Bioquímica-Biofísica.

Leticia Martín
1 Cordero
Dpto. Enfermería
Bioquímica-Biofísica.

2.1 Concepto y funciones

2.2 Clasificación
2.3 Estructura: niveles de organización
.- Estructura primaria
.- Estructura secundaria
.- Estructura terciaria
.- Estructura cuaternaria
2.4 Desnaturalización y plegamiento

2
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Concepto

Las proteínas son las biomoléculas por excelencia, constituyen las macromoléculas más
versátiles y desempeñan funciones cruciales en todos los procesos biológicos.

2.1 Principales funciones:

.- Catalíticas: las enzimas, funcionan como catalizadores, son las más especializadas y muy
numerosas.
.- Transporte: el trafico a través de membranas
.- Estructural: de soporte confiriendo resistencia o protección
.- Nutritiva: algunas son utilizadas como material de reserva energética
.- Motilidad: capacidad de movimiento del organismo y de las células
.- Protección: defensa frente a agresiones externas
.- Regulación: coordinación entre distintas células y distintas partes del organismo
3
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.2 Clasificación

MORFOLOGÍA
Se van a diferenciar en proteínas fibrosas o globulares.

QUÍMICA

.- Simples: formadas únicamente por aminoácidos

.- Conjugadas: además de aa (fracción apoproteína) contiene un grupo prostético. Dependiendo
de este grupo se clasifican en: .- Glicoproteínas
.- Lipoproteínas
.- Nucleoproteínas
.- Cromoproteínas
.- Fosfoproteínas
.- Otras: metales, vitaminas, etc. 4
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización

Las proteínas son macromoléculas por lo general de gran tamaño , pueden adoptar una
gran variedad de conformaciones.

Estructura espacial ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN NATIVA

Su estructura se va a organizar en cuatro niveles que de mayor a menor complejidad serán:

.- Estructura primaria
.- Estructura secundaria
.- Estructura terciaria
.- Estructura cuaternaria

5
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: Estructura primaria

La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminoácidos que forman la cadena

polipeptídica

R1 O R2 O R3
+
H3N C C N C C N C COO_
H H H H H
N-terminal C-terminal.

Nombrar: -Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly-

6
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: Estructura secundaria

La estructura secundaria es disposición espacial del esqueleto de la cadena polipeptídica, sin

incluir las cadenas laterales de los aminoácidos.

Las diferentes posibilidades de colocación en el espacio de la cadena polipéptidica, en esto

influye la rigidez del enlace péptidico y las posibilidades limitadas de giro alrededor del carbono
alfa.

(Christopher K. Mathews y cols. Bioquímica. Ed. Pearson Educación. P. 178, figura 6.2)

7
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: Estructura secundaria

Tipos de estructuras secundarias: - Hélice α

- Hoja β
- Otras: Hélice 310, etc.
Hélice α:
- El esqueleto peptídico se enrolla sobre sí mismo describiendo
un helicoide compacto alrededor del eje longitudinal de la
molécula.
- Las cadenas laterales apunta hacia fuera de la hélice.
- Cada aa o residuo se desplaza 0,15 nm a lo largo del eje con
respecto al residuo anterior, y cada vuelta completa de la
hélice supone una elevación de 0,54 nm (paso de hélice).
8
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: Estructura Secundaria C-terminal

La hélice alfa se repite exactamente cada 18 aminoácidos que

representan cinco vueltas, el paso de hélice es de 0.54 nm.
3.6 aa/vuelta x 0.15 nm/aa 0.54 nm/vuelta.

Los aminoácidos espaciados 3 ó 4 lugares en la secuencias quedan

muy próximos, mientras que los aminoácidos separados dos lugares
quedan en posiciones opuestas de la hélice.

La hélice alfa está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los

grupos amino y carbonilo del esqueleto del polipéptidico.
El grupo carbonilo de cada residuo forma un puente de hidrógeno
con el grupo amino del aminoácido situado cuatro residuos más
adelante, en la dirección C-terminal. Cα
N-terminal
9
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: Estructura Secundaria

 El sentido de la hélice puede ser dextrogira, en

sentido de giro de las agujas del reloj, o levogira,
sentido contrario al de las agujas del reloj.
 Esencialmente todas las hélices alfa que se
encuentran en la proteínas son dextrógiras.

10
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.
2.1 Estructura y organización: Estructura Secundaria
Hoja β o lámina plegada
La cadena polipeptídica está estirada. Todos las cadenas laterales presentan una rotación de
180° respecto a los precedentes.
La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35 nm.
La hoja beta está estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo amida y el grupo
carboxilo de un filamento adyacente.
Los radicales se disponen alternativamente a uno y otro lado de la cadena polipeptídica.

11
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.
2.1 Estructura y organización: Estructura Secundaria

Las cadenas adyacentes pueden orientarse

.- en direcciones opuestas hojas beta antiparalelas
.- en la misma dirección hojas beta paralelas

12
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: Estructura secundaria

Bucles o giros o codos

La mayoría de las proteínas tiene formas compactas y globulares que requieres cambios en
la dirección de sus cadenas polipeptídicas. Los bucles y giros son los que provocan cambios
en la dirección de la cadena posibilitando que la proteína tenga estas estructuras

Muchos de estos cambio de dirección se realizan mediante una unidad estructural común
conocida como giro beta o giro reverso. Lo esencial de este giro en horquilla es que el grupo
carboxilo de un residuo n enlace con el grupo amino del residuo n+3. En consecuencia la
cadena puede cambiar bruscamente de dirección. A menudo los giros beta conectan hojas
beta antiparalelas.

Se conocen varios tipos de giros.

13
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: terciaria

- En este nivel se analizan las posiciones en
el espacio entre todos los aa que no son
consecutivos.
- Proporciona una imagen tridimensional
completa de la molécula.
- Suele estar formada por varios tramos con
estructuras secundarias diferentes y/o cadenas
polipeptídicas que establecen unas serie de
enlaces débiles (puentes de hidrogeno, fuerzas
de Van der Waals, etc) que se establecen
principalmente entre los residuos de los aa (la
cadena lateral) y su entrono

Ej. Lisozima: La lisozima es una enzima presente en las lágrimas, la saliva, los gránulos de los
neutrófilos, en donde actúa como una barrera frente a las infecciones.
14
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: terciaria

Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos:
GLOBULARES:
FIBROSAS:
• Realizan la gran mayoría de las funciones
• Generalmente estáticas.
celulares.
• Proporcionan soporte mecánico a las
• Las cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si
células y los organismos.
misma de manera compacta (gran variedad de
• Suelen ser insolubles
plegamientos diferentes que refleja la variedad
• Formadas por una unidad repetitiva
de funciones que realizan)
simple que se ensambla para formar
• Presentan diferentes regiones denominadas
fibras.
dominios.
Ejemplos:
Ejemplos:
Alfa-queratina, componente principal del
Hemoglobina: transporta el O2 en la sangre.
pelo y las uñas.
Colágeno, presente en la piel, los tendones,
huesos y dientes. 15
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: cuaternaria

• Cuando una proteína está formada por varias cadenas

polipéptidicas, cada una recibe el nombre de monómero o
subunidad. Sus posiciones espaciales y su forma de asociarse
determinan la estructura cuaternaria.
• Los enlaces que estabilizan la estructura suelen ser enlaces
NO covalentes
• Pueden ser simples (2 cadenas iguales unidas) o complejas
(docenas de subunidades diferentes).

16
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.1 Estructura y organización: cuaternaria

Patologías relacionadas:
.- Escorbuto (falta grave de vitamina C o ac. Ascórbicoo): fallo en la hidroxilación de las
cadenas laterales de la fibra de colágeno debilitamiento del colágeno.
.- Talasemia (mutación en las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina que la hace total o
parcialmente disfuncional). Enfermedad genética, existen varios grados o tipos que producen
desde la muerte fetal hasta úlceras cutáneas, cálculos biliares, etc.

17
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.4 Desnaturalización y plegamiento

La conformación de una proteínas es imprescindible para que pueda desarrollar su

función. La desnaturalización es la pérdida de niveles de estructura por encima del
primario.
Formas de desnaturalización: .- Irreversible: ej. La solidificación de la albumina de la clara
de huevo, la caseína de la leche.
.- Reversible:
Agentes desnaturalizantes: el calor, el pH, sales inorgánicas a concentraciones elevadas

Por lo general, se necesita 12,5kcal/mol para desnaturalizar una proteína

El plegamiento de una proteína es un proceso espontáneo y secuencial; la cadena

peptídica adopta conformaciones más estables o de mínima energía libre
18
Bioquímica-Biofísica. TEMA 2: Proteínas: estructura y clasificación.

2.4 Desnaturalización y plegamiento

Laboratorio:
.-Añadir ácido/base
.-Calentar
.-Agentes desnaturalizantes: -urea
-SDS (Dodecil Sulfato Sódico)

Urea
β-mercaptoetanol Ribonucleasa A
(124 aa)
Eliminación
urea
Estado nativo β-mercaptoetanol Estado desplegado
Actividad catalítica Sin actividad catalítica
4 puentes S-S Puentes S-S reducidos
19