Digestion Proteica y Enzimas

Universidad Autónoma de Sinaloa
Facultad de Medicina
Lic. En Médico General
Desnaturalización De Las Proteínas
Medicina Gral. :
• Galicia Ruedas Alejandro F.
• Cárdenas Campos Brian
• Quintero Soto Jorge Rene
• Escoboza Rivera Missael
Medicina General. :Galicia Ruedas Alejandro F. / Cardenas Campos Brian / Quintero Soto
Jorge / Escoboza Rivera Missael
facultad de Medicina UAS
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria y secundaria (desplegamientos), por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente.
No ruptura de enlaces peptídico.
Desnaturalización De Las Proteínas

Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria y secundaria (desplegamientos), por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente.
No ruptura de enlaces peptídico.
L a s p r i n c i p a l e s c o n d i c i o n e s d e s n a t u r a l i z a n t e s :
a)Cambios de pH, calor

b)Disolventes orgánicos: etanol, interfieren en las interacciones hidrofòbicas
c)Detergentes: rompen las interacciones hidrofòbicas; son sustancias anfipáticas (hidrofìlicas e hidrofòbicas)
d)Iones metálicos pesados: Hg, Pb.
e)Cambios de temperatura: a 58ºC la del huevo, por aumento de la vibración molecular se rompen los enlaces de H.
f)Agresión mecánica: agitación y trituración. Al batir la clara de huevo, espuma proteína desnaturalizada.
DIGESTION DE PROTEINAS

E S TA D O D I N A M I C O ( R E C A M B I O ) D E L A S P R O T E I N A S
 En adulto promedio de 70 kg, se recambian (degradan y sintetizan) continuamente. Día 70 a 100
g/día.
 Se regula su concentración por su síntesis* y degradación.
 Algunas proteínas su síntesis es constante y su degradación es la forma de controlar su
concentración.
 Dos factores:
a) Velocidad de recambio:
- Constante: velocidad de síntesis y degradación
- Aproximadamente 300-400 g de proteína corporal
- Varía para cada proteína:
 Vida media; es el tiempo requerido para reemplazar la mitad de las moléculas del compuesto.
 Ejemplos: Semivida corta, Semivida larga: días o
CORTA semanas, la mayoría.
minutos u horas: • Hepáticas: 35 días
SEMANAS O AÑOS
Reguladoras y mal • Musculares 24 a 30 días
plegadas • Colágena: mayor de 300
días
Jorge / Escoboza Rivera Missael Proteínas
LUZ Proteasas y peptidasas
gástricas y pancreáticas
INTESTINAL
Consiste en la degradación de moléculas grandes
a moléculas pequeñas que sean de fácil
absorción (PM bajo, necesario para la
absorción).
Aminoácidos Péptidos
La digestión de proteínas se realiza en:
Se inicia:
Peptidasas
1. El estómago (pepsina) de membrana
Digestion y absorción de proteínas
ENTEROCITO
2. La luz del intestino delgado (proteasas
pancreáticas)
3. El borde en cepillo de los enterocitos
(peptidasas de membrana)
Aminoácidos Péptidos
4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas Peptidasas
citosólicas
citosólicas)
Este proceso se da mediante la hidrólisis de los

péptidos a decapéptidos u oligopéptidos, a
CIRCULACION
pentapeptidos, a tetrapéptidos hasta PORTAL
dipéptido y aminoácido solo.
Aminoácidos (90%) Péptidos (10%)
Se necesita tres diferentes tipos de jugos para la

digestión de proteínas, que son:
-g á s t r i c o
-p a n c r e á ti c o , e
-i n t e s ti n a l .
REGULACION DE LOS PROCESOS:

1. Sistema nerviosos central, nervio vago
Acetilcolina
2. Además interviene una serie de HORMONAS:
 +Gastrina; producida en la células de la región
del antro píloro.
 +Colestocinina-pancreozimina (CC-PZ): en
intestino
 +Secretina: En duodeno.
Digestión gástrica: Objetivos del HCl-, en la

digestión de proteínas*
 Liquido acuoso
 Incoloro
 Contiene HCl
 Además de otros aniones y Ca
 Enzimas proteolíticas, degradar (pepsina)
 Glucoproteína: mucina, reviste el epitelio gástrico.
 En niños: Rennina en la leche, coagulación. Se sintetiza como pro
rennina, el H C l la activa a Rennina, esta actúa en la caseína de la
leche, es alcalino y unida a la mucina neutraliza al HCl.
 Pequeñas cantidades de Lipasa, en adultos.
PR
O
TE
ÌN
AS
¿Qué SON LAS ENZIMAS?
 Catalizadores de los sistemas biológicos, determinan las

transformaciones químicas.
 Las características más sobresalientes son: su poder catalítico y

especificidad.
Características
 Aumentan la velocidad de las reacciones pero solo modifican reacciones que

ocurren en forma espontanea, o sea r e a c c i o n e s t e r m o d i n á m i c a m e n t e
posibles.
E + S ESEP  E + P
 No modifican el equilibrio de la reacción

 No desplazan la reacción a ninguno de los dos lados
 No cambian las sustancias reaccionantes
 No modifican el producto
 Sólo acortan el tiempo para alcanzar el equilibrio
Propiedades generales de las enzimas

a) Son los catalizadores de las reacciones químicas en los
sistemas biológicos.
b) Aceleran muchísimo la velocidad de las reacciones (106 – 1014
veces).
c) Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato.
d) La actividad catalítica depende de la integridad de la
estructura nativa así como del pH y temperatura.
Las reacciones tienen dos propiedades

termodinámicas:
1.- La diferencia de Energía Libre (ΔG) entre los
productos y los reactantes.
2.- La Energía libre de activación, de transición o
de Gibbs. (ΔG**)
La primera determina si la reacción será
espontanea, mientras que la segunda determina la
velocidad de reacción.
Una reacción puede tener lugar espontáneamente solo si

la energía libre es negativa. Se dice que dicha reacciones
son exergónicas.
Una reacción no puede transcurrir espontáneamente si la

energía libre es positiva. Lo que requiere un aporte de
energía haciendo a la reacción endergónica.
PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO
SUSTRATO COENZIMAS
Es la molécula sobre la que actúa la Son moléculas de bajo peso molecular,
dializable, termoestable y no proteica,
enzima.
adherida de manera laxa, coenzima, y grupo
prostético al estar íntimamente ligada.
HOLOENZIMA APOENZIMA
Es la enzima propiamente dicha, de
naturaleza proteica PM elevado, no
dializable y termolábil. (papaína,
tripsina, pepsina, etc.)
PROENZIMAS
Sintetizadas como precursores no ISOENZIMAS
funcionales, denominados: cimógenos o Son diversas y múltiples formas
pro enzimas. moleculares (estructura) de una
enzima, responsables de catalizar
la misma reacción.
PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO

SUSTRATO Es la molécula sobre la que actúa la enzima.
Es la molécula resultante de la acción de la enzima

PRODUCTO
(varios)
Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteíca
APOENZIMA PM elevado, no dializable y termolábil. (papaína,
tripsina, pepsina, etc.)
Son moléculas de bajo peso molecular, dializable,
COENZIMAS termoestable y no proteíca, adherida de manera laxa,
coenzima, y grupo prostético al estar íntimamente
ligada.
HOLOENZIMA Estructura formada por la apoenzima y la coenzima.
Sintetizadas como precursores no funcionales,

PROENZIMAS
denominados: cimógenos o pro enzimas.
Son diversas y múltiples formas moleculares
ISOENZIMAS (estructura) de una enzima, responsables de catalizar
la misma reacción.
A: Aceleran la velocidad, indispensables Iones.
ACTIVADORES, INHIBIDORES Y I: Disminuyen la velocidad.
MODULADORES M: Características de cooperación funcional, positivo

Tipos de enzimas
 Oxido-reductasas
 Hidrolasas
 Isomerasas
 Ligasas
 Liasas
 transferasas
Oxido-reductasas (redox)
Catalizan reacciones de oxido reducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la reacción general.
Ejemplos son: la succinato deshidrogenasa o la citocromo c
oxidasa
Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del

hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción
representada en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
Liasas
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B A + B
Un ejemplo la reacción del citrato en Acetil CoA y
oxalacetato, por la citrato liasa.
ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en
la tabla inferior:
HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa
LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis

simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP,
etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza

la reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP
+ Pi
 TIPOS DE INHIBICION ENZIMATICA

 TIPOS DE INHIBICION
 IRREVERSIBLE
 REVERSIBLE
1. COMPETITIVA
2. NO COMPETITIVA
 INHIBICION COMPETITIVA
 Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por
ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición
competitiva porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la enzima. Es decir,
solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento
dado.
 INHIBICION NO COMPETITIVA
 El inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino

que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se
dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el
sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.
 INHIBICION IRREVERSIBLE
 Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima
covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los
inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales
reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o
alquenos. Estos grupos electrofílicos reaccionan con las cadenas de
aminoácidos para formar uniones covalentes.

Digestion Proteica y Enzimas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Digestion Proteica y Enzimas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Universidad Autónoma de Sinaloa

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

Desnaturalización De Las Proteínas

facultad de Medicina UAS

a)Cambios de pH, calor

facultad de Medicina UAS

d)Iones metálicos pesados: Hg, Pb.

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

Este proceso se da mediante la hidrólisis de los

facultad de Medicina UAS

Se necesita tres diferentes tipos de jugos para la

REGULACION DE LOS PROCESOS:

facultad de Medicina UAS

Digestión gástrica: Objetivos del HCl-, en la

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

¿Qué SON LAS ENZIMAS?

 Catalizadores de los sistemas biológicos, determinan las

 Las características más sobresalientes son: su poder catalítico y

facultad de Medicina UAS

 Aumentan la velocidad de las reacciones pero solo modifican reacciones que

facultad de Medicina UAS

 No modifican el equilibrio de la reacción

facultad de Medicina UAS

Propiedades generales de las enzimas

facultad de Medicina UAS

Las reacciones tienen dos propiedades

facultad de Medicina UAS

Una reacción puede tener lugar espontáneamente solo si

Una reacción no puede transcurrir espontáneamente si la

facultad de Medicina UAS

PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO

Es la molécula resultante de la acción de la enzima

Sintetizadas como precursores no funcionales,

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

facultad de Medicina UAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza

facultad de Medicina UAS

 TIPOS DE INHIBICION ENZIMATICA

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

 El inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino

facultad de Medicina UAS

facultad de Medicina UAS

También podría gustarte