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3.2. Produccion de Edulcorantes
3.2. Produccion de Edulcorantes
PRODUCCION DE EDULCORANTES
3.2.1. Antecedentes
a) Amilasas
Desdoblan los enlaces α -(1-4) del almidón en varios azúcares dentro de los
que se encuentran la glucosa y la maltosa; se caracterizan por la facilidad de
fragmentación de los almidones en dextrinas reductoras que no dan color con
el yodo (Ochoa y Herazo 2008). Existen tres tipos de amilasas que se utilizan
en el proceso de licuefacción: la de Bacillus amyloliquefaciens, la de Bacillus
liquenifromis (bacterianas) y la Aspergillus oryzae. Estas se diferencian por su
termoresistencia, siendo la B. liqueniformis la más estable con una temperatura
óptima de 90°C (dando como productos: maltosa, maltotriosa, maltopentosa)
contra 70°C de la B. amyloquifaciens (dando como producto: maltohexosas),
esta última enzima se utiliza cuando el propósito es producir jarabes de
maltosa siendo el disacárido de mayor producción (Serna, 2011).
b) Bialfa T
c) Glucoamilasa
d) Glucosa Isomerasa
Muchos de los estudios han demostrado que la fructosa posee mayor índice de
edulcorante que la glucosa y la sacarosa. El jarabe de maíz de alta fructosa
contiene cantidades casi iguales de glucosa y fructosa y es 1,3 veces más
dulce que la sacarosa y 1,7 veces más dulce que la glucosa. Glucosa sola no
ha sido aceptada como un agente edulcorante, ya que es la fuente más
preferida de carbono y energía por las células. También, para evitar la
cristalización, el jarabe de glucosa debe mantenerse caliente con las
precauciones apropiadas adoptadas para impedir cualquier ataque microbiano.
donde T: transmitancia.
Las valores de UDO (Tabla 3.1) se pueden relacionar con una escala de color
(Guzmán-Maldonado, 1992).
Alcoholes
Aspartamo
Además de la síntesis química, el aspartamo, el éster metílico de N- (L-α-
aspartil) -L-fenilalanina o Asp-Phe-OMe, se produce enzimáticamente, un
enfoque que está bien documentado. La producción industrial se basa en el
uso de termolisina, una proteasa Zn2 + enantioselectiva estable al calor de
Bacillus thermoproteolyticus, que cataliza la condensación del ácido
carbobenzoxi-L-aspártico (aminoácido protegido) y el éster metílico de L-fenil-
alanina para producir carbobenzoxi-L- aspartil-L-fenilalanina metil éster, un
precursor protegido del aspartamo que posteriormente se desprotege por
hidrogenación catalítica sobre el catalizador de Pd para obtener aspartamo. El
proceso se lleva a cabo a pH neutro y 50 ° C, en medios acuosos o bifásicos, y
se ha sugerido que la precipitación del producto en forma de sal cambie el
equilibrio a la formación del producto. Recientemente, se sugirió el uso de un
mutante de la proteasa estable de solvente orgánico PT121 de Pseudomonas
aeruginosa expresada en E. coli para este proceso. A medida que la proteasa
mutante retiene una actividad significativa a un pH de 6.0, en el cual el
producto precipita significativamente, la reacción de condensación se puede
realizar a dicho pH, para cambiar el equilibrio termodinámico a la formación del
producto sin necesidad de acción adicional. La condensación en medio acuoso
a pH 6,0 y 37°C conduce a rendimientos de producto cercanos al 90% para las
concentraciones de ácido carbenzoxi-L-aspártico y éster metílico de L-fenil-
alanina de 13.4 y 89.5 g/L, respectivamente, en 12 h. El rendimiento del
producto disminuyó ligeramente al 82.2% cuando la concentración de ácido
carbobenzoxi-L-aspártico se duplicó, por lo que se desarrollaron estudios de
acoplamiento molecular para resaltar el mecanismo de inhibición de este
sustrato en la síntesis del producto (Liu et al.2015). La simplicidad del proceso
y los altos rendimientos sugieren la aplicación potencial de esta proteasa para
la síntesis a gran escala de aspartamo.
Sucralosa
La sucralosa, 1,6-dicloro-1,6-didesoxi-β-D-fructofuranosil-4-cloro-4-desoxi-α-
Dgalactopiranosid, es un derivado clorado de sacarosa, obtenido por el
reemplazo reemplazando los grupos hidroxilo en las posiciones 4, 1 ′ y 6 ′ con
cloro.
Glucósidos de esteviol
Los glucósidos de esteviol se obtienen principalmente de Stevia rebaudiana
Bertoni por extracción, pero como componente principal, a saber, el
esteviósido, muestran un regusto desagradable, se han desarrollado cambios
catalizados por enzimas para superar esto, sin alterar las propiedades
restantes. Estas modificaciones consideran principalmente las posiciones C-13
y C-19 de los glucósidos de stevia, ya que estos compuestos comparten el
mismo esqueleto, solo difieren en los residuos de carbohidratos unidos a esas
posiciones. Por ejemplo, el rebaudiósido A, el segundo glucósido de esteviol
principal de las hojas de stevia, muestra una unidad de glucosa adicional en C-
13, que mejora su dulzura y sabor, en comparación con el esteviósido. Existen
varios trabajos publicados desde fines de la década de 1980 en adelante,
donde la transglucosilación enzimática se utiliza como una herramienta para
aumentar las propiedades organolépticas de los glucósidos de esteviol. La
mayoría de esos trabajos involucran enzimas con actividad de
transglicosilación utilizada para aplicaciones relacionadas, tales como α-
amilasa, β-ciclodextrina glicosiltransferasa, dextranasa, isomaltasa y
pululanasa, junto con diferentes donantes de glicosilo, a saber, ciclodextrinas,
glucosa, lactosa, maltosa y parcialmente hidrolizados. Estos trabajos a menudo
apuntan a aumentar el rebaudiósido A, pero se obtuvieron otros derivados de
glucósidos de esteviol con propiedades organolépticas mejoradas en
comparación con el esteviósido. Se han asociado varios inconvenientes con
estos procesos enzimáticos, tales como bajos rendimientos, falta de
selectividad del producto y relativamente poca estabilidad térmica de las
enzimas (Adari et al. 2016).
Oligosacáridos
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