Aminoácidos

Monómeros que componen una proteína. En cadena forman

POLIPÉTIDOS. Cada proteína posee 20 aminoácidos.
• Estructura: Poseen un grupo AMINO y un grupo CARBOXILO, junto a
una CADENA R; todos unidos a un átomo central de carbono.
• ENLACE PEPTÍDICO: Unión covalente que se forma por síntesis de
deshidratación. Durante la síntesis el grupo COOH reacciona con el grupo
amino del siguiente aminoácido.
Las proteínas se organizan en 4 NIVELES:
1. Estructura primaria: Nos indica el orden de los aminoácidos.
2. Estructura secundaria: Se debe a las interacciones que existen en el
esqueleto proteico, mediante enlaces peptídicos y puentes de
hidrógeno. Se forma una Hoja plegada beta y hélice alfa.
3. Estructura terciaria: Se debe las interacciones entre cadenas laterales.
Los grupos R pueden ser hidrofílicos o hidrofóbicos, por lo que se
forman proteínas globulares o fibrosas.
4. Estructura cuaternaria: La define el ángulo de varias cadenas
polipeptídicas.
 Ácidos nucleicos
Cada NUCLEÓTIDO se compone de tres partes: Una BASE
NITROGENADA, una PENTOSA, y al menos un GRUPO FOSFATO.
• El ADN y el ARN son polímeros y se componen de nucleótidos.
Cuando estos monómeros se combinan, la cadena resultante se llama
polinucleótido.
Bases nitrogenadas
• Moléculas orgánicas compuestas por estructuras anulares que
contienen nitrógeno.
• Las PURINAS (A-G) están formadas por dos anillos fusionados de
carbono y nitrógeno. Las PIRIMIDINAS (C-T-U) se componen de un
solo anillo de carbono y nitrógeno.
Pentosas
• Azúcar de 5 carbonos.
• DESOXIRRIBOSA (ADN) y RIBOSA (ARN). Diferencia en el grupo HO del
segundo carbono.

• En un nucleótido, el azúcar ocupa la posición central, la base se une al

carbono 1 y el grupo fosfato al carbono 5
Grupo fosfato
Enlace fosfodiéster
• Un enlace fosfodiéster es un tipo de enlace covalente que se produce
entre un grupo hidroxilo (OH-) en el carbono 3' y un grupo fosfato (PO
4 ) en el carbono 5' del nucleótido entrante, formándose así un doble
3−

enlace éster. En esta reacción se libera una molécula de agua y se

forma un dinucleótido.
 Enzimas
Catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas para que
se den en una escala útil de tiempo.
Poseen alta especificidad
Actúan a baja concentraciones
Funcionan en condiciones muy suaves de PH y temperatura
Algunas requieren un COFACTOR para su actividad. El cofactor puede
ser IONES INORGÁNICOS o una COENZIMA.
La parte proteica de la enzima se denomina APOENZIMA. La apoenzima
unido a la coenzima forman la HOLOENZIMA.
 Estructuras y modelos
• La reacción catalizada enzimáticamente tiene lugar dentro del SITIO ACTIVO.
La molécula fijada al sitio activo y sobre la que actúa la enzima se denomina
SUSTRATO.
• Se puede describir una reacción química como:
• Modelos: LLAVE-CERRADURA y ENCAJE-INDUCIDO.
 Clasificación
1. Oxidorreductasas: Catalizan la transferencia de electrones
2. Transferasa: Cataliza la transferencia de un grupo funcional.
3. Ligasa: Cataliza la unión de dos moléculas.
4. Liasa: Cataliza la ruptura de un enlace químico.
5. Isomerasa: Cataliza la transformación de un isómero de un elemento a
otro.
6. Hidrolasa: Hidroliza un enlace químico.
Energía de activación
• Resulta de la diferencia entre la energía de los estados basales y de
los estados de transición.
Inhibición enzimática
• Los inhibidores son moléculas que pueden interferir en la catálisis,
enlenteciendo o deteniendo las reacciones enzimáticas.
Factores que afectan la actividad enzimática
Temperatura
PH
Concentración