta enzima es inactiva, el VIH no puede infectar
permanentemente una célula.
Modelo molecular de barras y
esferas de la enzima transcriptasa
inversa del VIH unida a la nevirapina
molécula transcriptasa inversa.
Imagen modificada de "Exploración
de la estructura," por David S.
Goodsell, RCSB PDB Molecule of
the Month, CC BY 4.0.
La nevirapina detiene la mayoría de

los virus de VIH. Sin embargo, una
fracción muy pequeña de virus en la
población de VIH tendrá (por una
casualidad aleatoria) una mutación en el gen de la transcriptasa inversa que la hace
resistente al medicamento. Por ejemplo, podría tener un cambio genético que altera
el sitio de unión del medicamento con la enzima, de tal forma que el medicamento
ya no puede pegarse e inhibir la actividad enzimática.
Los virus con esta mutación de resistencia se reproducirán a pesar de la presencia

del medicamento y, después de generaciones, pueden reestablecer los niveles
virales presentes antes de que fuera administrado el medicamento. No solo eso,
sino que ¡la población entera del virus ahora será resistente al medicamento!
¿Por qué evolucionan tan rápido los virus?
Los virus evolucionan más rápido que los seres humanos. ¿Por qué es esto?
Como vimos en el caso del VIH, algunos virus tienen una tasa de mutación alta, que
les ayuda a evolucionar rápidamente al proporcionar más variación como material
de inicio. Otros dos factores que contribuyen a la rápida evolución de los virus son
una población de gran tamaño y un ciclo de vida rápido.
Entre más grande la población, más probable es que tenga un virus con una
mutación al azar en particular (p. ej., una para la resistencia a medicamentos o de
alta infectividad) sobre la que pueda actuar la selección natural. Además, los virus
se reproducen rápidamente, por lo que sus poblaciones evolucionan en plazos de
tiempo más cortos que los de sus hospederos. Por ejemplo, ¡el virus del VIH
atraviesa su ciclo de vida en solo 525252 horas, comparado con los cerca
de 202020 años de un ciclo de vida humano.
¿Qué herramientas tenemos para combatir los virus que evolucionan rápidamente?
El tomar medidas para evitar la transmisión, identificar nuevos medicamentos para
el tratamiento y desarrollar y utilizar vacunas son estrategias importantes.
Cada Estudiante del grupo entregará aportes en relación a:
Identifique cual el a función principal del desoxirribonucleico ADN, ¿Por qué se dice que contiene la información
de los seres vivos? Aclare los siguientes términos. Cromatina, cromosoma, gen y ADN, cual es la diferencia entre
ellos.
El ADN es el Ácido Desoxirribonucleico, es una molécula presente en casi todas

nuestras células que contiene la información genética.
Gen, es la unidad de almacenamiento de información de los seres vivos. Son también

las unidades que se heredan, que pasan de padres a hijos.
Solangel Infante
Para entender qué es un cromosoma, lo primero que tenemos que tener en cuenta es
que nuestras células no tienen un solo “cúmulo” de ADN en su núcleo, sino que este
ADN se encuentra organizado, almacenado, de una manera estructurada. Estas
estructuras en las que se organiza el ADN se denominan cromosomas.
La Cromatina podemos decir que, la cromatina es una sustancia que ayuda a la

formación de los cromosomas y que está compuesta por ADN, ARN (Acido Ribo
Nucleico) y Proteínas.
Tutor: cuál es su respuesta???, por favor escribirla aquí!!
La función del ADN es el almacenamiento a largo plazo de información para construir
otros componentes de las células, Contiene la información de los seres vivos, ya que
Verena Candelaria Fernández es un ácido nucleico que contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo
y funcionamiento de todos los organismos, también es responsable de la transmisión
hereditaria.
Cromatina: Sustancia que se encuentra en el núcleo de la célula formando el material
cromosómico.
Cromosoma: Orgánulo en forma de filamento que se halla en el interior del núcleo.
Gen: Unidad de información en un locus de ácido desoxirribonucleico que codifica un
producto funcional
ADN: Acido desoxirribonucleico.
Tutor: correcto.
Es un ácido del núcleo de las células, donde se encuentra la información
genética que es empleada en el desarrollo y funcionamiento de cualquier organismo
vivo y de algunos virus, en el cual se encuentra la responsabilidad de transmitir
Rigoberto Vergara características hereditarias.
La molécula de ADN se encarga principalmente de almacenar información a largo

plazo, muchas veces puede ser comparado con un plano, un código o una receta,
porque en el mismo se encuentran las instrucciones que se necesitan para construir
las células y sus otros componentes, como las proteínas y las moléculas del ARN
La función principal del ácido desoxirribonucleico de acuerdo con Satorre (2005) es
almacenar la información de tipo hereditario en las células de los seres vivos. El Gen
es el segmento del ADN que sintetiza las proteínas que permiten el funcionamiento de
Kelly Susana Diaz las células. El Cromosoma es la estructura de organización y almacenamiento del
ADN. El ADN es una molécula que guarda la información genética y se encuentra
presente en la mayoría de las células. La Cromatina es la sustancia que se ubica en
el centro de la célula, la cual forma el material cromosómico.
Anyela Gamboa Mercado El ADN (Ácido desoxirribonucleico) está presente en casi todas nuestras células que
contiene la información genética. Esta molécula posee el código que determina todas
las características y el funcionamiento de un individuo. Es, además, la encargada de
transmitir la información de lo que somos a nuestros hijos, la molécula de la herencia.
Un gen es un segmento de ADN que codifica para una proteína.
Cromatina es Sustancia que se encuentra en el núcleo de la célula formando el
material cromosómico durante la interface; está compuesto de ADN unido a
proteínas.
Los cromosomas son estructuras que se encuentran en el centro (núcleo) de las
células que transportan fragmentos largos de ADN
Consolidado grupal No exceda las 250 palabras
Espacio para las Por favor es importante que el grupo entregue la respuesta grupal, es decir
observaciones del tutor el consolidado grupal a este ítem.
 Solangel Infante: tutor: la información en verde no se presenta de esta forma, no es correcto, por
favor, esto debe ir sintetizado en 100 palabras dentro de la tabla anterior, pro favor ajustar!!!
Analice:
En términos bioquímicos que implica la mutación del ácido desoxirribonucleico.
Consulte sobre las mutaciones y que estructura afecta en la molécula del ácido desoxirribonucleico ADN.
Una mutación es un cambio en la secuencia de nucleótidos del ADN. Las mutaciones

son una causa importante de la diversidad genética. Por ejemplo, la base subyacente
de la evolución de las especies para desarrollar y adquirir nuevas características se
Solangel Infante rige por las mutaciones de los genes en el tiempo. Las mutaciones también pueden
ser perjudiciales. La mutación de un gen puede dar lugar a la producción de una
proteína alterada que funciona mal o en algunos casos ya no codifica una proteína
funcional. Estas mutaciones pueden causar enfermedades genéticas, las mutaciones
obedecen a causas muy diferentes.
Las mutaciones pueden afectar a uno (puntuales), unos pocos (pseudopuntuales) o a
un gran número de nucleótidos de una secuencia de ADN (cromosómicas). Estos
pueden ocurrir espontáneamente cuando el ADN está siendo replicado durante la
Verena Candelaria Fernández división celular, aunque también pueden ser inducidas por factores ambientales, como
químicos o radiación ionizante. Basado en como una secuencia de ADN es cambiada
(en lugar de donde), pueden ocurrir muchos tipos distintos de mutaciones. Por ejemplo,
a veces un error en la replicación del ADN puede intercambiar un solo nucleótido y
reemplazarlo por otro, así cambiando la secuencia de nucleótidos.
Las mutaciones pueden ser cambios muy pequeños que solo afectan a unos pocos
nucleótidos o pueden ser muy grandes, creando cambios mayores en la estructura de
los cromosomas.
Rigoberto Vergara
Tanto las mutaciones chicas como las grandes pueden afectar el comportamiento de
las células. Las combinaciones de mutaciones en genes importantes pueden conducir
al desarrollo del cáncer. El material cubierto en estas secciones describen la relación
entre la mutación y el cáncer, los diferentes tipos de mutaciones y lo que las causan
Las implicaciones que tiene la mutación del ácido desoxirribonucleico se relacionan
Kelly Susana Diaz con los cambios en las propiedades de las proteínas de las células, las cuales afectan
de forma radical los rasgos bioquímicos de los genes en los seres vivos
Anyela Gamboa Mercado Las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN. Si uno piensa en la
información del ADN como una serie de oraciones, las mutaciones son fallos
ortográficos en las palabras que conforman la oración. A veces las mutaciones no
tienen consecuencias, como una palabra con ciertos fallos ortográficos cuyo
significado aun es aún entendible. En otros casos las mutaciones tienen ramificaciones
más fuertes, como una oración cuyo significado ha cambiado por completo.
Las mutaciones son cambios que ocurren en la secuencia de nucleótidos del ADN.
Estos pueden ocurrir espontáneamente cuando el ADN está siendo replicado durante
la división celular, aunque también pueden ser inducidas por factores ambientales,
como químicos o radiación ionizante.
Espacio para las
observaciones del tutor
tutor: la información en verde no se presenta de esta forma, no es correcto, por favor, esto debe ir sintetizado en
100 palabras dentro de la tabla anterior, pro favor ajustar!!!
Analice.
Por qué es importante la mutación del ácido desoxirribonucleico ADN en los seres vivos.
De los procesos endógenos describa como pueden influir en las alteraciones bioquímica del ácido desoxirribonucleico
ADN, e igual consulte sobre los factores externos tanto físicos, químicos o de otro tipo.
La mutación aumenta la variabilidad genética de las especies. Las mutaciones tienen

efectos tanto en poblaciones como especies, pudiendo ser dañinos, benéficos o neutros,
dependiendo si incrementan, disminuyen o no cambian la viabilidad o fertilidad de los
Solangel Infante organismos portadores de la mutación. Contribuye a la adaptación de las especies al
medio ambiente y a la evolución de las mismas. Si no existieran las mutaciones, no
habría la gran cantidad de especies vivas que habitan el planeta.
La viabilidad y la fertilidad se asocian con la adaptación, capacidad total de un
organismo de sobrevivir y reproducirse.
La mutación en cualquier generación es mínima, sin embargo, con el paso del tiempo
una cantidad considerable de variación ocasionada por las mutaciones puede
acumularse. Lo esperado es que el efecto de una mutación afecte la probabilidad de
persistir en la población, lo que ocasiona que dicha mutación se pierda. No obstante, en
otros casos la mutación puede tener efectos insignificantes en la adaptación, mientras
Verena Candelaria Fernández que en otros se mantiene la mutación porque mejora la adaptación. Fuente primaria de
variación pero no es la única, ya que en los organismos con reproducción meiótica, la
recombinación génica incrementa la variabilidad.
Se tiene que la mutación aumenta considerablemente la variabilidad genética de las

especies, una mutación es el cambio en la secuencia de un nucleótido o en la
organización del ADN (genotipo) de un ser vivo,1 que produce una variación en las
Rigoberto Vergara García características de este y que no necesariamente se transmite a la descendencia. Se
presenta de manera espontánea y súbita o por la acción de mutágenos. Este cambio
estará presente en una pequeña proporción de la población (variante) o del organismo
(mutación). La unidad genética capaz de mutar es el gen, la unidad de información
hereditaria que forma parte del ADN.2
En los seres pluricelulares, las mutaciones solo pueden ser heredadas cuando afectan
a las células reproductivas.3 Una consecuencia de las mutaciones puede ser, por
ejemplo, una enfermedad genética. Sin embargo, aunque a corto plazo pueden parecer
perjudiciales, las mutaciones son esenciales para nuestra existencia a largo plazo. Sin
mutación no habría cambio, y sin cambio la vida no podría evolucionar.
Kelly Susana Diaz La mutación del ácido desoxirribonucleico es importante porque favorece la diversidad
genética, es decir, ocurre una evolución que favorece al desarrollo de nuevas
características en los genes de los seres vivos.
Anyela Gamboa Mercado Las mutaciones también son el método fundamental por el cual se desarrolló la gran
diversidad de especies que podemos observar ahora mismo a lo largo del tiempo. Se
producen cuando ocurre un cambio en el ADN de un individuo. Cuando el ADN de un
organismo cambia al azar, las mutaciones que se producen pueden ser dañinas, pero
también proporcionarle una ventaja a ese individuo; Por ejemplo: Generan especies
nuevas, les dan una ventaja a las especies sexuales, Permiten la aparición de especies
más complejas, Otorgan ventajas a las especies a la hora de sobrevivir, etc.

Espacio para las
tutor: la información en verde no se presenta de esta forma, no es correcto, por favor, esto debe ir sintetizado en
100 palabras dentro de la tabla anterior, pro favor ajustar!!!
Analice. Qué pasa con los virus, ¿qué información tienen y por qué se afirma que son entidades biológicas No vivas,
capaces de alterar el ácido desoxirribonucleico ADN?
Están constituidos por macromoléculas, las cuales se organizan de tal manera que le
confieren sus propiedades biológicas y fisicoquímicas. Estos componentes moleculares
son los siguientes: - Ácido nucleico: DNA o RNA. - Proteínas.- Lípidos.- Hidratos de
Solangel Infante carbono. Estos componentes se organizan constituyendo las partículas virales. El
conjunto de ácido nucleico y proteínas es altamente organizado y recibe el nombre de
núcleo cápsula. Esta estructura se ordena de acuerdo con ciertas simetrías, adoptando
las siguientes formas
EI icosaedro: consiste en un poliedro regular de 20 caras planas triangulares.
Helicoide: la organización corresponde a una estructura en espiral o hélice.
Compleja: en este tipo de nucelocápsula no hay una simetría regular. La estructura de
la nucelocápsula le confiere a las partículas virales diversas propiedades, como
estabilidad termodinámica y capacidad de almacenar un máximo de masa en el menor
volumen.
Los virus tienen fragmentos de ADN, irregulares, que al introducirse al organismo son
Verena Candelaria Fernández
capaces de acoplarse con el ADN de nuestro cuerpo produciendo mutaciones.
Los virus están constituidos por macromoléculas, las cuales se organizan de tal manera
que le confieren sus propiedades biológicas y físico-químicas. Estos componentes
moleculares son los siguientes:- Ácido nucleico: DNA o RNA.- Proteínas.- Lípidos.-
Hidratos de carbono. Estos componentes se organizan constituyendo las partículas
Rigoberto Vergara García virales. El conjunto de ácido nucleico y proteínas es altamente organizado y recibe el
nombre de núcleo cápsula. Esta estructura se ordena de acuerdo a ciertas simetrías,
adoptando las siguientes formas
a) EI icosaedro: consiste en un poliedro regular de 20 caras planas triangulares.
b) Helicoide: la organización corresponde a una estructura en espiral o hélice.
c) Compleja: en este tipo de nucelocápsula no hay una simetría regular.
Kelly Susana Diaz Se puede afirmar que los virus son entidades biológicas no vivas, porque no se nutren
como tampoco se relacionan para tener una copia de sí mismo, por lo cual,
obligatoriamente necesitan de una célula para realizar sus funciones. Como también
pueden alterar las proteínas del ADN.
Anyela Gamboa Mercado Los virus han evolucionado para reproducirse dentro de la célula que infectan, ya que
por sí solos no son capaces de hacerlo porque carecen de la maquinaria molecular
necesaria. su material genético, que porta la información hereditaria, que puede
ser ADN o de ARN, los virus son un medio importante de transferencia horizontal de
genes, la cual incrementa la diversidad genética. los virus no se consideran organismos
(seres vivos) porque no tienen vida; son formas acelulares constituidas por un ácido
nucleico rodeado de una cápsida y no poseen metabolismo propio.
Los virus como van de huésped en huésped llevan consigo ADN que, al introducirlo,
este se puede combinar generando así mutaciones que donde pueden o no beneficiar
al huésped.

Espacio para las
SITUACIÓN PROBLEMA: Enzimas y metabolismo de carbohidratos
Señor estudiante: seleccione uno de los siguientes temas y realice una revisión bibliográfica ( usar normas
APA, para citas como para referencias) y un mapa conceptual en donde se resuman los aspectos más
importantes:
1. Enzima: definición y clasificación.

2. La inhibición enzimática: enzimas Alostericas
3. Cinética enzimática: generalidades y factores
4. Cinética enzimática: Vmax. Km: significado e interpretación
5. Cinética enzimática: método Lineweaver – Burk
Nombre del Estudiante Temática que selecciona para

aportar al marco teórico
Solangel Infante Enzima: definición y clasificación.
Verena candelaria Fernández Cinética enzimática: generalidades y
factores
Rigoberto Vergara García La inhibición enzimática: enzimas

Alostericas.
La actividad de las enzimas puede

inhibirse, las moléculas que reducen
la actividad de una enzima,
denominadas inhibidores, incluyen
muchos fármacos, antibióticos,
conservantes, alimentarios y
venenos.
La inhibición enzimática es un medio
importante para regular las rutas
metabólicas, además es útil para
comprender los mecanismos de
acción tóxica y farmacológica de
algunos compuestos.
Las enzimas alostericas son enzimas
con múltiples subunidades
Kelly Susana Diaz Cinética enzimática: Vmax. Km:
significado e interpretación
Anyela Gamboa Mercado Cinética enzimática: Vmax. Km:

significado e interpretación
REALICEN AQUÍ EN ADELANTE LA CONSOLIDACIÓN DE LA REVISIÓN TEORICA SOLICITADA, DE ACUERDO
A LOS APORTES INDIVIDUALES, INCUYENDO LOS MAPAS CONCEPTUALES ( uno por cada temática
consultada)
MAXIMO DE HOJAS 5
Nota: Por favor emplear formato APA 6.0 para citas y referencias bibligoraficas.
Borrar esta información al momento de enviar el trabajo final
Enzima: definición y clasificación
Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química acelerándola. Las enzimas son
protagonistas fundamentales en los procesos del metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo
o catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el centro reactivo la disposición
espacial y los tipos de cadenas laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder
interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación
a los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y en muchas ocasiones
requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas no polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre
otros) o los iones metálicos llamados cofactores.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de
forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance
energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen
acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima,
o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su
equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de
enzimas existentes cataliza alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.6 No todos los catalizadores bioquímicos
son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los
ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).78 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas
denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.9
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que
disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha
actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son
moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima
y del sustrato, y otros factores fisicoquímicos.
Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos o de productos domésticos de
limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos,
distinción de vaqueros o producción de biocombustibles.
Clasificación y nomenclatura de enzimas
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -
asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que
consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas
basada en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro
números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A
continuación, se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:
 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las
coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la
acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas
antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias
receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos:
transaminasas, quinasas.
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de
polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis
se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o
añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales
o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula
obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a
moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Cinética enzimática: generalidades y factores
La cinética enzimática es la disciplina que estudia la velocidad en las reacciones químicas en las que intervienen enzimas. El estudio
de esta velocidad y de la dinámica de la enzima, nos permite conocer a fondo el mecanismo de acción de dicha enzima, el rol que
cumple en el metabolismo, y la regulación de su actividad por inhibidores naturales, fármacos, venenos u otro tipo de sustancias.
Obtenido de: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
En la cinética enzimática, las dos propiedades de mayor importancia son: el tiempo que tarda una enzima en llegar a su
punto de saturación y la velocidad máxima que puede alcanzar la reacción catalizada por dicha enzima.
La velocidad de una reacción enzimática puede ser medida en el laboratorio. Como la enzima no se consume en el proceso
de catálisis de la reacción, se suele medir la disminución de la concentración de sustrato en el tiempo, o el aumento de
concentración del producto. Estas concentraciones se pueden medir por espectrofotometría o radiometría.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de
1. la concentración de moléculas de sustrato [S]
2. la temperatura
3. la presencia de ninhibidores
4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula enzimática
Factores físico-químicos que pueden modificar la actividad enzimática
Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los
rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida
que aumente la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento en que comience la
desnaturalización de la misma, que dará lugar a una reducción progresiva de dicha actividad.
pH: el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la
enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los
aminoácidos y por tanto la actividad enzimática.
Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentración de sales del medio es
crucial para una óptima actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden
impedir la actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su
carga y su estructura.
Cinética enzimática: Vmax. Km: significado e interpretación
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y SU DEPENDENCIA CON LAS CONCENTRACIONES DE SUSTRATO Y ENZIMA
Recordemos que las reacciones catalizadas por enzimas pueden ser expresadas como:
k1 k2
E + S [ES] (1) [ES] E + P (2)
k-1 k-2
De acuerdo a la ecuación (2) la velocidad inicial (Vo) de una reacción catalizada por enzimas estaría determinada por la desaparición
del ES y, por lo tanto, es proporcional a su concentración:
Sin embargo, k2 y [ES] son difíciles de determinar directamente por lo que Michaelis y Menten derivaron la ecuación (3) en términos de
V
o=k
2[
ES] (
3)
otras variables que pueden ser medidas experimentalmente:
V ma x [ S ]
Vo = ( 4)
K m + [S ]
El efecto de la velocidad al variar la concentración de sustrato [S], mientras se mantiene constante la concentración de enzima [E], se
observa en la siguiente gráfica:
Vo
Vmáx
-K m
1
[S]
Figura 1: Efecto del sustrato sobre la velocidad de

reacción una
enzimática
En la Figura 1 observamos que a bajas [S], V0 incrementa casi linealmente con el incremento de la [S] (1). A concentraciones mayores
de sustrato, los incrementos de velocidad inicial en respuesta a los incrementos de la concentración de sustrato son cada vez menores
(2). Finalmente alcanzamos un punto donde los aumentos de velocidad son despreciables frente a los incrementos de S. En este
momento decimos que la reacción enzimática tiende a velocidad máxima (3). La curva es una hipérbola rectangular que pasa por el
origen y, cuyas asíntotas son [S] = -Km y Vo = Vmáx.
Las constantes en la ecuación (4) son Vmáx y Km. La Vmáx depende únicamente de la concentración de enzima y Km es independiente
de la concentración de enzima y de la concentración de sustrato.
Km se define (en la deducción de la ecuación 1 y 2) como el cociente entre la suma de las constantes de disociación del complejo [ES]
y las constantes de formación de dicho complejo.
k
-1+k2
K
m= (5
)
k
1
Si consideramos en la ecuación de Michaelis-Menten que Vo es igual a 1/2 Vmáx (ecuación 6), se deduce que Km es numéricamente
igual a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima (ecuación 7) y por eso se expresa en
unidades de sustrato.
V max V m ax [S]
= K m + [S] = 2 [S] K m = 2 [S] - [S] (6)
2 K m + [S]
El conocimiento de Km nos indica la afinidad de la enzima por un determinado sustrato. Cuanto menor es Km mayor es la afinidad
de la enzima por el sustrato. El cálculo de Km se utiliza, por ejemplo, para comparar la afinidad de una misma enzima por sustratos
diferentes o de enzimas diferentes por un mismo sustrato (Figura 2).
(A) (B)
Vo V max Vo V max
S us trato 1 E nz i ma 1
ato 2
S ustr
V máx V máx
2 2 Enzima 1 : Hexoquinasa
a 2 Enzima 2 : Glucoquinasa
E nz im
Enzima: Hexoquinasa Sustrat : glucosa
Sustrato glucosa oK =m10,1 mM
Sustrato
1: K =m210 mM
2: fructosa
Km K m2 [S] Km [S]
1 1
Figura 2: Curvas de sustrato. (A)Una enzima con dos sustratos. (B)Dos enzimas con el mismo
sustrato.
El conocimiento de Vmáx nos da información sobre la cantidad de enzima presente ya que la Vmáx
es directamente proporcional a la concentración de enzima.
Vo
[Enzima]
Figura 3: Efecto de la concentración de enzima en

reacción una
enzimática
medida que aumenta la concentración de enzima aumenta el complejo [ES] y por lo tanto aumenta
la velocidad de la reacción (Figura 3). Cuando se trabaja con concentraciones de sustrato
saturantes, toda la enzima está formando el complejo [ES] y el aumento de la velocidad es
proporcional al aumento de la concentración de enzima, es decir que estamos trabajando en
condiciones de Vmáx. Si la concentración de sustrato deja de ser saturante el aumento de la
actividad deja de ser proporcional, y la velocidad deja de ser máxima (Figura 3).
Teniendo en cuenta estas consideraciones, cuando se necesita conocer la cantidad de enzima presente en una muestra se recurre a la
velocidad de la reacción enzimática que cataliza, en condiciones saturantes de sustrato (Vmáx). Cabe aclarar que los kits comerciales están
diseñados para medir actividad enzimática dentro de un rango de concentración de enzima. Si la concentración de enzima es demasiado
alta, puede suceder que la concentración de sustrato deje de ser saturante y en esos casos lo correcto es diluir la muestra problema y luego
repetir la medición.
FORMAS DE EXPRESAR LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad de una enzima se puede expresar en términos de unidades de enzima o unidades internacionales (UI). La UI
(recomendada por la Unión Internacional de Bioquímica) de cualquier enzima es la cantidad de enzima que cataliza la conversión de
un micromol de sustrato en un minuto (µmol/min). La actividad específica es el número de unidades internacionales de enzima por
miligramo de proteína (UI/mg de proteína).
Asimismo, es útil definir una constante de velocidad general, kcat, para describir la velocidad limitante de cualquier reacción enzimática
a saturación. En una reacción michaeliana kcat= Vmáx/[Et]. La kcat, denominada también número de recambio, es una constante de
velocidad de primer orden con unidades de tiempos inversos y es equivalente al número de moléculas de sustrato convertidas en
producto en una unidad de tiempo, por una sola molécula de enzima, cuando la misma está saturada de sustrato.
Vmáx es proporcional a la [Et]. Entonces, Vmáx = cte. x [Et]. Dicha cte. es kcat = Vmáx / [Et]
MÉTODOS GRÁFICOS PARA LA DETERMINACIÓN DE LAS CONSTANTES CINÉTICAS DE LAS ENZIMAS
Diversos métodos han sido propuestos para determinar Km y Vmáx en forma gráfica: Hanes- Woolf, Eadie-Hofstee, Lineweaver-Burk, etc.
Todos ellos se basan en modificaciones de la ecuación de Michaelis-Menten para que responda a la ecuación de una recta.
MÉTODO DE LA DOBLE INVERSA (Lineweaver-Burk)

Invirtiendo y reordenando la ecuación de Michaelis-Menten se obtiene la ecuación de una recta:
1 1 Km 1
= + x ( 8)
Vo V m ax V m ax [ S]
Al graficar 1/Vo en función de 1/[S] se obtiene la Figura 4B. De la intersección de la recta con la ordenada se obtiene 1/Vmáx y de la
intersección de la recta con la abscisa se obtiene –1/Km.
V max (A) 1 (B)

Vo
Vo
Km
V max Pendiente
V max
2 =
1
V max
Km [S] 1 1
Km [S]
Figura 4: Curvas de sustrato. (A) Representación de la ecuación de Michaelis-Menten (hipébola

(B) Representación lineal de Lineweaver-Burk (doble recíproca).
rectangular).
La ventaja del uso del método de la doble recíproca respecto a los otros métodos gráficos radica en la determinación más precisa de
Vmáx y como veremos más adelante será de utilidad en el análisis de la inhibición enzimática.
En la actualidad se usan métodos de regresión no lineal que están disponibles en diversos programas para PC, los que por
aproximaciones matemáticas sucesivas (iteraciones) encuentran los valores de los parámetros cinéticos. Cabe aclarar que todas las
técnicas de cálculo por métodos gráficos son menos precisas que los métodos de regresión no lineal.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Los inhibidores de enzimas son moléculas que interfieren con la catálisis disminuyendo la velocidad de las reacciones. Varias sustancias
pueden inhibir la actividad enzimática, tales como: análogos de sustratos, toxinas, drogas, complejos metálicos, anticoagulantes, etc.
Los estudios sobre inhibición enzimática nos dan información sobre las vías metabólicas, una visión acerca de los mecanismos de
acción de drogas y toxinas, y una mejor comprensión de los mecanismos de las reacciones enzimáticas. La determinación de Km y Vmáx
tiene gran importancia y utilidad al trabajar con inhibidores, pues en base a los valores obtenidos se puede determinar la presencia y
tipo de inhibidor.
Los inhibidores de enzimas se dividen en dos clases: reversibles e irreversibles.
INHIBIDORES REVERSIBLES
1- INHIBICIÓN COMPETITIVA
Un inhibidor competitivo, compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima e impide la unión del sustrato.
Los inhibidores competitivos son, frecuentemente, compuestos que se parecen estructuralmente al sustrato y que se combinan con la
enzima formando el complejo [EI]. Debido a que el inhibidor se une de manera reversible a la enzima, se puede cambiar el sentido de
la competición en favor del sustrato simplemente añadiendo más sustrato. Cuando hay suficiente sustrato se minimiza la probabilidad
de que se fije una molécula de inhibidor por lo que la reacción muestra la misma Vmáx que la reacción sin inhibidor, pero Km aumenta
en presencia del inhibidor (K´m) (Figura 5).
Vo Vmax (A) (B)
1
r
ido
Vo
hib
r
ido
n in
or idor ib
ibid inhib
h
Co
h in
n i n Con Si
n
Si
Vmax
2
1
Vmax
Km K´m [S] 1 1 1
Km K´m [S]
Figura 5:
Figura 9: Efecto de un inhibidor competitivo en una reacción enzimática. (A) Curva de sustrato en presencia
y en ausencia del inhibidor. (B) Doble recíproca en presencia y en ausencia del inhibidor.
2- INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
Un inhibidor no competitivo es el que se fija a un sitio distinto del que se fija el sustrato. La fijación del inhibidor puede o no bloquear
la fijación del sustrato, pero si este último se une al sitio activo no se puede transformar a P o lo hace a menor velocidad. El inhibidor
disminuye de manera efectiva la concentración de enzima activa por lo que disminuye la Vmáx aparente (V´máx). Frecuentemente el
efecto sobre Km es nulo (Figura 6).
Vo Vmax (A) 1 (B)
r
do
Vo
ibi
nh
r
bidor ido
ni
inhi ib
Co
Si n inh
n
Vḿax
1 Si
r
hibido Vḿax
Vmax on in
C
2
1
V´max Vmax
2
Km [S] 1 1
Km [S]
6: Efecto de un inhibidor no competitivo en una reacción enzimática. ( A) Curva de sustrato en presencia
Figura 10:
3- INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
En este caso el inhibidor se une al complejo [ES], con lo cual el valor de Km disminuye (como si la enzima tuviera más afinidad por el
S). También disminuye la Vmáx ya que el complejo [SEI] es inactivo (Figura 7).
Vo Vmax (A) (B)
1
Vo
r
idor do
n inhib h ibi r
i n
S ni ido
Vḿax Co nhib
i
inh ibidor Si
n
Vmax Con 1
Vḿax
2
Vḿax
2 1
Vmax
Km [S] 1 1 1
K´m Kḿ Km [S]
Figura
Figura7:11: Efecto de un inhibidor acompetitivo en una reacción enzimática. (A) Curva de sustrato en presencia
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
Con el uso de inhibidores irreversibles es frecuente la formación de un enlace covalente entre un inhibidor y la enzima. Los
inhibidores irreversibles son muy útiles para estudiar los mecanismos de reacción. Estos juegan un papel central en los métodos
modernos para obtener nuevos agentes farmacéuticos, proceso que se denomina diseño racional de fármacos. Debido a que el
inhibidor se ha diseñado para una enzima específica y no es reactivo hasta que se encuentre en el sitio activo de la enzima, los
fármacos basados en este método son con frecuencia muy efectivos y tienen pocos efectos secundarios.
Método continuo para la determinación de actividad enzimática

Los métodos utilizados para determinar las actividades enzimáticas pueden ser de dos tipos: los métodos Punto Final (como el
utilizado hasta aquí) y los métodos Continuos.
Un método continuo para la determinación de la actividad de una enzima consiste en la lectura de muchos puntos de datos primarios
(podría ser absorbancia o fluorescencia) durante el tiempo que dura la determinación. Si el sustrato o producto de la reacción no
presentan absorbancia o fluorescencia fácilmente detectable se emplean reacciones acopladas a la reacción enzimática a determinar.
Se utiliza el producto de la reacción como sustrato de una segunda reacción “acoplada” que producirá un cambio que se puede
monitorear fácilmente en un espectrofotómetro. A menudo la reacción acoplada también está catalizada por una enzima. Esta reacción
no debe ser limitante de la velocidad, lo que se logra agregando una gran cantidad de la enzima que cataliza la reacción acoplada,
para que todo el producto formado por la primera reacción sea consumido en la reacción acoplada inmediatamente después de su
formación.
En la mayoría de los casos las reacciones enzimáticas se acoplan a una segunda reacción en la que interviene una enzima que tiene
como cofactor al NAD+ o al NADH. Como resultado de estas reacciones acopladas la concentración de NADH irá disminuyendo o
aumentando en función del tiempo, en forma proporcional a la aparición del producto de la primera reacción.
NADH + H+ NAD+ + 2H+ + 2 e-
El cofactor tiene un espectro de absorción diferente en su forma oxidada (NAD+) o en su forma reducida (NADH) (ver Figura
8). La concentración de NADH se puede determinar espectrofotométricamente siguiendo el cambio de absorbancia a 340 nm.
Figura 8. Espectro de absorción del NAD+ y NADH.
100
80
Abs
60
NADH + H+
40
20
NAD
+
220 260 300 340 380

Longitud de onda (nm)
Primera parte: Enzimas y metabolismo de carbohidratos
Analice: Explique por se considera la fosfofructoquinasa 1 como un elemento de control importante de la vía glucolítica en
mamíferos. Revise la ruta de la glucolisis y los puntos de regulación y que otras moléculas de carbohidratos se integra en
la glucolisis.
En cada respuesta, revise que se hable de: La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es una enzima reguladora principal de la
glucólisis. Su actividad se inhibe alexitéricamente por concentraciones elevadas de ATP y de citrato, que son indicadores
de que la carga energética de la célula es elevada y de que el ciclo del ácido cítrico, un componente fundamental de la
capacidad generadora de energía de la célula, se ha hecho más lento.
La fosfofructoquinasa 1 es el elemento de control más importante de la vía glucolítica

en mamíferos. En el hígado la fosfofructoquinasa es un tetrámero de cuatro
subunidades idénticas.
La fosfofructoquinasa es la enzima que cataliza la segunda fosforilación de la vía

glucolítica. El ATP fosforila la fructosa 6-fosfato hasta fructosa 1,6-bisfosfato.
Solangel Infante El enzima presenta cuatro centros catalíticos que se sitúan en la interfase de unión
entre las diferentes subunidades (sustrato fructosa 6-P y ADP) y cuatro centros
alostéricos (ADP).
La unión de un activador favorece la forma R (ADP, AMP y fructosa-2,6-bisfosfato)

mientras que la unión de un inhibidor (ATP y citrato) provoca el adquisidor de la forma
T
El ATP aparte de ser sustrato de la reacción también es un inhibidor alostético a

elevadas concentraciones. Esto es debido a que se une a un centro alostérico (rojo)
de baja afinidad, distinto del centro catalítico (verde) de alta afinidad.
Elemento importante de control en la vía glucolítica de los mamíferos porque en el
hígado la fosfofructoquinasa es un tetrámero de cuatro subunidades idénticas, Es la
enzima que cataliza la segunda fosforilación de la vía glucolítica. El ATP fosforita la
fructosa 6-fosfato hasta fructosa 1,6-bisfosfato. La fructosa se une a al centro activo
Verena Candelaria Fernández interaccionando con diferentes aminoácidos, entre ellos una Arg de otra subunidad
que debido a su carga positiva atrae la negativa del grupo fosfato Sin embargo en la
forma tensa el lugar de la Arg es ocupado por un Glu que tiene carga negativa por lo
que repele a la fructosa.
Porque en el hígado en un termómetro de cuatro sub unidades idénticas, además es la enzima

que cataliza la segunda fosforilación de la vía glucolitica, es la principal enzima de la
Estudiante 3 glucólisis, es una enzima alostérica, es controlada por varios activadores e inhibidores .
La enzima presenta cuatro catalíticos que se sitúan en la interface de unión en las diferentes
sub unidades (sustrato fructuosa 6P y ADP) y cuatro centros alostericos (ADP)
Estudiante 4 No exceda las 100 palabras
Anyela Gamboa Mercado Si una persona se encuentra generando energía en forma aeróbica submáxima y de
pronto aumenta la intensidad del ejercicio (aumenta los requerimientos de ATP
instantáneos), la célula se verá obligada a recurrir a la vía glucolítica y lo hace
fácilmente ya que la caída momentánea de concentración de ATP produce un
aumento de la concentración de ADP y AMP y estos son activadores de la PFK-1 lo
cual aumenta inmediatamente el flujo glucolítico (no debemos olvidar que la
demanda metabólica la produce la intensidad del ejercicio).
Espacio para las
Analice: Como se puede interpretar que se considere fosfofructocinasa (PFK) en una enzima de regulación Alostericas.
La fosfofructocinasa-1 está activada por fructosa-2,6-bisfosfato y AMP (un indicador

de una baja producción de energía), inhibiéndose por citrato, ATP y H+. Los protones
son un control para prevenir un posible daño por un incremento de la concentración
de ácido, ya que el producto final de la glucólisis puede originar fácilmente ácido
láctico, que podría ser causa de una acidosis. La fructosa-2,6-bisfosfato se produce
Solangel Infante por la acción de la fosfofructocinasa-2 o PFK-2/FBPasa-2, que es una enzima
controlada por la acción de la insulina y el glucagón, lo cual permite un control
hormonal de la glucólisis. Así, la insulina, una hormona que indica un alto nivel de
glucosa en sangre, favorece la glucólisis, y el resultado es que disminuye los niveles
de glucosa en sangre, mientras que el glucagón actúa de forma opuesta inhibiendo la
glucólisis.
La fosfofructoquinasa-1 o fosfofructocinasa- es la principal enzima reguladora de la
glucólisis. Es una enzima alostérica compuesta de cuatro subunidades y controlada
Verena Candelaria Fernández por varios activadores e inhibidores. La PFK-1 cataliza la fosforilación de la fructosa-
6-fosfato con gasto de una molécula de ATP para formar fructosa-1,6-bisfosfato y
ADP.
Es considerada como un termómetro en las células bacterianas y de mamíferos,
donde cada monómero posee dos dominios similares; y como un octámero en las
levaduras (donde se presentan 4 cadenas alfa (PFK1) y 4 cadenas beta (PFK2), esta
última posee al igual que la PFK de mamíferos, dos dominios similares. 3). Esta
Estudiante 3 proteína podría utilizar el modelo de morfeína para la regulación alostérica.4
Este tiene una longitud aproximada de 300 amino ácidos y se ha demostrado por
medio de estudios que contiene dos lóbulos similares, uno se encuentra involucrado
en la unión ATP y otro que acoge tanto el sitio de unión al sustrato como el sitio
regulador alostérico.
Anyela Gamboa La fosfofructocinasa es la principal enzima reguladora del glucólisis. Es una enzima
alostérica compuesta de cuatro subunidades y controlada por
varios activadores e inhibidores. La PFK-1 cataliza la fosforilación de la fructosa-6-
fosfato con gasto de una molécula de ATP para formar fructosa-1,6-bisfosfato y ADP.
Espacio para las
Analice: La enzima fosfofructoquinasa (PFK) es una enzima alostérica y su actividad se halla regulada por un gran número
de efectores negativos como ATP, citrato, Ca2+, fosfoenolpiruvato, 1,3- difosfoglicerato y palmitato, y de moduladores
positivos como fructosa-2,6-difosfato, AMP, ADP y fructosa-1,6-difosfato.
Ilustre las reacciones implicadas en el fragmento anterior.
La enzima fosfofructoquinasa (PFK) utiliza el ion Mg2+ como cofactor y cataliza el paso del glucolisis que da lugar a la
formación de fructosa-1,6-difosfato a partir de la fructosa-6-fosfato y consumo de una molécula de ATP.
Ilustre las reacciones implicadas en el fragmento anterior.
Esta reacción tiene un cambio en la energía libre de –14,2kJ/mol, por lo que es

irreversible. Este paso está sujeto a una regulación extensiva ya que no solamente es
irreversible, sino que también el sustrato original está forzado a proceder hacia la ruta
Solangel Infante glucolítica luego de este paso. Esto sigue a un control preciso de la glucosa y otros
monosacáridos, galactosa y fructosa, hacia la ruta de glucólisis. Antes de esta reacción
enzimática, la glucosa-6-fosfato puede viajar potencialmente hacia la ruta de la
pentosa fosfato, o ser convertida en glucosa-1-fosfato y polimerizada en la forma de
almacenamiento Glicógeno
β-D-fructosa 6-fosfato Fosfofructoquinasa 1 β-D-fructosa-1,6-bisfosfato
ATP ADP
Pi H2O
Fructosa-1,6-
bisfosfatasa
VERENA CANDELARIA
FERNANDEZ Fructosa 6-fosfsto Fosfofructoquinasa 1 Fructosa 1 6 bisfosfato
Tiene un cambio en la energía

libre de –14,2kJ/mol, por lo que es irreversible. Este paso está sujeto a una regulación
extensiva ya que no solamente es irreversible, sino que también el sustrato original está
forzado a proceder hacia la ruta glicolítica luego de este paso. Esto sigue a un control preciso
de la glucosa y otros monosacáridos, galactosa y fructosa, hacia la ruta de glucólisis. Antes de
esta reacción enzimática, la glucosa-6-fosfato puede viajar potencialmente hacia la ruta de la
pentosa fosfato, o ser convertida en glucosa-1-fosfato y polimerizada en la forma de
almacenamiento Glicógeno.
Anyela Gamboa No exceda las 100 palabras

Espacio para las
Analice: Explique en que consiste el déficit de fosfofructocinasa muscular (PFK) y que patología produce, consulte sobre
o patologías o alteraciones metabólicas.
Ejemplo: enfermedad de Tauri.
Universidad de Ciencias Médicas de La Habana
Iecienia Espinosa SantistebanI, Adina Pérez MejíasII, Aydelín Pérez RamosIII, María Ofelia Barber FoxIV
http://www.bvs.sld.cu/revistas/rhab/vol_11_3_12/rhcm04312.htm
Trastornos del metabolismo energético del músculo: bases genéticas y bioquímicas de las miopatías que cursan con
intolerancia al ejercicio físico.
Margarita Pérez Ruiz Alejandro Lucía Mulas Universidad Europea de Madrid
http://archivosdemedicinadeldeporte.com/articulos/upload/Revision_Trastornos_451_122.pdf
Solangel Infante El déficit de fosfofructocinasa muscular (PFK) (enfermedad de Tauri), o enfermedad

de almacenamiento de glucógeno de tipo 7 (GSD7), es una forma rara de
enfermedad de almacenamiento de glucógeno caracterizada por fatiga por esfuerzo
e intolerancia al ejercicio muscular. Los signos clínicos son intolerancia al ejercicio
muscular. Se asocian hemólisis compensada (aumento de bilirrubina y reticulocitos)
e hiperuricemia. La enfermedad está causada por mutaciones en el gen PFKM
(12q13) que codifica la isoenzima muscular de la fosfofructocinasa, una enzima clave
en la regulación de glucólisis anaeróbica que tiene 3 isoenzimas (para el músculo,
hígado y plaquetas).
VERENA CANDELARIA Enfermedad de almacenamiento de glucógeno de tipo 7 (GSD7), es una forma rara de
FERNANDEZ enfermedad de almacenamiento de glucógeno caracterizada por fatiga por esfuerzo e
intolerancia al ejercicio muscular. El único tratamiento es evitar el ejercicio intenso. Debe
advertirse que los carbohidratos provocan un bajo rendimiento (debido a la disminución de la
cantidad de ácidos grasos libres y cuerpos cetónicos). La mioglobinuria puede provocar
insuficiencia renal.

Anyela Gamboa La enfermedad de Tarui es un trastorno metabólico debido a una deficiencia de la
enzima fosfofructoquinasa que impide usar la glucosa para transformarla en energía.
Pertenece al grupo de las glucogenosis, trastornos hereditarios caracterizados por
alteraciones en la síntesis o utilización del glucógeno. El glucógeno se transforma en
glucosa (energía) cuando es requerido por el organismo. La enfermedad de Tarui se
debe a la falta de la enzima fosfofructoquinasa. Esta enzima tiene como función
convertir la fructosa-6-fosfato a fructosa-1,6-difosfato. La falta de esta enzima impide
la obtención de energía a partir de la glucosa libre o del glucógeno. Es una enfermedad
hereditaria autosómica recesiva, por lo que ambos padres deben transmitir al niño el
gen defectuoso para que resulte afectado. Se debe a una mutación en el gen PFKM
del cromosoma 12. Es una enfermedad muy rara que afecta a 1 de cada millón de
recién nacidos.
Espacio para las
Primera Segunda: cinética enzimática

El grupo realizara el siguiente ejercicio:
En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos decarboxilasas (A y B) obtenidas de diferente microorganismo (ver tabla).
Decida cual enzima demuestra un mayor coeficiente de especificidad, (Vmax/ Km), recuerde que entre mayor sea el valor
del coeficiente de especificidad más específica es la enzima por el sustrato.
Enzima A Enzima A
[S] Vo [S] Vo
50 27 44 29
100 28 96 32
160 33 154 33
190 35 185 36
210 42 210 40
240 43 238 43
290 45 290 46
300 49 300 51
400 52 400 58
500 60 500 63
720 73 720 73
800 80 800 81
1000 87 980 87
Para hallar los valores de Vmax y Km, se utiliza el método de Lineweaver – Burk,
Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y
grafique 1/v como función de 1/ [S].
De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando los
recíprocos de los interceptos en Y y X de la gráfica. Consulte el documento:
Aplicación de las herramientas informáticas en el tratamiento de la
información científico de Mauricio Restrepo Gallego:
http://www.lasallista.edu.co/fxcul/media/pdf/Revista/vol2n1/herramientas_informati
cas.pdf
Orientación: Es sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v frente a 1/[S]),

ya que es una línea recta. Esta representación doble recíproca recibe el nombre de
representación de Lineweaver-Burk. Es una recta en la cual:
La pendiente es Km/Vmax
La abscisa en el origen (1/[S] = 0) es -1/Km (eje x)
La ordenada en el origen (1/v = 0) es 1/Vmax (eje Y)
De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente,
los valores de Km y Vmax de un enzima para diversos sustratos.
Estudiantes que participaron en la solución del problema

Nombre estudiante 1.
VERENA CANDELARIA FERNANDEZ
Anyela Gamboa Mercado
Solución
Espacio para las observaciones del tutor
Cada Estudiante del grupo entregará aportes en relación a:
Analice: las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la formación de complejos y la cinética
enzimática Modelo de Michaelis y Menten (Dependencia de la concentración de sustrato).
Es decir: Explicar con sus propias palabras, cuales son las principales características estructurales de las enzimas, sitio
activo, la formación de complejos y la cinética enzimática desde el Modelo de Michaels y Menten cuando hay una
dependencia de la concentración de sustrato.
Solangel Infante Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y
propiedades químicas que caracterizan a esta notable clase de biomoléculas. El
centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada
interiormente por una serie de restos de aminoácidos.
Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás
catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose
transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de
transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada.
VERENA CANDELARIA Las características de las enzimas es que son catalizadores orgánicos, que no son
FERNANDEZ afectados por la reacción que catalizan, además de ser muy potentes y eficaces,
No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son
transformadas en ninguna parte de la reacción, se recuperan intactas, Son Proteínas
Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres
vivos, debido a esto las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren
saturación, Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos, Pueden actuar
a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.
Anyela Gamboa las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: la primera etapa
se forma el complejo enzimá-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da
lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre. Este modelo cinético
adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del
complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción. Por tanto,
la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato es igual a la de su disociación.
Espacio para las
Analice Significado biológico de Km. En términos prácticos la Km, como una medida de la afinidad de la enzima por su
sustrato, más pequeño es su valor mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato.
Nota Aclaratoria: Explicar con sus propias palabras, que indica el valor de Km para una enzima en relación con la
afinidad de la enzima por el sustrato.
Solangel Infante La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad

máxima se conoce con el nombre de KM (constante de Michaelis-Menten). KM es un
valor característico de cada enzima y constituye una medida de la afinidad del
enzima por el sustrato: valores bajos de KM indican una alta afinidad mientras que
valores altos representan una baja afinidad.
VERENA CANDELARIA La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor
FERNANDEZ es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es
Km mayor es la afinidad
Anyela Gamboa KM (Constante de Michaelis-Menten) es la concentración de sustrato para la cual la
velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si K M= [S], la
ecuación de Michaelis-Menten se reduce a V= Vmax/2.

Espacio para las
Analice Las enzimas con una Km muy baja (10-6-10-8M) son importantes en el metabolismo.
Nota Aclaratoria: Explicar con sus propias palabras, sí las enzimas con una Km muy bajo (10-6-10-8 M) representan una
importancia en al reacciones metabólicas?
Solangel Infante En cinética enzimática, el valor de Km es inversamente proporcional a la afinidad de

la enzima por el sustrato: a mayor Km menor es la afinidad por el sustrato, y
viceversa;
La velocidad de reacción es directamente proporcional a la Vmax e inversamente
proporcional a la Km.
Entonces podemos decir que las enzimas con Km muy bajos permiten una mayor
afinidad por el sustrato y una mayor velocidad de reacción catalítica, lo que es de
importancia en el desarrollo óptimo de las reacciones metabólicas.
VERENA CANDELARIA En cinética enzimática, el valor de Km es inversamente proporcional a la afinidad de

FERNANDEZ la enzima por el sustrato: a mayor Km menor es la afinidad por el sustrato, y
viceversa. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la Vmax e
inversamente proporcional a la Km. Las enzimas con Km muy bajos permiten una
mayor afinidad por el sustrato y una mayor velocidad de reacción catalítica, lo que es
de importancia en el desarrollo óptimo de las reacciones metabólicas.

Anyela Gamboa Mercado En caso de un gran exceso de sustrato, las velocidades límite son directamente
proporcionales a la concentración de enzima, y como puede apreciarse de las
diferencias de altura de las curvas y La constante Km es una medida de Ia afinidad
entre una enzima y un sustrato, y, por tanto, de la estabilidad del complejo enzima-
sustrato. Un valor alto de Km representa poca afinidad y una asociación débil entre
enzima y sustrato.
Por tanto, un sus trato que posee una constante de Michaclis baja con respecto a una
enzima dada será un eficiente inhibidor competitivo de otro sustrato con un valor de
Km más alto.
Espacio para las
Bibliografía
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/bibliografia

Consolidación Del Trabajo - Fase 4 - Grupo 48 FF

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TRABAJO DE BIOQUIMICA

Fase 4 - Actividad colaborativa ABP de Ácidos nucleicos

Solangel Infante Mendoza

SITUACIÓN PROBLEMA: Daños Del Ácido Desoxirribonucleico

Señor estudiante: seleccione uno de los siguiente temas y realice una

1. Estructura general del ADN, bases nitrogenadas y complementariedad entre

Nombre del Estudiante Temática que selecciona para

Tutor: la investigación teórica que presentan es correcta, pero está muy

1. Estructura general del ADN, bases nitrogenadas y

Situación del ADN dentro de una célula eucariota

Desde el punto de vista químico, el ADN es un polímero de nucleótidos, es decir, un

Obtenido de: https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid

La molécula de desoxirribosa ocupa el centro del nucleótido y está flanqueada por

Además de las bases nitrogenadas anteriormente descritas, se han encontrado

La complementariedad de las Bases Nitrogenadas es la capacidad que poseen

 Las purinas (adenina y guanina) son aminas heterocíclicas, que se

 Las pirimidinas (timina, uracilo, citosina) son aminas heterocíclicas que, a

Base nitrogenada Nucleósido

2. MUTACIÓN DEL ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico

Las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN. Si uno piensa en la

Molecular (génicas o puntuales): Son mutaciones a nivel molecular y afectan la

Cromosómico: El cambio afecta a un segmento de cromosoma (de mayor tamaño

Genómico: Afecta al conjunto del genoma, aumentando el número de juegos

Mutaciones moleculares o puntuales

Una mutación puntual es un cambio en un solo nucleótido o en un número reducido

Los polimorfismos pueden incluso conducir a una reducción de la función de la

7. Cambio de marco de lectura (Frameshift mutation)

Este tipo de mutación se da cuando por inserción o pérdida de pares de bases se

Si se cambia el marco de lectura, cambia la forma de agrupar esas tres bases y se

8. Expansión por repetición

Muchas veces no son consideradas mutaciones puntuales. Se trata de repeticiones

Finalmente hay muchos tipos de mutaciones que no afectan a la proteína en sí, si

Alteración del ADN por virus

 La recombinación: los virus intercambian pedazos de material genético (ADN o

Mezclando las cosas: la recombinación

La recombinación generalmente sucede cuando dos virus han infectado la misma

La redistribución entre dos cepas

La cepa A tiene ocho segmentos de

Ambas cepas coinfectan la misma

Esto da lugar a la producción de un

En estas circunstancias, la recombinación puede suceder de dos formas diferentes.

¿Por qué sucede esto? La diferencia clave radica en la maquinaria de copiado. La

Caso de estudio: resistencia al medicamento del VIH

El virus de inmunodeficiencia humano (VIH) es el virus que causa el síndrome

Evolución de la resistencia a los medicamentos en el VIH

La nevirapina detiene la mayoría de

Los virus con esta mutación de resistencia se reproducirán a pesar de la presencia

¿Por qué evolucionan tan rápido los virus?

El ADN es el Ácido Desoxirribonucleico, es una molécula presente en casi todas

Gen, es la unidad de almacenamiento de información de los seres vivos. Son también

La Cromatina podemos decir que, la cromatina es una sustancia que ayuda a la

La molécula de ADN se encarga principalmente de almacenar información a largo

Una mutación es un cambio en la secuencia de nucleótidos del ADN. Las mutaciones

La mutación aumenta la variabilidad genética de las especies. Las mutaciones tienen

Se tiene que la mutación aumenta considerablemente la variabilidad genética de las

Consolidado grupal No exceda las 250 palabras

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1. Enzima: definición y clasificación.

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Rigoberto Vergara García La inhibición enzimática: enzimas

La actividad de las enzimas puede

Anyela Gamboa Mercado Cinética enzimática: Vmax. Km: