APELLIDOS Y NOMBRES: Peredo Sanchez Elsa FECHA: 9/07/2023

MATERIA: Bioquímica GRUPO: 1E

DOCENTE: Doc. Marco Antonio Solano Mercado
INFORME/TAREA
ENZIMAS
1. Realizar un organizador o mapa mental de las enzimas.

Proteína que favorece y

regula las funciones químicas Oxidorreductasa
en los seres vivos. Un s
catalizador es el mecanismo Transferasas
CONCEPTO
por el cual acelera una
reacción Hidrolasas

Liasas
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS Isomerasas

Ligasas
Temperatura

PH FORMAS DE
INHIBICIÓN Irreversible
Concentración
de enzima FACTORES QUE
Concentración MODIFICAN LA
Competitivos
de sustrato ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA Reversible No competitivos
Presencia de
inhibidores
Acompetitivos
Activadores
enzimáticos

2. Realice la reacción química que se produce, identificando los componentes de la reacción

(enzima, sustrato y productos)
Catalasa (hígado) + H2O2 = H20 y O2
3. Anotar todo lo observado (observación de la reacción de las muestras con el agua oxigenada
H2O2) de acuerdo al siguiente cuadro:
 Reacción al añadir peróxido de hidrógeno

Se evidenció una reacción enzimática mayor (rápida), con abundante efervescencia, esto es
dado por la alta concentración de la catalasa en el tejido, ya que el hígado es el principal
órgano que metaboliza todas las sustancias tóxicas que ingresan al organismo, debido a que
HÍGADO
estas sustancias (tóxicas) causan alteraciones en los diferentes organismos desencadenando
reacciones bioquímicas. Como por ejemplo el H2O2 radical libre que causan destrucción a la
célula.

Se presentó la reacción de descomposición del H2O2 en agua y oxígeno mediada por la

presencia de catalasa en la papa, su acción fue rápida seguido del hígado, el H2O2 puede
PAPA
provocar la muerte celular, pero gracias a la catalasa que degrada esté compuesto en agua y
oxígeno, le confiere protección a la célula.

Evidentemente la reacción para descomponer el agua oxigenada por la enzima catalasa

ZAPALLO presente en el zapallo, fue lenta pero persistente ya que se observó que al cabo de unos
minutos la reacción continuaba.

Se evidencia actividad enzimática con poco nivel de efervescencia y gracias a la enzima

ZANAHORIA
catalasa, que al ponerse en contacto con el agua oxigenada hizo que libere H2O2 y O2.

Se evidencia actividad enzimática con poco nivel de efervescencia, esto es dado por el
peróxido formado en el metabolismo celular generado en los diferentes sistemas de la
ESPINACA espinaca (planta); algunas utilizan este compuesto a su favor ya que a partir de la reacción
mediada por la catalasa logran obtener agua (un elemento esencial para la fotosíntesis) y
oxígeno (aceptor final de electrones). Al cabo de unos minutos su reacción continuó.

No se evidenció la presencia de alguna reacción química al ser agregado el compuesto del

TOMATE
peróxido de hidrógeno.

4. Responda el siguiente cuestionario.

- Explicar que es una enzima
Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica, cuya función es acelerar las
reacciones bioquímicas, algunas requieren un componente no proteico conocido como coenzima
o grupo prostético para ser activas. Las enzimas no se consumen en las reacciones, tampoco se
alteran, razón por el cual no se necesita en gran cantidad, éstas actúan sobre los sustratos
formando un complejo enzima-sustrato y esto pues ocurre en el sitio activo de la enzima. Cabe
mencionar que son muy selectivas porque pocas moléculas pueden interactuar bien con este sitio.
- Indicar los componentes estructurales de una enzima
Las enzimas tienen una estructura de tipo polímero donde las unidades estructurales son los
aminoácidos; la secuencia específica de aminoácidos y lo que se denomina la estructura
tridimensional, o disposición en el espacio de sus átomos, es clave para la actividad enzimática.
Según su estructura se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:
  Holoproteínas, enzimas formadas solamente por polipéptidos.
 Holoenzimas, enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o apoenzima
y una parte no polipeptídica o cofactor.
- Las enzimas se clasifican en 6 grupos que son:
1. Oxidorreductasas: catalizan oxidorreducciones de los sustratos (perdida o ganancia de
electrones).
 Deshidrogenasas
 Oxidasas
2. Transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de grupos funcionales de un
sustrato a otro.
 Transaminasas
3. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolisis (ruptura de enlaces).
 Lipasas, sacarasas, pepsina.
4. Liasas: catalizan reacción de adicción de grupos funcionales a moléculas que poseen un
doble enlace (que desaparece al quedar unido el grupo a la molécula).
5. Isomerasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos dentro de la misma
molécula para dar isómeros.
6. Ligasas: catalizan reacciones de síntesis de nuevas moléculas por formación de enlaces
C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de condensación.
 Si la energía necesaria proviene de la hidrolisis de ATP se denominan sintetasas.
 Si la energía necesaria proviene de otra fuente se denominan sintasas.
- Indicar que sucede con las muestras al añadir H2O2 (Tabla de resultados)
Se comprobó la presencia de catalasa en tejidos animales y vegetales y se pudo inferir por la
efervescencia que el tejido con mayor cantidad de catalasa es la del animal. La enzima catalasa
contenida en las muestras descompone el peróxido de hidrógeno, y se produce burbujas como
efecto de la descomposición.
¿Ocurre lo mismo en todas las muestras?
La reacción enzimática inmediata fue la del hígado de pollo, siguiendo de la papa, zanahoria,
espinaca y zapallo a excepción del tomate que no reaccionó al ser agregado H2O2.
¿Explicar por qué se forman las burbujas?
El peróxido de hidrógeno reacciona con la enzima catalasa, dicha enzima descompone al H2O2 en
moléculas de H2O Y O2, por esta razón se forman las burbujas.
- Citar los factores que afectan a la actividad enzimática
 Temperatura
 PH
 Concentración de enzima
 Concentración de sustrato
 Presencia de inhibidores
 Activadores enzimáticos
- Explicar las formas de inhibición enzimática
1. Inhibiciones reversibles. - Unidos por enlace no covalentes y reversibles. Existen 3 grupos:
 Inhibidores competitivos: Compiten con el sustrato por ocupar el centro activo. Las
moléculas presentan una semejanza estructural con el sustrato, eso les permite
situarse en el centro activo, bloquear la catalización enzimática y desde un punto de
vista cinético supone un descenso en la velocidad de reacción.
 Inhibidores no competitivos: Se unen a la enzima en puntos distintos al centro activo.
Su unión capacita a la enzima para desarrollar su acción catalítica y en este caso el
aumento en la concentración de sustrato no revierte la inhibición.
 Inhibidores acompetitivos o incompetitivos: No presentan afinidad por la molécula de
enzima libre, sino que se unen a la enzima cuando ésta se encuentra formando el
complejo ES, inhabilitándole para continuar el proceso y formar el producto.

 Inhibiciones irreversibles. - Unidos por fuertes enlaces covalentes irreversibles. Muchos

fármacos presentan este mecanismo de acción, ejemplo: penicilina y otros
antibacterianos que bloquean enzimas claves bacteriana.