INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TIJUANA

INGENIERÍA BIOQUÍMICA

CIENCIA Y TECNOLOGIA DE ALIMENTOS

“ENZIMAS II. ENZIMAS ENDÓGENAS DE LOS ALIMENTOS AMILASAS,

PECTINASAS, LIPASAS, CAPTESINAS, LIPOXIGENASAS, FENOLASAS,
(CONTROL DEL OBSCURECIMIENTO ENZIMÁTICO), USO INDUSTRIAL DE
LAS ENZIMAS: AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASA, DEXTRANASA,
LACTASA, B GLUCANASA, CELULASA, INVERTASA, HEMICELULASA,
PECTINASA, LIPASAS, PROTEASAS, GLUCOSA, OXIDASA, CARTALASA Y
OTRAS ENZIMAS.”

UNIDAD 3. FRUTAS Y VERDURAS

PRESENTA:

MORENO MALDONADO SAMANTHA MONSSERRAT 18212116

ASESOR:

OCAMPO GARCIA JORGE RICARDO

Tijuana, B.C. Noviembre, 2021.

ENZIMAS

Varios de los carbohidratos de los alimentos son polímeros, por ejemplo,

pectinas, celulosa, almidón y pueden ser sujetos a una degradación enzimática, por

lo que se debe señalar que existe dos principales maneras en que una enzima

hidrolítica interacciona con un sustrato polimérico. La actividad exo de las

exoenzimas, remueve una unidad del polímero de alguno de sus extremos, mientras

que las endoenzimas tienen la capacidad de romper enlaces internos en cualquier

punto de la cadena del polímero (Badui Dergal, S. 2006).

AMILASAS

Figura 1. Hidrolisis del almidón por diferentes enzimas.

La α amilasa es una endohidrolasa que actúa de manera aleatoria sobre los

enlaces internos α-(1-4) de la amilosa y de la amilopectina, con lo cual se producen

dextrinas de 10 a 20 unidades de glucosa; se le da el nombre de enzima licuante ya

que su presencia provoca la rápida reducción de la viscosidad de las soluciones del

almidón. Es capaz de romper las uniones glucosídicas adyacentes en ambos lados

del enlace α-(1-6) de la amilopectina, aunque no ataca específicamente este enlace.

Por otra parte, la β amilasa hidroliza los enlaces α-(1-4) a partir de los extremos no
reductores de la amilosa y de la amilopectina y produce moléculas de maltosa; este

tipo de actividad la clasifica consecuentemente como una exoenzima (Fennema, O.

1992).

La amiloglucosidasa, también llamada glucoamilasa, tiene la capacidad de

hidrolizar tanto los enlaces α-(1-4) como los α-(1-6) de los glucanos por el extremo

no reductor de la cadena; produce β-glucosa, por lo que se lleva a cabo la inversión

de la configuración del azúcar, como en el caso de la βamilasa. Su acción

prolongada puede causar el hidrolisis total del almidón, por lo que se emplea en la

fabricación los jarabes de glucosa. Actualmente se obtienen a nivel industrial a partir

de Aspergillus niger y de Rhizopus delemar. Por otra parte, la pululanasa hidroliza

los enlaces α-(1-6) en el pululano, la amilopectina y las dextrinas limite. Requiere

que cada una de las dos cadenas de amilopectina unidas por el enlace α-(1-6)

contengan al menos dos unidades adyacentes de glucosa unidas con enlace α-(1-

4). Las preparaciones comerciales provienen de Klebsiella pneumoniae, B.

deramificans y B. acidopullulyticus (Rembado, M.; Sceni, P. 2009).

Figura 2. Estructura de β-D-glucosa.

APLICACIÓN EN LA INDUSTRIA

En el malteo: durante la germinación de cereales las actividades α- y

βamilasa se incrementan considerablemente. Esta es una función importante en la

producción de malta a partir de la cebada, en el proceso llamado de malteo, etapa

esencial en la elaboración de la cerveza. Por otra parte, en la panificación: la acción

amilolítica comienza al mezclar la harina con todos los ingredientes en estado

húmedo, produciendo maltosa y algo de glucosa, ya que la harina de trigo contiene

mucha más β- que α-amilasa. También se usa para producción de edulcorantes: la

aplicación industrial más importante de las enzimas amilolíticas es en la fabricación

de diferentes derivados del almidón; en este sentido se emplean conjuntamente

varias enzimas en forma escalonada para la producción de edulcorantes (Badui

Dergal, S. 2006).

β-GLUCANASAS

Figura 3. Estructura de celulosa.

Los polímeros celulosa y hemicelulosa constituyen la mayor parte de la

cantidad de materia orgánica en nuestro planeta ya que forman parte celular del

tejido vegetal. La celulosa también es un polímero de la glucosa, como el almidón,

pero con enlaces β-(1-4), lo que resulta en una estructura lineal y extendida del

polímero, con diversos tipos de organización estructuras celulosa amorfa, celulosa

cristalina. Las celulosas son un sistema de complejo de enzimas que hidrolizan las
uniones de β-(1-4) de los glucanos y se encuentran en la naturaleza en los

microorganismos que atacan a las plantas, así como en el sistema digestivo de

animales herbívoros. Las preparaciones comerciales provienen principalmente de

Trichoderma reesi y de A. niger (Rembado, M.; Sceni, P. 2009).

APLICACIÓN EN LA INDUSTRIA.

Este grupo de enzimas se ha usado en forma limitada para mejorar la

extracción de aceites esenciales, así como para ablandar los tejidos celulósicos de

verduras y frutas y para ayudar la rehidratación de diversos productos. Sin duda una

de las aplicaciones más importantes son el beneficio del café para facilitar el

proceso de descascarillado de los granos y en la producción del mosto para

cervecería y vinificación, donde la eliminación de los β-glucanos facilita los procesos

de filtración o clarificación. Recientemente las xinalasas se han aplicado también en

la panificación (Fennema, O. 1992).

PECTINASAS

Tabla 1. Clasificación de enzimas pécticas.

La textura de las frutas y verduras se debe a la presencia de pectinas que

forman parte de la pared celular, por lo que la acción de las pectinasas altera las

características de los alimentos. Estas enzimas se han clasificado en: a)

pectinometilesterasas o pectinoeterasas que, al hidrolizar los enlaces éster metílico,

liberan metanol y producen pectinas de bajo metoxilo e incluso ácido

poligalacturónico; b) poligalacturonasas, que rompen el enlace glucosídico α-(1-4)

del ácido galacturónico de las pectinas por una acción que se puede llevar acabo

tanto en el interior del polímero (endo) como a partir de los extremos (exo); c)

pectinoliasas o pectinotranseliminasas, su acción produce dobles ligaduras entre

los carbonos 4 y 5 de la molécula de ácido D-galacturónico, lo que trae como

consecuencia el rompimiento del enlace glucosídico por β-eliminación y d)

pectatoliasas que actúan en los ácidos poligalacturónicos o en las pectinas, con una

acción similar para la pectinoliasa: solo las producen las bacterias y no se

encuentran en forma normal (Badui Dergal, S. 2006).

Figura 4. Estructura de las pectinas.

APLICACIÓN INDUSTRIAL

Los jugos de tomate, naranja, toronja, limón, deben su viscosidad y turbiedad

a las pectinas en suspensión que le liberan de sus tejidos en el proceso de

extracción; la acción de las pectinasas causa la hidrolisis, la desesterificación y la

desestabilización de los coloides, provocando su precipitación y la consecuente

pérdida de sus características. Las preparaciones comerciales de pectinasas son

en realidad mezclas de la pectinmetilesterasa, la poligalacturonasa y la pectinoliasa.

Se usan en la extracción de, clarificación y filtración de diversos jugos de frutas y de

vinos, así como en la elaboración de purés y concentrados frutícolas (Fennema, O.

1992).

LACTASA

La β-galactosidasa o lactasa hidroliza a la lactosa en sus monosacáridos

correspondientes galactosa y glucosa y se puede emplear en diversos productos

lácteos, sobre todo en los que se elaboran para las poblaciones con tolerancia a la

lactosa. Actualmente existe incluso una presentación farmacéutica de la enzima,

que se añade a la leche antes de consumirá para reducir la cantidad de lactosa. Se

ha observado que la lactasa, dependiendo de la fuente de que provenga, presenta

cierta actividad de transgalactosidasa; por ejemplo, esta actividad es más fuerte

cuando la produce Escherichia coli o Kluyveromyces lactis y menos cuando

proviene de Bacillus circulans (Badui Dergal, S. 2006).

Figura 5. Estructura de β-galactosidasa

APLICACIÓN EN LA INDUSTRIA

En derivados de la confitería también se ha encontrado aplicaciones ya que,

al hidrolizar la lactosa, evita que está cristalice; además, la mezcla de glucosa y

galactosa resultante tiene un sabor más dulce que la propia lactosa. También se

emplea en la panificación dado que mejora la calidad de panificación de los

alimentos elaborados con leche. La preparación enzimática comercial para

aplicación en alimentos se obtiene principalmente de K. fragilis que se aplica en la

leche y de A. oryzae que se aplica en suero ácido por su pH óptimo de actividad

(Rembado, M.; Sceni, P. 2009).

INVERTASA

La β-fructofuranosidasa o invertasa hidroliza la sacarosa en sus dos

monómeros constituyentes: glucosa y fructosa. Se considera que el proceso de

inversión enzimático es mucho más eficiente que el método químico, debido a que

no se obtienen subproductos indeseables. La invertasa está presente

endógenamente en varios frutos y vegetales como la papa, pero las preparaciones

comerciales se obtienen de levaduras como S. cerevisiae y S. carlsbergensis, que

la producen de manera extracelular (Fennema, O. 1992).

Figura 6. Azucares invertidos.

APLICACIÓN EN LA INDUSTRIA

Su mayor aplicación es en la elaboración del azúcar invertido, cuyo impacto

en confitería es muy importante en la elaboración de dulces con centro suave, dada

la mayor solubilidad de glucosa y fructosa que de la sacarosa (Rembado, M.; Sceni,

P. 2009).

PROTEASAS

Las enzimas proteasas o proteinasas hidrolizan el enlace peptídico de las

proteínas. Existen proteasas comerciales de origen vegetal (papaína, ficina y

bromelina), animal (pepsina, tripsina y quimotripsina, renina) y microbianas (de

hongos y bacterias). Pueden tener acción endo o exo. Su acción es compleja, pues

tienen otro grado de especificidad, ya que pueden preferir atacar el enlace peptídico

entre aminoácidos específicos. Se pueden clasificar de acuerdo a la química de su

mecanismo catalítico en: serino-, tiol-, metalo-, proteasas y proteasas ácidas (Badui

Dergal, S. 2006).

Figura 7. Estructura de las proteasas.

Las serino-proteasas o proteasas alcalinas poseen un hidroxilo en su sitio

activo, además otros residuos importantes para la catálisis son un grupo imidazol y

un aspartilo. Todas son endopeptidasas y son inhibidas por DFP (diisopropil fosforo

fluorohidrato) que reacciona covalentemente con la serina catalítica. Su actividad

optima se presenta en un rango de pH entre 7.5 y 10.5. La tripsina, quimotripsina,

elastasa y subtilisina son ejemplos típicos de este grupo. Las tiol-proteasas

requieren el grupo sulfhidrilo de un residuo de cisteína en el sitio activo.

(Fennema, O. 1992).

Tienen su pH óptimo cercano a 7.0, por lo que también se denominan

proteasas neutras. Las proteasas acidas necesitan un grupo carboxilo en el sitio

activo, generalmente proveniente de un aspartilo. Su pH óptimo está entre 2 y 4.

Los ejemplos típicos son la pepsina, la quimosina (enzimas digestivas de origen

animal) y varias proteasas de origen fungal (Badui Dergal, S. 2006).

APLICACIÓN EN LA INDUSTRIA

Las proteasas de origen vegetal, uno de sus usos principales es el

ablandamiento de la carne, en la producción de la cerveza. Por otra parte, existen

en el mercado diversos productos a base de papaína, cloruro de sodio y glutamato

monosódico que se usan en las cocinas familiares para suavizar a la carne. Las

proteasas de origen microbiano se utilizan para la producción de hidrolizados de

utilidad en la complementación nutricional de alimentos, también se han empleado

para la modificación de proteínas. Por último, las proteasas de origen animal se

utilizan como formulas farmacéuticas para mejorar la digestión, estabilización de

cerveza, para producir hidrolizados proteínicos, etc (Rembado, M.; Sceni, P. 2009).

LIPASAS

Figura 8. Estructura del glicerol.

 Las lipasas tienen como sustrato a los triacilglicéridos y dado que tienen

actividad esterasa liberan los ácidos grasos correspondientes. Dependiendo del

grado de hidrolisis pueden producir dliglicéridos; monoglicéridos o incluso glicerol.

Los ácidos grasos libres tienden a ser muy reactivos, especialmente si son

insaturados, ya que en contacto con el oxígeno del aire producen rancidez oxidativa.

Las lipasas constituyen una clase especial de esterasas ya que actúan

específicamente ya que actúan específicamente en esteres insoluble en agua. Para

ser hidrolizados deben estar en emulsión, ya que la enzima actúa en la interfase

aceite-agua (Badui Dergal, S. 2006).

OXIDORREDUCTASAS

El oxígeno causa cambios en los alimentos, mediante reacciones oxidativas

en ocasiones catalizadas por enzimas. Algunos ejemplos son el oscurecimiento de

frutas, o la oxidación de ácidos grasos insaturados. Las oxidasas también son

responsables de la degradación de vitaminas, como el ácido ascórbico. Para evitar

estos efectos, se pueden desactivar con calor a las enzimas endógenas, también

se pueden eliminar el oxígeno presente del alimento (Fennema, O. 1992).

CATALASA

Figura 9. La catalasa cataliza la reacción 2H2O2 → 2H2O + O2.

 La catalasa está presente en gran cantidad de tejidos animales y vegetales,

así como en microorganismos, pero se produce a nivel industrial a partir de

Aspergillus niger. La catalasa se utiliza como parámetro para estimar la

contaminación microbiana de diversos alimentos, así como la mastitis en las vacas.

Esta enzima es constituyente de algunas bacterias aeróbicas (por ejemplo, Bacillus

spp, pseudomonas spp y enterobacterias), y su concentración se incrementa con el

número de microorganismos, por lo que la medición de la catalasa refleja

indirectamente la población microbiana de algunos productos, como es el caso de

los derivados cárnicos (Badui Dergal, S. 2006).

LIPOXIGENASAS

Tabla 2. Principales compuestos volátiles generados por la acción de las lipoxigenasas

del chícharo y de la soya.

El termino lipoxigenasa o lipoxidasa, se refiere a un grupo de enzimas que

llevan a cabo la oxigenación o peroxidación de diversos compuestos insaturados,

como ácidos grasos libres, triacilglicéridos, pigmentos y algunas vitaminas. Se

encuentra en las hojas, las ramas, las semillas y en los frutos de gran variedad de

vegetales; es abundante en los alimentos ricos en grasas, como soya, cacahuate,

trigo, maíz y cebada, y también se localiza en otros con baja concentración de

lípidos; tales como chicharos, papas, manzanas, jitomates, alfafa, rábanos y fresas
(Fennema, O. 1992).

La lipoxigenasa tiene una doble función en las verduras y frutas: benéfica y

dañina; en el primer caso, como parte del metabolismo normal de estos alimentos

es la responsable de la síntesis de diversos alcoholes y aldehídos característicos

del aroma agradable en los productos frescos. Sin embargo, después de la cosecha

y durante el almacenamiento y el procesamiento es la causante de cambios

indeseables, ya que oxida las grasas y genera compuestos de olores

desagradables. Uno de los compuestos comúnmente encontrados en los volátiles

de los alimentos oxidados es el hexenal, que a su vez se transforma en cishexenal

y trans-hexenal; también se ha identificado al 2-n-pentilfurano (Rembado, M.; Sceni,

P. 2009).

Figura 10. Estructura de la lipoxigenasa.

FENOLASAS

Bajo este nombre se agrupan varias enzimas y sus respectivas isoenzimas

que provocan el oscurecimiento de ciertos alimentos de origen vegetal que han

sufrido daños físicos y que exponen su tejido al aire; el hecho de que este cambio

no se efectué en las células intactas indica que existe un microambiente anaerobio

dentro del fruto que inhibe el mecanismo y que, además, la enzima y el sustrato se

encuentran en compartimientos celulares separados, lo que evita que la reacción

suceda en el estado intacto del alimento (Badui Dergal, S. 2006).

En muchos casos, como el té, el café y algunas especies de uvas, el

oscurecimiento enzimático es deseable, pero en otros es totalmente negativo, como

es el caso del aguacate o del plátano. Las enzimas que catalizan esta

transformación pertenecen a las oxidorreductasas y comprenden a la monofenol

monooxigenasa y al catecol oxidasa (Fennema, O. 1992).

TRANSFERASAS

Tabla 3. Enzimas que catalizan reacciones de transglicosilación de interés en alimentos.

Las enzimas de este grupo catalizan la siguiente reacción tipo:

AB + C → A + CB

Donde AB es la molécula donadora, que transfiere el grupo B, a la molécula

aceptora C, la cual no puede ser una molécula de agua, pues se trataría entonces
de una reacción de hidrolisis. En la célula ocurren una gran cantidad de reacciones

de transferencia, muchas de ellas necesitan que el donador este atuvo, es decir,

que se encuentre en forma de un intermediario de alta energía, como la

UDPglucosa, glucosa-1-P o UDP-galactosa; sin embargo, existen algunas que

pueden obtener energía para llevar a cabo la transferencia a partir de la ruptura de

enlace de un donador más común, como la sacarosa. En el área de alimentos las

transferasas que tienen mayor relevancia catalizan la transferencia de azucares,

esto es, catalizan reacciones de transglicosilación y no necesitan intermediarios de

alta energía (Badui Dergal, S. 2006).

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.
• Badui Dergal, S., (2006). Química de los alimentos. 4a ed. Ciudad de México:

Pearson educación.

• Fennema, O. (1992). Química de los alimentos. Acribia.

• Rembado, M.; Sceni, P. (2009) La química en los alimentos. Primera edición.

Buenos Aires, Argentina: Ministerio de Educación de la Nación. Instituto de

Nacional de Educación Tecnológico.