Interacciones importantes:

-  Interacciones hidrófobas con Phe544

Inhibidores
-  Interacciones de enlace H con las cadenas laterales de Asn542 y Arg717
- Un ácido succínico en P2 'ha demostrado ser óptimo en comparación con de
sus análogos con una longitud de cadena más corta o extendida. La
ubicación del ácido carboxílico logra una óptima interacción con Arg102 y
Arg110.
Neprilisina
- Un grupo Bifenilo en P1 'de LBQ657 se une profundamente en el subsitio
S1' de NEP, induciendo cambios conformacionales para interacciones
hidrofóbicas óptimas, se observa un ajuste análogo inducido de Trp693
Daniela Fda. Ochoa S.
hacia el subsitio S2', que a su vez conduce a un cambio conformacional de
Phe106
María Camila Herrera Q.
Paula
La 
disposición
Sacubitril correcta de los centros quirales es indispensable

Andrea Mojica J.

Departamento de Farmacia
Facultad de Ciencias
Universidad Nacional de Colombia
 Es una metaloendopeptidasa de
Acidos
Zinc neutra, que se expresa en:
Septiembre 25 de 2019 - Riñones.Difenilcarbamoilpropanoicos
- Pulmones. (Sacubitril)
- Células Endoteliales. Acidos

Acidos
Grupo
- vasculares del musculo liso.
- Miocitos Cardiacos.
Tiazepincarboxilicos
(Omapatrilat)
Hexanocarboxilicos Quimico
(Candoxatril)
Acidos
fosforilaminoindolpropanoicos
 REA- Relación Estructura Actividad
(Phosphoramidon)
 Grupo Farmacológico

Neprilisina

Al ser Inhibido, produce:

Efectos Vasodilatadores
. Péptido Natriuretico
. Actúa
Péptido Atrial
y Diurético
degradando
. numerosos
Bradiquininapéptidos El dominio extracelular de NEP se compone de dos subdominios
. vasoactivos,
Adrenomedulina
algunos en gran medida α-helicoidales, con el dominio 1 que contiene
. de
Endotelina
ellos con predominantemente residuos C-terminales, mientras que el
importante acción dominio 2 se forma principalmente a partir de la mitad N-terminal
vasodilatadora. de la proteína. Los dos dominios están dispuestos para albergar
una gran cavidad en el centro que contiene la maquinaria
catalítica que está formada por residuos del dominio 1