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20/8/2020

QUÍMICA ORGÁNICA Dos ciencias básicas se unen para


BIOQUIMICA comprender la vida.
Actividad Bioquímica El fenómeno de la vida será estudiado
desde el punto de vista de la Biología y
la Química.
Dr. ALBERTO FIGUEROA, Ph.D. La Biología se considera el entorno
donde se realiza el fenómeno.
La Química interpreta el fenómeno de
la transformación de la materia y la
energía.

Dr. Alberto Figueroa, Ph.D. BIOQUIMICA 2

DEFINICIÓN DE BIOQUÍMICA: PARTES DE LA BIOQUÍMICA


Estudia: Bioquímica estática:
Procesos químicos que ocurre en la Sustancias que componen la materia
materia viva desde organismos simples viva. Productos naturales.
a superiores.
Centra su estudio en la célula, donde
describe y analiza los fenómenos Bioquímica dinámica:
químicos. Estudia las transformaciones que ocurre
Objetivo, conocer los componentes en la materia viva (metabolismo,
químicos de la materia viva y como enzimas).
interactúan.
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RAMAS DE LA BIOQUÍMICA
Bioquímica funcional: Dentro la
Bioquímica General:
fisiología.
Estudia los aspectos relacionados a las
características Bioquímicas en general que Bioquímica clínica: Diagnóstico
ocurre en los seres vivos, animales. Bioquímica patológica: Enfermedad
Fármaco-bioquímica: Fármacos
Bioquímica Particular:
Bioquímica comparada: diferencias y
semejanzas que existen entre la
composición y metabolismos.
Bioquímica funcional: dentro la fisiología.

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Metabolismo Constituyentes químicos


Macronutrientes
Se considera como propiedad de los ◦ Carbohidratos
seres vivos. ◦ Proteínas
Esta constituido por: ◦ Lípidos
◦ Catabolismo: Biodegradación Micronutrientes
◦ Anabolismo: Biosíntesis ◦ Minerales
Participación activa de las enzimas. Coadyuvantes
◦ Vitaminas

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ABSORCION
LA CELULA

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MEMBRANA CELULAR

Células epiteliales del riñon

Células del ganglio espinal

Células musculares

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MITOCONDRIA
Membrana mitocondrial externa:
De 6 a 7 nm es espesor, posee
Cambian de receptores para proteínas y
ubicación y polipéptidos que translocan hacia el
temporalmente
de forma.
espacio intermembrana.
Son Presenta canales de 3 nm de diámetro
generadores de en los cuales moléculas pequeñas,
energía.
iones, metabolitos, pueden introducirse
sin atravesar la membrana interna.

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Membrana mitocondrial interna: Matriz mitocondrial:


Tiene múltiples pliegues que Tiene:
aumentan la superficie. Enzimas solubles del ciclo de Krebs.
Tienen funciones de: reacción de B-oxidaciones.
oxidación, sintetizar ATP, regular el Gránulos de cationes di y trivalentes.
transporte de metabolitos. DNA mitocondrial.
Se encuentra las partículas Ribosomas
elementales de 10 nm de diámetro
RNAt
(CR, PO)

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RIBOSOMAS
El retículo endoplasmático rugoso esta
asociado con los ribosomas, que es el
único sitio donde se sintetiza proteínas.
Su tamaño es de 0,025 um, se observa en
el microscopio electrónico como puntos
obscuros asociados al RER
La asociación de ribosomas origina los
polirribosomas o polisomas

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Generalidades
Cambios químicos se efectúan por acción
activadora especifica de las enzimas.
ENZIMAS

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BIOQUIMICA

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Las enzimas se define : NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS


Catalizadores orgánicos producidas por los
seres vivos y capaz de cumplir su acción
Las enzimas son proteínas,
dentro y fuera de la célula. pero no todas las proteínas
Toda acción biológica esta unida a la acción son enzimas.
de las enzimas. Las proteínas están
formadas por Aa.
Propiedades de las enzimas:
◦ Especificidad
◦ Eficiencia catalítica
◦ Reversibilidad

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CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS: POR SU ESTRUCTURA
Compleja: Proteínas + cofactor enzimático.
Simple: Proteínas. Ej: ureasa Ejemplo: hexoquinasa

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COMPLEJO FUNCIONAL
Compleja: Proteínas + cofactor enzimático. ENZIMATICO
Apoenzima = parte proteíca
Haloenzima = apoenzima + cofactor
enzimatico
Apoenzima
Coenzima
Sustrato
Cosustrato
Grupos prosteticos
Activadores

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APOENZIMA: Parte proteica de la enzima, COENZIMA: Derivan de Vit. Ej. CoA. Se


radica la: especificidad de acción de las regenera después de la reacción por tener
enzima (centro o sitio activo). enlaces simples.

SUSTRATO: Molécula por la cual actúa la GRUPOS PROSTETICOS: Metales. Ej.


enzima para transformarlo. Catalazas, peroxidadasas grupo prostético es
HEMO mediante enlaces fuertes.
COSUSTRATO: Aceptor de grupos
provenientes del sustrato. Reacción de ACTIVADORES: Iones metálicos. Ej. Mn+2, Mg
+2, Cu +2. Inicia la reacción química.
transferencia.

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ESTRUCTURA DE LA ENZIMA
PROPIEDADES DE LA ENZIMA
ESPECIFICIDAD:
Estructura proteica: Absoluta: Cataliza solo un sustrato específico
Aminoácidos de contacto: Relativa: Capaz de catalizar más de un sustrato
Se unen al sustrato.
Aminoácidos auxiliares:
Transforma el sustrato en
producto.
Aminoácidos de soporte:
Dan estructura espacial a la
proteína.
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TEORIAS SOBRE EL COMPLEJO E –


S
EFICIENCIA CATALITICA: Mayor actividad
enzimática transformando mayor cantidad de
sustrato.
1 molécula de peroxidasa → 5 000 000 de
moléculas de H2O2 en H2O + O2

REVERSIBILIDAD:
TEORIA LLAVE Y CERRADURA
S+E P+E TEORIA DEL ENCAJE INDUCIDO

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COMPLEJO E–S

TEORIA LLAVE Y CERRADURA:


Molde rígido TEORIA DEL
ENCAJE
INDUCIDO

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CLASIFICACIÓN DE LAS OXIDO-REDUCTASAS:


ENZIMAS: Producen reacción Ox - Rd
OXIDO-REDUCTASAS: TRANSFERASAS:
Transfieren una molécula de sustrato a otro.
TRANSFERASAS: HIDROLASAS
HIDROLASAS Rompen enlaces con aguda de agua.
LIASAS
LIASAS Separan grupos del sustrato.
ISOMERASAS ISOMERASAS
LIGASAS Forman isomeros
LIGASAS
Unen dos moléculas con gasto energético

B lactamasa

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ENZIMAS INTRA Y
ENZIMAS INTRA Y EXTRACELULARES
EXTRACELULARES
ENZIMAS ENZIMAS
INTRACELULARES: EXTRACELULARES:

Fumarasa Lipasas
Hexoquinasa Proteolíticas
Malasa Carboxipeptidasas
Fructoquinasa Dipeptidasas
Triosaisomerasa

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OTRAS FORMAS DE ENZIMAS


ISOENZIMAS
Tienen la misma actividad enzimática pero se
ZIMOGENOS encuentran en diferentes regiones.
Ej. Lactodeshidrogenasa LDH tiene 5 isoenzimas
Denominados también proenzimas, son enzimas inactivas que se encuentran a nivel de los músculos y
que se pueden activar. corazón.
LDH 1
ZIMÓGENO ENZIMA ACTIVA LDH2
Tripsinógeno Tripsina
LDH3
Quimotripsinógeno Quimotripsina
Pepsinógeno Pepsina
LDH4
LDH5

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EFECTO DE LA [S] y [E] EN LA


ENZIMAS ALOSTERICAS ACTIVIDAD ENZIMATICA
Los enzimas alostéricos tiene, además del centro activo
mediante el cual interactúan con el sustrato, poseen otro
centro de unión llamado centro alostérico mediante el
cual interactúan con otra molécula denominada efector o Concentración de enzima
modulador (la palabra "alostérico" hace referencia a la
existencia de ese "otro lugar"). Concentración de sustrato

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PROCESO QUIMICO PURO Concentración de sustrato

V
reacción

Reactivos

Ley de acción de masas

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INHIBICIÓN ENZIMATICA
Concentración de enzima
Inhibición = Afectan los
parámetros cinéticos
enzimáticos de la
enzima.

INHIBICIÓN
IRREVERSIBLE
INHIBICIÓN
REVERSIBLE

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INHIBICIÓN IRREVERSIBLE INHIBICIÓN REVERSIBLE

Tienden a volver a la normalidad enzimática.


Destrucción de uno o mas Normalmente por la presencia del Inhibidor.
grupos funcionales de la
enzima.

Factores que inciden:


Elevadas temperaturas,
Cambios bruscos de pH,
Radiaciones Inhibición reversible competitiva
Inhibición reversible no competitiva
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INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA


El inhibidor compite con el sustrato.
INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA
Disminuye los parámetros cinéticos enzimáticos El inhibidor incide con el sustrato.
significativamente:V enzimática (50%) Disminuye los parámetros cinéticos
enzimáticos mínimamente:V enzimática (95%)

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AGENTES FISICOS – QUIMICOS


QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA

Concentración de Enzimas
Concentración de Sustrato
pH
T
Radiaciones

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CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO pH

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Temperatura

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