Fisiología humana, un enfoque integrador

Octava edición

Capítulo 2
Interacciones moleculares

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Acerca de este capítulo
2.1 Moléculas y enlaces
2.2 Interacciones no covalentes
2.3 Interacciones proteicas

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Figura 2.1 Bioquímica de lípidos
Ácidos grasos
Fatty Acids

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Figura 2.1 Bioquímica de lípidos
Formación de lípidos

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Figura 2.1 Bioquímica de lípidos
Moléculas relacionadas con los lípidos
Lipid-Related Molecules

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Figura 2.2 Bioquímica de hidratos de carbono
Monosacáridos

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Figura 2.2 Bioquímica de hidratos de carbono

Azúcares de seis carbonos y disacáridos

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Figura 2.2 Bioquímica de hidratos de carbono
Polisacáridos

Polysaccharides

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Figura 2.3 Bioquímica de proteínas
Aminoácidos Amino Acids

All amino acids have a carboxyl group (–COOH), an amino group

(–NH2), and a hydrogen attached to the same carbon. The fourth
bond of the carbon attaches to a variable “R” group.

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Figura 2.3 Bioquímica de proteínas
Aminoácidos en proteínas naturales
Amino Acids in Natural Proteins

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Figura 2.3 Bioquímica de proteínas
Estructura primaria de péptidos y proteínas

Estructura primaria

• Oligopéptidos {oligo-, pocos}: 2–9 aminoácidos

• Polipéptidos: 10–100 aminoácidos
• Proteínas: > 100 aminoácidos
Secuencia de aminoácidos

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 Figura 2.3 Bioquímica de proteínas
Estructura secundaria de péptidos y proteínas
Estructura secundaria

La estructura secundaria Los ángulos de enlaces covalentes

es creada, fundamentalmente, entre aminoácidos determinan la
por puentes de hidrógeno entre estructura secundaria.
Cadenas o asas adyacentes.

-hélice Las cadenas 

forman hojas

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Figura 2.3 Bioquímica de proteínas
Estructura terciaria de péptidos y proteínas
Estructura terciaria

La estructura terciaria es
La forma tridimensional de la
proteína.

Proteínas fibrosas
Colágeno Proteínas
globulares

Las estructuras terciarias pueden ser una mezcla de

estructuras secundarias. Las hojas beta se muestran como
cintas planas, y las alfa-hélices, como cintas enrolladas.

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Figura 2.3 Bioquímica de proteínas
Estructura cuaternaria de péptidos y proteínas
Estructura cuaternaria

Se combinan múltiples
subunidades mediante
enlaces no covalentes.
Las moléculas de
hemoglobina están
formadas por cuatro
subunidades proteicas
globulares.

Hemoglobina

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 Nucleotide

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Figura 2.4 Nucleótidos y ácidos nucleicos
Moléculas de nucleótidos únicos

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Figura 2.4 Ácidos nucleicos

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Figura 2.4 Nucleótidos y ácidos nucleicos
Apareamiento de bases

Base-Pairing

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• Las biomoléculas no tienen que ser puramente un tipo de
molécula.
• Las proteínas conjugadas son proteínas combinadas con
otra biomolécula.
Ejemplo: lipoproteínas – proteínas que transportan lípidos
• Las moléculas glucosiladas son moléculas unidas a hidratos
de carbono. Por ejemplo, glucoproteínas y glucolípidos en
las membranas celulares
• Las biomoléculas formadas por unidades repetidas son
polímeros.

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Grupos funcionales
• Combinaciones de elementos que aparecen con frecuencia en las
moléculas biológicas.
• Se mueven entre las moléculas como una sola unidad.

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Cuadro 2.1 Grupos funcionales comunes
TABLE 2.1 Common Functional Groups

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Los electrones tienen 4 roles biológicos
importantes
1. Enlaces covalentes.
2. Iones.
3. Electrones de alta energía.
4. Radicales libres.

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Cuadro 2.2 Iones importantes del cuerpo

TABLE 2.2 Important Ions of the Body

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Figura 2.5 Átomos y moléculas
-

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Figura 2.5 Átomos y moléculas
Isótopos y iones

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Figura 2.5 Átomos y moléculas
Biomoléculas Proteins

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Los enlaces covalentes entre los átomos
crean moléculas
• Los enlaces fuertes requieren energía para formarse o romperse.
• Comparten pares de electrones.
• Enlaces únicos, dobles y triples.
• Moléculas polares y no polares.

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Figura 2.6(a-b) Enlaces moleculares
Enlaces covalentes
Covalent Bonds

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Iones
• Los iones son átomos con carga.
– Cationes.
▪ Electrones perdidos.
▪ Con carga positiva (+).
– Aniones.
▪ Electrones ganados.
▪ Con carga negativa (–).

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Los enlaces no covalentes facilitan las
interacciones reversibles
• Enlace iónico.
– Atracción electrostática entre iones.
– Los átomos ganan o pierden electrones.
– Las cargas opuestas se atraen.
• Puente de hidrógeno.
– Enlace débil que requiere poca energía para formarse o
romperse.
– Atracción entre un átomo de H y un átomo cercano de O, N o F.
– Tensión superficial del agua.
• Fuerzas de Van der Waals.
– Atracciones débiles e inespecíficas entre átomos.

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Figura 2.6(c-e) Enlaces moleculares
Enlaces no covalentes
Noncovalent Bonds

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Figura 2.7 Soluciones
Terminología

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Figura 2.7 Soluciones
Expresiones de la cantidad de soluto

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Figura 2.7 Soluciones
Expresiones de volumen
Expresiones de volumen
El volumen suele expresarse en litros (L) o mililitros (mL)
{milli-, 1/1000}. Una convención de volumen usada en medicina es
el decilitro (dL), que es 1/10 de un litro, o 100 mL.

Prefijos
deci- (d) 1/10 1 × 10–1

mili- (m) 1/1000 1 × 10–3

micro- (µ) 1/1 000 000 1 × 10–6

nano- (n) 1/1 000 000 000 1 × 10–9

pico- (p) 1/1 000 000 000 000 1 × 10–12

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Figura 2.7 Soluciones
Expresiones de concentración

Answer

5% solution = 5 g glucose dissolved in water to make a

final volume of 100 mL solution.

5 g glucose/100 mL = ? g/500 mL

25 g glucose with water added to give a final volume of

500 mL

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Figura 2.8 Interacciones moleculares
(a) Interacciones hidrófilas

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Figura 2.8 Interacciones moleculares
(b) Interacciones hidrófobas

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Figura 2.8 Interacciones moleculares
(c) Formas moleculares

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La forma molecular está relacionada con la
función molecular
• Los enlaces moleculares son fundamentales para determinar la
forma molecular.
• Las proteínas tienen las formas más complejas y variadas.
– Estructura primaria.
– Estructuras secundarias.
▪ Alfa hélice.
▪ Láminas B.
– Estructura terciaria.
▪ Proteínas globulares.
▪ Enlaces disulfuro (S-S).
▪ Proteínas fibrosas.
– Estructura cuaternaria.

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Figura 2.3 Bioquímica de las proteínas
Estructuras de péptidos y proteínas
Structure of Peptides and Proteins

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Los hidrogeniones en solución pueden
alterar la forma molecular
• El H+ libre puede participar en los puentes de hidrógeno y las fuerzas
de Van der Waals.
– Puede modificar la fuerza o la conformación de una molécula.
• pH.
– Medida de la concentración de H libres.
▪ pH < 7 es ácido.
▪ pH > 7 es alcalino.
• Los ácidos son moléculas que liberan H + cuando se disuelven en
agua.
• El amortiguador modera los cambios de pH
– El anión bicarbonato (HCO3-) es un amortiguador importante en el
cuerpo humano

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Figura 2.9 pH
Ácidos y bases

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Figura 2.9 pH

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1. Enzimas.
2. Transportadores de membrana.
3. Moléculas señal.
4. Receptores.
5. Proteínas de unión.
6. Inmunoglobulinas.
7. Proteínas reguladoras.

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• Sitios de unión.
• Ligando comparado con sustrato.

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Las proteínas son selectivas con respecto a
las moléculas a las que se unen
• Especificidad – la capacidad de una proteína de unirse a cierto
ligando o a un grupo de ligandos estrechamente relacionados.
• La unión del ligando requiere complementariedad molecular.
• Modelo de ajuste inducido de la unión proteína-ligando.

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Figura 2.10 El modelo de ajuste inducido
de la union proteína-ligando
En este modelo de unión a proteínas,
la forma del sitio de unión no
coincide con exactitud con la L1
forma de los ligandos (L).

Sitios de unión

PROTEÍNA

L2

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Las reacciones de unión de las proteínas son
reversibles
• Afinidad – grado en el cual una proteína está unida a un ligando.
• Equilibrio – la velocidad de unión es exactamente igual a la velocidad
de separación.
• Constante de equilibrio (Keq).

• Las reacciones de la union obedecen a la ley de acción de las

masas.

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Figura 2.11 La ley de acción de las masas

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La constante de disociación indica afinidad
• Constante de disociación (Kd).

• Competidores – los ligandos relacionados compiten por el sitio de

unión.
• Agonistas – ligandos competidores que imitan las acciones del otro.

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 Múltiples factores afectan la unión de las
proteínas
• Isoformas – proteínas estrechamente relacionadas – la función es similar
pero la afinidad por los ligandos difiere.
• Activación.
– Activación proteolítica.
– Cofactores.
▪ Iones.
▪ Pequeños grupos funcionales orgánicos.
• Modulación/Moduladores.
– Moduladores químicos– se unen en forma reversible o irreversible a
proteínas y alteran su afinidad por la unión o su actividad.
▪ Inhibidores competitivos comparados con antagonistas irreversibles.
▪ Moduladores alostéricos comparados con moduladores covalentes.

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Cuadro 2.3 Factores que afectan la unión
de las proteínas
TABLE 2.3 Factors That Affect Protein Binding

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Figura 2.12 Activación e inhibición de las
proteínas – Activación (a)

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Figura 2.12 Activación e inhibición de las
proteínas – Activación (b-c)

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Figura 2.12 Activación e inhibición de las
proteínas – Activación (d-e)

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Múltiples factores afectan la unión de las
proteínas
• Moduladores físicos.
– Temperatura.
– pH.
– El cuerpo regula la cantidad de proteínas en las células.
▪ Regulación positiva comparada con regulación negativa.
– La velocidad de la reacción puede alcanzar un máximo.
▪ Concentración del ligando.
▪ Saturación – velocidad máxima de la reacción.

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Figura 2.13
Factores que influyen en la actividad de las
proteínas (a) Temperatura y pH

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Figura 2.13
Factores que influyen en la actividad de las
proteínas
Cantidad de (b) proteína y (c) ligando

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