Carrera profesional

Ingeniería en Industrias Alimentarias

Semana 4:
Proteínas

CURSO: QUÍMICA
DE LOS ALIMENTOS 2023I

1
4.1INTRODUCCIÓN
• junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en los seres vivos.
• se almacenan en unidades denominadas genes en el ADN y se transcriben para formar
diversos tipos de ARN, y los ribosomas traducen el mensaje formando proteínas
• El proceso se conserva en todos los sistemas vivos, por medio de un código genético
universal de 64 codones, que indica la manera de traducir los 20 aminoácidos que
forma.
• En los sistemas alimenticios. Poseen propiedades nutricionales, y de sus componentes
se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el
crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos
alimenticios y, por sus propiedades funcionales, ayudan a establecer la estructura y
propiedades finales del alimento.
• Las herramientas modernas de análisis de proteínas están basadas en la genómica y
proteómica; es decir, en el estudio del grupo de genes que forman un organismo y de
su funcionalidad.
Watson y Crick
4.1INTRODUCCIÓN
• a posibilidad de formar un gran número de proteínas a partir de las 20 unidades
básicas denominadas aminoácidos. Las diversas combinaciones de secuencia de
aminoácidos, longitud de cadena y organización estructural permiten una gran
variedad de estructuras y, por tanto, de funciones, que dependerán de sus
propiedades fisicoquímicas, como: carga, hidrofobicidad, estado de agregación, etc
• nutrición de los niños: indispensables; carne, la leche y el huevo, pero en otros
países, en especial los asiáticos, proteínas de soya y otras leguminosas importantes
por su balance de aminoácidos indispensables.
• desde el punto de vista industrial; tres ejemplo mercado de proteínas funcionales,
de hormonas proteínicas y sobre todo de las enzimas; requieren un profundo
conocimiento de la química de las proteínas, de manera que se optimicen los
procesos de extracción, modificación, procesamiento y almacenamiento con base
en un profundo conocimiento de las posibles rutas de modificación de las mismas,
tanto positiva como negativa, para obtener mayores beneficios.
4.2 AMINOÁCIDOS
• Son las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas
• En el código genético están codificados los 20 distintos α -aminoácidos, también
llamados residuos, que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando
forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos moleculares se denominan
proteínas.

pH neutro

La forma zwitterion; se
trata de la forma en que
por regla general se
describirá la estructura de
los aminoácidos.

Figura 1. Estructura de los α aminoácidos.

4.2 AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos que conforman a las proteínas en los organismos presentan la forma L ya
que en el proceso evolutivo se seleccionó ésta y no la forma del enantiómero D (existen en
la naturaleza), y es uniforme en todas las proteínas nativas.
Los 20 α -aminoácidos
que se incorporan a las
proteínas en la Fig, 4.2

Figura 4.2 Aminoácidos

que conforman a las
proteínas.
4.2.1 Del gen a la proteína
• El orden en que se encuentran los residuos de aminoácidos en
cada proteína, conocida como estructura primaria, está
determinado por el gen particular que codifica para dicha
proteína.
• La secuencia de nucleótidos comprendidos en ese gen se
transcribe a una molécula de ARN que se llama mensajero
(ARNm).
• Las proteínas se sintetizan sobre los ribosomas por la traducción a
polipéptidos de los ARNm.
• En la mayoría de los casos, las cadenas polipeptídicas inicialmente
traducidas sufren modificaciones antes de asumir la
conformación funcional en los sistemas vivos.
  Sólo existen 4 nucleótidos en el ADN, cada uno de ellos se transcribe en un nucleótido concreto en el ARN, y existen 20
aminoácidos.
 En realidad, se utilizan tripletes de nucleótidos (codones) para cada aminoácido, lo cual permite 4 3, o sea 64
combinaciones distintas, que aparecen en la siguiente figura 4.4

Figura 4.4 Código genético.

4.2.2 Propiedades ácido-base
• Su carácter anfotérico (proviene del griego anfi, que significa ambos) les
confiere la capacidad de recibir y de donar electrones y alcanzar un punto
isoeléctrico (pI) cuando presentan el mismo número de cargas positivas y
negativas, por lo que su carga neta es cero.
• Los aminoácidos pueden tener, por lo tanto, tres estados que dependen del
pH: a pH < pI se encuentran en forma protonada o catiónica; en el pI su carga
es cero, y a pH > pI adquieren una carga negativa o aniónica.
• Es decir, no existe un pH en el cual estos anfolitos estén completamente
ausentes de cargas eléctricas, ya que las presentan aun en el pI. En cualquiera
de estos tres estados pueden ejercer fuerzas electrostáticas.
4.2.2 Propiedades ácido-base
• El punto isoeléctrico de los
compuestos que contienen
sólo dos grupos ionizables, un
carboxilo y un amino, se puede
calcular a partir de sus
respectivos valores de pK:

Figura 4.7 Curva de valoración de la alanina

4.3 PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen covalentemente formando un
enlace amida entre los grupos α-amino y α-carboxilo.
Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y los
productos que se forman a partir de esta unión se
llaman péptidos.
Para la unión de dos aminoácidos, por ejemplo Gly más
Ala, el producto es un dipéptido denominado glicil-
alanina. La reacción puede considerarse una simple
eliminación de una molécula de agua entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro.
En la unión anterior se deja aún un grupo –H3N+
disponible en un extremo del dipéptido, y un grupo –
COO- sin reaccionar con el otro.
En consecuencia, la reacción podría continuar
añadiendo, por ejemplo, Glu a un extremo y Lys al otro
para producir un tetrapéptido
La porción de cada aminoácido que permanece en la
cadena se denomina residuo de aminoácido.
Colectivamente, las cadenas que contienen pocos
residuos de aminoácidos se denominan oligopéptidos y
una cadena más larga, se denomina polipéptido Figura 4.8 Formación de un péptido.
4.4 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL no involucra la destrucción de los enlaces S-S.

• Una pérdida de conformación modifica

estas propiedades, como puede suceder
con la actividad biológica de las enzimas,
que se basa en su conformación
tridimensional, estabilizada por un Figura 4.9 El delicado balance de la estructura de una proteína:
delicado balance fisicoquímico en su termodesnaturalización de la ribonucleasa.

molécula, sensible a cambios en su

entorno
3.5.1 Estabilidad de la estructura
proteínica
• Los cuatro niveles de estructuración
están estabilizados por los diferentes
tipos de uniones químicas que se
muestran en el cuadro 3.5
4.5.2 Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos dictada por la secuencia de ADN del
gen que la codifica, es decir, el orden en que se encuentran unidos los
aminoácidos en la cadena polipeptídica. Ésta es una propiedad
controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada
proteína. Los cambios en sus secuencias conducen a la evolución de
las proteínas.
Existen relaciones genéticas cercanas entre especies, de forma que
distintas proteínas presentan zonas altamente conservadas de
aminoácidos, como la α-lactalbúmina de la leche de distintos animales
y la lisozima del huevo de diferentes especies de aves presenta
estructuras primarias muy semejantes que sólo varían en unos
cuantos residuo

Figura 3.23 Estructuras estimadas de

lisozimas tipo c, g, y v. (a) Lisozima de
pollo con vista al sitio activo. (b)
Resalte de los cuatro puentes
Figura 3.22 Esquema interacción en un medio acuoso disulfuro. (c) Lisozima de ganso. (d)
de las proteínas (a) y asociación (b) hidrofóbicas. Lisozima T4 de huevo
4.5.3 Estructura secundaria
 Se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas
en el espacio, a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas
fuerzas, de las cuales las electrostáticas, los puentes de
hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y las dipolo-dipolo son
las más importantes (figura 4.24a).
 la conformación β (figura 4.24b) que se presenta en las
queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas, como
el pelo de los mamíferos y la seda. En esta conformación el
polipéptido adopta una conformación en zigzag extendida, de tal
manera que pueden existir varias moléculas alineadas paralela o
antiparalelamente, con lo que producen láminas plegadas unidas
transversalmente por puentes de hidrógeno intermoleculares.
 Un tercer tipo de estructura secundaria se encuentra en las
hélices de colágeno, proteína fibrosa del tejido conectivo que le
confiere una alta rigidez y resistencia a la piel, los cartílagos.
Debido a su elevado contenido de prolina y de hidroxiprolina, no
desarrolla un α -hélice, sino una conformación que consiste en
una triple hélice de cadenas polipeptídicas que se mantienen Figura 4.24 Hélice α y lámina β de la
unidas por puentes de hidrógeno intermoleculares. estructura secundaria de las proteínas
4.5.4 Estructura terciaria
Este término se refiere al modo en que la cadena polipeptídica
se dobla sobre sí misma para producir una estructura plegada y
compacta, característica de las proteínas globulares. La
estructura terciaria de la β -lactoglobulina y faseolina, proteína
de almacén de frijoles bayos, se muestra en la figura 4.29.
A diferencia de las proteínas fibrosas que presentan una
estructuración lineal, las globulares tienen sus cadenas
compactas con un alto grado de organización (figura 4.30).

Figura 4.30 Representación

esquemática de las estructuras
primaria, secundaria y terciaria de la
mioglobina. Los puntos oscuros
representan los átomos de carbono α Figura 3.29 Estructuras terciarias de la
de los aminoácidos. El grupo hemo se faseolina (a) y la β -lactoglobulina (b) Las
localiza en la parte central superior flechas representan las placas β, y los
de la molécula cilindros a las α -hélices,
4.5.5 Estructura cuaternaria
A diferencia de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en todos los
polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas.
Las interacciones que estabilizan las cadenas polipeptídicas plegadas en las proteínas con
múltiples subunidades son de los mismos tipos que las que estabilizan la estructura terciaria:
puentes salinos o interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals, interacciones hidrófobas y, en ocasiones, enlaces disulfuro. Estas interacciones
proporcionan la energía necesaria para estabilizar la estructura de múltiples subunidades.
Existen diferentes proteínas de importancia biológica que adoptan la forma de dímeros,
trímeros, tetrámeros, etcétera. Cualquiera de estos complejos constituyen la estructura
cuaternaria; son también llamados estructuras oligoméricas, y pueden formarse de
subunidades de proteínas (monómeros) que pueden ser iguales (homogéneos) o diferentes
(heterogéneos); por ejemplo, la β -lactoglobulina existe como dímero en el intervalo de pH
entre 5 y 8, y como un octámero en el intervalo de 3 a 5, y como un monómero arriba del pH
8, las unidades monoméricas de este complejo son idénticas.
La hemoglobina es un tetrámero formado de dos diferentes cadenas polipeptídicas y se les
distingue como cadenas α y β. Muchas proteínas alimentarias, especialmente de cereales,
existen como oligómeros de diferentes polipéptidos. Estas proteínas contienen más del 35%
de residuos de aminoácidos hidrófobos (Ile, Leu, Trp, Tyr, Val, Phe y Pro). Además contienen
del 6 al 12% de Pro. Esto trae como consecuencia que las proteínas de cereales existan en
estructuras complejas oligoméricas.
4.6 DESNATURALIZACIÓN
 desnaturalización indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un
importante cambio en su conformación tridimensional, producido por movimientos de
los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento en la entropía de las
moléculas.
 Este cambio conformacional trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, que la
desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico.
 Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables de la estabilización de la
estructura, así como la relación de dicha estructura con el solvente acuoso y en algunas
ocasiones se afectan los puentes disulfuro.
 La conformación de una molécula de proteína depende, en gran medida, del ambiente
que la rodea, y su estado nativo es el más estable en términos termodinámicos en las
condiciones fisiológicas en que se encuentra.
 Pueden ocurrir modificaciones conformacionales debidas a cambios térmicos, químicos o
efectos mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento, o bien por tratamientos
con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea, cambios de pH, la
aplicación de detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición de sales, presencia de
4.6 DESNATURALIZACIÓN
 Aunque un cambio en la estructura podría conducir a un aumento en el ordenamiento,
es decir, un aumento en las α -hélice o β-lámina plegada, la desnaturalización
generalmente se considera como una pérdida de la estructura ordenada.
 Es común relacionar la desnaturalización con daños a la proteína, ya que pueden
perderse funciones fisiológicas, actividad enzimática o bien, modificarse sus propiedades
funcionales al ocurrir agregación o insolubilización.
 La desnaturalización puede ser deseable cuando se habla de elevar la digestibilidad de
las proteínas por cocción o por la desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes
en las leguminosas.
 También sirve para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades
de espumado y emulsificación por el desdoblamiento de las moléculas que favorece la
estabilización en interfases al lograr la exposición de sitios hidrofóbicos que
interaccionan con la fase orgánica o hidrofóbica de una emulsión
 4.7 PROPIEDADES FUNCIONALES DE
LAS PROTEÍNAS
• La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que
interviene en su utilización.
• Este comportamiento depende de las propiedades físicas y químicas que se afectan durante el
procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo del alimento.
• Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos,
aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características sensoriales
resultan de más importancia para el consumidor que el valor nutricional, el que
frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor,
color y apariencia, las que a su vez son el resultado de interacciones complejas entre los
ingredientes.
• Como ejemplo se puede señalar el caso de los productos de panadería, donde la viscosidad y
la capacidad de formar pastas se relacionan justamente con las propiedades de las proteínas
del gluten de trigo.
• Así mismo, las características de textura y suculencia, de los productos cárnicos son
dependientes de las proteínas musculares (actina, miosina, actinomiosina y proteínas de la
carne solubles en agua).