PROTEÍNAS

Q.F. ARTURO TUYA ORDÓÑEZ

 FUNCIONES BIOLOGICAS DE LAS PROTEÍNAS

CATÁLISIS ENZIMÁTICA ENZIMAS

HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO TRANSFERRINA
FERRITINA

ACTINA
MOVIMIENTO COORDNADO
MIOCINA

SOPORTE MECÁNICO COLÁGENO

PROTECCIÓN INMUNE ANTICUERPOS

GENERACION TRANSMISIÓN RECEPTORES

IMPULSO NERVIOSO PROTEICOS

CONTROL CRECIMIENTO
HORMONAS
DIFERENCIACIÓN
ESTRUCTURA DE LOS
AMINOÁCIDOS
 El átomo de carbono  es asimétrico, lo cual
ISOMEROS permite la formación de dos isomeros de
OPTICOS imágenes de espejo (-o estereo), D y L

Las proteínas consisten exclusivamente de L- minoácidos

REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES DE
AMINOÁCIDOS EN LOS MAMÍFEROS
 Aminoácidos esenciales
Lactantes prematuros
Niños en crecimiento
Adultos
Isoleucina Arginina Cisteína
Leucina Histidina Tirosina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
 CLASIFICACIÓN DE
AMINOÁCIDOS
H
NH2 C COOH
R

De acuerdo a la Cadena
lateral, a las
características de su carga

Estos 20 aminoácidos son nombrados por abreviaciones de tres o una letra

 Aminoácidos no polares

pK1=2,34 pK1=2,32 pK1=2,36 pK1=2,36

pK1=2,34
pK2=9,69 pK2=9,62 pK2=9,60 pK2=9,68
pK2=9,60
pI=6,00 pI=5,96 pI=5,98 pI=6,02
pI=5,97

pK1=2,20
pK2=9,11
pK3=10,07
pI=5,66
pK1=1,83 pK1=2,83
pK2=9,13 pK2=9,39
pI=5,48 pI=5,89

Tiroxina
 P.I.=5.83
pK1=1,99
pK2=10,60
pI=6,30

AZUFRADOS

pK1=2,28
pK2=9,21
pI=5,74
AMINOÁCIDOS POLARES
AZUFRADOS

pK1=1,96
pK2=8,18
pK3=10,28
pI=5,07

P.I.=4.6

HIDROXILADOS

pK1=2,21
pK2=9,15 pK1=2,09
pI=5,68 pK2=9,10
pI=5,60
AMIDICOS
pK1=2,02
pK2=8,80
pI=5,41

pK1=2,17
pK2=9,13
pI=5,65

ACIDOS
pK1=1,88
pK2=3,65
pK3=9,60
pI=2,771 pK1=2,19
pK2=4,25
pK3=9,67
pI=3,22
pK1=1,82
pK2=6,00
pK3=9,17
pI=7,59
pK1=2,18 pK1=2,17
pK2=8,95 pK2=9,04
pK3=10,53 pK3=12,48
pI=9,74 pI=10,76

HIDROXILISINA
 ESTADOS DE IONIZACIÓN
DE UN AMINOÁCIDO

Forma catiónica Forma aniónica

Zwitterion
o Básica o Ácida
FORMACIÓN DEL ENLACE
PEPTÍDICO
OLIGOPÉPTIDOS: 10 a 20 residuos de aminoácidos

POLIPÉPTIDOS : > 20 residuos de aminoácidos

PROTEINAS : > 50 residuos de aminoácidos

 CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS

1.-Proteínas simples ó HOMOPROTEINAS

 Las Albúminas
 Colágenos
 Las Globulinas
 Queratinas
 Las Escleroproteínas
 Elastinas
 Las Protaminas
 Fibroínas
 Las Histonas
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Hemoproteínas
3.- Por sus diferencias formas y solubilidad
-Fibrosas: Alargadas
-Globulares: Mucho mas compactas.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
Cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Eje de la Hélice
 Conformación
hoja plegada 

puente de H entre grupos

NH y CO de distintas
cadenas polipeptídicas

Antiparalela

Paralela
Hélice de triple hebra del Colágeno
 DOMINIOS
Región compacta, de entre 40 y 400
aminoácidos que constituye una
unidad estructural particular en el
ámbito de la cadena polipeptídica
mayor.
 NH2
1
Loop

Linker

135 158
69 90 β – Hoja
9
plegada

α - hélice 239
248 267

48 23
Loop

Loop
COOH
300
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Se refiere al modo en que la cadena
polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las proteínas solubles
Fuerzas que intervienen en la estabilización de la
estructura terciaria
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Solo la alcanzan las proteínas que
poseen más de una cadena polipeptídica
Pueden intervenir enlaces
covalentes y no covalentes
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Ferroprotoporfirina (hemo)
 CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
estructura jerárquica

Secuencia de aa Describe el ordenamiento

del esqueleto Arreglo / tridimensional de las
del peptídico y distribución/ordenamient proteínas
S-S o del esqueleto y las
cadenas laterales de la
proteína en el espacio
DESNATURALIZACIÓN
DE PROTEÍNAS

Consiste en la pérdida de todas las

estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria) quedando la proteína
reducida a un polímero lineal.

Consecuencias inmediatas son:

•Disminución drástica de la solubilidad de

la proteína, acompañada frecuentemente
de precipitación.

•Pérdida de todas sus funciones biológicas

•Alteración de sus propiedades

hidrodinámicas
 AGENTES
DESNATURALIZANTES

I. Físicos

1. Calor
2. Radiaciones

II. Químicos: Todos los agentes que rompen

interacciones o enlaces presentes en la
estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes.
2. Urea y guanidina a altas concentraciones.
3. Altas concentraciones de sal y extremos
de
pH.
4. Reactivos de grupos –SH.
5. Metales pesados.