5.

1 Aminoácidos 115

O I I
O FIGURA 5.5
+
H3N CH2 CH2 CH2 C O− Algunos derivados de aminoácidos
HO O CH2 CH C O−
GABA
+NH
I I 3
+
HO CH2 CH2 NH3 Tiroxina

O
N
CH2 C OH
H
Serotonina
O
N
C
H3C NH H
Ácido indolacético
CH2
CH2

H3C O

H
Melatonina

O O
Aminoácidos modificados en las proteínas +
H3N CH C
+
O− H3N CH C O−
Muchas proteínas contienen derivados de aminoácidos que se forman tras la síntesis
de la cadena polipeptídica. Entre estos aminoácidos modificados se encuentra el áci- CH2 CH2
do ␥-carboxiglutámico (fig. 5.7), un residuo de aminoácido que se une al calcio que
CH2 CH2
se encuentra en la protrombina, una proteína utilizada en el proceso de coagulación
de la sangre. La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina son componentes estructurales CH2 CH2
importantes del colágeno, la proteína más abundante del tejido conjuntivo. Suele uti-
lizarse la fosforilación de los aminoácidos que contienen grupos hidroxilo, como la NH +NH
3
serina, la treonina y la tirosina, para regular la actividad de las proteínas. Por ejemplo, C O
la síntesis del glucógeno está muy restringida cuando la enzima glucógeno sintetasa
está fosforilada. En el capítulo 19 se consideran otros dos aminoácidos modificados, NH2
la selenocisteína y la pirolisina.
Citrulina Ornitina

Estereoisómeros de los aminoácidos FIGURA 5.6

Debido a que los carbonos ␣ de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a cua- Citrulina y ornitina
tro grupos diferentes (p. ej., a un hidrógeno, a un grupo carboxilo, a un grupo amino
y a un grupo R), se denominan carbonos asimétricos o quirales. La glicina es

O O
O NH CH C NH CH C
O
C CH2 CH2
NH CH C
N CH
O CH2 CH2 O
CH2 CH2
−O C CH CH OH −O P O
H OH
C O CH2 O−
+NH
O− 3
γ-carboxiglutamato 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina o-fosfoserina

FIGURA 5.7
Algunos residuos de aminoácidos modificados que se encuentran en los polipéptidos

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 116 CAPÍTULO 5 Aminoácidos, péptidos y proteínas

FIGURA 5.8 una molécula simétrica puesto que su carbono ␣ está

Dos enantiómeros unido a dos hidrógenos. Las moléculas con carbonos
quirales pueden existir como estereoisómeros, mo-
La l-alanina y la
léculas que sólo se diferencian en la disposición es-
d-alanina son imágenes
especulares una de otra.
pacial de sus átomos. En la figura 5.8 se muestran las
(Nitrógeno = esfera azul representaciones tridimensionales de los estereoisó-
grande; hidrógeno = meros del aminoácido alanina. Obsérvese en la figura
esfera gris pequeña; que los átomos de los dos isómeros están unidos en el
carbono = esfera negra; L-Alanina D-Alanina mismo patrón excepto por la posición del grupo amo-
oxígeno = esfera roja.) nio y del átomo de hidrógeno. Estos dos isómeros son
imágenes especulares de sí mismos. Moléculas así, denominadas enantiómeros, no
pueden superponerse una sobre otra. Las propiedades físicas de los enantiómeros son
H H idénticas, excepto que desvían la luz polarizada en un plano en direcciones opuestas.
C O C O
(La luz polarizada en un plano, se produce haciendo pasar la luz sin polarizar a través
de un filtro especial, las ondas luminosas sólo vibran en un plano.) Las moléculas que
H C OH HO C H poseen esta propiedad se denominan isómeros ópticos.
El gliceraldehído es el compuesto de referencia para los isómeros ópticos (fig.
CH2OH CH2OH 5.9). Un isómero del gliceraldehído desvía el haz de luz en el sentido de las ma-
necillas del reloj y se denomina dextrógiro (se distingue por el signo +). El otro
D-Gliceraldehído L-Gliceraldehído isómero del gliceraldehído, denominado levógiro (que se distingue por el signo −),
desvía el haz en la dirección opuesta en el mismo grado. A los isómeros ópticos se
FIGURA 5.9 les suele denominar d o l (p. ej., d-glucosa, l-alanina) para indicar la similitud de la
d- y l-Gliceraldehído disposición de los átomos alrededor de un carbono asimétrico de una molécula con
Estas moléculas son imágenes especu- la de los átomos alrededor del carbono asimétrico de cualquiera de los isómeros del
lares una de otra. gliceraldehído.
Debido a que muchas biomoléculas tienen más de un carbono quiral, las letras d y
l sólo se refieren a las relaciones estructurales de una molécula con cualquiera de los
isómeros del gliceraldehído, no con la dirección en la que desvían la luz polarizada
en un plano. La mayoría de las moléculas asimétricas que se encuentran en los seres
CONCEPTOS CLAVE vivos se presentan en una sola forma estereoisomérica, d o l bien. Por ejemplo, con
• Las moléculas con un átomo de pocas excepciones, en las proteínas sólo hay aminoácidos l.
carbono asimétrico o quiral difieren La quiralidad ha tenido un efecto importante sobre las propiedades estructurales
sólo en la disposición espacial de los y funcionales de las biomoléculas. Por ejemplo, las hélices ␣ que giran a la derecha
átomos unidos al carbono. que se observan en las proteínas son consecuencia de la presencia de aminoácidos l.
• Las formas especulares (imágenes en Los polipéptidos que se sintetizan en el laboratorio con una mezcla de aminoácidos d
el espejo) de una molécula se deno- y l no forman hélices. Además, como las enzimas son moléculas quirales, la mayoría
minan enantiómeros. se une a moléculas de sustrato en una sola forma enantiómera o enantiomérica. Las
• En los seres vivos la mayoría de las proteasas, enzimas que degradan proteínas al hidrolizar los enlaces peptídicos, no
moléculas asimétricas posee sólo pueden degradar polipéptidos artificiales formados por aminoácidos d.
una forma estereoisomérica.

PREGUNTA 5.2
Determinadas especies bacterianas poseen capas externas formadas por polímeros de
aminoácidos d. Las células del sistema inmunitario, cuya tarea es atacar y destruir a
las células externas, no pueden destruir estas bacterias. Sugiera una razón para este
fenómeno.

Titulación de los aminoácidos

Debido a que los aminoácidos contienen grupos ionizables (cuadro 5.2), la forma
iónica predominante de estas moléculas en solución depende del pH. La titulación
de un aminoácido ilustra el efecto del pH sobre su estructura (fig. 5.10a). La titula-
ción también es una herramienta útil para determinar la reactividad de las cadenas
laterales de los aminoácidos. Considérese la alanina, un aminoácido sencillo con dos
grupos titulables. Durante la titulación con una base fuerte como el NaOH, la alanina
pierde dos protones de forma escalonada. En una solución muy ácida (p. ej., a pH 0),
casi todas las moléculas de alanina se encuentran en la forma en la que el grupo

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