¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el
cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y
regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Para formar las proteínas, los aminoácidos se unen
entre sí por enlaces peptídicos, es decir, la unión del extremo con el grupo funcional amino (-NH2) de
un aminoácido, con el extremo que contiene el grupo funcional carboxilo (-COOH) de otro
aminoácido. Así, se van enlazando los aminoácidos en distintas combinaciones y tantas veces como
sea necesario, hasta formar cada proteína específica. Las proteínas son muy importantes para el
organismo, ya que participan en todos los procesos que realiza.
Tipos de proteínas
Existen dos grupos principales de proteínas:
Proteínas simples. Se conforman solo por aminoácidos o sus derivados. Por ejemplo, las proteínas
globulares forman estructuras casi esféricas y muy enrolladas, o fibrosas, que tienen una estructura
alargada.
Proteínas conjugadas con otros compuestos. Se combinan con otro componente que no es un
aminoácido y al que se le llama “grupo prostético”. Por ejemplo, las lipoproteínas (que se combinan
con lípidos), las glucoproteínas (que se combinan con azúcares) o las cromoproteínas (que se
combinan con pigmentos).
Enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se
forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido
con el grupo amino del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos
es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido.
El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer
aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Función de las proteínas
Estructural: Forman tejidos de sostén, aportan elasticidad y resistencia a órganos, tejidos, forman
estructuras celulares y actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan
el transporte de sustancias. Las proteínas proporcionan estructura y soporte a las células y tejidos.
Enzimática: Las proteínas actúan como catalizadores acelerando las reacciones químicas del
metabolismo, interaccionan de forma específica.
Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que son los
encargados de regular los niveles de glucosa en sangre, la hormona del crecimiento. Defensa: Las
proteínas desarrollan anticuerpos y son los encargados de regular factores contra agentes extraños,
infecciones y toxinas bacterianas. Por ejemplo: el fibrinógeno y la trombina participan en la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias y las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos.
Transporte: Muchas proteínas están involucradas en el transporte de sustancias a través de
membranas celulares o en la circulación sanguínea. Por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno
en los glóbulos rojos y las proteínas transportadoras de membrana facilitan el paso de nutrientes y
iones a través de las membranas celulares.
Reserva: Algunas proteínas almacenan nutrientes esenciales para el crecimiento y el desarrollo. Por
ejemplo, las proteínas de almacenamiento en semillas almacenan nutrientes que se utilizan durante la
germinación. Las proteínas cumplen una función energética ya que aportan 4Kcal/g.
Contracción muscular: Facilitan el movimiento de las células ya que constituyen las miofibrillas que
son responsables de la contracción de los músculos.
Estructuras de las proteínas
Estructura primaria
Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína. La secuencia de amino ácido determina la
estructura primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención,
se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias
a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un
tipo de enlace covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. La estructura secundaria ordenada, se
clasifica en: repetitivos donde se encuentran las hélices alfa y cadenas beta.
Hélice alfa
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carboxilo del
aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con
su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de
hidrógeno por vuelta.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la
misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los
grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura
de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa.
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio. La
estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los
polares hacia el exterior en medios acuosos.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman
un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura, sensibilidad, composición química,
solubilidad entre otros. De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:

Holoproteínas o proteínas simples.

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Se dividen en globulares o fibrosas. Algunos
ejemplos son:

Globulares

• Prolaminas
• Gluteninas
• Albúminas
 • Hormonastirotropina
• Enzimas
Fibrosas

• Colá genos
• Queratinas
• Elastinas
• Fibroínas
Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Las heteroproteínas está n formadas por una fracción proteica y por un grupo no proteico, que se
denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosté tico existen varios tipos de
heteroproteínas:

Glucoproteínas

Son molé culas formadas por una fracción glucídica y una fracción proteica unidas por enlaces
covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas y determinadas enzimas, por ejemplo.

Lipoproteínas

Son complejos macromoleculares formados por un núcleo que contiene lí pido apolares y una capa
externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas. Actúan como transporte de
triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre.

Se clasifican según su densidad en:

• Lipoproteí nas de alta densidad (HDL)

• Lipoproteí nas de baja densidad (LDL)
• Lipoproteí nas de muy baja densidad (VLDL)

Nucleoproteínas

Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleíco que puede ser ARN o ADN. Se
caracterizan fundamentalmente porque forman complejos estables con los ácidos nucleicos.

Cromoproteínas

Las cromoproteínas son proteínas conjugadas que contienen un grupo prostético pigmentad