ESTRUCTURA Y

COMPOSICIÓN DEL
MÚSCULO
 INTRODUCCIÓN

Desde un punto de vista nutricional, lo que habitualmente se conoce con

el nombre de carne es todo alimento que procede de partes blandas,
comestibles, de cualquier animal y en nuestro medio, del ganado bovino,
ovino o porcino, de los conejos, las aves y otras especies silvestres o de
caza.
Hay dos tipos de carne: en
primer lugar la porción
muscular del animal, en
segundo lugar las vísceras. Las
vísceras como hígado,
estómago (panza), riñones,
testículos y encéfalo (sesos),
entre otros, tienen una
composición peculiar.
El músculo de cualquier animal se compone de tres tejidos básicos.
El tejido muscular, el conjuntivo y el tejido adiposo o grasa.

El tejido muscular, propiamente dicho, está constituido por células

musculares que son las que al contraerse producen la tensión en el
músculo y permiten que este realice trabajo (movimiento, soporte, etc.).

Las células musculares están rodeadas de otras proteínas que

pertenecen al denominado tejido conjuntivo (colágeno) que tiene como
misión mantener las células musculares agrupadas.

El músculo contiene una cierta cantidad de grasa. Esta puede ser grasa
visible, que forma el “gordo”, la gordura de la carne o el tocino, o grasa
invisible, que está más repartida entre las fibras musculares.
 ESTRUCTURA BASICA DEL MUSCULO

Músculo estriado
voluntario o
esquelético

TRES TIPOS DE Músculo estriado

MUSCULO involuntario o
cardíaco

Músculo liso
involuntario
Tipos de músculo
 Músculo Esquelético

Miofibrilla Fibra MÚSCULO

muscular

Las fibras contienen todos los orgánulos que se pueden encontrar

normalmente en una célula viva: núcleo (más de uno porque cada fibra se
forma a partir de más de una célula), mitocondrias y un gran retículo
sarcoplásmico todo ello dentro del sarcoplasma. Las mitocondrias contienen
las enzimas implicadas en el metabolismo aeróbico. Por otra parte, el
retículo sarcoplasmático actúa como reservorio de iones de calcio, que se
liberan cuando se inicia la contracción muscular y son reabsorbidos (o
secuestrados) para pararla.
Organización de la fibra muscular
 Miofibrillas
Constituida por

Filamentos

Filamentos Filamentos
gruesos delgados
Diagrama esquemático de la organización de la fibra muscular estriada.
Las miofibrillas son largos elementos contráctiles intracelulares
responsables directos del característico patrón estriado o en bandas
del músculo esquelético. Los discos oscuros fueron designados
bandas A, y los claros bandas I, una línea oscura, llamada línea Z
bisecciona la banda I. La banda A esta constituida por filamentos
gruesos conjuntamente con la parte de los filamentos delgados que
se superpone a estos, mientras que la banda I está formada
principalmente por filamentos delgados. Un área clara en el centro de
la banda A fue denominada banda H, que era a su vez dividida en dos
por la línea M. El sarcómero, unidad estructural del músculo, es el
área comprendida entre dos líneas Z adyacentes. El sarcómero es la
unidad estructural repetitiva de la miofibrilla, así como la unidad
básica en la que tiene lugar el ciclo de contracción-relajación
muscular.
Esquema del patrón de bandas de las miofibrillas musculares y correspondencia
con su estructura
 ESTRUCTURA PROTEICA DEL MÚSCULO

Miosina
Actina
Tropomiosina
Miofibrilares Troponina
Actininas
Calmodulina

Proteínas del
músculo Sarcoplásmicas Mioglobina
Proteinasas

Colágeno
Tejido conectivo Elastina
Reticulina
 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES

Contráctiles Reguladoras Citoesqueleto

Calidad de la carne post mortem

Rigor mortis

La ternura y la CRA de las piezas de carne

Estas proteínas imparten al músculo rigidez estructural y son decisivas en la

transformación de energía química en mecánica durante la contracción.
Constituyen alrededor del 10 % de la proteína de la carne y son solubles en
soluciones salinas concentradas.
 Proteínas Contráctiles

Miosina:
Filamento grueso
Estructura

Cabeza miosina Molécula G-actina Contracción muscular

ACTOMIOSINA
La estructura de la miosina es de una varilla alargada, llamada región
de la cola, con una porción gruesa al final, llamada región de la
cabeza.

Tales cabezas salientes son los sitios funcionalmente activos de los

filamentos gruesos durante la contracción muscular, puesto que las
cabezas de miosina forman puentes cruzados con los filamentos de
actina. Durante la contracción muscular cada cabeza de miosina se
une a una molécula de actina-G del filamento de actina. La
formación de puentes mediante esta interacción entre la actina y la
miosina forman el complejo actomiosina.

Cuando la actina está unida a la miosina se produce un cambio en la

actividad ATP-ásica; los iones calcio activan la reacción, mientras que
los iones magnesio a baja concentración actúan como inhibidores.
Actina:
La actina es el principal constituyente de los filamentos delgados.
Es una proteína globular constituida por una cadena polipeptídica simple que
une una molécula de nucleótido (ATP o ADP) y un catión divalente (calcio o
magnesio) por monómero.
La actina está formada por moléculas globulares (actina-G) que, polimerizan
formando cadenas dobles helicoidales (actina-F).
La molécula de actina-G se enlaza muy fuertemente con un ión Ca2+. También
se une a una molécula de ATP o ADP con gran afinidad.
 Actomiosina: Es un complejo de dos proteínas: la
actina y la miosina. Se forma cuando
ocurre la contracción muscular en el
músculo vivo o en pre-rigor y, cuando
Da lugar a
ocurre el rigor mortis. Cada filamento
de actina-F puede enlazar numerosas
moléculas de miosina. El complejo
actomiosínico se disocia en presencia
de ATP y de Mg2+. Constituye la mayor
Rigidez
parte de las proteínas fibrilares que se
Inextensibilidad encuentran en el músculo post
muscular mortem y la rigidez que se origina
después de la muerte del animal
(rigor mortis) se debe en gran parte a
este complejo.
Esquema de la contracción muscular
 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES

Contráctiles Reguladoras Citoesqueleto

 Proteínas Reguladoras

Tropomiosina: Las largas y delgadas moléculas de

tropomiosina están dispuestas de extremo a
Previene la extremo en las ranuras de los filamentos
interacción arrollados de actina-F, de tal forma que cada
molécula de tropomiosina está en contacto
con sólo uno de los filamentos de actina-F y
Actina y Miosina una sola molécula de tropomiosina se
extiende a lo largo de 7 moléculas de actina-G.

Relajación
muscular
Troponina:
Es la segunda proteína reguladora, globular y de gran tamaño, está unida a
un extremo de cada molécula de tropomiosina y a la actina.

Troponina C se une a los iones calcio

Troponina I inhibe la interacción entre actina y miosina
Troponina T se une fuertemente a la tropomiosina
Los cambios conformacionales en la troponina son los responsables de
movilizar a la tropomiosina para descubrir o recubrir los sitios de unión de la
miosina, ubicados en la actina, y así regular la contracción muscular. Cuando
la troponina C (Tn-C) se une al calcio sufre un cambio conformacional que
mueve a la tropomiosina, dejando los sitios de unión de la miosina
descubiertos. Este evento permite que las cabezas de la miosina interactúen
con sus sitios de unión, ubicados en la actina, y así acontece la actividad
contráctil.

Esquema de la estructura de los filamentos delgados, en el que se muestra

la disposición de las moléculas de tropomiosina y troponina a lo largo de la
cadena polimérica de actina F.
Calmodulina: Regula varias reacciones enzimáticas, la
contracción en el músculo esquelético
mediante un control de la bomba de calcio
del sistema respiratorio

Actininas: alfa-actinina
beta-actinina
gamma-actinina
euactina
Activan fuertemente la interacción de la actina-F, inhiben la tropomiosina
B y por lo tanto influyen en el proceso de unión del ión calcio.
 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES

Contráctiles Reguladoras Citoesqueleto

Proteínas del citoesqueleto:
Están involucradas en el mantenimiento de la forma y
función de la miofibrilla.
- dan continuidad mecánica a lo largo de la miofibrilla
- proporcionan la elasticidad a la fibra
Las más importantes son:
conectina o titina
desmina o esqueletina
alfa-actinina
nebulina
vinculina
 ESTRUCTURA PROTEICA DEL MÚSCULO

Miosina
Actina
Tropomiosina
Miofibrilares Troponina
Actininas
Calmodulina

Proteínas del
músculo Sarcoplásmicas Mioglobina
Proteinasas

Colágeno
Tejido conectivo Elastina
Reticulina
 PROTEÍNAS SARCOPLÁSMICAS
Las proteínas sarcoplásmicas constituyen un 20-30% del total y en ellas se
incluyen enzimas, pigmentos (mioglobina) y albúminas, que se extraen con
agua o disoluciones salinas diluidas (0.5%).
Las proteasas y pigmentos musculares influyen notablemente en la calidad
de la carne durante la fase post mortem.

Proteinasas del músculo

Agentes emulsificantes
Retienen gran cantidad de agua
Capacidad de coagular y formar geles
 Pigmentos:
Mioglobina Color de la
95 % de mioglobina
carne
5 % de hemoglobina
 Relación entre mioglobina, oximioglobina y metamioglobina

La capacidad que tiene el músculo de almacenar el oxígeno

depende del contenido de mioglobina. Los músculos sometidos a
un gran esfuerzo presentan un metabolismo energético intenso,
por lo que disponen de un alto contenido de mioglobina
Relación entre mioglobina, oximioglobina y
metamioglobina
Relación entre mioglobina, oximioglobina y
metamioglobina
 Proteinasas del músculo
Las proteinasas del músculo se clasifican en tres grupos según su pH óptimo.
Proteinasa Muscular: pH 8.5-9.0
(seroalbumina, la caseína y la
Alcalinas hemoglobin)
MAP: pH óptimo de 9,5-10,5

Proteinasas Neutras
del músculo

Calpaína-m
Calpaínas
Ácidas Catepsinas
Calpaína-μ
A, B, C, D, E y L
• Proteasas ácidas
Calpaínas
Agentes indiscutiblemente implicados en el ablandamiento de la maduración.
Sistema enzimático activado por el Ca2+
También conocidas hasta hace poco tiempo como factor sarcoplásmico
activado por el calcio (CASF o CAF) o bien proteinasa neutra activada por el
calcio (CANP).
Son endoproteasas, es decir, proteasas que rompen las proteínas en unas
pocas grandes porciones (péptidos).

Las calpaínas actúan sobre muchas proteínas musculares, entre ellas:

tropomiosina, α-actinina, tinina, nebulina, desmina y troponina T.

La calpastatina es una enzima inhibidora de las calpaínas

Catepsinas
Son las catepsinas A, B, C, D, E y L que son llamadas también enzimas
lisosomales. Las catepsinas se encuentran en los lisosomas del sarcoplasma,
son liberadas post mortem y tienen una actividad máxima en condiciones
ligeramente ácidas

Se activan a bajos valores de pH, pero sus óptimos dependen del enzima en
cuestión.

Las catepsinas A y C degradan pequeños péptidos sintéticos pero no

proteínas nativas. La catepsina B degrada, además de los péptidos
sintéticos, la miosina y la actina. La catepsina D hidroliza la miosina y la
actina, pero no péptidos sintéticos. La catepsina L digiere la actina, la
miosina, la alfa-actinina, la troponina y la tropomiosina.
Son exoproteasas, es decir, proteasas que rompen las proteínas en la parte
externa de la proteína, lleva a aminoácido
 ESTRUCTURA PROTEICA DEL MÚSCULO

Miosina
Actina
Tropomiosina
Miofibrilares Troponina
Actininas
Calmodulina

Proteínas del
músculo Sarcoplásmicas Mioglobina
Proteinasas

Colágeno
Tejido conectivo Elastina
Reticulina
 PROTEÍNAS DEL TEJIDO CONECTIVO O
CONJUNTIVO
La función biológica del tejido conectivo incluye la protección mecánica del
organismo, así como la de conectar músculos, órganos y otras estructuras del
esqueleto. Las proteínas del estroma representan la fracción insoluble
proteica de las proteínas musculares.
Sus principales componentes son el colágeno, la elastina y la reticulina.

Colágeno: Es la proteína que forma el tejido conjuntivo de la

carne, una especie de malla fibrosa que envuelve a
las células musculares.

Contribuye a la Estructura cristalina

dureza de la carne Con rigidez y resistencia a la masticación
Las fibras de colágeno están formadas por largas moléculas de
tropocolágeno que tiene forma de varilla, y que se encuentran formando
protofibrillas.
Existen varios tipos de colágeno, a los que normalmente se los nombra usando
números romanos y cada uno de ellos se caracteriza por estar constituido por
diferentes cadenas polipeptidicas. El epimisio, perimisio y endomisio están
compuestos por tipos de colágeno diferentes.
 Composición del colágeno de las diferentes vainas de tejido conectivo

Propiedades del colágeno

• En los huesos se mezcla con cristales de calcio y gracias a ello da lugar a

una estructura sólida y rígida.
• Da firmeza a los tendones y ligamentos (tejidos que unen a músculos y
huesos).

• En la piel se asocia a otro compuesto, llamado elastina, a fin de formar

una malla flexible que no se quiebra, junto con la queratina que también
es de estructura fibrosa, se une para dar forma al cabello y las uñas.
Elastina:
Es la proteína que entra en la composición de las fibras elásticas. En la
piel, los cartílagos y el tejido graso y conectivo laxo, la elastina está
presente en pequeñas cantidades; pero en las paredes de las grandes
arterias y ligamentos, su contenido es muy alto. La presencia de
elastina da la posibilidad al tejido de recobrar la forma original tras ser
sometido a un estrés de compresión o extensión.

Es muy insoluble y es estable a temperaturas de hasta 150 °C, es

resistente a las enzimas digestivas pero es hidrolizada por la ficina,
papaina y bromelina.
Reticulina:
Entra en la composición de las finas fibras reticulares en los cuales se
encuentran los vasos sanguíneos (pulmones, piel, huesos y otros).

Son finas y onduladas y con cierto grado de ramificación. No se ha

podido dilucidar claramente si producen gelatina por hidrólisis.

Se clasifican en:

Colagenosas Riñón, entre la dermis y la epidermis.

Precolagenosas Fibras inmaduras del tejido
conectivo.
Estroma Bazo y en los nódulos linfáticos.
FIN DEL PRIMER
CAPITULO

Vayan a estudiar