ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

Un adulto normal esta constituido de

aproximadamente 1014 células.
Cada célula contiene alrededor de 109
moléculas de proteína.
Luego un adulto normal contiene
alrededor de 1023 moléculas de
proteína en su cuerpo
Las proteínas, en una clasificación
sencilla, se agrupan en:
estructurales
funcionales
Las funcionales son la que realizan
múltiples actividades bioquímicas entre
las que están ser enzimas,
transportadores, receptores, etc.
Las estructurales forman la matriz
extracelular, el citoesqueleto, etc.
 AMINOÁCIDOS

COOH Carboxilo

Amino H2N C H

Radical
R
PUNTO ISOELECTRICO (pI)
Es el valor de pH al cual un aminoácido
tiene carga neta igual a cero.

Para aminoácidos neutros el pI se calcula

empleando la ecuación (pK1 + pK2)/2.

Pk1= pH de disociación del grupo

carboxilo:
COOH ↔ COO- + H+

Pk2= pH de protonación del grupo

amino
NH2 + H+ ↔ NH3+

Por ejemplo para la glicina 2.3 + 10) / 2 =

6.15
pI del ácido glutámico

pK1 = 2.2
pKR = 4.25
pK2 = 9.7

pI = (pK1 + pKR)/2
pI = (2.2 + 4.25)/2
pI = 3.2
 pI de la lisina

pK1 = 2.2
pK2 = 8.95
pKR = 10.8

pI = (pK2 + pKR)/2
pI = 9.9

Para los amino ácidos básicos y ácidos el pI es el promedio de los pKa en la estructura.
Enlace peptídico
Enlace amida
El enlace peptídico presenta resonancia
 Relación entre la estructura y la función
(proteínas)

Dogma Central de la bioquímica estructural

 NIVELES DE ORGANIZACIÓN
Secuencia:
Indica el número, orden y cantidad de aminoácidos en la cadena polipeptidica.
Nivel Secundario:
Provee información sobre el plegamiento de la proteína, es decir; de las
relaciones espaciales de cada aminoácido con sus vecinos. Usualmente resultante
en tres tipos de conformaciones: hélice la hoja plegada y enrollamientos al
azar Estas estructuras son estabilizadas por puentes de Hidrógeno.
Supersecundaria
Motivos
Dominios
Nivel terciario:
También indica información de plegamiento y relaciones espaciales, pero entre
los elementos de la estructura secundaria.
Nivel cuaternario:
Muestra las interacciones entre varias cadenas polipeptídicas formando un
complejo proteíco.
Secuencia

ALINEAMIENTO DE NTRK1 (TIROSINA KINASA NEUROTROFICA)

1. Leu – Ser – Phe – Ala – Ala – Ala – Met – Asn – Gly – Leu – Ala

2. Ile – Asn – Glu – Gly – Phe – Asp – Leu – Leu – Arg – Ser – Gly

3. Lys – Glu – Asp – Ala – lys – Gly – Lys – Ser – Glu – Glu - Glu

De acuerdo a las características de polaridad de los AA, que conclusión puede obtener
de las anteriores secuencias?

Todas forman helices alfa.

1. Hidrofóbica: No expuesta (AMINOACIDOS APOLARES)

2. Medianamente expuesta.(AMINOACIDOS POLARES)
3. Expuesta (AMINOACIDOS POLARES IONIZABLES)
Nivel Secundario

Helice alfa
 3,6 Å

Distancia entre 2 C contiguos

En la helice la Distancia entre 3,6 aa =5,4 Å. 1 aa 1,5 Å

Puentes de Hidrógeno
 Estructura Secundaria
Hoja plegada

Se forma por la colocación de forma paralela de la cadena de AA dentro de la misma

proteína.
Es una estructura mas estable que la hélice alfa.
Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas.
Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería
afectada la estructura de la lámina.
Pueden ser paralelas o antiparalelas.
6,95 Å
Conectores
Pequeños motivos estructurales o PME son pequeñas
secuencias conservadas, pero no idénticas, que tienen
la estructura del esqueleto carbonado igual entre ellos y
tienen la misma función.

Ejemplo el motivo de glicosilación

NXS/NXT → NX(S,T)

De este motivo pueden existir 400 secuencias

diferentes QUE HACEN LO MISMO: se pueden ligar a un
glicósido
Estructura terciaria

Disposición de la cadena polipeptídica en el espacio con todas sus interacciones.

Lo que provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, fuerzas de de
van der Waals y de puentes disulfuro (enlaces covalentes, entre aminoácidos de
cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos o puentes
salinos.
Dominios

Regiones estructuradas en las proteínas ricas en plegamientos de diferente tipo:

Hélices, pliegues y enrollamientos
Un dominio proteico puede ser funcional si lleva a cabo una función bioquímica
determinada, y estructural si se refiere a un componente estable de la estructura.
Estructura cuaternaria
Flexibilidad de las estructuras