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AUTORES

Canales Jimnez, Cesar.


Carrera Huertas, Jos.
Salazar Vallejos, Jhunior.
Vsquez Mija, Gamelin.

DOCENTE
Pumachagua Huertas, Rodolfo.

CURSO
Qumica Mdica.

FECHA DE PRESENTACIN

21/06/14






SEMINARIO N II-6: AMINOCIDOS Y
PROTENAS. NIVELES
ESTRUCTURALES EN PROTENAS.

INTRODUCCIN

Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce;
tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica;
qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por
molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las
protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las
paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos,
nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza
reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y
catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo.

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las
molculas denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil,
los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente
sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir.

Las protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del
organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a
la gran variedad de protenas existentes y como consecuencia de su
estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras
fundamentales en los seres vivos. De este modo, actan acelerando
reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los tiempos
necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos),
cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo
como reserva (albmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no
se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su
desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin,
atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de
pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica".








1. Respecto a los aminocidos:
A. Cuntos aminocidos presentes en la naturaleza se han
reportado hasta el momento?


B. Cuntos y cules aminocidos forman parte de las
protenas?, qu caractersticas tienen en comn?

Los 20 aminocidos que forman parte de las protenas son: Serina (Ser,S),
Treonina (Thr,T), Cistena (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y
Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina
(Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina
(Phe,F) y Triptfano (Trp,W), cido asprtico (Asp,D) y cido glutmico
(Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H). Los
aminocidos, monmeros componentes del polmero protena, son
molculas quirales constituidas por un tomo de carbono central, el C, que
portan en ste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su
nombre, adems de un tomo de hidrgeno y una cadena lateral que les
confiere sus caractersticas definitorias.






C. Cmo se clasifican los aminocidos segn:

el tipo de cadena lateral.

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de
la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo
carboxilo (histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La
mayora de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-
aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3
de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del
grupo carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n.
4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo
carboxilo.

las propiedades de la cadena lateral.

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr,
T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N),
tirosina (Tyr, Y).
b. Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A),
valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I),
metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano
(Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido
glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e
histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano
(Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no
polares).

la capacidad de sntesis del organismo.
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se
los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.





Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los
conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)

2. Respecto a niveles de organizacin de las protenas:
A. Qu estructuras puede presentar una protena? Explique
cada una de ellas.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposicin de la anterior en el espacio.









Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de
aminocidos, es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un
tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos
por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms importantes la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de
niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es
consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la
traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar
a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las
protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre
los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos
de estructura secundaria:
-Estructura secundaria ordenada.
-Estructura secundaria no ordenada.
-Estructura secundaria desordenada.
Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada
beta).
Hlice alfa
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura
helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada
aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos de
dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro
de la hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn
dispuestas hacia el exterior de la hlice.6
El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno
con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada
aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enlace
peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n-4). En total
son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la
hlice. Esta dentro de los niveles de organizacin de la protena.




Lmina beta
La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de
una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo
de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de
una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice
alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionados sobre y
bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy
grandes, ni crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la
estructura de la lmina.
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena poli peptdica se pliega en el espacio, es decir,
cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposicin de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se
sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos.
Esto provoca una estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de
van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de
cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.
Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como
ejemplo de protena con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria
deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas,
conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de
sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una
protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un
homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un
heterodmero, si no lo son.










B. Qu fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una
protena?
La estructura de las protenas est estabilizada por diferentes tipos de
enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptdico, enlace por puentes
disulfuro), enlaces por puentes de hidrgeno (interacciones dipolo-dipolo),
interacciones hidrofbicas, enlaces salinos (interacciones electrostticas) o
las fuerzas de los contactos de Van der Waals. Todos estos tipos de enlaces
juegan un importante papel en la estabilizacin de la estructura
tridimensional de las protenas.

3. Qu condiciones afectan el plegamiento correcto de las
protenas?
El plegamiento de protenas es el proceso por el que una protena alcanza
su estructura tridimensional. La funcin biolgica de una protena depende
de su correcto plegamiento. Si una protena no se pliega correctamente ser
no funcional y, por lo tanto, no ser capaz de cumplir su funcin biolgica.
El proceso inverso es conocido como desnaturalizacin de protenas. Una
protena desnaturalizada no es ms que una cadena de aminocidos sin una

estructura tridimensional definida ni estable.
A menudo, las protenas desnaturalizadas pierden su solubilidad y
precipitan. En algunos casos los procesos de plegamiento y
desnaturalizacin son reversibles, aunque en otros no. Hasta el momento se
cree que la estructura primaria de una protena induce a establecer las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria ya que el ADN no slo
determinara la estructura primaria sino tambin los niveles superiores de
estructura.
Sin embargo, la actividad biolgica de la protena depende en gran medida
de su estructura terciaria especfica mantenida por los enlaces mencionados
anteriormente, de tal manera que cuando una protena se somete a:
Calor
Determinadas sustancias qumicas
Cambios bruscos de pH, etc.









4. Cmo est formado el sistema de control de plegamiento en los
organismos?

Uno de los componentes fundamentales de los sistemas de control del
plegamiento son las chaperonas moleculares. Esta clase de protenas, muy
conservadas entre las diferentes especies, unen reversiblemente a las
molculas de protena de reciente sntesis y, mediante mecanismos diversos
que pueden requerir la hidrlisis de ATP, las ayudan a plegarse en su estado
nativo. Algunas chaperonas pueden revertir el plegamiento de las molculas
que estn plegadas incorrectamente, dndoles una nueva oportunidad de
iniciar el proceso y potencialmente alcanzar su estado nativo funcional.
Adems de las chaperonas moleculares, los sistemas de control del
plegamiento se componen de varias proteasas muy especializadas cuya
distribucin intracelular semeja a la de las chaperonas. Estas proteasas,
cuya funcin est coordinada con la de las chaperonas, degradan a las
molculas de protenas plegadas incorrectamente, generalmente una vez

que chaperonas especficas las han desplegado convenientemente. La va
fundamental de eliminacin de las protenas incorrectamente plegadas en el
compartimiento citoplasmtico es el complejo del proteosoma. Este sistema
degrada a las protenas que han sido marcadas para tal fin mediante la
unin covalente a su estructura de un nmero variable de molculas de
ubiquitina. La va del proteosoma es tambin el destino de algunas de las
protenas sintetizadas en los ribosomas unidos al retculo endoplsmico y
que por alguna razn no alcanzaron su estado nativo.














5. A qu se
denomina precursor amiloide?
La amiloidosis es un grupo de enfermedades raras y de causa desconocida,
que se caracterizan por el depsito de sustancia amorfa (amiloide), en los
espacios extracelulares de diversos rganos y tejidos condicionando
alteraciones funcionales y estructurales segn la localizacin e intensidad

del depsito. Alrededor del 75% de los pacientes que la padecen tienen una
amiloidosis primaria, el 5% del total presenta amiloidosis secundaria
(asociada a otra enfermedad), y menos del 5% desarrolla una forma de
amiloidosis familiar. Las manifestaciones clnicas son inespecificas,
determinadas por el rgano o el sistema afectado. El diagnstico se basa en
la sospecha clnica y la demostracin de la presencia de la sustancia
amiloide en los tejidos. La evolucin de la amiloidosis, es difcil de
comprobar debido a que casi nunca se conoce con precisin el inicio de la
misma. En cuanto al tratamiento mdico, se observa respuesta favorable
con melfaln ms prednisona, respecto al transplante de rganos, no se
cuenta con un protocolo de aceptacin universal, este depende de cada
caso, extensin y estadio evolutivo de la enfermedad.
6. Cules son las caractersticas generales de los amiloides?
Son protenas muy heterogneas y se depositan en cuadros clnicos
distintos.
95% protenas fibrilares:
AL (Amiloide Ligera):
Son cadenas ligeras de inmunoglobulinas producidas por clulas
secretoras.
Pueden estar completas, ser fragmentos o presentarse una mezcla.
Su depsito se asocia a algunas formas de proliferacin monoclonal
de las clulas B.
AA (Amiloide Asociada):
Son protenas de 76 aminocidos (8500 D) sintetizadas por el hgado.
Derivan de un precursor de 12.000 D que se encuentra en el suero y
se denomina SAA (protena srica-amiloide-asociada).
La SAA circula asociada a lipoprotenas de la subclase HDL3.
Estas protenas se encuentra en los cuadros clnicos descritos como
"amiloidosis secundarias".
Transtirretina amiloide (TTRA):
Es una protena srica normal que se une y transporta tiroxina y
retinol.
Una forma mutante de transtirretina se deposita en un grupo de
enfermedades conocidas como polineuropatas amiloides.
Otra forma se deposita en la amilodosis relacionada con el
envejecimiento.


2 microglobulina (2m):

Es una protena srica normal componente de las molculas MHC clase I. Se
ha identificado como la subunidad fibrilar amiloide en la amiloidosis que
sufren los hemodializados.
2 del amiloide (A):
Es un pptido de 4000D, constituye el ncleo de las placas cerebrales
observadas en la enfermedad de Alzheimer. Deriva de una glucoprotena
transmembrana mucho ms grande, la protena precursora de amiloide
(APP).
5% componente amiloide-P del suero (SAP):
Componente normal de la matriz asociado con las fibras elsticas y la
membrana basal glomerular.
Es una glicoprotena decamrica del plasma.
Compuesta por subunidades idnticas que forman dos anillos
pentamricos.
Se une a todas las fibrillas de amiloide conocidas.
No se requiere para la fibrilognesis del amiloide in vitro pero parece
funcionar protegiendo las fibrillas de la degradacin in vivo.
Es la principal protena del plasma capaz de unirse a ADN y
cromatina.
Tambin se une a fibronectina y a glicosaminoglicanos.
La unin de estos ligandos y la fibrilla de amiloide es dependiente de
calcio.
Podra ser necesario para que se produzca el depsito de las fibrillas
de amiloide. Es la causa de que la tincin con cido perydico salga
positiva.
7. Mencione las estructuras proticas involucradas en las
amiloidosis humanas conocidas.

Los precursores de amiloide tambin difieren en la proporcin de alimentos
de estructura secundaria que caracteriza su plegamiento.
Por ej. La insulina solo posee estructura secundaria tipo alfa-hlice,
mientras otros como la beta2- microglobulina, son molculas todo-beta; un
tercer grupo como la lisozima y la anteriormente mencionada transtiretina,
se caracterizan por una proporcin diferente de ambas formas de
plegamiento.







8. Qu modelos se postulan para el posible mecanismo de
conversin del estado nativo al estado fibrilar de una protena
amiloidea?

No existe un modelo estructural nico que explique las propiedades
individuales de todas las fibras amiloides. En base a la informacin
estructural obtenida mediante diversos mtodos biofsicos, se propusieron
tres modelos bsicos, con sus variantes, que explican las propiedades
identificadas en algunos tipos particulares, desde la perspectiva de los
posibles mecanismos de conversin del estado de plegamiento inicial,
representado por el estado nativo del precursor, en el estado fibrilar. Uno
de estos modelos, denominado de replegamiento, postula que el estado
nativo y el fibrilar del precursor son esencialmente diferentes, siendo el
primero una entidad definida por las interacciones mediadas por las cadenas
laterales de sus residuos constituyentes, mientras que en el segundo son
las interacciones intra e intermoleculares, dependientes del esqueleto
peptdico, las determinantes. Para que esta transicin ocurra, la protena
debe desplegarse totalmente para luego adoptar el estado fibrilar, rico en
estructura beta.
Un tercer grupo de modelos, reunidos bajo la denominacin comn de
modelos de ganancia de interacciones, propone que la formacin de la
fibra amiloide requiere un reajuste estructural en el precursor que se limita
a un segmento menor de su estructura, mientras que el resto de la
molcula conserva su estado nativo.
















CONCLUSIONES
Las protenas son materiales polmeros que se encuentran en las clulas
vivientes. Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son
fundamentales para muchos procesos vitales. Las protenas son polmeros
de aminocidos y se producen en las clulas del cuerpo. Las protenas de
otros animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya que
proporcionan los aminocidos que son esenciales para el cuerpo en la
produccin de las protenas necesarias. La realizacin de este trabajo nos
ha permitido tener una visin ms clara y completa de cmo se lleva a cabo
la sntesis de protenas en los seres vivos, adems de ensearnos la
importancia que tienen cada uno de los pasos insignificantes que puedan
parecernos, ya que por ejemplo, el cambio de un aminocido por otro en la
sntesis de una determinada protena podra ocasionar que la protena
resultante no realice su trabajo con eficacia o que, simplemente, no la
realice.
Los aminocidos de los compuestos qumicos ms importantes pues son la
base de la vida, adems de su interesante actividad qumica. Por lo mismo
es que se debe continuar su estudio en el futuro prximo para comprender
ms profundamente su comportamiento qumico; lo que nos llevara no solo
a adelantar en la investigacin qumica sino tambin en el rea de la
bioqumica y por qu no soar algn da con poder sintetizar la vida en un
laboratorio.

BIBLIOGRAFIA

248.

University of South Florida 1997.

Degradation. Cap 7 pg. 141.

y Educacin.1987.