EXPOSICIÓN NÚMERO 1

NÚCLEO:

Historia

En 1682 Anton Van descubrió que en los eritrocitos de salmón existía un hueco o un lumen, no
sabía que estaba observando el núcleo celular.

En 1804 Franz Bauer lo fue descubriendo ampliamente.

1831 Robert Brown mientras estudiaba la estructura microscópica de las orquídeas, observó una
zona más opaca (areola o núcleo).

1873 August Weismann postuló la función del núcleo como un portador de la info genética.

El núcleo es una estructura, característica de las células eucariotas, siendo de mayor tamaño
(diferencias procariotas). Constituido por una envoltura nuclear que rodea al ADN de la célula,
separándolo del citoplasma.

Función:

La principal es mantener la integridad de los genes, almacenar esa info genética de una forma
intacta.

Controlar las actividades celulares mediante la regulación de la expresión genética, se incluye el

metabolismo, la división, el crecimiento y la diferenciación celular.

Es el centro de control de las células.

Organiza los genes en cromosomas específicos.

Estructura:

El núcleo está compuesto por una envoltura nuclear, compuesta por una lámina nuclear,
membrana nuclear interna (poros nucleares y ribosomas), espacio perinuclear y una membrana
nuclear externa.

En su interior tiene el nucleoplasma donde se almacenan o están inmersos la heterocromatina,

eucromatina y el nucleolo.

La envoltura nuclear va a estar continua al retículo endoplasmático rugoso.

La envoltura nuclear es de doble membrana, separa o delimita el núcleo del resto de la célula. Con
lo primero que nos topamos es con la membrana interna, la cual posee proteínas transmembrana
y proteínas RAS, dichas sirven para el anclaje de la lámina nuclear (formada por unos filamentos
intermedios y su función principal es darle sostén al núcleo, la forma y la estabilidad)

Cuando el núcleo carece de esa lámina nuclear da origen a una enfermedad (distrofia muscular).
Seguido a la membrana interna, está el espacio perinuclear es el espacio que hay entre membrana
externa y membrana interna.

Por último, se encuentra la membrana externa, donde se contienen ribosomas en su superficie ya

que está continua al retículo endoplasmático y participa en la síntesis de proteína.

En la envoltura nuclear se encuentran unos poros que la atraviesan, permitiendo el paso de ciertos
materiales.

Nucleoplasma es el mismo interior del núcleo (“citoplasma pero del núcleo”), es una sustancia
donde está inmerso el material genético, ya sea heterocromatina o eucromatina. También están
inmersos cuerpos subnucleares como el nucleolo. Está conformada por agua, serie de azúcares,
iones, aminoácidos, proteínas y enzimas involucradas en la regulación de los genes.

Tiene una semejanza con el citoplasma, en su interior se va a encontrar una red proteica que va a
ser la encargada de organizar esa cromatina y esas estructuras, componentes del núcleo. La red
proteica se llama matriz nuclear.

Nucleolo es una estructura sin membrana, se puede observar en la célula en interfase, formado
por ADN, ARN y proteínas. Es una estructura macromolecular y en él se llevarán a cabo procesos
como el de transcripción, proceso post transcripcional y el ensamblaje del ARN ribosomal.

En él se encuentran divididos tres regiones: región fibrilar densa, la región centro fibrilar y el
componente granular.

Cada célula posee regularmente un núcleo, pero en algunos casos se puede observar más de 1. Ej,
los mamíferos, que pueden tener hasta 5 nucleolos.

Cromatina es el componente más abundante del núcleo, está constituida por el ADN, unida
principalmente por las proteínas histonas (5 tipos: H1, ayuda a compactar, H2, tiene subunidades,
H4 y H3).

Las zonas más claras es la eucromatina y las más oscuras o compactadas de ADN, la
heterocromatina.

Nucleosoma es la estructura básica de la fibra de la cromatina. Constituido por un octámero de

proteínas histónicas en su parte central y una doble hélice de ADN que le va a dar dos vueltas para
crear un octámero.

El octámero de las histonas va a estar conformado por cuatro tipos de histonas diferentes: H2A,
H2B, H3 y H4.

Cada octámero tiene dos histonas de este tipo.

La H1 es la encargada de unir nucleosoma con otro.

Empaquetamiento del ADN:

En la imagen se observa una cadena de ADN helicoidal bicatenario, posteriormente van a llegar
unas proteínas llamadas histonas a compactarse de manera que van a formar el nucleosoma, él le
da dos vueltas a la histona para crear el nucleosoma. Este, va a estar compuesto por las 8 histonas
las cuales crean el octámero, luego, enrollan la cromatina y estas se encuentran en una forma de
fibra que después van a someterse a un “tratamiento” que va a enrollar parcialmente, formando
el collar de perlas. Este collar, son varios nucleosomas compactados.

Ese hilo o fibra conectada a cada perla que separa el nucleosoma es llamado ADN espaciador.

Posterior llega una histona (H1), permite formar una estructura más compacta del ADN. Esa parte
compactada es una fibra de 30 nm. Luego, encontramos la sección del cromosoma extendido en la
forma de bucles que nos dará el plegamiento de la cromatina dando la expulsión a un cromosoma
de forma extendida y finalmente se forma el cromosoma interfásico o mitótico.

Cada proceso de estos, el ADN se va compactando hasta formar el cromosoma mitótico.

Lámina nuclear ella influye en el caso clínico.

Nos brinda el soporte o sostén a la envoltura nuclear dándole forma al núcleo. Las láminas se unen
a la cromatina del núcleo (específicamente a la heterocromatina, no a la eucromatina).

La heterocromatina está ubicada en los bordes del núcleo.

Lamina A, B, C (conforma en total la lámina nuclear) NO HAY TRES TIPOS DE LÁMINAS, SON TRES
TIPOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS MUY RELACIONADAS CON LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS DEL
CITOESQUELETO QUE CONSTITUYEN LA LÁMINA NUCLEAR.

La membrana interna tiene una serie de proteínas que nos van a permitir que esa lámina se una o
se adhiera a ella. Una de ellas es la LBR (receptor de unión a la lámina nuclear).

LBR tiene la función de unir a la lámina B.

La lámina nuclear va asociada a otras proteínas, entre ellas se destaca la LAP al lado izquierdo,
comprendiendo varias isoformas (productos proteicos distintos creados a partir del mismo gen).

KASH proteínas unidas a la membrana externa, se unen a la proteína SUN, unidas a la membrana
interna. Esas dos proteínas juntas ayudan a formar un complejo proteico que hará unir al
filamento del citoesqueleto con la lámina.

Ensamblaje nuclear, para realizarlo, se necesita una cadena polipeptídica (monómero).

Las láminas A, B, C son filamentos intermedios de tipo b, los filamentos tienen gran resistencia a la
tensión y su función principal consiste en que las células toleren las fuerzas asociadas con el
estiramiento.

Estos filamentos se pueden comparar con cuerdas formadas por numerosas hebras retorcidas que
confieren resistencia a la tensión.

Para que se cree un dímero necesitamos dos monómeros.

Después se encuentran los telómeros, unión de dos dímeros, esta unión se va a dar con la “con
cabeza” para formar el tetrámero.
La unión con la “con cabeza” va a unirse para formar el protofilamento, van a estar unidos de
forma paralela los cuales van a formar un tubo, y la unión de 8 tubos va a formar el filamento
intermedio en una forma de cuerda.

Los poros nucleares son importantes para las exportaciones.

Son canales acuosos por los cuales se hace la posible conexión entre el nucleoplasma y el
citoplasma. Es de suma importancia para el transporte moléculas y de proteínas, que realizan
diferentes procesos tanto en el citosol como en el núcleo.

El poro nuclear debe ser muy selectivo, ya que no puede dejar pasar a través de las moléculas que
no son necesarias para algún proceso. Por esta razón, lo que atraviesa el poro nuclear debe poseer
una señal de localización nuclear.

En el núcleo se realiza el proceso de replicación y transcripción.

El complejo nuclear se compone de 8 proteínas, son como los círculos, los cuales tienen nombre
de radio. 8 radios están conectados con un andamio que los une a dos anillos, cada radio tiene sus
dos anillos haciendo un círculo para formar un octámero de radios y anillos.

También, hay unos filamentos en la parte interior del núcleo, que se unen y permiten la entrada
de sustancias que vienen del citosol hacia el interior del núcleo.

Para ingresar al núcleo, se puede hacer de dos formas: pasivo o activo.

El transporte pasivo, se usan moléculas pequeñas que pueden ingresar fácilmente por el poro
hacia dentro del núcleo, ella pasa libremente por difusión simple.

Transporte activo, gradiente mayor (citosol) a entrar a un gradiente menor (núcleo), se necesita la
ayuda de ATP energía, para que el poro se pueda dilatar y pueda entrar como proteínas especiales
para que se dé la transcripción o replicación. Para que este transporte ocurra, necesitamos la
proteína que quiere entrar para cualquier proceso que el núcleo necesite. Esta proteína se une a
un receptor (proteínas citosólicas especializadas), al unirse, se pueden pegar a los filamentos
permitiendo que el poro se vaya expandiendo y finalmente pueda entrar a núcleo. Una vez dentro
del núcleo, sufren un rompimiento, queda la proteína sola y la proteína citosólica que permitió el
ingreso, se libera y se recicla para el mismo proceso (ingresar proteínas del citosol al núcleo).

Señales de localización nuclear clave o secuencia de aminoácidos que van a permitir la entrada
hacia el núcleo. X proteína quiere ingresar y no tiene cualquiera de esas secuencias, ella se va a
quedar acumulada en el citoplasma. Ej, antígeno T, proteína que tenía un virus que se desarrollaba
en los simios, secuencia de 7 aminoácidos: Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val. (la lisina estaba mutada o
no existía), ese virus que podía ingresar al núcleo gracias a esa señalización, no podía hacerlo
porque a esa secuencia le faltaba esa lisina.

Pero si a otras proteínas se le agregaba esa misma secuencia, podían ingresar a núcleo.

La nucleoplasmina permite que la cromatina se ensamble, se vaya condensando. Está dividida en

dos partes: por una secuencia de 10 aminoácidos y se denomina bipartita. En el inicio dos amino
lisina y arginina, después de otro amino viene otra secuencia de puras lisinas. Gracias a eso, puede
permanece en el núcleo y no se acumulen en el citosol.
Interruptores moleculares en el transporte de proteínas:

Ran GAP va a permitir que esa molécula de guanosín trifosfato (energía), se desfosforile y pierda
un fósforo, y quede en GDP, va a pasar de tri a di porque pierde un fosfato.

Ran GTP permite el proceso contrario, fosfolidar, al agregar un grupo fosfato. Tenemos la RAN
GDP y pasamos a RAN GTP por la fosforilación, que es la unión de un fosfato.

Inicialmente la RAN GDP está en el citosol (guanosín difosfato), esa molécula está inactiva, al
ingresar al núcleo va a pasar por el RAN GDP para poderla activar, le agrega ese grupo fosfato, se
llama guanosín trifosfato, porque tiene un fosfato de más.

Ella vuelve a salir, y como ya no se necesita, se inactiva nuevamente. (desfosforilación, se le quita

el fosfato quedando otra vez guanosín difosfato).

Importación y exportación a través del núcleo:

Citosol núcleo o núcleo citosol (entrada).

Si queremos traer proteínas del interior al exterior del núcleo, se necesita una importina, ella se
une a una secuencia de localización nuclear que es la NLS (Citoplasma a núcleo).

Del núcleo al citosol, se necesita una exportina, que se une a una secuencia de exportación
nuclear.

Inicialmente se tiene la proteína que se quiere ingresar, y ella va a tener esa secuencia de
localización porque sin ella no puede entrar al núcleo para que pueda codificar con el poro. Esa
proteína se une a la importina, que le permite el ingreso. La importina y la proteína, se van a unir a
la RAN GDP (proteína, importina, RAN GDP), ingresa y cuando ya está dentro se separan la
proteína y la proteína y la RAN GDP pasa a la RAN GTP (se fosfolida).

El proceso contrario, de núcleo a citosol, la proteína que se quiere sacar se necesita la exportina, la
proteína se une a la exportina, con la secuencia de exportación nuclear y a ella se le va a unir la
RAN GTP, que puede pasar fácilmente por el poro para salir al citoplasma. Allí hace lo mismo, se
separan, afuera la exportina, proteína y RAN GDP sola que hizo el proceso para desfosfolidarse.

Transporte por factores de transcripción:

Se hace desde citoplasma hacia núcleo, para promover la transcripción en el núcleo.

Está en citoplasma un factor de transcripción llamado NFkB, él tiene su señal de localización

nuclear NLS, pero como todavía no se necesita ese factor de transcripción en núcleo para realizar
su proceso, entonces va a llegar una IkB que es una proteína inhibidora, esa proteína tapa la señal
de localización nuclear que al hacerlo, no va a ser reconocida por la importina y no ingresa a
núcleo hasta que él de la señal que necesita ese factor de transcripción, mientras tanto, va a pasar
una fosforilación y proteólisis de IkB. Es decir, se va a destruir esa IkB y va a crear la NFkB sola con
su señal de localización nuclear. Entonces como está sola, la importina puede reconocer esa señal
de localización nuclear para que de esta manera, la importina la entre a núcleo a través del poro.
Cuando entra por el poro al núcleo ya queda el factor de transcripción en el núcleo, y la importina
se despega de este. El factor de transcripción entra hacer su trabajo en el proceso de
transcripción.

El Pho4 es el factor de transcripción de las levaduras, tiene su señal de localización NLS, esa señal
tiene un grupo fosfato, ese grupo también tapa esa señal de localización nuclear para que no entre
todavía a núcleo. Cuando se necesite ese factor de transcripción en el núcleo entonces se
desfosfolida, y al hacerlo, la señal de localización va a quedar al descubierto, expuesta a que una
importina la reconozca y de esa manera hacer el debido ingreso por el poro al núcleo. Se le
despega la importina al ingresar y queda el Pho4 con su señal de localización a hacer su trabajo en
núcleo (proceso de transcripción).

Transporte de los ARNSN:

ARN pequeño nuclear se necesita para formar ribonucleo proteínas pequeñas nucleares y de esta
manera hacer el proceso de splicing (maduración del pre arnm).

ARNSN (ARN pequeño nuclear) va a tener una caperuza 7-metil guanosina que va a ser reconocida
por la crm1 (exportina), que reconoce la caperuza y se va a unir al ARNSN y de esta manera va a
exportarlo, sacarlo del núcleo a través del poro. Cuando cumple el trabajo la exportina se despega
de arnsn dejándolo libre en el citoplasma, en donde llegan unas proteínas que se le van a unir al
arnsn, cuando se unen, van a formar las ribonucleo proteínas pequeñas nucleares, y ellas después
van a ser reconocidas por una importina, y esa importina va a importar, de pasar de citoplasma de
núcleo a través del poro nuclear. De esa manera, tenemos la ribonucleo proteínas pequeñas
nucleares en núcleo.

Las ribonucleo proteínas van a ayudar a pasar de pre arnm a arnm maduro. Cuando están en
núcleo se encuentran un pre arnm que se reconocen por tener exones (contienen la info que
codifican) e intrones (no codifican), como no se necesitan los intrones, llegan las ribonucleo
proteínas y otras proteínas a formar una vesícula que corta el intrón, hace el splicingsoma, ocurre
el proceso de splicing de corte y empalme (corta intrones, pega exones). Así, queda un arnm
maduro con solo exones que codifican para proteínas.

Cuando tenemos ya el arnm maduro, se exporta el arnm.

Al arnm maduro se le unen un complejo de unión a exón, esas proteínas se van a unir al arnm
maduro, y lo reconocen porque tiene un casquete de 7-metil guanosina y una cola poli a, de esa
manera, el complejo de unión a exón va a reconocer que el arnm está maduro y va a proceder a su
exportación. Cuando se está exportando, se va a unir un receptor de transporte, ayudando a
exportar del núcleo hacia el citoplasma. Una vez en el citoplasma pasa un intercambio de
proteínas, las proteínas que adquiero en el núcleo van a ser cambiadas por otras proteínas para
que incentiven el proceso de traducción que ocurre en el citosol, con el fin de que sean un factor
de iniciación hacia la síntesis proteica.

Los ribosomas son estructuras moleculares responsables de la síntesis de proteínas. Está

conformado por ARN y proteínas. Ellos se ensamblan en el nucleolo.

Están formados por una subunidad mayor y otra menor.

En células eucariotas, la subunidad mayor va a ser de 60s y la menor de 40s.

¿Las dos subunidades del ribosoma, la menor y la mayor se ensamblan al interior del núcleo?

Una de las subunidades no hace su maduración al interior del núcleo, sale y continua su
maduración en el citoplasma. La subunidad grande va a maduración dentro del núcleo.

En el nucleolo va a estar una cadena de ADN ribosomal se transcribe a pre arn ribosomal 45s,
sucede un proceso parecido a la maduración del pre arnm, cambia en que ya no será el arn
pequeño nuclear sino que será el arn pequeño nucleolar.

El arn pequeño nucleolar se une a unas proteínas que se van a ser ingresadas por los poros
formando unas ribonucleo proteínas pequeñas nucleolares. Ellas cortan los arn ribosomales y
quitan la parte de arn ribosomal que no se transcribe y así se forma el arn ribosomal 18s, 5.8s y
28s, que son procesado por la arn polimerasa 1.

El arn ribosomal 5s está por fuera porque esta cadena no lo codifica, él va a ser codificado por la
arn polimerasa 3.

28s y 5.8s van a ser ensamblados en la subunidad mayor al igual que el 5s. ella queda lista,
preparada para salir por el poro para ser exportada al citoplasma.

18s ensamblado en la subunidad menor. Va a ser exportada hacia el citoplasma para va a tener
que pasar por un proceso de maduración para que así mismo esté lista para realizar el ensamblaje
del ribosoma antes de realizar un proceso de traducción.

Después de ocurrir ese ensamblaje, va a pasar a una exportación de las subunidades a través de
los poros para que el ribosoma haga su debido proceso en citoplasma (arnm a cadena
polipeptídica).

Relación entre el retículo endoplasmático rugoso y la membrana externa:

La membrana interna está muy pegada al retículo, y eso hace que tengan una comunicación
intramembranosa entre retículo y membrana interna. En el nucleolo se ensambló los ribosomas,
ellos salen y se van a adherir a la membrana interna y retículo.

El caso clínico está relacionado con el núcleo, con la lámina nuclear, específicamente con una
proteína de la lámina.

Esa proteína es la emerina, ella pega la membrana interna de la lámina nuclear y darle soporte. Al
tener un mal plegamiento de esta proteína, la lámina nuclear no se puede pegar de la membrana
interna formando deformaciones del núcleo porque no va a ver un soporte o va a estar débil.

La patología es la distrofia muscular de Emery-Dreifuss, puede provocar contracturas articulares y

atrofia muscular.

Esto ocurre en las células musculares por falta o mal plegamiento de la emerina, provocando
debilidad en el núcleo.

¿Si hay una mutación en las láminas a y b, cuál sería la consecuencia?

Deformación del núcleo, no va a tener forma ni consistencia. Podría causarle a la célula debilidad y
envejecimiento celular temprano (progeria), su calidad de vida más corta y prematura puede ser
hereditable.

EXPOSICIÓN NÚMERO 2

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO:

QUÉ ES?

Es un organelo membranoso indiviso, que contienen una membrana continua y una sola cavidad y
esta pertenece al sistema de endomembranas de la célula. Este inicia desde la membrana nuclear
y se distribuye por todo el citoplasma y se mantiene fija, gracias al citoesqueleto de la célula.

ÚNICAMENTE EN LAS CÉLULAS EUCARIOTAS.

El RE tiene vesículas constituidas por una capa de lípidos.

FUNCIÓN:

Sirve para la síntesis de lípidos, de proteínas de membrana y proteínas de secreción.

Existen dos tipos: RE rugoso y liso.

Retículo endoplasmático liso (REL): Hace la síntesis de ácidos grasos, fosfolípidos y hormonas
esteroides. Almacenamiento y metabolismo de los iones de calcio dentro de la célula. Es
abundante en los hepatocitos.

Se caracteriza por organizarse en una trama de túbulos alargados, más o menos regulares en su
forma, no está asociado a ribosomas y está implicado en el metabolismo de lípidos.

 El REL está formado por un conjunto de estructuras tubulares.

 Son estructuras membranosas conectadas entre sí.
 No posee ribosomas adosados a sus membranas.
 Las proteínas presentes en este orgánulo tienen origen en el RER.

Retículo endoplasmático rugoso (RER): Se caracteriza por organizarse en una trama de sacos
aplanados y apilados, más o menos regulares en su forma, con numerosos ribosomas asociados a
sus membranas.

Tiene proteínas que se quedan allí y otras pasan al aparto de Golgi.

Hace Síntesis de proteínas, transporte intercelular, modificaciones postraduccionales en la luz del

RER, modificación de residuos de aminoácidos.

Está formado por una serie de canales o cisternas. Los ribosomas adosados al RER sintetizan
proteínas de exportación, proteínas lisosomales y proteínas integrales de la plasmalema.

DISTRIBUCIÓN DE PROTEÍNAS:
Las proteínas pueden ocupar diferentes caminos dependiendo de su función y requerimiento
celular: ribosomas libres en el citosol o ribosomas unidos a la membrana.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS:

La síntesis de proteínas es de gran importancia, tiene como finalidad formar macromoléculas que
necesita el organismo para llevar a cabo sus funciones. Los ribosomas sirven para esa síntesis de
proteínas.

Las chaperonas BIP favorece al plegamiento y ensamblaje.

Estructura primaria: cadena polipeptídica.

Estructura secundaria: plegamiento de átomos H.

Estructura terciaria: forman puentes.

La glicosilación forma glicoproteínas.

AUTOFAGIA:

 Muerte celular apropiada o programada.

 Elimina componentes celulares dañados y en casos de desnutrición, permite degradar
estructuras para obtener energía.

DETOXIFICACIÓN CELULAR:

Metabolitos y drogas necesitan ser transformados en compuestos más polares para que puedan
ser excretados. Ocurre en el citocromo P450 presente en el REL.

PATOLOGÍA:

Pseudoacondroplasia es una forma de displasia ósea perteneciente al subgrupo de las espondilo

epifisarias, habitualmente de herencia autosómica dominante, aunque también se han descrito
formas recesivas y esporádicas Ocurre por la mutación en el gen FGFR3 , provocando defecto en la
matriz proteica del cartílago, Generalmente, presenta manifestaciones clínicas y radiológicas que
la diferencian claramente de otras osteocondrodisplasias, y debe ser incluida en la investigación
etiológica del retraso de crecimiento, tan frecuente en la práctica pediátrica.
DIFERENCIAS ENTRE EL REL Y RER:

Todas las células eucariotas tienen un retículo endoplasmático (RE). Su membrana constituye
normalmente más de la mitad del total de la membrana de la célula. Está organizado en forma de
una red laberíntica de túbulos ramificados y de sáculos aplanados que se extiende por todo el
citoplasma. Se cree que los túbulos y sáculos están interconectados, de modo que la membrana
del RE forma una lámina continua que define un único espacio interno. Ese espacio se denomina el
lumen del RE o también espacio de las vesículas del RE, y ocupa más del 10% del volumen celular
total.

La membrana del RE separa el lumen del RE del citosol, y media la transferencia selectiva de
determinados compuestos entre estos dos compartimientos.

El RE juega un papel central en la biosíntesis celular. Su membrana es el lugar de producción de

todas las proteínas transmembrana y lípidos de la mayoría de los orgánulos celulares.

La membrana del RE contribuye de forma importante a la formación de las membranas de las

mitocondrias y de los peroxisomas, ya que producen los lípidos de estos orgánulos.

Todas las proteínas serán secretadas al exterior celular y también las que acaban en el lumen, en
el complejo de Golgi o en los lisosomas.

Los ribosomas adheridos a las membranas definen el RER.

El RE extra determinadas proteínas desde el citosol a medida que son sintetizadas. Estas proteínas,
son de dos tipos: proteínas transmembrana (son parcialmente translocadas a través de la
membrana del RE y se mantienen incluidas en ella), proteínas solubles en agua (son
completamente translocadas a través de la membrana del RE y liberadas al lumen).
Todas estas proteínas independientemente de su destino posterior son dirigidas a la membrana
del RE por el mismo péptido señal y translocadas a través de la membrana mediante el mismo
mecanismo.

El ribosoma que está sintetizando la proteína está unido directamente a la membrana del RE. Esos
ribosomas unidos a la membrana recubren la superficie de la membrana del RE, dando lugar a las
regiones llamadas retículo endoplasmático rugoso.

En el citosol existen dos poblaciones de ribosomas separados espacialmente. Los ribosomas

unidos a membrana, unidos a la cara citosólica de la membrana del RE, se dedican a la síntesis de
proteínas que simultáneamente se translocan al interior del RE.

Los ribosomas libres (no unidos a ninguna membrana), fabrican todas las demás proteínas
codificadas por el genoma nuclear.

Tanto los ribosomas libres como unidos a la membrana son funcionalmente idénticos.

Los ribosomas empiezan a fabricar las proteínas con una péptido señal.

Cada uno de los ribosomas asociados con una molécula de ARNm de este tipo puede volver al
citosol en cuanto termina la traducción.

REL carecen de ribosomas. Allí emergen las vesículas que transportan proteínas y lípidos recién
sintetizados hacia el complejo de Golgi.

Es el principal lugar de producción de partículas lipoproteicas para la exportación.

Las regiones lisas pueden separarse de las rugosas mediante centrifugación.

 EXPOSICIÓN 3

APARATO DE GOLGI:

Es organelo membranoso formado por sacos aplanados (cisternas) y vesículas, que se encargan de
la preparación y secreción de sustancias. Está compuesto por tres regiones funcionales: región CIS
(más interna), región media, región trans. Está presente en todas las células eucariotas.

Fue descubierto por Camilo Golgi en 1889 al observar las neuronas de una lechuza.

El organelo está formado por una serie de cisternas que son unos sacos aplanados que están
apilados, cada apilamiento de cisterna se le denomina dictiosoma. Ese dictiosoma presenta dos
caras, la CIS o cara de entrada, por allí ingresan las proteínas y están más cerca del RE. Está la cara
trans o cara de salida y secreción de producto, una o dos cisternas que presentan forma tubular y
cóncava.

La región media, está conformada por varias cisternas apiladas y encontramos las vesículas del RE
las cuales transportan y digieren los productos celulares.

Se puede observar la formación de una vesícula nueva que va dirigida a la membrana plasmática o
a los lisosomas, que saldrá por secreción.

En cuanto a las funciones, Golgi modifica, almacena y exportar las proteínas sintetizadas en el RE a
distintas partes del organismo.

Esas proteínas entran en el Golgi y luego son transportadas a lo largo de una serie de cisternas en
las cuales las enzimas actúan para modificarlas. Las proteínas reciben un fragmento de glúcidos o
lípidos con los cuales producen las glicoproteínas, los glucolípidos y las lipoproteínas. Esas
proteínas después serán empaquetadas en las membranas y pueden formar 2 tipos de vesículas: la
secretora, llevan las proteínas al exterior de la célula para ser liberadas y las vesículas de
almacenamiento o lisosomas, las proteínas permanecen en el citoplasma y la célula en ese
momento será transportada.

En otras palabras, el aparato de Golgi funciona como una oficina de correos en donde se encarga
de recibir, clasificar y distribuir la correspondencia.

En el proceso de organización del aparato de Golgi, se da un orden específico en los

compartimientos del proceso de las proteínas. Primeramente encontramos el compartimento
intermedio entre el retículo endoplasmático y el Golgi, el cual se le denomina el CIREG, y es un
medio donde se clasifican las proteínas para saber si siguen o se devuelven para el RE (se realiza
un proceso retrógrado). Se observan las proteínas y los lípidos que vienen en la vesícula, los cuales
abandonan el RE para ingresar de manera inmediata a golgi.

Seguidamente encontramos también la red cis del golgi, la cual es una estructura inicial
conformada por una red de túbulos conectados entre sí, es la cara más interna y cerca al retículo
puede relacionarse con una estación de clasificación ya que algunas proteínas no son compatibles
con el Golgi, este recibe las vesículas de transición.
 Y, están los demás compartimentos como el apilamiento de golgi la cual se subdivide en medial y
trans y por último compuesta también por otro compartimento que es la red trans Golgi.

La RED TRANS es la cara externa del aparato de golgi es donde se forman las vesículas sintetizadas
y se da direccionamiento, se forman las vesículas de secreción o gránulos de secreción aquí actúan
las proteínas motoras que nos van a servir como vehículos moleculares para que estas puedan
llegar a su destino final.

La relación entre el RE y golgi tiene que ver con la síntesis y el proceso de maduración de las
proteínas. Las proteínas se sintetizan por los ribosomas que están asociados al RE y conforme se
forman, entran a él y comienzan a madurarse, para que dentro del RER se plieguen y en el REL se
conjuguen con otras moléculas como los carbohidratos o lípidos.

Esas proteínas, son transferidas mediante vesículas desde el REL hasta el golgi, donde continua su
proceso y se terminan de madurar.

Los microtúbulos son estructuras dinámicas reensambles formados por la polimerización de la

tubulina α y β y que hacen parte del citoesqueleto celular constituyendo vías para el transporte de
orgánulos y de vesículas, como por ejemplo la vía secretora, la vía endocrina y la vía de reciclaje.

Las proteínas motoras, como su nombre lo dicen, son los “motores” que impulsan a los orgánulos
y vesículas a través de los microtúbulos gracias a la energía obtenida por la hidrólisis del ATP.
Existen dos tipos:

LAS QUINESINAS (KINESINAS O CINESINAS): Hay 45 conocidas, la mayoría hacen transporte hacia la
parte distal de la célula, yendo hacia el extremo positivo de los microtúbulos. La cola se compone
de dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras entrelazadas, y la parte globular está compuesta de
un dímero de 2 cabezas que actúan como pies motores.

Además también hay algunas quinesinas que no se desplazan sino que funcionan como enzimas
despolimerizadoras de microtúbulos (porque su dominio motor está en el centro).

LAS DINEINAS: Hacen el transporte hacia la parte más proximal de la célula, yendo hacia el
extremo negativo de los microtúbulos. Dineína Axonémica: responsable del movimiento de cilios y
flagelos.

Dineína Citoplásmica: Responsable del movimiento de carga hacia la parte más interna o proximal
de la célula. Intervienen en el proceso de ubicación y ensamble del aparato de Golgi.

Por la acción de fármacos, o cuando la célula entra en mitosis, el aparato de Golgi

se rompe en pequeñas vesículas que se dispersan por todo el citoplasma.
DINEÍNAS Y QUINESINAS en general, tienen capacidad para seleccionar: El tipo de carga que van a
transportar, pero para esto, deben ser afines a la cubierta de la vesícula para poderla atrapar con
su cola y transportarla, la vía que van a seguir y la dirección que van a tomar.

Glicosilación- CAPR es el Procesamiento de las proteínas en Golgi donde supone la modificación y

síntesis de los restos de carbohidratos de las GLICOPROTEÍNAS (Un gran número de proteínas, las
glicoproteínas, contienen además unas cadenas de azúcares ligadas a ellas, que aumentan su
estabilidad, determinan su forma en el espacio, facilitan su interacción con otras proteínas y
también la diferenciación y desarrollo de las células.

Golgi dirige el transporte de estas proteínas a los lisosomas.

El aparato de Golgi modifica proteínas y lípidos, y estas son enviadas por el retículo
endoplasmático a la región-cis del aparato de Golgi donde se sintetizan los glicolípidos,
esfingomielina y polisacáridos formando parte del complejo de la pared celular.

Las proteínas al igual que los lípidos y los polisacáridos, son transportadas desde el golgi a sus
destinos finales a través de la vía secretora. Esto implica que las proteínas se distribuyan en
diferentes tipos de vesículas de transporte, las cuales saldrán por gemación desde la red trans del
golgi y llevarán su contenido hasta la localización celular adecuada. Algunas otras proteínas, se
transportan desde golgi a la membrana plasmática por una vía secretora constitutiva responsable
de la incorporación de nuevas proteínas y lípidos a la membrana.

Las vesículas de transporte desempeñan el papel central en el tráfico de moléculas entre los
diferentes compartimientos rodeados por membrana de la vía secretora.

Las zonas de transición están asociadas a las pilas del aparato de Golgi. Suelen estar físicamente
próximas. Esto tiene sentido porque aumenta la eficiencia, no es necesario que las vesículas
recorran largas distancias, o porque la generación y mantenimiento del aparato de Golgi
realmente se produce a partir de las vesículas que provienen del retículo.

Las vesículas que se forman en las zonas de transición del retículo endoplasmático son vesículas
recubiertas del tipo COPII. En la formación de estas cubiertas, y de la vesícula, participan varios
tipos de proteínas citosólicas.

Las proteínas que forman COPII parecen realizar dos funciones: cooperan en la formación de las
vesículas y participan, directa o indirectamente, en la selección de las cargas, las cuales son
proteínas que han de ser incluidas en las vesículas.

Aun siendo el transporte mediado por proteínas COPII, es el más frecuente entre el retículo
endoplasmático y el aparato de Golgi, debe haber variaciones para llevar ciertas moléculas de un
orgánulo al otro. También el transporte de los quilomicrones entre el retículo y el aparato de Golgi
necesita de vesículas especiales más grandes.

El tráfico bidireccional tiene dos misiones, devolver moléculas residentes del compartimento
fuente y mantener el tamaño de los orgánulos fuente y diana.

La vía secretora almacena su contenido hasta que señales específicas dirigen su fusión con la
membrana plasmática. La distribución de proteínas hacia la vía secretora regulada implica el
reconocimiento de regiones señal compartida; estas proteínas se acumulan selectivamente en la
red trans del Golgi y se liberan por la gemación de las vesículas secretoras.

En el transporte de proteínas a membrana plasmática surge que en muchas células epiteliales se

encuentran polarizadas en los tejidos, lo que hace que se divida en dos regiones distintas:
Dominio apical y dominio basolateral; ambos dominios contienen proteínas especificas a partir de
cada función diferenciada.

Los complejos constituidos por el receptor más la enzima lisosómica se empaquetan en vesículas
de transporte destinadas a los lisosomas; estas vesículas están señalizadas por secuencias en sus
colas citoplasmáticas.

En las levaduras y en las células vegetales que carecen de lisosomas, se transportan las proteínas
desde el aparato de Golgi hacia las vacuolas, en estas células las vacuolas asumen la función de los
lisosomas.

Todas las proteínas que son sintetizadas o codificadas salen del RE hacia el aparato de Golgi, llegan
a la cara cis del Golgi (la cual es la que recibe todas las proteínas del RE), empiezan a recibir
modificaciones estas proteínas y aquí toda proteína que no sea de Golgi y si lo sea de RE es
devuelta a la cara cis ya que no cumple ninguna función. Se crean unos gránulos de secreción por
la unión de vesículas y se transportan por las vías de secreción ya sea a membrana, lisosoma o al
exterior de la célula.

VÍA SECRETORA CONSTITUTIVA está presente en todas las células, da lugar a una secreción de
proteínas continua no regulada.

VÍA SECRETORA REGULADA es una vía secretora regulada deferente a través de la que se secretan
proteínas específicas en respuesta a señales ambientales.

Las proteínas se distribuyen a la vía secretora regulada en la red trans del Golgi, donde son
empaquetadas en vesículas secretoras especializadas. Estas vesículas secretoras inmaduras, son
más grandes que las de transporte y procesan aún más su contenido proteico.

La exocitosis es el proceso celular para liberar material al exterior.

CLATRINA: Permite llevar sustancias desde el aparato de Golgi en su red trans hasta los
endosomas y lisosomas. También permite transportar sustancias desde la membrana plasmática
hasta la endosoma, donde se generan los procesos de hidrolisación.

COP I: Permite hacer un proceso retrogrado ya que hay proteínas innecesarias dentro del aparato
de Golgi y deben ser devueltas al retículo endoplasmático.

Puede llevar sustancias de la red trans a la red media, o de la red media a la red cis, o de la red cis
al retículo endoplasmático.

COP II: Permite llevar sustancias desde el retículo endoplasmático hasta la red cis del aparato de
Golgi o a la red media y trans.

La ataxia es un término para un grupo de desórdenes que afectan a la coordinación, al balance y al

discurso. Puede ser heredado, traído conectado con incidentes tales como la edad avanzada.

El aparato de Golgi contribuye a las enfermedades neurodegenerativas mayores tales como

Alzheimer o Parkinson.

Existen algunos casos en que defectos del aparato de Golgi se traducen en enfermedades tales
como la Mucolipidosis II, enfermedad que afecta el mecanismo de identificación de proteínas del
aparato de Golgi, por lo que la digestión celular no puede llevarse a cabo correctamente y los
lisosomas se llenan de material sin digerir. Es una dolencia congénita de consecuencias fatales,
que no permite a la vida superar los 7 años de edad.