AMINOÁCIDOS

con
con
is

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l is

s
de
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ól i
en
ró

n
r
sac
sac
hid

h i d
ió
i ó n

n
PÉPTIDOS PROTEÍNAS

GEN
Flujo de información genética

RRM 2
RRM 3
Código genético universal: mRNA

RRM 4
 H2 N H

(S)
H3 C COOH

RRM 5
AA con R alifático no polar

RRM 6
AA con R aromático

RRM 7
AA con R polar sin carga

RRM 8
AA con R polar (+)

H
+

RRM 9
AA con R polar (-)

RRM 10
α-Aminoácidos

RRM 11
AA proteicos poco comunes

RRM 12
AA no proteicos precursores de Arg/urea

RRM 13
Redox intra e inter catenario

RRM 14
 AMINOÁCIDOS

PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROPIEDADES

ÁCIDO - BASE
RRM 16
 Glicina 0.1 M con NaOH 0.1 M a 25°C
http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/markPka/markPkaApplet.html

RRM 17
Curva de valoración de Glu

RRM 18
 Valoración formol

Llevar el AA a su pH isoeléctrico

Valorar con NaOH estándar contra FF

Relación estequimétrica: 1/1

RRM 19
 A B
2.77
centrifugar

6.48 centrifugar

pHm= 6.3 2
Llevar pHm hasta
Arg
His Asp
Ala
7.59 centrifugar

3
_Calcule la magnitud de carga para cada AA
a pHm 6.3, 2.77 y 10.76.

- ¿En qué orden saldrían de una columna de 10.76 centrifugar

intercambio catiónico si se eluyen con buffer pH
4.25?
4
- Escriba el AA precipitado en el
recuadro de la derecha RRM 20
 PROPIEDADES

ESTEREOQUÍMICAS

RRM 21
Actividad óptica: L-Histidina

RRM 22
 PROPIEDADES

ESPECTROFOTOMÉTRICAS

RRM 23
RRM 24
PROPIEDADES

QUÍMICAS

RRM 25
 Reducción con tritio

tritio

COOH CH2OH
R R
+ LiB3H4
NH2 NH2
β -
Aminoalcohol
AA
0.0186 MeV

centelleo líquido

RRM 26
RRM 27
RRM 28
RRM 29
SEPARACIÓN DE MEZCLAS

AMINOÁCIDOS

PÉPTIDOS

PROTEÍNAS

RRM 30
Cromatografía en capa fina

RRM 31
Cromatografía: intercambio iónico

resina catiónica
último primero

3+ 2+ 1+ 0 1- 2 - 3 -
primero último
resina aniónica

si pH aumenta
carga negativa aumenta

RRM 32
Electroforesis: pureza

RRM 33
RRM 34
RRM 35
RRM 36
Regulación del dolor

RRM 37
RRM 38
RRM 39
RRM 40
RRM 41
 ESTRUCTURA
PRIMARIA
¿Qué AA están presentes?
¿Con qué frecuencia aparecen?
¿En qué orden se distribuyen?
¿Es simple o conjugada?

RRM 42
ESRUCTURA PRIMARIA

RRM 43
Estructura 1ª: Tir.Lis.Ser.Leu.Trp.Ile

RRM 44
ESTRUCTURA

SECUNDARIA

RRM 45
RRM 46
-57 -47 Hélice alfa

-74 -4 Hélice 3/10

-57 -70 Hélice pi

RRM 47
-119 113 Lámina beta paralela

-139 135 Lámina beta antiparalela

RRM 48
Ocurrencia de láminas β en proteínas.

RRM 49
 Estructura
Supersecundaria
MOTIVOS

RRM 50
Giros o virajes

RRM 51
RRM 52
 MOTIVOS

se asocian
http://www.youtube.com/ para formar
watch?v=lijQ3a8yUYQ

DOMINIOS

se asocian
para formar

ESTRUCTURA

TERCIARIA
RRM 53
RRM 54
Proteínas globulares

RRM 55
Insulina

RRM 56
Ribonucleasa H

RRM 57
Triosa-P isomerasa

RRM 58
Hemoglobina

RRM 59
Anhidrasa carbónica

RRM 60
Caspasa 2

RRM 61
Proteína Argonauta

RRM 62
BOTOX (toxina)

RRM 63
Las proteínas del VIH…

RRM 64
Hematoaglutinina de H1N1

RRM 65
Neuraminidasa de N1H1

RRM 66
Proteína conjugada

RRM 67
Proteínas fibrosas

RRM 68
-Queratinas: cabello, lana, uñas, garras,
branquias, cuernos, cascos, piel.

RRM 69
RRM 70
RRM 71
RRM 72