TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TUXTEPEC

MAESTRÍA EN CIENCIAS EN ALIMENTOS

ASIGNATURA:

QUÍMICA DE ALIMENTOS

2.3 CALIDAD Y BALANCE DE PROTEÍNAS

CATEDRÁTICO:
PRESENTA:
DRA. ARACELI PÉREZ SILVA
ÁLVARO LÓPEZ CASTILLO

SAN JUAN BAUTISTA TUXTEPEC, OAXACA

07 DE MARZO DE 2023

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La calidad nutricional de una proteína (o
una fuente proteica) se define como la
capacidad de esa fuente proteica para
cubrir los requerimientos de nitrógeno y
aminoácidos de un determinado
individuo. En otras palabras, la calidad
proteica se refiere a la medida en que
los aminoácidos de la dieta pueden
utilizarse para la síntesis proteica.

La calidad de una fuente de proteína se

puede determinar a través de tres
características:
1. La cantidad de proteína en el
alimento
2. La cantidad de aminoácidos
esenciales en la proteína
3. La digestibilidad.
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Cuando se determinan los requerimientos nutricionales de aminoácidos (y por tanto
de proteínas), se suelen expresar como ingestas totales, sin tener en cuenta el hecho
de que no todos los aminoácidos presentes en el alimento, pueden ser absorbidos y
utilizados.

El concepto de biodisponibilidad para cualquier nutriente,

incluidos los aminoácidos y otros componentes
alimentarios, expresa la proporción de la cantidad total, en
este caso de aminoácidos presentes en la dieta, que
pueden ser absorbidos y utilizados metabólicamente.

La biodisponibilidad tiene 3 componentes: digestibilidad,

integridad química y ausencia de interferencias metabólicas.

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 Calidad de las proteínas animales y vegetales

Las proteínas derivadas de las verduras, como los

productos de cereales, las legumbres y los frutos secos,
son generalmente de menor calidad que las proteínas
animales.

Una fuente completa de proteínas es necesaria para el

crecimiento y mantenimiento del cuerpo.

El cuerpo está constantemente formando nuevos tejidos y

reemplazando los viejos. Para formar tejido y reemplazar el
tejido viejo, el cuerpo necesita componentes básicos. Estos
bloques son los aminoácidos (indispensables) que deben
obtenerse a través de los alimentos. Para formar nuevos tejidos,
se necesitan todos los aminoácidos indispensables.

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Objetivos para evaluar la calidad proteica

1. Otorgar una calificación con base en su valor nutritivo

potencial.

2. Saber la contribución nutritiva al alimento por parte de

la proteína, o mezcla de proteínas alimenticias.

El consumo excesivo de un determinado

aminoácido puede producir un
«antagonismo aminoacídico», o resultar
tóxico.

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 Digestibilidad

La digestibilidad es una forma de medir el aprovechamiento de una alimento, es decir, la facilidad con
que es convertido en el aparato digestivo en sustancias útiles para la nutrición. Comprende dos
procesos, la digestión que corresponde a la hidrólisis de las moléculas complejas de los alimentos, y la
absorción de pequeñas moléculas (aminoácidos, ácidos grasos) en el intestino.

Aunque el contenido en aminoácidos sea el principal indicador de la calidad de la proteína, su

verdadera calidad depende también de la extensión en que estos aminoácidos sean utilizados
por el organismo.

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7
 La digestibilidad de las proteínas se ve afectada por numerosos factores:

1. Conformación proteica.
En la estructura de una proteína influye su hidrólisis por las proteasas.

Por ejemplo, el tratamiento de la faseolina (una proteína de las judías) con una mezcla de
proteasas la degrada solo limitadamente, liberando como producto principal de la hidrólisis, un
polipéptido. Si se trata de modo semejante la faseolina desnaturalizada por el calor, se hidroliza
por completo a aminoácidos y dipéptidos.

2. Factores antinutricionales.
La mayor parte de los refinados de proteínas vegetales y de los concentrados de las mismas
contienen inhibidores de la tripsina y de la quimotripsina (de tipo Kunitz y Bowman-Birk) y
lectinas.

Estos inhibidores dificultan la hidrólisis total de las proteínas de las leguminosas y de las
semillas oleaginosas por las proteasas pancreáticas.

Las lectinas, que son glicoproteínas, se fijan a las células de la mucosa intestinal e interfieren la
absorción de los aminoácidos.
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 3. Unión a otros componentes.
La interacción de las proteínas con los polisacáridos y la fibra dietética reduce también la velocidad
de hidrólisis, la profundidad y la magnitud de ésta.

4. Procesado.
Las proteínas sufren varias alteraciones químicas, en las que participan los restos lisilo, si se
exponen a temperaturas elevadas y pHs alcalinos.

Se reduce así su digestibilidad. La reacción de los azúcares reductores con los grupos amino
también disminuye la digestibilidad de la lisina.

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 Evaluación del valor nutritivo de las proteínas

La calidad nutritiva de las proteínas puede valorarse por métodos biológicos, químicos y enzimáticos.

 Métodos biológicos
Se basan en la ganancia en peso o en la retención de nitrógeno en ensayos con animales
experimentales alimentados con dietas que contengan la proteína a analizar.
Como control se utiliza una dieta exenta de proteínas.
Para valorar la calidad de una proteína suele utilizarse el protocolo recomendado por FAO/OMS.
El animal de ensayo habitual es la rata, para asegurar que el consumo de proteínas es menor que las
necesidades diarias, se utiliza una dieta que contenga un 10% de proteína en términos de peso seco.
El número de animales experimentales por ensayo debe ser el necesario para asegurar unos
resultados que sean estadísticamente fiables.

coeficiente proteico neto (NPR) 10

 Métodos químicos

Se puede calcular el valor nutritivo de una proteína determinando su contenido en aminoácidos y

comparando su riqueza en aminoácidos esenciales con la de una proteína patrón ideal.

A cada aminoácido esencial de la proteína sometida a ensayo se le asigna una puntuación química,
que se define como:

El aminoácido esencial que obtiene menor puntuación es el más limitante en la proteína ensayada. La
puntuación química de la proteína ensayada es el de este aminoácido limitan te.

Las puntuaciones químicas posibilitan el cálculo de la cantidad de una determinada proteína o mezcla
proteica que se requiere para satisfacer las necesidades diarias del aminoácido limitante. Se puede
calcular así:

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Desventajas del método químico
Sin embargo, pese a estos inconvenientes
• No distingue entre aminoácidos D y L. Como los principales, las observaciones recientes
indican que las puntuaciones químicas,
animales solo utilizan los L-aminoácidos, la
corregidas teniendo en cuenta la
puntuación química sobreestima el valor nutritivo de
digestibilidad, se correlacionan bien con los
las proteínas, especialmente de las expuestas a pHs
resultados de ensayos biológicos en las
elevados.
proteínas que tienen valores biológicos
• Es incapaz además de predecir los efectos superiores al 40% y en las proteínas con
valores biológicos inferiores al 40%, la
negativos de las concentraciones elevadas de un
correlación es pobre.
aminoácido esencial sobre la biodisponibilidad de
otros.

• No tiene en cuenta el efecto de los factores

antinutricionales que puedan estar presentes en la
dieta.

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 Métodos enzimático y microbiano
Proporcionan información sobre la digestibilidad de una determinada proteína y permiten detectar los
cambios de la calidad nutritiva de las proteínas inducidos por el procesado.

Para determinar el valor nutritivo de las proteínas se ha recurrido a sus efectos sobre el crecimiento
de diversos microorganismos.

En uno de los métodos, se digieren las proteínas a ensayar, primero con pepsina y luego con
pancreatina (extracto pancreático liofilizado)

En otro, se digieren las proteínas con tres enzimas (tripsina pancreática, quimotripsina y peptidasa
intestinal porcina), en condiciones de ensayo normalizadas.

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 Cambio inducido en proteína por el procesado industrial.

El procesado industrial de los alimentos puede suponer tratamientos térmicos, enfriamientos,

procesos de secado, adición de productos químicos, fermentación, irradiación, etc. , pero
estos procesos suelen ir acompañados de cambios que afecten negativamente al valor
nutritivo y a las propiedades funcionales de las proteínas y por ende la calidad proteíca.

El más común de estos métodos es el tratamiento térmico. Se lleva a efecto para inactivar los
microorganismos y los enzimas endógenos responsables de reacciones oxidativas e
hidrolíticas durante el almacenamiento y para transformar una mezcla poco apetecible de
ingredientes alimenticios crudos en un alimento sano y organolépticamente atractivo.

Puede convertir en inocuas proteínas, como la β-lactoglobulina bovina y la

α-lactoalbúmina o las proteínas de soja que pueden causar respuestas alérgicas o de
hipersensibilidad a ciertos consumidores.

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 El comportamiento de una proteína durante un
proceso es regido por sus características
estructurales, cambios en las condiciones
ambientales, su concentración o la presencia
de otros componentes.
Las proteínas cambian sus características desde
el aislamiento y proceso de la materia prima, hasta
almacenamiento y transporte.
Otras operaciones de la unidad de
procesamiento, tales como la alta presión, los
ultrasonidos, el calentamiento ósmico y los
campos eléctricos pulsados se sugieren cada vez
más como herramientas potenciales para causar
cambios en la funcionalidad tecnológica de la
proteína.
Una calidad de proteína reducida comprometerá
la capacidad de satisfacer la demanda metabólica
de aminoácidos esenciales a través de los
alimentos.
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 Factores que afectan a la calidad proteica

Factores intrínsecos Factores extrínsecos

Como la propia fuente proteica, su estructura Afectan tanto a la calidad proteica como al
secundaria, terciaria y cuaternaria o si la aporte adecuado de proteína, entre ellos
proteína misma tiene propiedades podemos citar el estado fisiológico y de salud
antinutricionales. del individuo y factores económicos, higiénicos
y sanitarios, etc.

La presencia de factores antinutricionales naturales (inhibidores de la tripsina, taninos, fitatos,

glucosinolatos, etc.) o formados en el almacenamiento o procesado de los alimentos (lisinoalanina,
D-aminoácidos) pueden afectar la utilización digestiva y metabólica de la proteína y por tanto la
biodisponibilidad de los aminoácidos, en algunos casos con reducciones de hasta el 50%.

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 BALANCE DE PROTEÍNAS

El nitrógeno es un componente fundamental de los aminoácidos, que son los componentes

moleculares de la proteína. Por lo tanto, la medición de las entradas y pérdidas de nitrógeno se
puede utilizar para estudiar el metabolismo de las proteínas.

El balance de nitrógeno es el método tradicional para determinar los requerimientos de

proteínas en la dieta.

La determinación de los requerimientos de proteínas en la dieta utilizando el balance de

nitrógeno requiere que todas las entradas y pérdidas de nitrógeno se recolecten
cuidadosamente, para garantizar que se tenga en cuenta todo el intercambio de nitrógeno.

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El balance positivo de nitrógeno se asocia con
periodos de crecimiento, hipotiroidismo,
reparación de tejidos y embarazo.
La ingesta de nitrógeno en el cuerpo es mayor
que la pérdida de nitrógeno del cuerpo, por lo
que hay un aumento en el conjunto total de
proteínas del cuerpo.
El balance negativo de nitrógeno se asocia con
quemaduras, lesiones graves en los tejidos,
fiebres, hipertiroidismo, enfermedades causadas por
el desgaste y durante los períodos de ayuno.
La cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo es
mayor que la cantidad de nitrógeno ingerido.
Se puede utilizar un balance de nitrógeno negativo
como parte de una evaluación clínica de la
desnutrición.
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 REFERENCIAS

1. Fennema, O. Introducción a la química de los alimentos (2ed.). Massachusetts

2. Badui Dergal, S.. & Quintanar, E.. (2006). Química de los alimentos (4ed.). México:
Pearson Educación .

3. Corredig M, Young N, Dalsgaard TK, Proteínas alimentarias: soluciones y desafíos

de procesamiento, Opinión actual en ciencia alimentaria (2020), doi:
https://doi.org/10.1016/j.cofs.2019.12. 010

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