SISTEMA

ENZIMTICO
EDINSON SALDAA

Un sistema enzimtico
esta conformado por:
ENZIMA
SUSTRATO
COFACTOR

COFACTORES
Componente no proteico que acta coordinadamente con una
enzima para catalizar una reaccin bioqumica.
Pueden ser:
tomo, ion o molcula que participa en el proceso cataltico
sin ser enzima ni substrato.

Participan de dos maneras:

1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salen
sin ser modificados del ciclo cataltico.
2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo
cataltico y por lo general requieren otra enzima para
volver al estado original.

HOLOENZIMA:
Una
holoenzima
es
una enzima que est
formada
por
una protena (apoenzima) y
un cofactor.
APOENZIMA:
Es la parte proteica de una
holoenzima y no puede
llevar
acabo
una
reaccin cataltica ya que no
tiene un cofactor enzimtico.

1. COFACTORES METALICOS
Cofactores inorgnicos
Presentan una elevada concentracin de carga
positiva
Poseen valencias dirigidas: interaccin con varios
ligandos
Pueden existir en dos po ms estados de valencia
Los ms importantes son (Mn, Fe, Zn, Co, Cu, Mo)

2. COENZIMAS
Los cofactores enzimticos suelen ser molculas
complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar,
por lo general.
Por esa razn muchos cofactores enzimticos deben ser,
en todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de
ellos son, por lo tanto, vitaminas.

Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas las

vitaminas son cofactores enzimticos

CARACETRSTICAS
Bajo peso molecular
Termoestables
Se encuentran en bajas concentraciones en las
clulas
Pueden ser compartidos por muchas enzimas
diferentes
Pueden modificarse y no recuperarse en la misma
reaccin
Poseen una extraordinaria reactividad

COFACTORES DE NATURALEZA VITAMNICA

ejemplos
1. Hidrosolubles
Tiamina
Riboflavina
Piridoxal
Cobalamina
c.Ascrbico
Nicotinamida
c.Lipoico
c.Flico
c.Pantotnico

Tiamina pirofosfato
Flavinas: FAD, FMN
Piridoxal fosfato
Coenzimas cobamdicos
Ac. Ascrbico
NAD+, NADP+
Lipoamida
Coenzimas folnicos
Pantetenas (CoA, p.e.)

2. Liposolubles
Naftoquinonas

g-Carboxilacin

B1
B2
B6
B12
C
B5

COFACTORES DE NATURALEZA NO VITAMNICA

ejemplos
Hemo

Hemoenzimas, citocromos

Complejos Fe-S

Ferredoxinas

Quinonas

Tr.electrnico mitocondrial y fotosinttico

Glutatin

Redox; transporte de aminocidos

ATP

Transf.de fosfato y/o de energa

UTP

Transf.de grupos glicosdicos

PAPS

Transf.de grupos sulfato

S-AM

Transf.de grupos metilo

Carnitina

Transportador de grupos acil-

Vitaminas que
enzimticos

no

forman

Liposolubles
Retinoides
Calciferoles
Tocoferoles

vit. A
vit. D
vit. E

parte

de

cofactores

H 2N

N
H

CO OH

OH

CH2

c. Flico

CH2
C NH C H
O

COOn

Folato
reductasa

c.Tetrahidroflico, THF

Methotrexate
H 2N

H 2N

NH
H

H
N

NH

NH

CO OH

OH

CO OH

OH

CH2

CH2

CH2

CH2

C NH C H
O

C NH C H

COO

c.Dihidroflico, DHF

DHF Reductasa

COOn

MODELOS DE UNIN DE
LAS ENZIMAS

En las reacciones espontneas, los productos

finales tienen menos energa libre de Gibbs (
G) que los reactantes
Por tanto, en las reacciones espontneas se
libera energa de Gibbs ( G<0). Sin embargo,
el comienzo de la reaccin requiere un aporte
inicial de energa.
Energa de activacin es la energa inicial que
hay que suministrar a los reactantes para que
la reaccin transcurra (Ea).

Cuanto menor es la Ea ms fcilmente

transcurre la reaccin.

La accin de los catalizadores consiste,

precisamente, en disminuir la Ea
Los enzimas son catalizadores especialmente
eficaces, ya que disminuyen la Ea an ms que
los catalizadores inorgnicos.
Por ejemplo, la descomposicin del agua
oxigenada (2 2 ) en 2 y 2 puede ocurrir sin
catalizador, con un catalizador inorgnico
(platino), o con un enzima especfico
(CATALASA).
Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y
6 Kcal/mol. As, se puede calcular que el platino
acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la
catalasa la acelera 370.000 veces.

La actuacin del enzima permite que los reactantes

(sustratos) se unan a su centro activo con una
orientacin ptima para que la reaccin se
produzca y modifica las propiedades qumicas del
sustrato unido a su centro activo, debilitando los
enlaces existentes y facilitando la formacin de
otros nuevos

MODELO LLAVE CERRADURA

Expuesto por Emil Fischer en 1894, explica en parte
la especificidad enzimtica. Cada enzima se une a un
nico tipo de sustrato debido a que el lugar activo y
el sustrato poseen estructuras complementarias. La
forma global del sustrato y su distribucin de carga le
permiten entrar e interaccionar con el lugar activo de
la enzima.

MODELO AJUSTE INDUCIDO

Propuesto por Daniel Koshland en 1958, se tiene en cuenta
la estructura flexible de las protenas. En este modelo, el
sustrato no se ajusta con precisin a un lugar activo rgido.
En su lugar, las interacciones no covalentes entre la enzima
y el sustrato modifican la estructura tridimensional del
lugar activo, conformando la forma del lugar activo con la
forma del sustrato en su conformacin del estado de
transicin.

[E - S]

S
E

Enzima
Sustrato

Sitio cataltico
Producto

GRACIAS