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Procesamiento enzimtico
del almidn.
5.2. Aplicaciones de:
proteasas,
amilasas,
lactasas y
hemicelulasas
en la industria de alimentos.
Hidrlisis Enzimtica
Se entiende por hidrlisis enzimtica la hidrlisis que se produce mediante un
grupo de enzimas llamadas hidrolasas.
Estas enzimas ejercen un efecto cataltico hidrolizante, es decir, producen la
ruptura de enlaces por agua segn:
H-OH + R-R R-H + R-OH.
En algunos casos este grupo puede ser transferido por la enzima a otras
molculas y se considera la hidrlisis misma como una transferencia del grupo al
agua.
A veces suele utilizarse el nombre comn de la enzima, por lo que muchas veces
el sufijo asa, nos indicar generalmente que se trata de una hidrolasa.
La gelatinizacin :
consiste en la formacin de una pasta o gel cuando la
suspensin de almidn es calentada en un rango de
temperatura entre 52 y 65C.
Durante ste proceso las molculas de agua alrededor de
los grnulos rompen los enlaces de hidrgeno en el interior
del grano, liberndose las molculas de amilosa y
amilopectina, razn por la cual el tamao del grnulo
aumenta provocando un aumento en la viscosidad de la
solucin.
La retrogradacin:
es un fenmeno que puede ocurrir despus de la
gelatinizacin y que
consiste en la agregacin y parcial cristalizacin de las
molculas de almidn que regresan a la condicin original de
baja solubilidad en agua fra, debido a los enlaces de
hidrgeno entre molculas de almidn las cuales tienen
grupos hidroxilo y sitios aceptores de hidrgeno.
Ocurre a una temperatura aproximada de 50 C.
Hidrlisis enzimtica.
El proceso de hidrlisis enzimtica comprende dos etapas:
licuefaccin y sacarificacin,
En este proceso se usan enzimas para la descomposicin
hidroltica de las molculas de almidn.
La licuefaccin se realiza utilizando como catalizador la alfaamilasa o la beta-amilasa y para la sacarificacin se utiliza como
catalizador la glucoamilasa, pululanasa o tambin se puede utilizar
una mezclas de enzimas, las cuales son comercializadas por
industrias NOVO Nordisk a nivel mundial.
Licuefaccin.
El objetivo del proceso de licuefaccin es convertir los grnulos de
almidn de la suspensin concentrada, a dextrinas solubles de baja
viscosidad con un adecuado manejo y equipo para la fcil conversin
de glucosa por la glucoamilasa.
La temperatura a la cual debe ser calentada la solucin para la
licuefaccin depende de la fuente de la enzima. Generalmente es una
temperatura superior a 94 C y por ser resistente al calor puede ser
usada a mayores temperaturas por cortos periodos. La enzima
comnmente utilizada es la alfa-amilasa.
ALFA AMILASA.
El nombre de diastasas corresponde a un sinnimo de las
amilasas, aunque se usa principalmente para designar la alfaamilasa, que se extrae de cereales.
Origen de alfa-amilasa:
Fngico (Aspergillus oryzae),
bacteriano (B. stearothermophilus, B. subtilis),
de cereales y
del pncreas.
La enzima alfa-amilasa se encuentra en poca cantidad en el
trigo y abunda ms en aquel que ha sido parcialmente
germinado. La beta-amilasa, por el contrario, se encuentra en
gran cantidad en este cereal.
Acciones:
Como es sabido, el almidn est formado por la fraccin
amilosa de cadena recta de molculas de glucosa unidas por
enlaces glucosdicos alfa-1,4;en tanto que la fraccin
amilopectina, adems de la cadena recta, presenta
Sacarificacin
El objetivo de la sacarificacin es convertir la solucin licuada
de la etapa anterior a D-glucosa en rendimientos tan altos
como sea posible. Usando la glucoamilasa es posible una
conversin prcticamente total del almidn a D-glucosa.
La cintica de la sacarificacin del almidn licuado por
glucoamilasa es complicada, porque en un tiempo dado en la
hidrlisis una amplia serie de dextrinas lineales y ramificadas
estn presentes causando diversas reacciones simultneas,
cada una con una velocidad diferente. La cantidad de glucosa
puede ser incrementada por tratamiento del almidn con
enzimas desramificadoras tales como la isoamilasa y
pululanasa que ayudan a reducir los enlaces -(1-6)
glucosdicos que impiden la rpida hidrlisis del almidn por
glucoamilasa
:)
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http://repositorio.uis.edu.co/jspui/bitstream/123456789/6561/2
/114533.pdf