FUNDAMENTOS DE

BIOQUIMICA PARA EL
ÁREA DE LA SALUD.
UNIDAD 02 : BIOMOLECULAS
AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS
ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS PROTEINAS
aminoácidos
 Bomolecualas|
Estructura 02

ESTRUCTURA DE UN
AMINOÁCIDO

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
ESTEREOISÓMEROS DE LOS AMINOÁCIDOS

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

CLASIFICACIÓN QUÍMICA DE LOS AMINOACIDOS

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 31 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

ENLACE PEPTÍDICO
 Biomoléculas | Proteínas 02

Formación del
enlace peptídico

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
Resonancia

Formación del enlace

peptídico

Dimensiones de un
dipéptido

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Características del enlace peptídico

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 29 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
Formación de un tripéptido

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
Formación del puente disulfuro

Puente disulfuro

Oxidación

Reducción

Cisteína Cisteína Cistina

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 Biomoléculas | Proteínas 02

Diversidad estructural
de las proteínas

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
Ciclo de vida de una proteína hipotética

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 31 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: Lehninger Principios de Bioquímica, 7ª Ed.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA Biomoléculas | Proteínas 02

Enlace
peptídico
Aminoácido

Tomado de: BYU-I student Nate Shoemaker Spring

2016
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
 Biomoléculas | Proteínas 02

ESTRUCTURA
a-HÉLICE

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 31

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 29 Ed.
Ed.
 Biomoléculas | Proteínas 02

ESTRUCTURA DE UNA a-
HÉLICE
(vista superior)

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 29 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

ESTABILIZACIÓN DE UN
POLIPÉPTIDO CON
PUENTES DE HIDRÓGENO

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 29 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Antiparalela

HOJA b-PLEGADA

Paralela

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 29 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

HOJA b-PLEGADA

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

Giro b en dos segmentos de lámina b Biomoléculas | Proteínas 02
antiparalela

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 31 Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02

Dominios

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed

Ejemplos de proteínas multidominio Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 31 Ed.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
 Biomoléculas | Proteínas 02

Interacciones que mantienen la estructura terciaria

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Polipéptidos que contienen 2 dominios
Biomoléculas | Proteínas 02

A) Monómero de
Lactato
deshidrogenasa

B) Subunidad catalítica de la
proteína cinasa dependiente
de AMPc

Tomado de : Harper Bioquímica Ilustrada, 29 Ed.

ESTRUCTURA DEL COLÁGENO Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: Harper Bioquímica Ilustrada, 31 Ed.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
 Biomoléculas | Proteínas 02

Estructura de las inmunoglobulinas

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
PROTEÍNAS FIBROSAS

a-Queratina

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

PROTEÍNAS GLOBULARES
Biomoléculas | Proteínas 02

Mioglobina

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

PROTEÍNAS GLOBULARES Biomoléculas | Proteínas 02

Mioglobina
Sitio de unión al oxígeno del hemo creado por
una cadena de globina plegada

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 Biomoléculas | Proteínas 02
PROTEÍNAS
GLOBULARES

Hemoglobina

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª

 Biomoléculas | Proteínas 02
PROTEÍNAS
GLOBULARES

Hemoglobina y sus
subunidades

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE PROTEÍNAS
Biomoléculas | Proteínas 02

Tomado de: The Molecules of Life, 1ª Ed.

 FUNCIÓN
DE LAS PROTEÍNAS
 Catalítica Biomoléculas | Proteínas 02

Contráctil Defensa

Función

Reserva Reguladora

Estructural Transporte
 ENZIMAS

CONCEPTOS GENERALES
 Biomoléculas | Proteínas 02

Cofactores

Moléculas Orgánicas Iones Metálicos

Coenzima Grupo prostético

 Biomoléculas | Proteínas 02
La enolasa requiere un cofactor iónico

• Es una enzima que

participa en el
metabolismo de los
carbohidratos.

• Requiere como cofactor al

Mg2+.
 COENZIMAS Biomoléculas | Proteínas 02

Ejemplos de grupos Precursor dietario en

Coenzima
químicos que transfiere mamíferos
Biocitina CO2 Biotina
Coenzima A Grupos acilo Ácido pantoténico
Coenzima B12 Átomos de H y grupos alquilo Vitamina B12
Flavin adenina dinucleótido Electrones Riboflavina (Vitamina B2)

Lipoato Electrones y grupos acilo ----------------------------

Nicotinamida adenina dinucleótido Átomos de H Ácido nicotínico (niacina)
Fosfato de piridoxal Grupos amino Piridoxina (Vitamina B6)
Tetrahidrofolato Un grupo carbono Folato
Tiamina pirofosfato Aldehídos Tiamina (Vitamina B1)
 Biomoléculas | Proteínas 02
GRUPO PROSTÉTICO
• Porciones no proteicas que se asocian estable y estrechamente a una enzima por fuerzas
covalentes o no covalentes.
 ISOENZIMAS Biomoléculas | Proteínas 02

Son las múltiples formas de

una enzima que catalizan la
misma reacción pero difieren
en la secuencia aminoacídica,
la afinidad al sustrato, Vmax y/o
sus propiedades regulatorias.
Isoenzimas: El caso de la lactato deshidrogenasa
Biomoléculas | Proteínas 02
 ZIMÓGENO Biomoléculas | Proteínas 02
• Es el precursor inactivo de una enzima.
• Formas inactivas de enzimas que son convertidas a formas activas por
proteólisis en sitios específicos.

TRIPSINÓGENO
(inactivo) TRIPSINA (activa)

Sitio de escisión
enzimática
Péptido activador de
tripsinógeno (TAP)
 ENZIMAS Biomoléculas | Proteínas 02

• Por sus características, nos podemos

referir a las enzimas como:
Sustrato

APOENZIMAS (APOPROTEÍNAS) Coenzima

Porción proteica de una enzima

HOLOENZIMAS Apoenzima Cofactor Holoenzima

Enzimas completas.
Enzimas catalíticamente activas que están
formadas por la apoenzima más su
cofactor.
 Biomoléculas | Proteínas 02

Los sustratos inducen cambios

conformacionales en las enzimas
 Biomoléculas | Proteínas 02

Cambios conformacionales: Hexocinasa

Hexocinasa libre Hexocinasa unida al

sustrato glucosa

Tomado de: Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5ª Ed.

 ENZIMAS

CLASIFICACIÓN
 Biomoléculas | Proteínas 02
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
 Título de la sección 1 | Título de la presentación 01

Bibliografía
• Rodwell V. W., Bender D. A., Botham K. M.,Kennlly P. J., Weil P. A. Harper Bioquímica
Ilustrada. México, McGraw Hill 28a. y 31a. Edición Capítulos 3,4,5,7

• Baynes J. W., Dominiczak M. H., (2019). Bioquímica Médica. España, Elsevier. 4a. y 5a.
Edición Capítulos 2, 3, 6

• Mckee T., Mckee JR. (2014). En Bioquímica. Las bases moleculares de la vida. México:
McGraw Hill 5a. Edición. Capítulo 5,6.

• Articulo:

• Ramírez J, Ayala M. Enzimas: ¿qúe son y cómo funcionan? Rev Digit Univ [Internet].
2014;15(12):1–13. Available from: http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/#

Pie de foto.
 gracias.

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