GUIA PRIMER DEPARTAMENTAL DE BIOQUÍMICA

Agua
Importancia biomédica:

● Compuesto más abundante.

● 95% de algunas plantas y animales es agua.
● Cerca del 70% de los humanos somos agua.
● El agua es el solvente en reacciones de síntesis y degradación de biomoléculas.
● Ayuda en la actividad enzimática , termoregulación, equilibrio ácido-base, transporte en membrana
celular, etc…
● capacidad para solvatar una amplia gama de moléculas orgánicas e inorgánicas, se derivan de su
estructura bipolar y de su excepcional capacidad para formar enlaces de hidrógeno.
● La regulación del equilibrio del agua depende de mecanismos hipotalámicos que controlan la sed, de la
hormona antidiurética (ADH), de la retención o excreción de agua por los riñones, y de la pérdida por
evaporación.
● Se disocia a iones hidróxido y protones.
● La concentración de protones o acidez de soluciones acuosas por lo general se reporta usando la
escala de pH
● Es el principal producto final del metabolismo oxidativo de los alimentos
● Participa en la homeostasis

ESTRUCTURA MOLECULAR
● Dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno.
● Geometría tetraédrica: El centro ocupado por el oxígeno, en dos de las
esquinas están ocupadas por el hidrógeno y las otras esquinas restantes están
ocupadas por pares no apareados del oxígeno.
● Cada átomo de hidrógeno está unido a uno de oxígeno por un enlace
covalente sencillo, esta disposición, le otorga a la molécula del agua una
geometría flexionada.
● El oxígeno es más electronegativos que el hidrógeno (más capacidad
de atraer electrones cuando está unido al hidrógeno): EL oxígeno tiene carga
negativa y el hidrógeno carga parcial positiva

MOMENTO DIPOLAR DEL AGUA

● La distribución de los electrones en los enlaces oxígeno-hidrógeno se
desplaza hacia el oxígeno y por ello el enlace es polar
● Las moléculas de agua están dobladas, con un ángulo de enlace de
104.5°, esto se debe a que los electrones de los pares solitarios ocupan más espacio que las parejas
de electrones de los enlaces O---H
● Moléculas como el agua, en las que la carga está separa se denominan dipolos. Cuando los dipolos
moleculares se encuentran en un campo eléctrico, se orientan a sí mismos en dirección opuesta a la
del campo.
●
FUERZAS DE ATRACCIÓN:
● Enlace o puente de hidrógeno:
Dada la diferencia de electronegatividad entre el hidrógeno y el oxígeno,
los hidrógenos con deficiencia de electrones de una molécula de agua
son atraídos hacia el par de electrones no apareados de otra molécula
de agua. El hidrógeno es compartido de modo desigual por los dos
centros electronegativos: núcleo de oxígeno en un par de moléculas de
agua. El enlace tiene tanto carácter electrostático (iónico) como
covalente.

Los enlaces covalentes entre el hidrógeno y el oxígeno o el nitrógeno

son tan polares que el núcleo de hidrógeno es débilmente atraído hacia
el par de electrones solitarios de un oxígeno o nitrógeno de una
molécula vecina.
 ● Interacciones electrostáticas: ​Ocurren entre cualesquiera de dos cargas opuestas parciales
(moléculas polares) o bien, completas (iones o moléculas con carga).
● Enlaces covalentes: ​Implican la distribución compartida de electrones con superposición o mezcla de
orbitales, el carácter covalente confiere direccionalidad al enlace o interacción, en contraste con el
campo de fuerza esférico uniforme que se observa alrededor de un ion.

● Fuerzas de Van der Waals

Son interacciones electrostáticas relativamente débiles que se originan cuando las biomoléculas que contienen
dipolos permanentes neutros se aproximan entre sí. La atracción entre las moléculas es máxima a una distancia
denominada radio de van der waals. Si se acercan más, se produce una fuerza de repulsión.
Tipos de fuerzas de Van der Waals
1. i​nteracción dipolo-dipolo​: se producen entre moléculas que contienen
átomos electronegativos, hacen que las moléculas se orienten a sí
mismas de tal forma que el extremo positivo de un grupo polar se dirija
hacia el extremo negativo de otro. Los enlaces de hidrógeno son un tipo
de interacción dipolo-dipolo particularmente fuerte.
2. Interacciones dipolo-dipolo inducid​o un dipolo induce un dipolo
transitorio en una molécula cercana al modificar su distribución
electrónica, estas interacciones son más débiles que las interacciones
dipolo-dipolo
3. Interacciones dipolo inducido-dipolo inducido​: El movimiento de los
electrones en las moléculas apolares cercanas, da lugar a un
desequilibrio de carga transitorio en las moléculas adyacentes. Un dipolo
transitorio en una molécula polariza los electrones de una vecina. ésta
interacción de atracción que se denomina fuerza de London es
extremadamente débil. (ejemplo: El apilamiento de los anillos de las
bases de una molécula de DNA.

Propiedades fisicas y quimicas del agua

Densidad Relación entre masa y volumen
1 litro=1 Kilo

Calor específico Cantidad de calor que se requiere para elevar 1°C un gramo de agua

Calor latente de vaporización Cantidad de calor para cambiar 1g de líquido a gas

Tensión superficial Resistencia presentada al ser penetrada

Por fuerzas de cohesión

Capilaridad Capacidad de un líquido para ascender por tubos capilares en dirección opuesta a la
gravedad

Constante dieléctrica

Interacción hidrofóbicas

Moleculas anfipaticas

Electrolitos y pH

---​Un electrolito es una sustancia capaz de conducir electricidad cuando se disuelve en agua. Esto es
gracias a su capacidad de ionizarse.
---​Son vitales para el funcionamiento normal del cuerpo.
--- ​Las frutas y verduras son una fuente rica en electrolitos.
Electrolitos comunes Otros electrolitos

● Sodio (Na+) 135 -145 mEq/l (Catión extracelular) ● Magnesio 1.5 - 2.5 mEq/l
● Potasio (K+) 3.5 - 5.3 mEq/l (Catión intracelular) ● Cloruro 98-110 mEq/l (Anión extracelular)
● Calcio (Ca) 8.5 - 10.2 mEq/l ● Fosfato
● Bicarbonato (HCO3) 24 mEq/l
 Electrolitos Fuertes los que se ionizan totalmente en solución acuosa al H2SO4, HCl, HNO3
pasar corriente eléctrica como las ácidos,

Electrolitos Débiles: Son los que se ionizan parcialmente en sol. acuosa y ácido acético, o vinagre,el alcohol, y el
pueden ser los ácidos débiles como H2O que presentan enlaces covalentes

--- Desequilibrio electrolítico: Alteración en los niveles de concentración de los electrolitos. Los riñones y varias
hormonas se encargan de regular la concentración de cada electrolito.
Causas Síntomas del desequilibrio electrolítico

Ejercicio / Diarrea / Vómito ● Primarios​: Espasmos musculares y debilidad

Concentraciones nocivas de Mg, Na, K o Ca ● Secundarios:​ Convulsiones, alteraciones del ritmo cardiaco o
alteraciones en sistema nervioso y cansancio excesivo.

pH
Es la concentración de iones Hidrógeno en una solución
pH= -log[H+] (logaritmo negativo de la concentración de hidrógeno)
pH
-----Ácido:​ Moléculas que pueden liberar iones hidrógeno
pH fisiológico 7.4 -----Ácido fuerte : ​Se disocia rápida y completamente

Jugo pancreático 7.8 - 8.0 -----Base:​Moléculas que pueden aceptar iones hidrógeno
-----Base fuerte: ​Reacciona de forma rápida y potente con H+ y, por
Saliva 6.4 - 7.0
tanto, los elimina con rapidez de una
solución.
Orina 4,5 - 8.0
- ----Base o álcali : ​Molécula formada por la unión de un ion BÁSICO
HCl gástrico 0,8 (1 - 3) y uno o más metales pesados(SALES).

-----Amortiguador: Cualquier sustancia capaz de unirse de forma reversible al H+. No dan ni aceptan
protones, son un reservorio.
SISTEMAS DE AMORTIGUACIÓN QUÍMICOS:
-----Principales amortiguadores (Mecanismos para contrarrestar alteraciones ácido-base​: Existen tres
sistemas primarios que regulan la concentración de H+ en los líquidos orgánicos para evitar tanto la acidosis
como la alcalosis:
1) los sistemas de ​amortiguación acidobásicos químicos de los líquidos orgánicos, que se combinan
de forma inmediata con un ácido o con una base para evitar cambios excesivos en la concentración de H+
Bicarbonato (HCO​3 ​): Cuando se tiene un ácido fuerte (HCl) el bicarbonato amortigua los iones
hidrógeno liberados en la solución, es decir, sustituye al ácido fuerte por un débil como el ácido carbónico
(H​2​CO​3​) y así amortigua el grado de acidez.
De igual manera, una base débil (NaHCO​3 ) sustituye una base fuerte (NaOH). Al mismo tiempo
disminuye la concentración de H​2​CO​3
Fosfato (HPO​4​): ​Hay sustitución por un ácido débil como el ácido fosfórico (H​2​PO​4​)
Proteínas plasmáticas: ​Son el principal amortiguador a nivel intracelular ya que se encuentran en gran
cantidad. Se encargan del 60 - 70% de la amortiguación quimica total. Sus extremos amino y carboxilo les
permiten el intercambio iónico (H+) cuales regulan la acidez plasmática.

Hemoglobina: ​Es el amortiguador más importante del eritrocito

● Transporta O2 desde los pulmones hacia los tejidos
● Y CO2 y también H+ desde los tejidos hacia los pulmones
Acidosis metabólica COMPENSATORIA: Se produce un exceso de H+ sobre HCO​3​- en el líquido tubular, lo que
aumenta la Pco2 para nivelar

Acidosis respiratoria COMPENSATORIA: Aumento en la producción de Pco2, incrementa la concentración de

H+ en el líquido tubular y aumenta su excreción.

Alcalosis metabólica COMPENSATORIA: Disminuye la filtración de HCO​3​, disminuye la Pco2

Alcalosis respiratoria: Si disminuye la Pco2, disminuye HCO3

Aminoácidos
----Se han descrito >300 aminoácidos, solo 20 (L-α-aminoácidos) forman parte de las proteínas en los
vertebrados.
----Los aminoácidos empleados para la síntesis de proteínas en humanos son una mezcla de L y
D-α-aminoácidos
----Moléculas necesarias para la síntesis de proteínas, los aminoácidos cumplen diversas funciones en el
organismo como transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
----A pH fisiológico: El grupo amino se protona y el grupo carboxilo se disocia
----Los a.a que se sintetizan en bajas cantidades y se obtienen principalmente a partir de la dieta reciben el
nombre de esenciales
----Clasificación de los a.a:
● Alifáticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y
fuertemente hidrofóbicos. Estos aa hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las
proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente, contribuyendo a
la estructura global de la proteína.
● Aromáticos: La cadena lateral es un grupo aromático. Estos aa son precursores de otras
biomoléculas de interés: Hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La absorción
de luz UV por parte de las proteínas, se debe a la presencia de los sistemas aromáticos que
absorben luz UV alrededor de los 280 nm.
● Aminoácidos con cadenas laterales apolares (no polares)
○ Las cadenas laterales no ganan ni pierden electrones
○ No forman puentes de hidrógeno ni enlaces peptídicos
○ Se agrupan en la parte interior en proteínas solubles
○ Interactúan con lípidos en proteínas de membrana
● Aminoácidos con cadenas laterales polares (sin carga)
○ Tienen carga neta de cero a pH fisiológico
○ Se agrupan en la superficie de proteínas solubles
● Aminoácidos con cadenas laterales ácidas
○ Asp y Glu (donan protones)
● Aminoácidos con cadenas laterales básicas
○ Lys y Arg (aceptan protones)
● Esenciales (Tabla)
● No esenciales (Tabla x2)
----Propiedades fisicoquímicas
● Carbono asimétrico: Átomo de carbono que está enlazado con cuatro sustituyentes diferentes
● Isomerías: ​Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen isomerías. Existe una forma D y
otra forma L. Los isómeros D poseen en proyección lineal, el grupo amina (-NH​2​) hacia la derecha del
carbono asimétrico, mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH​2​) a la izquierda del
carbono asimétrico.
● Anfoterismo: ​En disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y
una base a la vez (cuando el pH es neutro).
● Punto isoeléctrico: ​es el pH al que un aa tiene carga neta cero
● Solubilidad:
○ Grupo R no polar: Hidrofóbico
○ Grupo R polar: Hidrofílico
● Enlace peptídico: ​ocurre entre el grupo amino (-NH2) de uno de los aminoácidos y el grupo carboxilo
(-COOH) del otro, perdiendo una molécula de agua, y formando un enlace (CO-NH).
○ Configuración cis: ​l​os dos carbono alfa se sitúan del mismo lado del doble enlace
○ Carbono trans: Los dos carbono alfa se sitúan a distinto lado del doble enlace
 Proteínas
----El término proteína deriva del
griego “proteos”
----Constituyen el 50% del peso seco de la célula
----Vehículo habitual de expresión de la inf. genética
----Clasificación
● Por su composición química
○ Simples u holoproteínas: Compuestas solo de a.a
○ Conjugadas o heteroproteínas: Compuestas por a.a y un grupo prostético
● Estructurales
○ Es el tipo más abundante
○ Estructura fibrilar
○ Proporcionan protección y sostén
● Funcionales
○ Intervienen en procesos químicos, metabólicos y de transporte pj: hormonas, receptores y
enzimas
----Niveles estructurales
● Primaria: Secuencia peptídica
● Secundaria: Plegamiento de la cadena peptídica mediante puentes de hidrógeno que forman enlaces
peptídicos
○ Alfa-hélices: Mantienen su forma por la presencia de ptes de hidrógeno, estructura anfipática
que posee una parte hidrofílica y una hidrofóbica lo que produce el enrollamiento de la
estructura
○ Hojas beta-plegadas: Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de a.a
● Terciaria: Disposición tridimensional y es responsable directa de sus propiedades biológicas
○ Las interacciones que estabilizan su estructura
■ Puentes disulfuro: Enlace covalente formado por 2 grupos sulfidrilo
■ Interacciones hidrofóbicas
■ Puentes de hidrógeno
■ Interacciones iónicas
○ El plegamiento está mediado por:
■ Proteínas chaperonas: Estabilizan proteínas desplegadas y/o ayudarlas para su
correcto plegamiento y ensamblaje
● Cuaternaria: Unión de enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas
○ Las interacciones que estabilizan su estructura son igual que la terciaria + fuerzas de Van der
Waals
○ Las cadenas peptídicas que la forman no pueden estar unidas por enlaces covalentes entre
ellas
○ PJ: Hemoglobina, mioglobina e insulina
● Supramolecular: Agrupación de proteínas entre sí con otros grupos de biomoléculas
○ Proteína + ácido nucleico: Ribosomas, nucleosomas o virus
○ Proteína + lípidos: Lipoproteínas
○ Proteína + azúcar: Proteoglicanos o peptidoglicano
○ Proteína + proteína: Dímeros que constituyen filamentos llamados microtúbulos (citoesqueleto
de las células, centriolo, cilios, flagelos)
----Desnaturalización: Pérdida de las estructuras, quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin
estructura fija
● Causas:
○ Factores físicos: temperatura
○ Agentes químicos: disolventes orgánicos, detergentes,pH
● Efectos:
○ Cambio en la viscosidad
○ Disminución de solubilidad
○ Pérdidas de propiedades biológicas

Enzimas
Generalidades de enzimas:
1. La mayoría son proteínas pero algunas pueden ser moléculas de RNA como las ribozimas y las
abzimas
2. Tienen sitios activos para un determinado sustrato y una determinada reacción (son específicos)
3.​ Son catalizadores por tanto dan un producto
​ 4.​ Actúan con un pH y temperatura óptimos
​ 5.​ Modifican la velocidad de la reacción pero no el equilibrio químico

Conceptos importantes:
1. Apoenzima: ​Parte proteica de la enzima desprovista de los cofactores. Catalíticamente inactiva.
2. Holoenzima: ​La adición​ ​del cofactor a la apoenzima (Enzima completa y activa)
3. Cofactores: ​Moléculas de naturaleza no proteica que son necesarias para el funcionamiento de
algunas enzimas. Como iones metálicos (Zn​2+ o Fe​2+​) o moléculas orgánicas (NAD+, FAD+, coenzima A
y coenzima C)
4. Zimógeno o pro-enzima: ​Precursor enzimático inactivo que para activarse necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.
5. Isoenzima:​Son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma
reacción química.
6. Sitio activo: ​Determinada región de la superficie enzimática que permite la especificidad de la enzima.
Está formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo
tridimensional particular, diferente al resto de la proteína.
Comprende:
Un sitio de unión-​Formado por los aminoácidos en contacto directo con el sustrato
Un sitio catalítico-​Formado por los aminoácidos implicados en la reacción

7. Sustrato: ​molécula sobre la cual actúa una enzima

8. Complejo enzima-sustrato: ​Unión del sustrato al sitio activo
Nombre las enzimas: ​Se coloca el nombre del ​sustrato​ en el que actúa, la ​acción química​ y la palabra ​asa.

Clasificación de enzimas: International Union of Biochemists (IUB)

Categoría Ejemplos

Oxidorreductasas
Deshidrogenasa, Oxidasa,Oxigenasa Peroxidasas Hidroxilasa,
Reacciones de oxidación-reducción
Reductasa.
 Transferasas Metiltransferasa, Aciltransferasa, Fosfotransferasa,
Transferencia de un grupo funcional Sulfotransferasa, Selenotransferasa

Hidrolasas Esterasa, Glicosidasa, Peptidasa, Arginasa, ATPasa

Ruptura de una molécula mediante la adición de H​2​O

Liasas Descarboxilasa, Aldolasa, Deshidratasa, Hidratasa

Ruptura no hidrolítica de enlaces

Isomerasas Racemasas, Cis-trans isomerasas, Epimerasas, Mutasa

Transformación en su isómero

Ligasas DNA ligasas, RNA ligasas, amina ligasas, acetato ligasas

Formación de enlaces. Requiere ATP

Enzimas de importancia médica

Modelo enzimático de Koshland o de Ajuste Inducido (1954): ​La unión del sustrato al centro activo del
enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. La enzima y el
sustrato se ajustan entre sí (Como una mano y un guante).

Factores que modifican la actividad enzimática:

● pH: ​Las enzimas poseen grupos químicos ionizables. Según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de
sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad
catalítica. Las desviaciones de pH por décimas arriba o debajo pueden afectar su actividad.
● Temperatura: ​Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas pero a altas
temperaturas la enzima sufre desnaturalización térmica y la velocidad de la reacción disminuye.

Inhibición enzimática: ​Una enzima se puede bloquear naturalmente (por regulación metabólica), por agentes
tóxicos o drogas (acción tóxica) o por agentes farmacológicos (acción terapéutica).

Tipos de inhibiciones generales:

● Reversible:​El inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes.
● Irreversible: ​el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena
lateral de los aminoácidos en el sitio activo. La enzima queda inactiva permanentemente.
Tipo de inhibición Mecanismo

Competitiva El inhibidor es muy similar al sustrato, se une al sitio activo e impide la reacción. Reversible si
se aumenta la concentración de sustrato.

No competitiva El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al sitio activo. No se puede revertir con
exceso de sustrato.

Acompetitivo El inhibidor se combina sólo con el complejo enzima-sustrato, por lo que ejerce su efecto únicamente
cuando hay un nivel elevado de E-S.

Alostérica Es aquel que cuando se une a una enzima, ocasiona un cambio estructural en el sitio activos,
de manera que las enzimas funcionan menos eficientemente.

● La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la Km corresponde a la

concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.

NUCLEÓTIDOS
Definición ​unidades cuya polimerización forma los ácidos nucleicos
Importancia ​algunos participan en reacciones de transferencia de fosfato del ATP y otros fosfatos de
nucleótidos (purina, pirimidina)
Forma parte de la estructura de coenzimas como FAD, NAD, NADP coenzima A y S
Constitución
● Base nitrogenada
● Purinas: adenina y guanina
● Pirimidinas : citosina, uracilo, timina
Guanina:
● GMPc: guanosín monofosfato, 2do mensajero, respuesta al óxido nítrico
● GTP: guanosin trifosfato, transducción de señales, precursor de ácidos nucleicos, regulador alostérico,
fuente en la síntesis de proteínas, ciclo de krebs
Adenosina
● ATP (sustrato): adenina (base nitrogenada), pentosa (azúcar) tres fosfatos, transductor biológico de
energía metabólica
● AMPc: 3’ -5’ monofosfato de adenosina, 2do mensajero, regulación alostérico, cambios metabólicos,
gluconeogenesis, glucogenesis
● ADP: adenina 5’ difosfato, fosforilación oxidativa, transporte electrónico, cadena respiratoria
Uracilo
● UTP: uridin trifosfato, biosíntesis de glucógeno disacárido oligosacárido
Citosina
● CTP: citidin trifosfato, regulación alostérica de enzimas, acidos nucleicos
Acidos nucleicos
ADN:
Depósito de la información genética, dos cadenas polinucleotidas que forman una doble hélice dextrogira
Gen: ​secuencia de DNA que contiene información necesaria para codificar un producto génico
Replicación: implica el emparejamiento complementario de bases de purina y pirimidina entre la antigua cadena
original y la nueva
Estructura: ​es un polímero de monofosfato de desoxirribonucleotidos unidos covalentemente por medio de
enlaces fosfodiéster 3’-5’.
● Enlaces fosfodiéster 3’-5’: unen el grupo hidroxilo 5’ de la desoxirribosa de un nucleótido con el grupo
hidroxilo 3’ del azúcar de otro nucleótido mediante un grupo fosfato
● Puentes de hidrógeno: entre las bases nitrogenadas que están orientadas hacia el interior de la hélice
● Bases nitrogenadas:
○ adenina timina (2 puentes de hidrógeno)
○ guanina citosina (3 puentes de hidrógeno)
● Pentosa: desoxirribosa
● Grupo fosfato
Estructuras
El DNA puede adoptar diferentes formas estructurales
Dos variantes de la forma de Watson-crick (DNA B) son el DNA-A y el DNA-Z. Algunos cambios estructurales
dependientes de secuencia provocan la curvatura de la molécula DNA.
● Forma A: predominar en disoluciones relativamente pobres en agua
● Forma Z: Se adopta un plegamiento en zig-zag, pueden tener un papel (todavía a definir) en regulación
de expresión de genes o recombinacion genetica

RNA
Actúa como intermediario en la conversión de la información codificada en el DNA en la secuencia de
aminoácidos de las proteínas funcionales
Se encarga de la sintesis proteica
● Monocatenario que tienden a adoptar una conformación helicoidal dextrógira, pueden enrrollarse sonre
si y formar estructuras tridimensionales
● Bases nitrogenadas
○ Guanina-citosina
○ Adenina - uracilo
● Pentosa: ribosa
RNA Función Proceso en el que Como lo hacen
participa

Mensajero Traslada la información Transcripción Codifican la secuencia de

genética desde el DNA a los aminoácidos de uno más
ribosomas , actúan de polipéptidos específicos por
molde para especificar las un gen o por un conjunto se
secuencias de aminoácidos genes
Asemeja una hoja de trebol
alabeada

Transferencia Actúan como moléculas Síntesis proteica Leen la información

adaptadoras en la síntesis codificada en el mRNA y
proteica, unidos transfiere el aminoácido
covalentemente a un adecuado a la cadena
aminoácido por un extremo, polipeptídica en crecimiento
se aparean por el otro durante la síntesis proteica
extremo con el mRNA Contienen secuencias de
tres bases llamadas
codones

Ribosomal (+ abundante) Son componentes de los Síntesis proteica

ribosomas, algunos tienen
actividad enzimatica
(ribozimas) que requiere
como cofactor Mg+
Carbohidratos
Osas o Monosacáridos… La​ glucosa​ es el más importante….
● Importancia biomédica: Los carbohidratos están distribuidos en vegetales y animales, tienen
importantes funciones estructurales y metabólicas. En los vegetales: la glucosa se sintetiza a partir del
dióxido de carbono y agua por medio de fotosíntesis, y es almacenada como almidón.
● Definición: Azúcares que no se pueden hidrolizar hacia carbohidratos más simples
● Clasificación
○ Por grupo funcional: aldosas (grupo aldehído), cetosas (grupo cetona)
○ Número de átomos de carbono: triosas, tetrosas, pentosas, hexosas o heptosa

● La presencia de un carbono quiral permite que los monosacáridos presenten A ​ ctividad

óptica, esta carácterística física permite clasificarlos en dextrógiros (derecha) y levógiros
(izquierda). Glucosa - dextrosa
● Monosacaridos unidos a grupo aldehido (aldosas) o cetona (cetosas)

● Disacáridos
○ Son productos de condensación de dos unidades de monosacárido; los ejemplos
son lactosa, maltosa, sacarosa y trehalosa.

● Oligosacáridos
○ son productos de condensación de 3 a 10 monosacáridos. Casi ninguno es digerido
por las enzimas del ser humano.
● Isomería óptica
○ La presencia de átomos de carbono asimétricos también confiere actividad óptica al
compuesto. (Efecto espejo) Cuando un haz de luz polarizada por plano se hace
pasar a través de una solución de un isómero óptico, rota hacia la derecha (es
dextrorrotatorio [+]), o hacia la izquierda (es levorrotatorio [–]).
● carbono anomérico
○ es el carbono derivado del carbono carbonílico (cetona o grupo funcional aldehído)
de la forma de cadena abierta de la molécula de carbohidrato. La anomerización es
el proceso de conversión de un anómero en otro
● mutarrotación
○ Rotación que sufre el carbono anomérico al pasar de un confórmero al otro. Puede
pasar de un enlace de carbono alfa a uno beta, o viceversa.
● formación del enlace hemiacetal
○ Se forman por reacción de un equivalente de alcohol con el grupo carbonilo de un
aldehído o cetona. Esta reacción se cataliza con ácido y es equivalente a la
formació​n de hidratos.
● Enlace acetal
○ Se forman por reacción de aldehídos o cetonas con dos equivalentes de alcohol en
medio ácido
 ● Enlace glucosídico
○ Se unen monosacáridos para formar disacáridos o polisacáridos. En este tipo de
enlace, un grupo OH de un carbono anomérico de un monosacárido reacciona con
un grupo OH de otro monosacárido, desprendiéndose una molécula de agua.
● Epímeros de la glucosa
○ Los isómeros que difieren como resultado de variaciones de configuración del —OH
y —H en los átomos de carbono 2, 3 y 4 de la glucosa, se conocen como epímeros.

OSAS o MONOSACÁRIDOS
● Constituyen las unidades estructurales básicas de los carbohidratos, que no pueden
desdoblarse en unidades más sencillas.
●
OSIDOS
Definición
Son carbohidratos que están formados por la asociación de varias moléculas de monosacáridos, bien
por la asociación entre monosacáridos y moléculas no glucídicas Dependiendo de su composición se
clasifican en:
Holósidos
Son los carbohidratos que están constituidos exclusivamente por monosacáridos. En función del
número de monosacáridos que tienen, se subdividen a su vez en:
Oligosacáridos u oligósidos: son los holósidos, que tienen menos de diez monosacáridos u osas,
través de un enlace O-glucosídico.

Polisacáridos o poliósidos​: son los holósidos que tienen más de diez monosacáridos u osas. (La
mayoría de los carbohidratos se encuentran como polisacáridos). Estos pueden ser:
■ Homopolisacáridos: cuando los polisacáridos están formados por la condensación de varias
moléculas de un mismo monosacárido. Ejemplo: Glucógeno, polisacárido que sirve de reserva para
almacenar glucosa. Forma cadenas lineales de glucosa unidos por enlaces O-glucosidicos a(1→4),
que se ramifican mediante enlaces a(1→6).
​■ Heteropolisacáridos​: cuando los polisacáridos están formados por la condensación de más
de un tipo de monosacárido. Su función es estructural, forma parte de las paredes celulares y son un
elemento fundamental de la matriz extracelular de las células, donde junto con proteínas como
colágeno, fibronectina, elastina y laminina, contribuyen a la unión de las células, y a mantener la
estructura de los tejidos. Uno de los componentes de este disacárido es un aminoazúcar
(monosacárido en el que un hidroxilo está sustituido con un grupo amino), y a los polímeros
resultantes se les conoce como glucosaminoglucanos (GAG), heteropolisacáridos nitrogenados o
mucopolisacáridos ácidos.

Heterósidos
Son carbohidratos formados por la asociación entre monosacáridos y otra molécula no glucídica (aglucona), que
puede ser un lípido o bien una proteína.

Glicoproteínas
Son proteínas unidas a oligosacaridos de un forma covalente
● Principales azúcares:
-Glucosa, manosa, mucosa, N-acetilgalactosamina, N-acetilglucosamin
● Tipos de enlaces glucosidicos
-ENLACE N-GLUCOSÍDICO: Se realiza a través del grupo amida de una asparagina
-ENLACE O-GLUCOSIDICO Se realiza a través del grupo hidroxilo de una serina, treonina o hidroxilisina

● Funciones
-Reconocimiento de superficie celular
-Antigenicidad de la superficie celular
-Componentes de la matriz extracelular y las mucinas
-Proteínas globulares en el plasma

Preguntas de Agua y electrolitos

2.El porcentaje de agua corporal disminuye conforme el organismo envejece
3. En una molécula de agua, el oxígeno se une al hidrógeno a través de qué tipo de enlace
4.Si se calula el punto de ebillicion del agua de acuerdo a su peso molecular, este sería
5.Cuál de los siguientes órganos o tejidos presenta el menor contenido de agua
6.Durante el momento dipolar una molécula de agua se asocia con otras mediante:
7.En cuál de los estados físicos del agua existe un menor movimiento de los átomos: ​Sólido
8. Cual de los siguientes órganos o tejidos presenta el mayor contenido de agua:​ Pulmones
9. El porcentaje de agua corporal en una mujer en general es menor que en un hombre: ​Verdadero
10.La densidad del agua a una atmosfera de presion y 4°C es: ​1.0
11.El porcentaje de agua corporal en un adulto de complexión promedio es:​ 55-60%
12. Cual es la temperatura de fusión del agua:​ 0°C
13. Del 100% del Volumen de agua corporal que % corresponde al líquido extracelular : ​15-20%
14. Cual es la temperatura de congelación del agua: ​4°C
15.La estabilidad de asociacion entre las moleculas de agua se da a través de: ​Puentes de Hidrógeno
16. Cual es la temperatura de ebullición del agua: ​100°C

Proteinas y aminoacidos
1.Los aminoácidos que se sintetizan en bajas cantidades y se obtienen principalmente a partir de la dieta reciben
el nombre de​: Esenciales
2.Los aminoácidos con carbono alfa quiral existen en dos formas químicas distintas denominadas D y
L:​Verdadero
3.Los aminoácidos además de ser importantes para la síntesis de proteínas cumplen diversas funciones en el
organismo como transmisión de impulsos nerviosos​:Verdadero
4.Los aminoácidos son precursores importantes para la síntesis de​:Purina y pirimidina
5.Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a: ​La naturaleza de sus cadenas laterales, Posicion de su grupo
amino y el metodo de obtencion
6. La estructura terciaria es responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína:​Verdadero
7. A pH fisiológico el grupo carboxilo se protona y el amino se disocia: ​Falso
8. El carbono asimétrico o carbono quiral es un átomo de carbono que está enlazado con 4 sustituyentes
diferentes: ​Verdad
9.Para tener una estructura cuaternaria: ​La proteína debe estar formada por más de una cadena peptídica y
Las cadenas peptídicas no pueden estar unidas por enlaces covalentes entre ellas
10.Por su composición química, las proteínas se clasifican en dos clases:​Simples y conjugadas
11. Ejemplos de interacciones que estabilizan la estructura secundaria:​Puentes de hidrógeno
12.Los aminoácidos empleados para la síntesis de proteínas en humanos son: ​L-alfa aminoácidos
13.Todas las proteínas presentan estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria: ​Falso
14. Los aminoácidos ácidos son donadores de protones y se disocian totalmente a pH fisiológico:​Verdadero
15.Los aminoácidos no polares forman puentes de hidrógeno o enlaces iónicos con aminoácidos vecinos: ​Falso
16.Los aminoácidos polares se agrupan en la superficie de las proteínas solubles: ​Verdadero

Preguntas enzimas
1. Con un inhibidor no competitivo, la reacción nunca puede alcanzar su Vmax sin importar cuánto
sustrato añadimos: ​Verdadero
2. Durante la inhibición acompetitiva: ​La Vmax y la Km disminuyen
3. Las etapas de la traducción de proteínas son iniciación, elongación y terminación: ​Verdadero
4. En la inhibición competitiva: Se puede revertir el efecto aumentando la concentración de sustrato,
el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima, el inhibidor se une
reversiblemente al sitio activo de la enzima.
5. Es un proceso co-transcripcional de corte y empalme de RNA. Este proceso es muy común en
eucariotas, pudiéndose dar en cualquier tipo de RNA aunque es más común en el mensajero:
Maduración o Splicing
6. Moléculas de naturaleza no proteica que son necesarias para el funcionamiento de algunas enzimas:
Cofactores
7. Las descarboxilasas son un ejemplo de enzimas: ​Liasas
8. Las ligasas son enzimas que catalizan:​ Formación de enlaces. Requiere ATP
9. Las oxidoreductasas son enzimas que catalizan: ​Reacciones de oxidación-reducción
10. Las hidrolasas son enzimas que catalizan: ​Ruptura de una molécula mediante la adición de H2O
11. En la inhibición competitiva: ​Se puede revertir el efecto aumentando la concentración de sustrato,
el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima, el inhibidor se une
reversiblemente al sitio activo de la enzima
12. Es una mentira: ​Todas las enzimas son proteínas
13. Las mutasas son un ejemplo de enzimas:​ isomerasas
14. Un zimógeno o pro-enzima es un precursor enzimático inactivo que para activarse necesita de un
cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la
catálisis; ​Verdadero
15. Son enzimas que difieren en la secuencia de aa pero que catalizan la misma reacción química:
isoenzima
16. En el modelo de ajuste inducido propuesto por Koshland, la unión del sustrato al centro activo de la
enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto: ​Verdadero
17. Los inhibidores alostéricos se unen al sitio activo de una enzima: ​falso (se unen a la enzima en
general)