UNIVERSIDAD PEDAGÓGICA Y TECNOLÓGICA DE COLOMBIA

FACULTAD DE CIENCIAS, ESCUELA DE CIENCIAS QUÍMICAS

BIOQUÍMICA I

TALLER ENZIMAS

1. Realice un cuadro comparativo que indique:

Clasificación general Función general Subclase para cada clase de enzimas 3 ejemplos de la
de las enzimas clasificación general
(incluidos los 4
números de la E.C)
1. Oxidorreductasa Catalizan Las oxidorreductasas se clasifican con el número 1 según el  EC 1.3.1.5:
s reacciones de Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Cucurbitacina
oxidorreducción Bioquímica y Biología Molecular, teniendo las siguientes delta(23)-
, es decir, clases. reductasa.
transferencia de  EC 1.14.11.6:
hidrógeno (H) o  EC 1.1, actúan con grupos CH-OH como donantes. Timina
electrones (e-) (prostaglandina-F sintasa) dioxigenasa.
de un sustrato a  EC 1.2, actúan con grupos aldehído o cetona como  EC 1.1.1.13: L-
otro, según la donantes. arabinitol 2-
reacción  EC 1.3, actúan con grupos CH-CH como donantes. deshidrogenasa
general:  EC 1.4, actúan con grupos CH-NH2 como donantes. .
AH2 + B <-> A +  EC 1.5, actúan con grupos CH-NH como donantes.
BH2  EC 1.6, actúan en la NADH o NADPH.
Ared + Box <-> Aox  EC 1.7, actúan con otros compuestos nitrogenados como
+ Bred donantes.
 EC 1.8, actúan con grupos de azufre como donantes.
 EC 1.9, actúan con grupos hemo como donantes.
 EC 1.10, actúan con difenoles o compuestos relacionados
como donantes.
 EC 1.11, peroxidasas.
 EC 1.12, actúan con hidrógeno como donante.
 EC 1.13, actúan con un donante con la incorporación de
oxígeno molecular.
 EC 1.14, actúan con dos donantes con la incorporación o
reducción de oxígeno molecular.
 EC 1.15, actúan con superóxido como aceptor.
 EC 1.16, actúan oxidando iones metálicos.
 EC 1.17, actúan en grupos CH o CH2.
 EC 1.18, actúan con proteínas de hierro-azufre como
donantes.
 EC 1.19, actúan con flavodoxina reducida como donante.
 EC 1.20, actúan con fósforo o arsénico como donante.
 EC 1.21, actúan en enlaces x-H y y-H para formar un
enlace x-y.
 EC 1.22, actúan en halógenos; sólo lo constituía la EC
1.22.1.1 pero fue transferida a EC 1.21.1.1.
 EC 1.23, Grupos C-O-C como aceptores.
 EC 1.97, Otras oxidorreductasas.
 EC 1.98, Utilizan dihidrógeno como reductor. Sólo estaba
constituida por EC 1.98.1.1 pero ya fue transferida a EC
1.18.99.1.
 EC 1.99, Otras enzimas que usan O2 como oxidante.

2. Transferasas Catalizan la Corresponden al EC 2 en la catalogación mediante números EC 2.1.1.7:

 transferencia de EC. Sus subclases son: Nicotinato N-
un grupo metiltransferasa.
químico  EC 2.1, incluye enzimas que transfieren grupos de un solo
(distinto del carbono (metiltransferasas) EC 2.1.1.8:
hidrógeno) de  EC 2.2, incluye enzimas que transfieren grupos aldehído o Histamina N-
un sustrato a cetona metiltransferasa.
otro, según la  EC 2.3, incluye aciltransferasas
reacción:  EC 2.4, incluye glicosiltransferasas EC 2.1.1.9: Tiol S-
A-B + C <-> A +  EC 2.5, incluye enzimas que transfieren grupos alquilo o metiltransferasa.
C-B arilo
 EC 2.6, incluye enzimas que transfieren grupos con
nitrógeno; (transaminasas)
 EC 2.7, incluye enzimas que transfieren grupo fosfato;
(fosfotransferasas, incluyendo a polimerasas y quinasas)
 EC 2.8, incluye enzimas que transfieren un grupo
sulfurado (sulfurotransferasas y sulfotransferasas)
 EC 2.9, incluye enzimas que transfieren grupos que
contienen selenio
3. Hidrolasas Catalizan las  EC 3.9.1.1
Pertenecen a la categoría EC 3 en la numeración EC. Poseen
reacciones de fosfoamidasa
como subclases:
hidrólisis:  EC 3.9.1.2
A-B + H2O <-> proteína
AH + B-OH  EC 3.1: Actúan sobre enlaces éster. arginina
(Esterasas, nucleasas, fosfodiesterasas, lipasas, fosfatasas fosfatasa
)
 EC 3.9.1.3
 EC 3.2: Glucosidasas. fosfohistidina
 EC 3.3: Actúan sobre enlaces éter. fosfatasa
 EC 3.4: Actúan sobre enlaces peptídicos. (Peptidasas)
 EC 3.5: Actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno no
peptídicos.(Arginasas)
 EC 3.6: Actúan sobre los anhídridos de los ácidos.
(Helicasas, GTPasa)
 EC 3.7: Actúan sobre los enlaces carbono-carbono.
 EC 3.8: Actúan sobre los enlaces haluro.
 EC 3.9: hidrolizan enlaces P - N

 EC 3.10: hidrolizan enlaces S - N

 EC 3.11 hidrolizan enlaces C - P
 EC 3.12 hidrolizan enlaces S - S
 EC 3.13 hidrolizan enlaces C - S

4. Liasas Catalizan Corresponden al EC 4 en la catalogación mediante números EC 4.2.1.4: Citrato

reacciones de EC. Sus subclases son: dehidratasa.
ruptura o  EC 4.1 Liasas Carbón-Carbón
soldadura de  EC 4.2 Liasas Carbón-Oxígeno EC 4.2.1.5:
sustratos:  EC 4.3 Liasas Carbón-Nitrógeno Arabinonato
A-B <-> A + B  EC 4.4 Liasas Carbón-Azufre dehidratasa.
 EC 4.5 Liasas Carbón-Halogenuro EC 4.4.1.4: Aliina
 EC 4.6 Liasas Fósforo(P)-Oxígeno(O) liasa.
 EC 4.7: Liasas Carbón-Fósforo
 EC 4.99 Otras Liasas
5. Isomerasas Catalizan la  EC.5.1 Racemasas y epimerasas EC 5.1.1.5 lisina
interconversión  EC.5.2 Cis-trans-Isomerasas racemasa
de isómeros:  EC.5.3 Isomerasas intramoleculares EC 5.1.1.6 treonina
A <-> B  EC.5.4 Transferasas (mutasas) intramoleculares racemasa
 EC.5.5 Liasas intramoleculares EC 5.1.1.7
  EC.5.6 Isomerasas que alteran la conformación diaminopimelato
macromolecular epimerasa
 EC.5.99 Otras isomerasas
6. Ligasas Catalizan la Las ligasa son clasificadas como EC6 en el esquema de EC 6.1.1.1 tirosina—
unión de dos clasificación de enzimas EC. A su vez las ligasas se dividen en tARN ligasa
sustratos con seis subclases: EC 6.1.1.2 triptófano
hidrólisis —tARN ligasa
simultánea de  EC 6.1 incluye ligasas usadas para formar uniones EC 6.1.1.3 treonina
un nucleótido oxígeno-carbono. —tARN ligasa
trifosfato (ATP,  EC 6.2 ligasa usadas para formar uniones carbono-sulfuro.
GTP, etc.):  EC 6.3 incluye ligasas usadas para crear uniones carbono-
nitrógeno.
A + B + XTP <->  EC 6.4 abarca ligasas que forman uniones carbono-
A-B + XDP + Pi carbono.
 EC 6.5 incluye ligasa que forman ésteres fosfóricos.
 EC 6.6 ligasa usadas como unión nitrógeno-metal.
2. Realice un cuadro comparativo que indique:

Coenzima (nombre y estructura, 11 coenzimas) Función general Vitamina asociada (nombre y estructura)
Nicotinamida adenin dinucleotido (NAD+) La nicotinamida Niacina
adenin (Vitamina B3)
dinucleótido está
presente en todas
las células vivas y
es muy
importante en
todos los procesos
que proporcionan
energía al
organismo.

NAD es un
compuesto
químico que se
encuentra en las
células del tejido
muscular de los
seres vivos y que
es de importancia
crucial en los
procesos de los
alcoholes grasos,
los hidratos de
carbono y las
proteínas.
flavín adenín dinucleótido (FAD), flavin mononucleotido Al igual que otros Rivoflavina (vitamina B2)
(FMN) compuestos
flavin-nucleótidos,
actúa como un
grupo prostético
de enzimas de
óxido-reducción.
Dichas enzimas
son conocidas
como
flavoproteínas.

El FMN es un
 agente oxidante
más poderoso que
el NAD, y resulta
particularmente
útil para los
organismos ya que
puede tomar
parte tanto en
transferencias de
uno como de dos
electrones

Coenzima A Esta es una Acido pantotenico (vitamina B5)

coenzima, notable
por su papel en la
biosíntesis y la
oxidación de
ácidos grasos, así
como en la
descarboxilación
oxidativa del ácido
pirúvico, paso
previo al ciclo de
Krebs.
Pirofosfato de tiamina (TPP) Coenzima que Tiamina (vitamina B1)
participa en la
rotura de los
enlaces
adyacentes a un
grupo carbonilo,
como la
descarboxilación
de alfa-cetoácidos.
Biotina La biotina Biotina, (vitamina H)
hidrosoluble es un
cofactor esencial
para las enzimas
en metabolismo
intermediario y un
regulador clave de
la expresión de
genes.

Fosfato de piridoxal (PLP) Esta coenzima Piridoxina (vitamina B6)

 actúa como un
sumidero de
electrones para
estabilizar los
intermediarios
carbaniónicos
tanto en las
reacciones de
eliminación
como de
sustitución que
involucran a
compuestos
aminados.
Ácido tetrahidrofólico (FH4) Es cofactor en Ácido fólico (vitamina B9)
muchas
reacciones
biológicas,
especialmente en
el metabolismo de
los aminoácidos y
ácidos nucleicos.
Actúa como
donante de
grupos con un solo
átomo de
carbono. Obtiene
este átomo de
carbono
secuestrando el
formaldehído que
se produce en
otros procesos
metabólicos. La
falta de
tetrahidrofolato
puede provocar
anemia
megaloblástica.
Coenzima de cobamamida Estimula el Cobalamina (Vitamina B12)
anabolismo
celular, activando
la síntesis proteica
y favoreciendo el
uso de glúcidos y
lípidos.
3. Existen dos modelos principales y/o primordialmente aceptados de acción enzimática: el modelo de llave-cerradura (Emil
Fischer) y el modelo de anclaje inducido (Daniel Koshland). Explique brevemente cada uno de ellos apoyándose con dibujos.
4. Defina: a). Zimógenos, b). Alosterismo, c). Isoenzimas, d). Sistema multienzimático

la zimógeno (o proenzima) es un precursor enzimático inactivo. Un zimógeno requiere un cambio bioquímico (como una reacción
de hidrólisis que revele el sitio activo, o que cambie la configuración para revelar el sitio activo) para convertirse en un enzima
activo. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la enzima precursora se parte para
activarla. La cadena aminoácida que se libera por la activación se llama el péptido de activación.
Ejemplos de zimógenos:
Tripsinógeno, Quimotripsinógeno, Pepsinogen. La mayor parte de las proteínas del sistema de coagulación Algunas de las
proteínas de los sitema complementos: Procaspasas Proelastasa Prolipasa
Categoría: Enzimas

https://www.quimica.es/enciclopedia/Zim%C3%B3geno.html
 Hunter, R. L. and C.L. Merkert. (1957) Histochemical demonstration of enzymes separated by zone
electrophoresis in starch gels. Science 125: 1294-1295
 Wendel, JF, and NF Weeden. 1990. "Visualisation and interpretation of plant isozymes." Pp. 5-45 in D. E.
Soltis and P. S. Soltis, eds. Isozymes in plant biology. Chapman and Hall, London.
https://www.biodic.net/palabra/sistema-multienzimatico/#.Xid218hKjIU

5. Cuando una solución enzimática es calentada, existe una pérdida progresiva de su actividad catalítica durante el tiempo. Tal es
el caso de la Hexoquinasa, la cual pierde durante los primeros 12 minutos de calentamiento a 45º el 50% de su actividad
catalítica. Sin embargo, cuando es calentada en presencia de uno de sus sustratos, tan solo se pierde el 3% de su actividad
durante el mismo tiempo de incubación. Por qué ocurre esta situación?
6. Complete:

Inhibición Ecuación química Grafico Lineweaver-Burk Características generales

Competitiva
No competitiva (pura)
No competitiva (mixta)
Acompetitiva
Irreversible
7. La siguiente tabla indica las velocidades a las cuales un sustrato es catalizado siguiendo la cinética de Michaelis-Menten, 1)
indica la velocidad en ausencia de inhibidor, 2) y 3) la presencia de dos diferentes inhibidores. Por medio de una gráfica lineal
No michaeliana determine: a). Vmax y Km para cada uno de los tres casos, b). Tipo de inhibidores para 2 y 3, c). Cuál es el
fenómeno bioquímico que ocurre en 2 y en 3?.

[S] (mM) (1) Ʋo (mM/s) (2) Ʋo (mM/s) (3) Ʋo (mM/s)

1 2,5 1,17 0,71
2 4,0 2,1 1
5 6,3 4,0 1,45
10 7,6 5,7 1,67
20 9,0 7,2 2
8. A qué concentración de sustrato se esperaría que una enzima con eficiencia catalítica (K cat/Km) 6x103M-1S-1 y Kcat de 30 S-1
operaría al 25% (1/4) de su velocidad máxima?

9. Determine la fracción de velocidad de reacción que se obtendría utilizando las siguientes concentraciones de sustrato: 1/2K m, 2Km
y 10Km
Links

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm

https://www.hsnstore.com/blog/nadh/

https://es.wikipedia.org/wiki/Flav%C3%ADn_mononucle%C3%B3tido

http://centros.edu.xunta.es/iesastelleiras/depart/bioxeo/lgazon/presen/bac2/bio/pdf/encima.pdf