Metabolismo de compuestos

nitrogenados

Metabolismo
Importancia Ciclo Equilibrio
Protenas
del del de y
Nitrogenado.
Nitrgeno Nitrgeno Aminocidos
Metabolismo
Protenas
de y
Aminocidos
 Fijacin biolgica de nitrgeno

Es un fenmeno fundamental que depende

de la habilidad metablica de unos pocos
organismos, para tomar N2 y reducirlo a
nitrgeno orgnico.
En muchos casos es necesario la simbiosis
entre organismos
N2 atmosfrico
CICLO DEL NITRGENO
(78%)

LUMNICA
Fijacin
Desnitrificacin
Simbiosis
Que
N2
pasa?
NO

NO2

HNO3 + NO3
Nitrosomonas

Amonificacin Amonio NH4

Amonaco NH3

En condiciones anaerobias
 Simbiosis(Que es? )
Para la fijacin del nitrgeno es necesario la formacin
de un ndulo Cul es?

Protocolo antes de la formacin del ndulo

esquema Definicin

formacin del ndulo

formacin del ndulo indeterminado formacin del ndulo determinado

esquema

intercambio de metabolitos entre la planta y la bacteria

 El trmino simbiosis (del griego: syn "con";
y biosis "vivir") hace referencia a la
relacin estrecha y persistente entre
organismos de distintas especies. A los
organismos involucrados se les
denomina simbiontes,
esta asociacin conlleva por lo general con
efectos benficos para al menos uno de losNdulo
organismos. formado en
la simbiosis
de plantas y
bacterias
para la
fijacin del
nitrgeno
 Antes de llegar a la consecucin del ndulo, tanto la planta como la
bacteria han de seguir un protocolo, de tal manera que, si cualquiera de
ellos incumple alguna de las condiciones establecidas, la formacin del
ndulo abortar. Dicho protocolo se puede resumir en:
1) Intercambio de seales de naturaleza qumica entre la planta y el
microorganismo.

esquema

2) Activacin del ciclo celular en clulas del crtex e iniciacin del nuevo rgano en
la planta.

esquema

3) Infeccin por parte de la bacteria, formacin del canal de infeccin e invasin de

los tejidos recin formados.

4) Diferenciacin de la bacteria a forma especializada.

 Es un proceso en el cual se reduce el
N2 a nitrgeno orgnico en este caso
amoniaco(NH3):

N2 + 8H+ + 8e + 16 ATP 2NH3 + H2 + 16ADP + 16 Pi

 Ndulo determinado
A diferencia del los indeterminados, en esta
clase de ndulos no hay un meristemo
permanente. As, su crecimiento se basa en la
expansin en vez de en la divisin celular
 Importancia del Nitrgeno
El Nitrgeno (N) junto a otros elementos, como
Carbono, Oxigeno e Hidrogeno participan en la
constitucin de las molculas orgnicas
fundamentales de la materia viva.
Como son las aminocidos, protenas y los cidos
nucledos
En la atmsfera, el N molecular (N2), es muy
abundante(78%). Esta molcula es casi no
reactiva o inerte debido a su triple enlace que la
estabiliza.
 Estructura molecular de nitrgeno
molecular N2

Esta molcula es casi no reactiva o inerte debido a su triple enlace que la estabiliza.
Antes de poder ser utilizado por los animales, el N atmosfrico debe ser fijado
mediante una cadena de reacciones. En primer lugar el nitrgeno debe ser reducido
de N2 a NH3 (amoniaco) en un proceso llamado Amonificacin
 En los animales, la principal fuente de sustancias nitrogenadas son las
protenas de la dieta. Como estos compuestos, a diferencia de carbohidratos
y grasas, no se almacenan como reserva, los niveles en las clulas se regulan
por el equilibrio entre anabolismo y catabolismo. Esto es llamado como el
recambio normal de protenas.

existen tres
clases de
equilibrios
equilibrio Negativo
equilibrio nitrogenado

equilibrio positivo
 equilibrio nitrogenado

se presenta en un adulto sano que ingiere una

dieta variada y completa que se encuentra
generalmente en situacin de equilibrio
nitrogenado, un estado en el que la cantidad
de nitrgeno ingerida cada da es equilibrada
por la cantidad excretada por heces, orina y
sudor
 equilibrio positivo

cuando lo ingerido supera a lo excretado, tal caso se da en nios en edad

de crecimiento, puesto que estn aumentando su peso corporal e
incorporando ms aminocidos en las protenas somticas. Puede darse
durante el embarazo y durante la alimentacin post-inanicin.
La determinacin del balance de nitrgeno en un paciente es un
parmetro bastante eficaz para establecer catabolismo, deficiencias o
excesos de protenas en su dieta y conocer, junto a otros indicadores, su
estado nutricional.
 equilibrio Negativo

Se excreta mayor cantidad de nitrgeno del que se ingiere. Esto tiene

lugar en la inanicin, la desnutricin proteica y en ciertas
enfermedades que cursan con catabolismo aumentado. Durante la
inanicin prolongada las cadenas carbonadas de los aminocidos son
necesarias para la gluconeognsis; el amoniaco (nitrgeno) liberado de
los aminocidos es excretado principalmente en forma de urea y no se
reincorpora a las protenas. Tambin puede darse un equilibrio
negativo durante la vejez, la fiebre severa, proteolisis de la diabetes no
controlada y, de gran importancia mdica, en neoplasias, donde el
catabolismo En la se encuentra exaservado
 Metabolismo de protenas

Alimentos ricos absorcin

Digestin.
en protenas.

Debido a que en la
digestin las protenas
son degradadas hasta
aminocidos la
absorcin se tratar en
el metabolismo de
aminocidos
 Alimentos ricos en
protenas.
origen animal

Entre estos tenemos a los de origen animal:

carnes, huevos y leche; y a los de origen
vegetal, donde la soja ocupa el primer lugar en
contenido proteico, seguida por los cereales.
Los alimentos de origen animal son tambin
llamados alimentos con protenas de alto valor
biolgico, debido a que contienen gran
cantidad de aminocidos que el cuerpo
requiere en forma indispensable por no poder
sintetizarlos (esenciales); por el contrario, las
protenas aportadas por la soja, por ejemplo, origen vegetal
son de muy bajo valor biolgico por su bajo
contenido en aminocidos esenciales.
Digestin.

Digestin en el estomag

Digestin en el duodeno
Digestin en el estomago

La hidrlisis de las protenas

de los alimentos se inicia en
el estmago. Aqu la pepsina,
una endopeptidasa secretada
como pepsingeno por las
clulas parietales de la
mucosa gstrica, escinde las
protenas en segmentos de
menor peso molecular. Luego
pasan al duodeno
Digestin en el duodeno

Cuando llegan al duodeno se encuentran

tres endopeptidasas: tripsina,
quimiotripsina y elastasa del jugo
pancretico, que los degradan en trozos
menores, del tipo polipptidos. Hasta aqu
no se han producido aminocidos libres;
estos comienzan al aparecer gracias a la
accin de dos exopeptidasas que van
atacando los pptidos desde sus
extremos. La carboxipeptidasa, de origen
pancretico, y la aminopeptidasa
intestinal. Finalmente quedan tri- y
dipptidos, cuya hidrlisis es catalizada
por tripeptidasas y dipeptidasas del borde
en sepillo del intestino.
 Metabolismo de aminocidos

Degradacin por recambio Sntesis novo

clasificacin absorcin proteico

Pool de aminocidos

Desaminacin Sntesis proteica Excrecin

Destino de los
esqueletos carbonados - cetoacidos Toxicidad del
NH3
de los aminocidos. NH3

Ciclo de Krebs Transaminaciones Carbamolil Glutamina Asparagina glutamato urea cidos

fosfato
Nucleicos

gluconeogenesis
 clasificacin

Esenciales No esenciales

Son Aquellos aminocidos que

no pueden ser sintetizados
por el organismo se
denominan esenciales, ya
que deben obtenerse de los
alimentos de la dieta
El hombre solo puede
sintetizar 11 de los 20 -
aminocidos necesarios para la
sntesis de protenas.
 Absorcin de aminocidos

Esquema de la absorcin de aminocidos (AA) en intestino. 1. Co-transporte

estereoespecfico (transporte activo secundario Na+ dependiente). 2a. Difusin facilitada
sistema y+ (aminocidos bsicos). 2b. Difusin facilitada sistema L (aminocidos neutros
hidrfobos). 3. Transportadores de di- y tripptidos Na+ dependiente.
 Desaminacin Oxidativa
(GLUTAMATO DESHIDROGENASA

CATABOLISMO AA
separacin de su (exit door)
grupo -amino
ENERGIA
(desaminacin)
formando un -
cetoacido y NH3

NAD+ y NADP+ cofactores y tanto

(ATP y GTP) (ADP y GDP) SON (access door)
moduladores alostricos Arg, His, Gln, Pro
positivos segn el sentido de la
reaccin.

AGOTAMIENTO RESERVAS GRASAS Y CARBOHIDRATOS

 Transaminacin

transferencia de grupo -amino

de un aminocido a un -cetocido.
El aminocido se convierte en un
cetocido y el cetocido aceptor del
grupo amina, en el aminocido
correspondiente.
Aminotransferasas o transaminasas

EXEPCIONES :lis, tre, prol e hidro

AA ESENCIALES : UNIDIRECIONALES
valina -----
cetoisovalerato,succinil-CoA y
utilizado ENERGIA CK
 Toxicidad del amonaco.

A pH fisiolgico de los fluidos del organismo, la casi totalidad, alrededor del 99%,
del amonaco que es una molcula neutra se convierte en in amonio (NH4+), el
cual no puede atravesar la membranas celulares.

El amonaco es txico y afecta principalmente al sistema nervioso central. La

encefalopata asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe a aumento
de amonaco en sangre y tejidos. Como el hgado es el principal rgano encargado
de la eliminacin del amonaco, cuando hay una falla o insuficiencia heptica
grave, la amonemia asciende y se produce un cuadro de intoxicacin, que pude
llevar al coma e incluso la muerte.

Se han postulados diferentes mecanismos que podran

contribuir a la notable toxicidad del amonaco.

Mecanismo 1 Mecanismo 2 Mecanismo 3 Mecanismo 4

 Mecanismo 1

Acumulacin de glutamina. Los niveles de esta sustancia se

incrementan notablemente en las hiperamonemias. La acumulacin
de glutamina en el cerebro, especialmente en astrositos, produce
efecto osmtico, aumentando la PIC (presin intracraneana) y dando
hipoxia cerebral.
 Mecanismo 2

Inhibicin de la lanzadera malato-aspartato. La sntesis exagerada de

glutamina reduce los niveles de glutamato, esto inhibe la lanzadera.
Se produce aumento de lactato y disminucin del pH cerebral.
 Mecanismo 3

Actividad de la gluclisis. El amonaco estimula la fosfofructoquinasa

y con ello la actividad glucoltica. Aumenta el lactato y el valor de la
relacin NADH/NAD+.
 Mecanismo 4

Inhibicin del ciclo de Krebs. El aumento de amonaco en la mitocondria

desva la reaccin de la glutamato deshidrogenasa hacia la aminacin de -
cetoglutarato para formar glutamato. Este drenaje de uno de los
intermediarios del ciclo del cido ctrico deprime la marcha de esta va de
oxidacin, de la cual depende exclusivamente el cerebro para proveerse de
energa. El descenso de la concentracin de ATP en las neuronas ocasiona
graves trastornos en su actividad, lo que conlleva en ltima instancia a su
muerte
 Glutamina
El amonaco es transportado en forma de grupos amina o amida. El 50% de los
aminocidos circulantes est constituido por Glutamina, un transportador de
amonaco. El grupo amida de la Glutamina es importante como dador de nitrgeno para
varias clases de molculas entre las que se encuentran las bases purnicas y el grupo
amino de la citosina. El glutamato y el amonaco son el sustrato de la Glutamina
sintetasa, la cual requiere ATP para la catlisis . Por otro lado, la eliminacin del grupo
amida es catalizada por la glutaminasa

CICLO INTERCELULAR Glu

PERIVENOSA(5%)

PH

PERIPORTAL(M.E) + ENZ UREA

La asparaginasa, que hidroliza la asparagina a aspartato y amonaco.
La funcin de la asparagina es igual a la de la Glutamina, pero con menor
intensidad, ms bien es un refuerzo al ciclo intercelular de la Glutamina.

asparagina sintetasa
El metabolismo de los aminocidos concluye con su
catabolismo y formacin de sustancias factibles de ser
excretadas como lo es la urea. En forma prctica, la
biosntesis de este metabolito final encierra cuatro
etapas, incluyendo las reacciones recin tratadas:

Transaminaciones Recorderis

Desanimacin Glutamina

Transporte de
amonaco

Asparagina

Ciclo de la urea.
flujo global del nitrgeno

Las transaminaciones
confluyen en el
nitrgeno amdico al
glutamato, desde el cual
se lo extrae por
desaminacin para ser
transportado en sangre
(amoniaco libre,
glutamina, asparagina y
alanina) hasta el higado
para sintetisar urea y
ser excretada luego por
el rion
 Ciclo de la urea. Estructura
dela urea

1
6
5
2
Siga los 7 paso
para la
biosistesistesis
de la urea

3 7

4
 urea

Compuesto rico en nitrgeno , cristalino e incoloro, de

frmula CO(NH2)2 sintetizado por el hgado excretado por los
riones.

300g C, 100g G y 100g P diariamente, excreta alrededor de 16,5g de nitrgeno al da: 95%
por la orina y 5% por las heces.
 la condenacin de dixido
de carbono, amonaco y 2
ATP, para formar carbamoil
fosfato, reaccin catalizada
por la carbamoil fosfato
sintetasa I (CPSI).

Ciclo de la urea.
 La biosntesis de la urea
comienza con la condenacin
de dixido de carbono,
amonaco y 2 ATP, para formar
carbamoil fosfato, reaccin
catalizada por la carbamoil
fosfato sintetasa I (CPSI).

Biosisitesis de
Ciclo de la urea. Nucleotidos
 Formacin de citrulina. La L-ornitina transcarbamoilasa
cataliza la transferencia de la
porcin carbamoil del carbamoil
fosfato a un aminocido ornitna,
formando citrulina y ortofosfato.

Ciclo de la urea.
Formacin de Argininosuccinato
Ciclo de la urea.
La reaccin de la
argininosuccinato sintetasa
une aspartato y citrulina a
travs del grupo amino del
aspartato, y suministra el
segundo nitrgeno de la urea.
La reaccin requiere ATP para
formar un intermediario
citrulina-AMP y luego,
desplazando el AMP por
aspartato forma citrulina.
Formacin de arginina y fumarato.
La escisin del
argininosuccinato, catalizado
por la argininosuccinasa ,
retiene nitrgeno en el
producto arginina y libera el
esqueleto del aspartato
como fumarato..

Ciclo de la urea.
Ciclo de
Krebs
fumarato genera malato
La adicin de agua al
fumarato genera malato,
y la oxidacin de ste,
dependiente de NAD+,
forma oxalacetato. Estas
dos reacciones,
correspondientes a ciclo
TCA, se catalizan por la
fumarasa y la malato
deshidrogenasa
citoslicas

Ciclo de la urea.
 La transaminacin del
La transaminacin del
oxalacetato
oxalacetato con el
glutamato forma de
nuevo aspartato. El
esqueleto carbonado del
aspartato/fumarato,
acta como un
transportador para el
paso del nitrgeno del
glutamato a un precursor
de la urea.

El oxalacetatato tambien
puede tomar la via de
gluconeogenesis
Ciclo de la urea.
Ciclo de Krebs
Formacin de ornitina y urea.
Ciclo de la urea.
La reaccin final del ciclo de la urea,
la ruptura hidroltica de la arginina
caltalizada por la arginasa heptica,
libera urea. El otro producto,
ornitina, reingresa a la mitocondria
heptica para ser utilizada
nuevamente en el ciclo de la urea
 Metabolismo de Nucleotidos
Un nucletido esta
constituido por
tres subunidades
principales:
Un grupo fosfato
clasificacin
Pentosa
Base nitrogenada
Nucletidos
Pirimidniicos Nucletidos purinicos

Las bases procedentes de

los alimentos son Biosntesis Biosntesis
degradadas y sus
productos finales
excretados, mientras que
la sntesis de nuevos
nucletido y
polinucletidos se realiza
con purinas y pirimidinas Catabolismo de
formadas en las clulas. Nucleotidos
Pirimidinas
purinas
 Biosntesis purinas

El anillo purnico se sintetiza de novo en las clulas del organismo utilizando como
materia prima: aminocidos, como dadores de carbonos y nitrgeno, y otras
molculas pequeas que completan el esqueleto de la base.

Reaccin general
 Biosntesis de
pirimidinas

Las contribuciones al heterociclo de pirimidina son los siguientes :

Aspartato: otorga el mayor aporte, los carbonos 4, 5 y 6; y el nitrgeno 1.
CO2: corresponde al carbono 2.
Amida de glutamina: aporta el nitrgeno 3.

Reaccin general
Glicina
Acido Aspartico
Glutamina
Biosisitesis de
Nucleotidos
Biosisitesis de
Nucleotidos
Biosisitesis de
Nucleotidos
 la condenacin de dixido
de carbono, amonaco y 2
ATP, para formar carbamoil
fosfato, reaccin catalizada
por la carbamoil fosfato
sintetasa I (CPSI).

Biosisitesis de
Ciclo de la urea.
Nucleotidos
 Catabolismo de Nucleotidos

Patologa
El recambio de los cidos
La mxima cantidad de uratos que puede disolverse en
nucleicos da lugar a la
sangre es de 7mg/dL, razn por la cual cuando se excede
liberacin de nucletidos de
este nivel se produce el precipitado. El urato de sodio
pirimidina y purina. La
precipitado es fagocitado por macrfagos residentes del
degradacin de los nucletidos
tejido, una vez dentro de la clula, los cristales de urato
pirmidnicos siguen la ruta que
interaccionan con la membrana dando su ruptura
los convierte en nuclesidos
por accin de fosfatasas , los
productos de esta degradacin
pueden ser reutilizados o
eliminados por la via del
transporte de NH3 por
glutanina