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1. Definición
La glucógeno fosforilasa (EC 2.4.1.1), es una enzima clave en la degradación del glucógeno, escinde su sustrato
mediante la adición de ortofosfato (Pi) para producir glucosa-1-fosfato. La ruptura de un enlace por la adición
de un fosfato se conoce como fosforolisis,
Glucógeno(n residuos)
Glucógeno(n residuos)++PiPi glucosa
glucosa 1-fosfato
1-fosfato + glucógeno(n-1
+ glucógeno residuos)
(n-1 residuos)
2. Funcionamiento
La fosforilasa cataliza la eliminación secuencial de residuos glucosídicos desde los extremos no reductores de
la molécula de glucógeno (los extremos que presentan un grupo –OH libre en el C-4). El enlace glucosídico en el
C-1 del residuo Terminal y el C-4 del residuo adyacente se rompe por el ortofosfato. Concretamente, rompe el
enlace entre el átomo de carbono C-1 y el átomo de oxígeno glucosídico, de modo que se mantiene la
configuración α (alfa) en el C-1
3. Isozimas
En el ser humano la glucógeno fosforilasa se presenta en tres formas:
1. Glucógeno fosforilasa del cerebro. PYGB.
2. Glucógeno fosforilasa del hígado. PYGL.
3. Glucógeno fosforilasa del músculo o miofosforilasa. PYGM.
4. El metabolismo del glucógeno
La degradación y la síntesis del glucógeno son procesos bioquímicos relativamente simples. La degradación del
glucógeno consta de tres pasos:
La degradación eficiente del glucógeno para suministrar glucosa 6-fosfato para su metabolismo posterior
requiere la actividad de cuatro enzimas: una para degradar el glucógeno; dos para remodelar la molécula de
glucógeno de forma que permanezca como un sustrato apto para la degradación y una para trasformar el
producto de la ruptura del glucógeno en una forma apropiada para su metabolismo posterior.
Los nombres de estas enzimas son: Glucógeno fosforilasa, glucógeno transferasa, alfa-1,6-glucosidasa y la
fosfoglucomutasa.