Bioquímica de la

contracción muscular

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http://www.personales.ulpgc.es/ecastro.dbbf/Descargas/Transparencias/Musculo2004.pdf
http://www.fcn.unp.edu.ar/sitio/biologiaparamedicina/wp-content/uploads/2015/09/Fisiologia-Muscular-
ACTINAMIOSINA.pdf
. Modificado por Rios, K.

troponina
Actina + tropomiosina +
M

Karina Rios M. BSc., MSc. Biología, Ph.D (c) Biotecnología

Miosina
(α-actinina)

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El músculo está formado por filamentos proteicos
gruesos y delgados que interaccionan entre sí.
• Proteínas contráctiles: • Proteínas regulatorias:
- Actina: G y F (filamento - Tropomiosina
delgado) - Troponina T (unión a
- Miosina (filamento grueso) tropomiosina)
- Troponina C (unión Ca)
La fuerza contráctil se genera
- Troponina I (inhibe
por la interacción
(deslizamiento) de los puentes interacción miosina-
cruzados de miosina con las actina, uniéndose a esta
unidades de actina de los última)
filamentos delgados
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 Modelo de filamentos deslizantes
Andrew Huxley y Niedergerke / Hugh Huxley y Jean
Hanson
1. La longitud de los filamentos gruesos y delgados no cambia durante la
contracción muscular. Longitud de Banda A, I y la zona H es constante.
2. La longitud del sarcómero decrece durante la contracción porque los
filamentos gruesos y delgados se superponen más, deslizándose uno
sobre otro durante la contracción.
3. La fuerza de contracción se genera mediante un proceso que mueve
activamente un tipo de filamento sobre los filamentos vecinos del otro
tipo.

El músculo vacío de ATP, los puentes cruzados sobresalen a intervalos regulares de

ATP los filamentos gruesos y ocupan un espacio vacío existente entre la superficie de los
filamentos gruesos y delgados.
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 Actina: Filamentos finos

• Actina G
• Actina F (estabilidad, potencia la
actividad ATPasa)
• Nebulina (longitud. Filamento no
elástico unido a la actina y
anclado al disco Z)
• Tropomiosina y Troponina
(regulación)
• Cap Z y Tropomodulina (bloqueo)
• Disco Z (anclaje y
entrecruzamiento
(α-actinina, desmina, vimentina)

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(Castro, E. 2004)
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 Miosina: Filamentos gruesos, hidroliza el
ATP y se une a la actina
• Tiene actividad enzimática ATPasa
• Reacción que posibilita la contracción muscular:
ATP + H2O  ADP + Pi + H
• La miosina se une a la forma polimerizada de la actina
• Dos cadenas pesadas-HMM y dos ligeras-LMM (meromiosinas pesadas y
ligeras) y cabezas de miosina (S1) orientadas hacia afuera del filamento
• HMM es la unidad generadora de fuerza durante la contracción muscular,
uniéndose a la actina y catalizando la hidrólisis de ATP
• Secuencia de a.a: Gly-Glu-Ser-Gly-Ala-Gly-Lys-Thr
• Lys -- α-fosfato del ATP

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 Miosina

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 Estructura del sarcómero

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Interacción de los filamentos
Mg2+
Ca 2+

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Karina Rios M. BSc., MSc. Biología, Ph.D (c) Biotecnología 13
Potencial de acción en la contracción muscular
Sarcolema  Túbulos T
• La fuerza contráctil se origina por formación y disociación cíclica de
complejos entre las cabezas S1 de la miosina y la actina.
• Propagar el potencial de acción hacia el interior de la fibra muscular
• Interviene en la entrada de Ca2+ a la célula y en el intercambio Na+
 Ca2+

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La troponina y tropomiosina en la regulación
de la contracción muscular por el ion Ca
• El regulador fisiológico de la contracción muscular es el Ca2+.
• En el músculo esquelético en reposo (relajado) el Ca2+ queda secuestrado en
el retículo sarcoplásmico (RS) mediante un sistema de transporte activo.
• Este bombeo dirigido por el ATP hace disminuir la concentración de Ca2+ en
el citosol.
• El impulso nervioso provoca la liberación de Ca2+ de los sacos del RS por lo
que se aumente su concentración en el citosol y produce la contracción
muscular.
• El efecto del Ca2+ sobre la interacción de la actina y la miosina está mediado
por la tropomiosina y la troponina, localizadas en el filamento delgado.

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Bases Moleculares de la contracción
muscular
• Iniciada por un estímulo a nivel de membrana plasmática con el consecutivo
aumento de Ca2+ citoplasmático, para finalizar con el evento de la contracción
muscular.
• Las cabezas S1 del músculo en reposo están separadas de los filamentos
delgados.
• El ADP + Pi (productos de la hidrólisis de ATP) continúan unidos a la miosina.
• Una vez se estimula el músculo, las cabezas S1 se separan del filamento grueso y
se unen a las unidades de actina de los filamentos delgados.
• El Pi sale del complejo actina-miosina-ADP + Pi y la cabeza S1 de la miosina
cambia estructuralmente.
• Este cambio de orientación de S1 con respecto a la actina, origina el golpe de
potencia de la contracción muscular
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La hidrólisis del ATP dirige la asociación y disociación
cíclica de la actina y la miosina

Fuerza 

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 Contracción

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Relajación

1. El Ca2+ es bombeado de regreso al retículo sarcoplásmico

2. Liberación de Ca2+ de la troponina C
3. Cese de la interacción de actina-miosina. Se disocia el ADP (unido a
la miosina aprox. 20us) en la fase final del golpe de potencia y el
subsiguiente enlace de ATP invierte al cambio conformacional de la
cabeza S1 de la miosina.
4. Relajación

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Secuencia de eventos fisiológicos en la
transmisión neuromuscular

Camacho, Luis M.

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Karina Rios M. BSc., MSc. Biología, Ph.D (c) Biotecnología
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Muscular-ACTINAMIOSINA.pdf

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Muscular-ACTINAMIOSINA.pdf

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