Solemne 1.

Soluciones acuosas.
Estructura del agua:
 Tetraédrica (los electrones del hidrogeno son más grandes por ende están más
separados.
 Molécula asimétrica.
 Altamente electronegativa.
 Dipolo (cargas eléctricas separadas).
 Molécula polar.
 La interacción entre las moléculas de agua ocurre por puentes de hidrogeno.
 Cada molécula de agua interacciona con otras 4 moléculas (esto le otorga fluidez).
Características del agua:
 Liquida a temperatura ambiente.
 Alta capacidad calorífica (libera calor lento).
 Alta capacidad dieléctrica (disminuye atracción entre cargas).
 Peso molecular: 18.02.
 Punto de fusión: 0.0.
 Punto de ebullición: 100.0.
El agua como solvente la solvatación (separar) es el proceso donde las sales se
disuelven en agua.
*El agua interacciona con moléculas polares y anfipáticas (solo con la parte polar).
Funciones biológicas del agua:
 Es el medio donde ocurren las reacciones del metabolismo.
 Funciona como sistema de transporte.
 Permite controlar el pH de líquidos corporales al ser parte de las soluciones tampón.
Ionización del agua el agua no libera protones, se combina con una molécula que existe.
Puede actuar como acido o base (anfolito o sustancia anfótera).
La disociación del agua depende de una constante de equilibrio
(keq), esta constante es especifica y se determina a 25°C y 1 atm de presión.
*La concentración de agua al disociarse es constante.
Constante de agua Kw= 1 x 10─14.
*La concentración de protones (H+) en solución se expresa como pH.
pH= - log [H+].
pH<7 solución acida.
pH= 7 solución neutra.
pH>7 solución básica.
*El plasma sanguíneo tiene un pH 7,4.
Sistema acido- base con la definición de Lowry – Bronsted:
 Acido dona protones, su constante de ionización es ka.
 Base recibe (acepta) protones, su constante de ionización es kb.
*Los ácidos y bases fuertes se ionizan o disocian completamente en agua a diferencia de
los ácidos a bases débiles que se disocian parcialmente.
*Al agregar un ácido o una base fuerte al agua estas afectaran el equilibrio por ende va a
modificar el pH.
*Si queremos neutralizar un acido o una base fuerte debemos agregar la misma cantidad
del opuesto.
Los ácidos o las bases débiles funcionan como buffer o solución tampón estos evitan la
variación de pH al agregar una solución.
El buffer es una solución que contiene las sales de un ácido débil que es capaz de unir
iones de hidrogeno. Esto le permite absorber exceso de iones de hidrogeno presentes y
mantener el sistema estable.
*La estabilidad del pH esta entre valores pk±1.
El pH depende de las concentraciones relativas del par conjugado presente.
Las curvas de titulación son un método de análisis cuantitativo estas permiten conocer la
concentración desconocida de una sustancia que puede actuar como acido o base al
neutralizarla con su opuesto con concentración conocida.
*Para titular un ácido débil su utiliza una base fuerte.
 Espectrometría.
La espectrofotometría es una técnica de análisis cuantitativa, esta técnica se basa en la
interacción de las moléculas de un compuesto con la radiación electromagnética.
Colorimetría ≠ espectrofotometría.
*Permite medir la concentración de una molécula o un analito disuelto en un líquido
biológico.
*Relación directamente proporcional entre la intensidad de color y la cantidad de analito
disuelto.
Espectro electromagnético:
La energía de radiación es directamente proporcional con la frecuencia e inversamente
proporcional con la longitud de onda.
*Mientras más pequeña es la longitud de onda mayor es la radiación.
Luz visible longitud de onda medida entre 380 y 780 nm.
ADN y proteínas con anillo aromático.
La energía de una radiación puede ser:
 Reflejada  espejo.
 Difundida  vidrio.
 Absorbida  objetos negros.
 Transmitida  objetos blancos.
*Mientras más moléculas menor es la energía transmitida.
Transmitancia luz que pasa de largo por la cubeta (no choca con moléculas).
P
100 x =T %
P0

P= luz que siguió de largo.

P0= luz inicial.
Absorbancia cantidad de luz absorbidas por las moléculas.
log P 0
A=
P
o A = 2 – log T.
La ley de Lambert – Beer relaciona la transmisión de luz a través de una sustancia con la
concentración de la sustancia y la distancia que atraviesa la luz.
La absorbancia o coeficiente de extensión molar representa la medida de la cantidad de luz
absorbida en función a la concentración. Este es específico para cada compuesto a una
longitud de onda determinada.
La absorbancia depende de las características del disolvente, especie que absorbe luz y la
longitud de onda utilizada.
Curva de calibración relación entre absorbancia y concentración de una solución.
Se obtiene la ecuación: Y = BX + A.
*El tubo blanco contiene todo menos el analito de interés.
*El pick más alto no es el más específico.
Proteínas.
Las proteínas son cadenas de aminoácidos.
El grupo R es quien le da las características ya que los otros compuestos que son H3N,
COO y H son comunes.
El carbono central que presentan es un carbono quiral, la única proteína que no presenta
un carbono quiral es la glicina ya que contiene dos H.
Funciones de las proteínas:
 Estructurales.
 Enzimáticas.
 Mensajeros celulares.
 Transportadoras de oxígeno.
 Canales iónicos.
 Componente celular.
 Anticuerpos.
 Musculares.
Los aminoácidos se dividen en 4 grupos:
Grupo 1:
 Hidrofóbicos porque son hidrocarbonados.
  No tiene carga.
 Estas hacia el interior de las proteínas.
 Proteínas estructurales.
 El anillo absorbe luz UV.
 Forman puentes de hidrogeno.
Grupo 2:
 Polares por los O y NH2, excepto por la glicina que es levemente polar.
 Sin carga.
 Forman puente de hidrogeno.
Grupo 3:
 Polares ácidos.
 Ácidos.
 Grupos R con carga negativa a pH 7.
 Hacia afuera de la proteína.
Grupo 4:
 Polares básicos.
 Carga positiva a pH 7.
 Hacia afuera de la proteína (superficie).
el aminoácido Zwitterion es un aminoácido con carga neta cero es decir tiene igual carga
positiva y negativa.
Punto isoeléctrico valor del pH cuando el aminoácido tiene carga neta cero.
Se puede determinar mediante titulación.
Enlace peptídico COOH se una al H del grupo amino.
Estructura de las proteínas:
 Primaria: aminoácidos ordenados.
 Secundaria: α – hélices o β – hoja.
No más de 10 aminoácidos.
 Terciaria: puentes disulfuros.
Unión entre aminoácidos más lejanos.
Proteína funcional.
  Cuaternaria: proteína con varias sub unidades estas pueden ser iguales o distintas,
estas subunidades son por si en caso de que alguna este dañada se arregla o se
cambia solo esa y no la proteína completa.
Perdida de la estructura o desnaturalización de la proteína:
 Solvente orgánico: la proteína no se recupera.
 Cambio de proteína: leves si se recupera mientras que grandes no se recupera.
 Sal: no se recupera.
 Ácidos y bases fuertes: se recuperan.
 Agentes reductores: rompe los puentes disulfuros peor se puede revertir.
*Las proteínas de más de 100 aminoácidos necesitan de otras proteínas para ser plegadas,
estas proteínas son denominadas chaperonas (HSP70 y HSP60).
HSP70 se una a regiones hidrofóbicas de la proteína impidiendo su plegamiento
inespecífico, para soltarse de la proteína utiliza ATP.
HSP60 pliega a la proteína que liberó la HSP70 e ingresa a la proteína al complejo
proteico.