Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
10 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
10 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
1. Introducción
2. Clasificación de los aminoácidos
3. Estereoquímica
4. Propiedades
5. Algunas reacciones biológicas
6. Péptidos y proteínas
6.1. Introducción
6.2. Secuenciación de péptidos y
proteínas
6.3. Estructura de péptidos y
proteínas
1. Introducción
1. Introducción
- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.
H3N CO2 Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γ-aminobutírico (GABA). Es
un γ-aminoácido y es el principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.
O
H2N
H3N CH C O Prolina
R CO2
2. Clasificación de los aminoácidos
O
Glicina Gly(G) N
H2N H OH
OH fenilalanina Phe (F) O
O
Alanina Ala (A)
NH OH
2
NH OH
2
O Triptófano Trp(w) H2N
OH
Valina Val(V) HN
OH O
NH2 O
Leucina Leu(L)
OH Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no
NH2
ionizados
O O
Isoleucina Ile(I) Asparagina Asn(N) H2N
OH OH
NH2 O NH2
O
Metionina Met(M) Glutamina
O O
S Gln (Q)
OH
H2N OH
NH2
NH2
2-Clasificación de los aminoácidos
Nombre Abreviación Estructura Nombre Abreviación Estructura
O
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no Cisteína Cys(C)
ionizados
O HS OH
OH
NH2
O Lisina Lys(K)
Treonina Thr(T) H2N
OH
OH NH2
NH2
apártico
HO
OH
His (H
N
OH
O NH2
O O
Ácido Glu (E) HN
NH2
glutámico
HO OH
NH2
O
Tirosina Tyr(Y)
OH
NH2
HO
3. Estereoquímica
3. Estereoquímica
- La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
CO2 NH3
H
CO2 H3N H CO2
Glicina
H3N H R R
(Aquiral)
L-aminoácido
H
(Proyección de Fischer y en perspectiva)
3. Estereoquímica
CO2 CO2
H3N H H NH3
CH2CH3 CH2CH3
4. Propiedades
4. Propiedades
- Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
acuerdo con su fórmula molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
O O
H2N CH C OH H3N CH C O
R R
Zwitterión
Especie presente Especie presente Especie presente
en medio ácido en medio neutro en medio básico
4. Propiedades
O O O
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O
+H+ +H+
R R R
a b c
+ Enzima
NH3
HO OH Agente redutor HO OH
O NH2
O NH3 NH3 O
1era etapa: la formación de la imina 2º etapa: Un enzima cataliza la transferencia de l protón para
obtener un nuevo isómero de la imina
H-ácido
base HO
HO HO HO
HO HO
H O O O
O O
O + 1º etapa 2º etapa N
NH2 O N
O O
O
O O
O
ácido L-glutámico Ácido pirúvico Imina Imina reordenada
3º etapa: La hidrólisis de la iminia reordenada conduce al formación del anilina y ácido α-cetoglutámico
HO HO
HO HO
O O
O O
N + H2O O + H2N
O O
O O
Imina reordenada Ácido α-cetoglutárico L-Alanina
5. Algunas reacciones biológicas
- La L-fenilalanina se clasifica como un aminoácido esencial que sirve como
precursor biológico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.
- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformación y la L-
fenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metabólico diferente formando
ácido fenilpirúvico: O O
Enzimas
OH OH
NH2 O
L-fenilanlanina
Ácido fenilpirúvico
-El ácido fenilpirúvico puede provocar retraso mental en niños (fenilcetonuria).
-La descarboxilación de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente
vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable de
muchos síntomas asociados con alergias, los antihistamínicos reducen los síntomas
mediante el bloqueo de la acción de la histamina.
O
N N
OH Enzimas
-CO2
NH2 HN
HN H2N
Histidina Histamina
5. Algunas reacciones biológicas
La química del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presencia
de los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.
O O
HO
OH OH
NH2 NH2
HO HO
Tirosina 3,4-dihidroxifenilalanina
HO
HO NH2
Dopamina
HO HO
HO NH2 HO N
H
OH OH
norepinefrina Epinefrina
(Noradrenalina (Adrenalina)
6. Péptidos y proteínas
6.1. Introducción
En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a otros
mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminoácido
y el carboxilo de otro se denomina enlace peptídico.
Aminoácido N-terminal
Glicina
NH2 O
H Aminoácido C-Terminal
N
Alanina
OH
O
Alanilglicina
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo amino
se escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y
derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y al carboxílico,
respectivamente. La alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y la
glicina es el aminoácido C-terminal.
- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y se
especifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácido
conectadas por guiones.
- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.
6.1. Introducción
- La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos
en anti, uno con respecto al otro.
O O H
H H
N N COO-
N N
H H
+
H3N H O O H
HO
O
H2N
O
H O
H H
N N O
H
N
H
O H CH C(H C)HC H
3 2 3
O NH HN H
N S
O OH
S
O H
H
H H
N O H2N
H2N N O
H
O
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
1. Análisis de aminoácidos.
O O O
H
N CH C
H
N CH C
H
N CH C
El sitio catalizado de la Quimotripsina
cuando R’ es un grupo aromático
R R' R''
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
O O O O
H H H
O2N F + H2N CH C N CH C N CH2 C N CH C OH
Val-Phe-Gly-Ala
1-fluoro-2,4-dinitrobenceno
NO2
O O O O
H H H
O2N CH C N CH C N CH2 C N CH C OH
DNP-Val-Phe-Gly-Ala
NO2
O O O O
S
O O
H H H
N C S + H2N CH C N PÉPTIDO HN C N CH C N PÉPTIDO
R R
fenilisotiocyanato
H S
H S N
N O
H HCl C C O
C C N PÉPTIDO + H2N PÉPTIDO
N CH
N CH
H R
R
H S S H
O
N N N
H O
C C O Cl- N C C Cl
S C S C C O
C
N CH HN CH Cl
Cl H HN CH HN CH
R R
R R
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Mioglobina
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
La estructura terciaria de una proteína depende de diversos factores:
- Su estructura primaria y secundaria.
- Su entorno. En proteínas globulares la parte lipofílica se sitúa hacia el interior y los
grupos polares en la superficie. El estado nativo de una proteína es la estructura
terciaria en la cual expresan su actividad biológica.
- Conocer el plegamiento de la proteína permite entender el mecanismo por el que
un enzima cataliza las reacciones. Ej: carboxipeptidasa.
Zn2+
O
H2N
O
H3N Péptido CH C NH CH C C Arg-145
H R O H2N
CH3
O
H
- La región interna del enzima donde se localizan los grupos funcionales que
participan en la actividad catalítica se conoce con el nombre de sitio activo.
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
COENZIMAS
- Los coenzimas, cofactores o grupos prostéticos interaccionan tanto con los enzimas
como con el sustrato para producir los cambios químicos correspondientes que la
proteína no puede hacer por sí misma (ej: reacciones de oxidación o reducción).
- El grupo prostético hemo (una porfirina) se encuentra rodeado por la mioglobina
(proteína del músculo). Esta proteína es capaz de almacenar el oxígeno gracias a que
éste se coordina al Fe2+ del grupo hemo, que no se oxida a Fe3+ (incapaz de unirse a
oxígeno) porque se encuentra protegido por esta proteína.
6.3. Estructura de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS: HEMOGLOBINA
- Algunas proteínas están formadas por ensamblaje de dos o más cadenas. La forma
en que estas subunidades se encuentran organizadas se denomina estructura
cuaternaria.
- La hemoglobina es una proteína de la sangre encargada del transporte de oxígeno,
uniéndose a éste y transportándolo hasta los músculos donde se almacena en la
mioblobina. La hemoglobina se une a oxígeno de la misma forma que la mioglobina,
a través del grupo hemo, pero es mucho más grande que ésta. La hemoglobina es un
ensamblaje de cuatro grupos hemo y cuatro cadenas protéicas, dos llamadas α y dos
β.
- Algunas sustancias, por ejemplo CO, mucho más fuertemente al Fe que el oxígeno
por lo que interfieren con el transporte y almacenamiento de oxígeno pudiendo
provocar resultados letales.
hemoglobin protease,
Escherichia coli
(http://www.pdb.org/)
DOI:10.1074/jbc.M412885200