UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL

PERÚ
FACULTAD DE INGENIERIA QUÍMICA

PEPTIDOS
CÁTEDRA:
QUIMICA ORGANICA II
CATEDRÁTICO:
Ing. ABEL INGA
PRESENTADO POR:
GARCIA SANCHEZ, Isaías Fernando
QUISPE NUÑEZ, Yerson Dennis
RODRIGUEZ GERONIMO, Julissa María
SALAZAR FLORES, Jhojan Ranyer
TINTAYA RAMOS, Luz Emily
 PEPTIDOS
Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos  mediante enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la
naturaleza y son responsables de un gran número de funciones,
muchas de las cuales todavía no se conocen.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un

péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los
límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:
• Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
• Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.
 PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS DE LOS PEPTIDOS

Los péptidos suelen reflejar en mayor o menor medida las de

los AA que lo componen. Sin embargo, al enmascararse
mutuamente los grupos hidrofílicos (carboxilo y amina) que
forman parte de los enlaces peptídicos, el carácter polar o
apolar de los péptidos depende de la naturaleza de los grupos
de las cadenas laterales de los AA que lo integran.
Análogamente, los valores de pK de los grupos ionizables a
menudo se ven alterados por la proximidad de otros grupos
polares.

Los péptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no aparecen en las proteínas. Los grupos
NH2 y COOH terminales pueden encontrarse bloqueados. Así, es frecuente encontrar grupos amino terminales que
están acetilados o en forma de ácido piro glutámico (un residuo de Glu N-sustituído por su propia cadena lateral) y
grupos carboxilo terminales en forma de amidas.
Este bloqueo de los grupos terminales
confiere al péptido resistencia frente a
exopeptidasas. Un ejemplo de péptido que
presenta estas modificaciones es la
hormona liberadora de tirotropina(TRH):
piroglutamil – histidil –poliamida.

En hongos y bacterias pueden encontrarse

péptidos cíclicos, en los que pueden
aparecer algunos AA de la serie D, como es el
caso del antibiótico gramicidina S  cuya
secuencia es:

Valina- Ortina-leucina-Fenilalanina-prolina
 ESTRUCTURA
• Tiene carácter parcial de doble enlace, por
lo que es muy rígido. Se comporta como
un hibrido de resonancia.

• La configuración trans esta

mas favorecida, la cis esta
impedida estéricamente.

• El oxígeno carbonílico tiene carga parcial negativa y el

nitrógeno amida tiene carga parcial positiva; por tanto el
enlace tiene carácter polar.
• Solo es posible la rotación alrededor de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto tiene limitada capacidad de rotación.
• El ángulo de giro del enlace N-Cα se denomina Φ y el del Cα-C se denomina Ψ.
NOMENCLATURA

Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina
por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por
tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido
de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

• Se inicia desde el aminoácido N-terminal

• Se sustituye “ina” por “il”
• El último aminoácido (C-terminal) conserva su nombre

N-terminal: serina -> seril

C-terminal: fenilalanina -> finilalanina
NOMBRE: serilfenilalanina
 CLASIFICACIÓN DE PEPTIDOS:
La unión de un bajo número de aminoácidos da
lugar a un péptido.
DIPÉPTIDOS:Es la unión de dos aminoácidos.
OLIGOPÉPTIDOS (PÉPTIDOS):
Es la unión de tres a nueve aminoácidos .

POLIPÉPTIDOS:
Es la unión entre diez a cuarenta y nueve
aminoácidos .
PROTEÍNAS:
Es la unión de un numero mayor a cien aminoácidos
.
 SÍNTESIS EN SOLUCIÓN:
La síntesis en solución o fase líquida, el método clásico en la
síntesis de péptidos, ha sido reemplazada en la mayoría de
laboratorios por la síntesis en fase sólida.

SÍNTESIS FASE SÓLIDA:

Los dos métodos de síntesis peptídica más habitualmente usados
son el Fmoc y el t-Boc.
 PÉPTIDOS DE
IMPORTANCIA
BIOLÓGICA:
• GLUTATION

• ANGIOTENSINA II

• VASOPRESINA

• BRADIQUININA

• ENCEFALINAS
 FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS
Entre las funciones biológicas más importantes que
realizan los péptidos podemos destacar las siguientes:

AGENTES VASOACTIVOS.

HORMONAS

NEUROTRANSMISORES

ANTIBIOTICOS
 AGENTES VASOACTIVOS
El agente hipertensor más potente que se conoce
es la angiotensina II, un octapéptido que se
origina mediante la hidrólisis de una proteína
precursora que se llama angiotensinógeno, y que
no tiene actividad vasopresora.
Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen
actividad vasodilatadora). Uno de los mejor
conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido
que se origina mediante la hidrólisis de una
proteína precursora que se llama quininógeno.
 HORMONAS
Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar
donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como por ejemplo:
 Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la
secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido
 Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se
llama hormona antidiurética)
 Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
 Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de glucosa por
parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció
por métodos químicos.
 Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en
sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son
los contrarios a los de la insulina
 NEUROTRANSMISORES
Los neurotransmisores son señales
químicas producidas en un terminal
nervioso presináptico, y que a través
de un receptor específico ejercen su
acción sobre la neurona post-sináptica
(figura de la derecha). Son
neurotransmisores peptídicos
las encefalinas (pentapéptidos), la b-
endorfina (de 31 aminoácidos) y
la sustancia P (undecapéptido):
 ANTIBIOTICOS
 La valinomicina y la gramicidina
S son dos péptidos cíclicos con
acción antibiótica. Los dos contienen
aminoácidos de la serie D, además de
otros aminoácidos no proteicos.
 La valinomicina es un ionóforo: es
capaz de transportar iones potasio
(en color verde en la figura) a través
de las membrana biológicas.
 Comportamiento ácido-base de los péptidos

Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y

pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento
ácido-base similar al de los aminoácidos.
Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con
un carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los
organismos.
Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que
funcionan como catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya
que tienen una capacidad de funcionamiento dentro de ciertos niveles de
pH. En caso de superarse se produce una descompensación de cargas en la
superficie de la enzima, que pierde su estructura y su función.
PÉPTIDOS-
VIDEO
GRACIAS