PROTEÍNAS

Son macromoléculas formadas por aminoácidos, que desempeñan una amplia gama de funciones,
con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas y carbohidratos.
Tipos de proteínas:
 Enzimas
 Transporte de sustancias
 Nutrientes y proteínas de almacenaje (semillas)
 Proteínas contráctiles y mótiles (tubulina)
 Estructural (colágeno)
 Defensa (inmunoglobulinas)
 Reguladoras (hormonas)
 AMINOÁCIDOS

• Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2-) libres, siendo R un radical
característico para cada ácido. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono
asimétrico denominado alfa.

• Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Son moléculas, lo que significa que
están hechos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y, a veces, azufre (S). Cada
aminoácido tiene una mezcla de estos átomos que los hace diferente uno de otro.
 SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS

química

FIBROSA

CLASIFICACIÓN DE LAS GLOBULAR

PROTEINAS
Por la forma que adopta

ENZIMAS

PROTEÍNASDE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
Por su función Biológica
REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminoácidos
Proteínas: estructura primaria.
Corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos mediante
enlaces peptídicos

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Proteínas: estructura secundaria
Corresponde al arreglo 3D de ciertas regiones en la proteína,
debido al enlace entre el grupo N-H de amida con el grupo C=O de
otra. Se clasifican en hélice alfa, hoja plegada beta y hebras
aleatorias

Hélice alfa

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Proteínas: estructura terciaria
Corresponde a segmentos de hélices alfa con segmentos de hebras
aleatorias en los puntos donde la hélice se dobla.

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Proteínas: estructura cuaternaria
Corresponde a la forma adoptada cuando dos o mas cadenas de
polipéptidos plegados se unen formando uno mas complejo. Ej.:
canales de potasio o grupo hemo en la sangre.

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 DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
“cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y
de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico
químicas. Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura
2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos:
Calor Solventes orgánicos
Radiaciones Soluc. de urea conc.
Grandes presiones Sales
pH
puentes disulfuro

DENATURACIÓN
urea + b-mercaptoetanol

PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cisteínas puentes disulfuro

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