LAS ENZIMAS

Proposito: describe las principales características de

las enzimas

Señalamos  que las células usan la información que está en los genes para

sintetizar proteínas, las cuales son utilizadas para realizar muchas funciones,
tales como el transporte de materiales, proporcionar la estructura celular,
facilitar la comunicación con otras células y participar en reacciones químicas
por medio de las enzimas, un tipo de proteínas que estudiaremos a continuación.
Las  enzimas son proteínas cuya función es catalizar, es decir, acelerar
reacciones químicas en los seres vivos. Ello significa que participan en las
reacciones, disminuyendo el nivel de “energía de activación” propia de cada
reacción química, aumentando notablemente su velocidad sin consumirse. 

Se llama “energía de activación” a la energía necesaria de aplicar (ya sea en

forma de calor, electricidad o radiación), para que dos moléculas determinadas
colisionen (choquen) y se produzca una reacción química entre ellas.

Un ejemplo común, y que realizas en la vida diaria, es encender un fósforo. Los

fósforos no se encienden en forma espontánea, pero al aumentar la temperatura
por la fricción de la cabeza se desencadena la ignición de la pólvora.

Ciertamente, un aumento así de temperatura no puede ocurrir en las células,

puesto que se terminarían destruyendo las proteínas y evaporando el agua, con la
consiguiente muerte celular.

 Esto no sucede, ya que las enzimas disminuyen la energía de activación, de

manera que las reacciones químicas ocurran y las células se mantengan vivas.

 Características generales de las enzimas 

Casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Una de sus características es que son catalizadores
específicos, es decir, cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y actúa sobre 
moléculas particulares (sustrato).

La estructura de la enzima, especialmente su forma y cargas eléctricas en el

sitio activo, es responsable de su especificidad.

La función de las enzimas depende de su secuencia lineal de aminoácidos, que

se pliega de manera particular, dando forma tridimensional a la proteína. Las
enzimas proveen una superficie donde pueden ocurrir las reacciones.

 
 

Cada enzima tiene una región de su superficie llamada sitio activo, donde entra y
se une a un sustrato específico. Se forma así un complejo enzima-sustrato, que es
transitorio mientras dura la reacción. En el sitio activo se produce un
debilitamiento de algunos enlaces en la molécula del sustrato por diversos
mecanismos. El sustrato experimenta un cambio químico y los productos de la
reacción se liberan de la enzima. Las enzimas, tal como los catalizadores
inorgánicos, no son afectadas permanentemente o consumidas en las reacciones
en que participan. Actúan una y otra vez en la catálisis de la misma reacción. Las
propiedades de las enzimas están estrechamente relacionadas con el hecho de
ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable. En una reacción catalizada por
una enzima, esta no reacciona químicamente con las sustancias sobre las que
actúa (llamadas sustrato), ni altera el equilibrio de la reacción: solo aumenta la
velocidad con la que esta se produce.
En términos generales, podemos señalar que en una reacción catalizada por
enzimas tenemos:

Modos de acción de las enzimas  

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al sitio activo de la
enzima: 

a) El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del sitio

activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos.

 b) El modelo del ajuste inducido señala que, en algunos casos, el sitio activo
adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato. La unión del
sustrato al sitio activo de la enzima desencadena un cambio conformacional, que
da lugar a la formación del producto.

 
Velocidad de reacción 
La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de varios factores, entre
ellos: la concentración del sustrato, la temperatura, el pH del medio, y la
presencia de inhibidores.

Efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimática 

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de una enzima: son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar, temporalmente, el sitio activo
por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo), o
bien, alterar la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al
sustrato (inhibidor no competitivo). 
Ciertos inhibidores entran en el sitio activo de la enzima, impidiendo que se
unan los sustratos. Otros inhibidores se unen en otras regiones de la enzima,
provocando una distorsión en la forma del sitio activo, lo que también repercute
en un impedimento para la unión de sustratos o para que ocurra la catálisis.

Muchas toxinas son inhibidoras de enzimas. Existen inhibidores que tienen

utilidad médica en el tratamiento del cáncer y en infecciones virales y
bacterianas.  Algunas enzimas (alostéricas) tienen un sitio receptor, el sitio
alostérico, en alguna región de la enzima que no es el sitio activo (el término
alostérico significa “otro espacio”).  

Las sustancias que afectan la actividad enzimática mediante unión con sitios

alostéricos se denominan reguladores alostéricos. 

 
Algunos de estos son inhibidores que mantienen a la enzima en su forma
inactiva; en cambio, otros son activadores, que dan por resultado una enzima con
un sitio funcional activo. 

Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática

Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren para funcionar la presencia de
sustancias no proteicas que se denominan cofactores.

Los cofactores pueden ser: iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++ o

Zn++, o moléculas orgánicas, que en este caso se llaman coenzimas. Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima, se
llaman grupos prostéticos.

La forma catalíticamente activa de la enzima, es decir, enzima unida a su grupo

prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de una holoenzima (inactiva)
se llama apoenzima, de forma que: Apoenzima + Grupo prostético =
Holoenzima.
 Enzimas y biotecnología 
La mayoría de los procesos biotecnológicos tradicionales, como la obtención de
yogur, la producción de cerveza o la fermentación de la uva para fabricar vino,
son realizados por las enzimas que ciertos microorganismos producen para su
particular metabolismo.

Sin embargo, también es posible realizar los procesos biotecnológicos con las

enzimas, en ausencia de los microorganismos. 

La mayoría de las enzimas industriales se extraen de bacterias y hongos. Las

enzimas presentan muchísimas aplicaciones y su utilización en el ámbito
industrial se lleva a cabo desde hace muchos años. En el anterior esquema se
observan algunas aplicaciones industriales de las enzimas.