Proteína globular

Estructura tridimensional de la hemoglobina, una proteína globular.

Las proteínas globulares, o esferoproteínas se pliegan en forma esférica y forman una

estructura más compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por
ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman
suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Estructura globular y solubilidad[editar]

El término proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha
convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un
vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza
globular de estas proteínas no se puede determinar sin los medios de las técnicas
modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica
de la luz.
La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas
hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas
hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con
el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.

Diferentes papeles en el organismo

A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las
proteínas globulares también pueden actuar como:

 Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en

condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan
este papel.
 Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo
sería la hormona insulina.
 Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular
 Almacenaje de aminoácidos.
 Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en
mayor medida que las fibrosas.
Ejemplos
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la
familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD,
IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gammaglobulinas. Casi todas las enzimas con papeles
importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas implicadas
en la transducción de señales en la célula.
 TABLA DE DIFERENCIAS ENTRE PROTEÍNAS GLOBULARES Y FIBROSAS

DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS

Forma Esferoidal, de ovillo, casi esférica. Longitudinal, alargada.

Cadena polipeptídica Plegada. Estirada.

Solubilidad Solubles. Insolubles.

Función Metabólica, unen moléculas, dinámica. Estructural, estática.

Ejemplo Mioglobina, hemoglobina, Insulina, etc, Colágeno, Queratina, lana, etc.

LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

05/07/2015

Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas

polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas esféricas o
globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y cuaternaria.
Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares están en
contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se orientan
hacia el interior.
Pertenecen a este grupo:

 Las albúminas, que poseen funciones de transporte o de reserva de aminoácidos. Entre

ellas destacan la ovoalbúmina (en la clara de huevo), la lactoalbúmina (en la leche) y la
seroalbúmina (encargada del transporte de ácidos grasos en la sangre).

 Las globulinas, de forma esférica casi perfecta, entre las que destacan la ovoglobulina
(en el huevo), la lactoglobulina (en la leche), la seroglobulina (en la sangre), la α–
globulina (asociada a la hemoglobina) y las γ–globulinas o inmunoglobulinas (que
forman los anticuerpos).
 Las histonas, de carácter básico, asociadas al ADN. En los espermatozoides, el ADN está
más compactado debido a otras proteínas denominadas protaminas.

 La mayoría de las enzimas son proteínas globulares.

MIOGLOBINA

La mioglobina se encarga de almacenar y proporcionar oxígeno en las fibras

musculares. Es una heteroproteína formada por una parte proteica (apoproteína)
de 153 aminoácidos asociada a un grupo hemo (grupo prostético):

El grupo hemo está formado por un anillo orgánico (porfirínico) en cuyo centro se
enlaza un catión ferroso (de modo que es una metaloproteína):
En la parte interna de la proteína se sitúan las cadenas apolares de los
aminoácidos, proporcionando un entorno altamente hidrofóbico alrededor del
grupo hemo, lo cual permite que el hierro no se oxide y pueda unirse al oxígeno.
La mioglobina tiene una afinidad por el monóxido de carbono unas 250 veces
mayor que por el oxígeno, por lo que un aumento en los niveles sanguíneos de ese
compuesto conduce al envenamiento.

HEMOGLOBINA

La hemoglobina es el transportador de oxígeno en los glóbulos rojos o eritrocitos,

es decir, transporta en la sangre el oxígeno desde los pulmones hasta los
tejidos y músculos, donde se lo cede a la mioglobina.
La hemoglobina de los vertebrados es prácticamente esférica y está formada por
4 cadenas polipeptídicas, de dos tipos distintos, que se mantienen unidas por
interacciones no covalentes (estructura cuaternaria). Cada cadena contiene
un grupo hemo y un único lugar de unión para el oxígeno.

A pesar de la diferencia entre las secuencias de aminoácidos, las subunidades de

la hemoglobina son muy parecidas a la mioglobina en su estructura
tridimensional y también ofrecen el entorno adecuado para que el grupo hemo
pueda transportar oxígeno.
Sin embargo, en condiciones fisiológicas la mioglobina tiene una afinidad mayor
por el oxígeno que la hemoglobina, por lo que está puede cedérselo a su llegada
al músculo. Además, es capaz de unirse al dióxido de carbono y, en el músculo, la
cesión de oxígeno va asociada a la captura del dióxido de carbono, y lo lleva hasta
los alvéolos pulmonares, donde tiene lugar el proceso inverso.
El feto tiene una hemoglobina especial que tiene también mayor afinidad por el
oxígeno que la hemoglobina materna, permitiendo que el oxígeno pase de la madre
al feto en la circulación placentaria.

El grupo hemo aparece en otras muchas proteínas de gran importancia biológica,

aunque su función no es la misma en todas, como los citocromos,
las peroxidasas y las catalasas. Todas ellas son, por tanto, hemoproteínas o
proteínas porfirínicas. Como están asociadas a un catión metálico se las puede
englobar dentro del grupo de las metaloproteínas y, debido a que todas muestran
un color característico, también se denominan cromoproteínas.