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UNIVERSIDAD VERACRUZANA

FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS


INGENIERIA AMBIENTAL

EXPERIENCIA EDUCATIVA: BIOQUIMICA GENERAL

ALUMNOS: ADRIANA BELEN MORALES JIMENEZ

PRACTICA No. 3 FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

POS LABORATORIO

FACILITADORA: ING. ROCIO PRIETO RAMIREZ

EQUIPO: 2

NUMERO DE LISTA: 13

FECHA DE REALIZACION: 3 NOVIEMBRE 2023


PRÁCTICA No. 3
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

SUSTENTO TEÓRICO
La vida depende de una serie de reacciones químicas cuyo curso y velocidad están
determinados por la presencia de diversos catalizadores orgánicos denominados
enzimas: (del griego: en = en, zymo = fermento). La definición de enzimas dada
por Woldschmidt y Leitz las describe como: catalizadores producidos por las
células, pero que pueden actuar fuera de ellas a diferencia de vitaminas y
hormonas. La mayor parte de las reacciones biológicas serían cinéticamente
insignificantes si no fuera por las enzimas.

La mayor parte de las enzimas, desde el punto de vista químico, son compuestos
que pertenecen al grupo de las proteínas (aunque algunas sólo reaccionan
asociadas a un grupo no proteico, grupo prostético o coenzima). Debido a su
carácter proteínico, las enzimas son muy sensibles a cualquier cambio físico,
químico o fisicoquímico. Así, cualquier cambio en la temperatura, el pH, la fuerza
iónica, la adición de sales, la presencia de agentes oxidantes o reductores, la
presencia de metales pesados, etc., producen modificaciones profundas en su
actividad. En general, cualquier factor que sea capaz de desnaturalizar a las
proteínas será capaz de alterar su actividad.

La velocidad de cualquier reacción cambia al modificarse la temperatura, debido


a los cambios de energía cinética. Generalmente por cada 10 °C de cada aumento
en la temperatura se duplica la velocidad: esto se conoce como la reacción de Van’t
Hoff., o coeficiente de temperatura QT10. Sin embargo, debido a la constitución proteínica
de las enzimas, las temperaturas
altas producen desnaturalización y una marcada disminución en la actividad
catalítica.
Para la gran mayoría de enzimas de animales homotermos, la temperatura óptima
está alrededor de 37 °C; cerca de 60 °C la mayor parte de las proteínas se
inactivan.
El pH es uno de los factores que más afecta la actividad de las enzimas, ya que
afecta la estabilidad de la moléculas por desnaturalización, o bien afecta su carga
eléctrica. Muchos de los grupos ionizables presentes en la molécula de la enzima
pueden ser necesarios para la catálisis y los cambios de pH afectan el grado de
ionización.
Para que se realice la unión en el complejo enzima-sustrato es necesaria una
adecuada distribución de cargas en ambas moléculas. El pH óptimo es aquel en el
cual ciertos grupos funcionales poseen la carga apropiada para asegurar la
formación del complejo ES en las mejores condiciones.
Además como ya se mencionó, los pH extremos provocan desnaturalización de la
molécula enzimática y por tanto, inactivación de la misma.
Cada enzima posee un pH óptimo en el cual su actividad es máxima; para la
mayoría de las enzimas, la actividad óptima se encuentra entre los valores de pH
de 6 a 8. Sin embargo, existen excepciones, por ejemplo, para la pepsina del jugo
gástrico es máxima a un pH de 1.5 que es muy ácido, o para la fosfatasa alcalina
que se encuentra en huesos y otros órganos cuyo pH óptimo es de 9.5.

COMPETENCIA
El estudiante:
Determina el efecto que producen algunos factores sobre la actividad enzimática.
MATERIAL

REACTIVOS
PRIMERA PARTE: Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática 1. Se prepara una
solución (1:80) de amilasa salival, diluyendo 0.25 mL de saliva en 19.75 mL de agua
destilada.

2. Se prepara una serie de siete tubos como se indica:

3. Se enfrían los tubos y sin agitarlos se observa el sedimento formado, empleando el tubo 1
como blanco.
M BM BN BN BNBUTFTUFTF
SEGUNDA PARTE: Efecto del ph sobre la actividad enzimática.
1. Prepare una serie de 8 tubos de ensayo, siguiendo las instrucciones de la
siguiente tabla:

2. Se enfrían los tubos y sin agitarlos se observa el sedimento formado, empleando el


tubo 1 como blanco

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