Autotrofos Heterótrofos

Sacan energía del sol Sacan energía de su entorno,

consumiendo

Anabolismo

De moléculas básicas genera

moléculas complejas,
consumiendo energía.

Disminuye la entropía.

Catabolismo

De moléculas grandes y
complejas, se hace moléculas
pequeñas y básicas, liberando
energía.

Aumenta la entropía.
Los seres vivos, son
sistemas abiertos.

Sistemas Termodinámicos

Que afecta a la termodinámica

 Interacciones no covalentes
 Cinética, vibración y
rotación de los átomos
 Enlaces Químicos

Temperatura, Presion y
Volumen, son los factores que
definen y limitan a la
termodinámica de un sistema.
 Entalpia Entropía

Es un valor Es un valor
que te dice que te dice
cuanta CUANTO se
energía tiene Esta fórmula indica que a una dispersa esa
un sistema temperatura constante, el energía.
aumento de la entalpia, como
entropía, es proporcional, pero
esto no es UNIVERSAL EN TODO
CASO

ΔH positivo ΔH negativo ΔS positivo ΔS negativo

Endotérmica Exotérmica Favorable Desfavorable

Los procesos por mas que sean favorables, no

viene acompañado de un aumento de la entropía,
osea delta S.

Esto es a que somos un sistema abierto

¿Cómo sabemos si el proceso es un proceso favorable o no?

Energia libre de Gibbs

Formula que relaciona la entalpia y entropía A UNA TEMPERATURA CONSTANTE, y dice si la reacción es favorable, o no

1. No refiere información ante la cinetica, factor que puede afectar como se da la

situación. Puede ser super favorable, pero si la cineteca no lo permite, no tiene por
qué darse
2. La entropía de un sistema abierto, puede disminuir, volviendo a la reacción
desfavorable, o menos favorable de lo que es pues hay chance de que se de eso.

Ecuación de Gibbs-Helmholtz : QUE TAN esponteneo es esa reacción.

Sea la reacción a +b, da
los productos c +d , la
reacción de K EN
EQUILIBRIO es molaridad
de los productos, divido la
molaridad de los reactivos

Keq es mayor a 1 Delta G es negativo La reacción es espontánea en la

dirección directa

hay más productos que

reactivos en el equilibrio

Keq es menor a 1 Delta G es positivo la reacción NO es espontánea

en la dirección directa, pero si
en la inversa.

Hay más reactivos que

productos en el equilibrio

Keq es 1 Delta G es cero El sistema esta en equilibrio.

Formula de energía libre …100% real!?

No todas las situaciones están en equilibrio, por ende, cuando no esta en equilibrio
y la energía libre expresa que es una reacción endergonica (desfavorable), puede
igualmente ser favorable!

Reacciones Acopladas

Una reacción endergonica, donde se

necesita poner energía, termina
acoplándose con una liberación de
energía, terminando en una reacción
exergonica

Si se da una reacción donde el delta g

aumenta, se dará otra donde el delta g disminuye.

Dado a que es una reacción que viene una junto la otra, la energía estándares
verdadera, la total, va a ser la suma de las energías estándares, y ahí, podemos
hallar la energía libre verdadera, que seria la delta g sin ese cerito arriba.

Oxidación y Reducción (mátenme)

  Reducir
GANAS electrones, sea por
cambio de número de
oxidación, o por agregar un elemento más a la sustancia…o ambos.

 Oxidar
PIERDES electrones, entonces te pueden sacar un elemento con el que
compartías electrones, causando que tu carga neta sea más positiva en
comparación con tu estado inicial.

Como en la cadena de electrones que causa esa energía y forma de atp en

el ciclo del ácido cítrico, los elementos van a ir de la parte con menor
energía , a la parte con mayor energía.

Enzimas

Biomoleculas que se encargan de

acelerar (catalizar) una reacción, casi
todas son proteínas, sin embargo
RIBOZIMA NO LO ES. Esta formada de
ARN.

Nomenclatura de
terminación ASA

Apoenzima

 Parte que
realizaría el
 trabajo y la cadena de reacciones, pero necesita de una llave para poder
activarse y ser capaz de hacer su trabajo como proteína catalizadora.

Coenzima (la llave)

 En esencia es asociada a la apoenzima para que esta se active, esta

también es llamado cofactor, y pueden ser inorgánicos como orgánicos.

Coenzima o cofactor?
SI ES INORGANICO, SE LE LLAMA COFACTOR
SI ES ORGANICO, SE LE LLAMA COENZIMA

LA SUMA DE COENZIMA (O COFACTOR) MAS APOENZIMA

RESULTA EN HOLOENZIMA.
Si más de dos moléculas se salen en esta
reacción, la misma le sucede esto.
 Energía de fijación.

Es un valor que especifica cuanta energía se necesita para que dos moléculas se unan de
manera estable.

Factores que aumentan la energía de fijación. Barras energéticas y termodinámicas!

– Entropía

– Capa de hidratación en los solutos

– Distorsiones electrónicas y/o estructurales que deben sufrir los sustratos durante la
reacción.

– Alineamiento de grupos funcionales en la enzima.

¿Qué disminuye a estas barreras de fijación y por ende a la energía de fijación?

Ecuación de cinética enzimática

Que tan rápido va la ecuación en función del sustrato (entidad que va a ser modificada por la
enzima y volverse un producto)

 Baja concentración del sustrato: La velocidad de la reacción aumenta, es

como que un auto tenga más espacio para ir más rápido pues no hay
tráfico, entonces si bien el máximo es 60km, puede ir aumentando
20km,30km, 50km y ahí ahí sin salirte del máximo pero vas aumentando la
velocidad.

 Alta concentración del sustrato: La velocidad comenzara a estabilizarse,

llega a una velocidad tope y no sale de ahí, según enzima según velocidad
máxima. Como que en cierta carretera te dicen máximo 60km, pues todos
irían a esa velocidad, y nada más.
Ósea en el primer cuadrito muestra cómo va aumentando, porque hay poco sustrato, pero
vemos que después la concentración del sustrato va aumentando, y lo velocidad llega a un
tope.
En esencia le haces el inverso a la ecuación de Michaelis
(re chorro plagiarismo), donde expresa que permite
visualizar mejor la velocidad de la reacción enzimática,
según la concentración del sustrato.

Esto permite sacar esta información.

 Permiten determinar la velocidad máxima.

 Las enzimas tienen un ph y temperatura optima, si este no se encuentre en ese rango,

estos dejan de poder catalizar la reacción efectivamente.
Inhibición Reversible.

Sin embargo, también tenemos una inhibición que es reversible e irreversible.

 La inhibición irreversible es a menudo causada por moléculas que se

unen fuertemente a la enzima, modificándola de forma irreversible o
degradándola químicamente.
Osea, entidades que son virus, entidades toxicas o venenosas y pueden llegar a afectar como
funciona la enzima.

Definiciones cortas:

Zimogeno: Entidad que es inactiva de algo, por ejemplo el enaprilato es un zimógeno ejemplo
el enalapril cuando entra al cuerpo se vuelve enalaprilato, entonces el enalapril es un
zimógeno de eso.
Isoenzimas: Diferentes formas de una misma enzima, que genera el mismo proceso