Universidad Nacional Experimental

Simón Rodríguez
Ciudad Bolívar, Estado Bolívar
Bioquímica

Enzimología

Docente: Integrante:
Romero, Dilia Guerra, Stephanny C.I
28.665.498
 Ciudad Bolívar, Julio del 2022
INTRODUCCION

Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la

biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos
fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con
salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos
fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis,
durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera
profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis
hepática puede deteriorar de manera notable la propiedad de las células para
producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis
de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no
tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por último coma hepático.
Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes
y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas
consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad
enzimática, inclusive de una sola enzima.

Al igual que las disciplinas experimentales que han surgido como rama
común que es la biología, tiene una historia propia construida a través de
observaciones, experiencias, pruebas y teorías. Se inició con el estudio de los
procesos de fermentación y de putrefacción y Antoine-Laurent Lavoiser
(1743- 1794) fue el primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de
la fermentación alcohólica al observar una relación entre cantidad de azúcar
presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la
fermentación podía ser considerada como una reacción química cualquiera.
No obstante Pasteur demostró pronto que los procesos de putrefacción y
fermentación eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.
¿Qué son las enzimas?
Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta
continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las
enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados
procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la
producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados
como las unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado
y concretado cada vez más, y constituye un componente esencial de diversas
disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la
taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de
industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos
químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de
sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de
procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales
más simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes
en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los más
complicados que utilizan sustratos muy complejos.

Estructura de las Enzimas

Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen
de las enzimas está vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar
del origen de la vida se ha citado el éxito de los experimentos realizados en el
laboratorio para la producción de aminoácidos; estos aminoácidos son los que
precisamente constituyen la base del edificio proteico. También en el
laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales
contienen una amplia gama enzimas encargadas de la función clorofílica,
proceso que a través de reacciones químicas complejas y encadenadas
transforman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anhídrido carbónico,
en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento
fundamental de los animales.
 En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que
determinan importantes fenómenos de oxidorreducción, durante los cuales se
forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente
energético del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto,
el trabajo de las células; en las mitocondrias se produce el metabolismo
enzimático de los ácidos grasos, los cuales son en parte elaborados también en
el citoplasma.
En los ribosomas tiene lugar concretamente todas las síntesis de las
sustancias proteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas
hidrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del agua, moléculas
grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células;
en cambio, los enzimas glucolíticos están difundidos en el citoplasma.
La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas
antes mencionadas ha sido posible a través del sistema de ruptura de las
células y de la separación de los distintos componentes mediante
centrifugación diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y la
subdivisión de los componentes subcelulares se realizan actualmente
utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas
inferiores a 0° C hasta temperaturas más elevadas con cambios de presión
osmótica o mediante ultrasonidos.

Nomenclatura de las enzimas

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código
numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de
cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cuál de las
seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases
dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción
Así, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC
2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una
fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2
indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
Clasificación de las enzimas

Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas, se clasifican en seis

grupos:

 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una

oxidación o reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena
respiratoria. Son las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas
o reductasas.
 Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato
a otro.
 Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo
enlaces por introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la
ruptura de una molécula de agua.
 Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o
C–O, con pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de
enlaces dobles.
 Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en
las que el sustrato se transforma en otra molécula isómera.
 Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía
proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.

Propiedades de las Enzimas

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de
actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural
más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.

Puesto que la mayoría de los enzimas son proteínas, sus propiedades

serán las mismas. Son solubles en el agua y se precipitan por el alcohol. Cada
enzima tiene un pH óptimo de actividad. Por ejemplo, la pepsina del estómago
ha de actuar en medio ácido y la tripsina del jugo pancreático en medio
alcalino. La temperatura también influye sobre las acciones enzimáticas; las
bajas temperaturas las inactivan, pero no las destruyen.
Conforme se aumenta la temperatura crece su actividad hasta un valor
óptimo, a partir del cual decrece y, finalmente, a temperaturas altas, se
destruyen. Los enzimas de los animales homotermos (aves y mamíferos)
tienen su óptimo entre los 36° y los 41 ° C.

Acción Enzimática
La acción de las enzimas se caracteriza por la formación de un complejo
que representa el estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través
de numerosas interacciones débiles como ser: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, entre otras, en un lugar específico llamado el
centro activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido
por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Para ejercer
su actividad las enzimas requieren, a menudo, de moléculas auxiliares, que se
ubican en el centro activo de la enzima; en el caso de ser moléculas orgánicas
reciben el nombre de coenzimas, mientras que si son iones metálicos
(generalmente oligoelementos) se llaman cofactores entre los que se
encuentran el hierro, cobre, yodo, manganeso, selenio, zinc, cromo, cobalto,
flúor, litio y silicio. El conjunto enzima con el cofactor o coenzima se
denomina holoenzima, mientras que la parte proteica propiamente dicha se
conoce como apoenzima. Usualmente las llamadas coenzimas no son simples
moléculas auxiliares de las enzimas sino verdaderos sustratos de las
reacciones pero que a diferencia del sustrato principal se regeneran fácilmente
mediante reacciones simples.

Velocidad de reacción
La velocidad de reacción es la velocidad a la que la reacción procede
hacia el equilibrio. Para una reacción catalizada por una enzima, la velocidad
es usualmente expresada como la cantidad de producto producido por minuto.
 La velocidad de reacción está gobernada por la barrera de energía entre
los reactivos y los productos. En general, la energía debe ser añadida a los
reactivos para sobrepasar la barrera de energía. Esta energía adicionada se
llama "energía de activación", y es recuperada cuando los reactivos
sobrepasan dicha barrera y desciende al nivel de la energía de los productos.

Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reacción. Las enzimas

son catalizadores biológicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las
reacciones rebajando la barrera de la energía de activación entre los reactivos
y los productos.

Cinética Enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas
que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica
química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo
catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la
célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o
potenciada por otro tipo de moléculas.

Modelo de Michaelis-Menten
Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del
sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del
siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato
como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor
Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una
ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la
concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que
las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la
primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el
complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el
enzima libre:
 En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales
de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de
velocidad. Según esto, podemos afirmar que:
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato
(ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a
lo largo de la reacción) es:

[ET] = [E] + [ES]

Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

Apoenzima
La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los
cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea
funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se le
une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la holoenzima.
Coenzima
 Son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una
apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la
enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la
apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando
o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a
otra.

Cofactores
Un cofactor es un compuesto químico no proteico o un ion metálico que
se requiere para la actividad de una enzima como catalizador. Los cofactores
pueden considerarse "moléculas auxiliares" que ayudan en las
transformaciones bioquímicas. La velocidad a la que estos ocurren se
caracteriza en un área de estudio llamada cinética enzimática. Los cofactores
suelen diferir de los ligandos en que a menudo obtienen su función al
permanecer unidos.

Inhibidor Enzimático
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y
disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el
caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta
capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta
reactividad.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al
efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima
en el inhibidor.
 Inhibición competitiva: Dos (o más) sustratos no se pueden unir al
mismo tiempo al centro activo de la misma enzima de la que ambos (o
todos ellos) son sustratos. Por lo tanto, se “molestarán” entre ellos y
“competirán” para unirse en el centro activo. La unión se deberá hacer
de forma alternativa y el que esté en más alta concentración tendrá más
probabilidades que el que esté en menor concentración.
  Inhibición mixta. En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al
mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor
afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se
puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del
sustrato.
 Inhibición no competitiva. Se produce sencillamente porque el inhibidor
se une con la enzima de forma que no afecta a la configuración del
centro activo, por lo que se puede unir sin problemas con el sustrato,
pero afecta de forma significativa su actividad. Como resultado, el
grado de inhibición depende solamente de la concentración del
inhibidor.

 Inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles normalmente

modifican una enzima por uniones de tipo covalente con restos de
aminoácidos de su molécula, principalmente cisteína (grupo –SH),
treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con lo que la
inhibición no puede ser invertida. Estos inhibidores suelen ser
moléculas del tipo de pesticidas y otros agentes químicos altamente
reactivos, siendo importantes en el campo de la toxicología química y
medioambiental más que en farmacología.

Regulación Enzimática
La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su
metabolismo, el cual consiste en secuencias de reacciones químicas
catalizadas por enzimas llamadas vías metabólicas.
Las vías metabólicas son de dos tipos
 anabólicas: en ellas se sintetizan moléculas básicas que hacen posible
construir macromoléculas, son reacciones endergónicas (consumen
energía).
 catabólicas: en ellas se rompen moléculas que permiten obtener energía
libre utilizable, son reacciones exergónicas (liberan energía).
Retroalimentación: En el proceso de inhibición por retroalimentación, el
producto final de una vía metabólica actúa sobre la enzima clave que regula el
ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del producto final. Cuando hay
poca cantidad del producto, la enzima no se inhibirá y la vía correrá a todo
vapor para regenerar sus provisiones. Cuando hay demasiado producto
acumulado, la enzima se bloqueará para impedir la producción de producto
nuevo hasta que se haya utilizado el existente.
Alosterismo: es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de
una molécula en una ubicación modifica las condiciones de unión de otra
molécula, en otra ubicación de la enzima, distante de la primera. En
bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína al unirse una
molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína

Zimógenos: Es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna

reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde
pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una
enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una
parte específica de la enzima precursora se escinde del resto para activarla.
 CONCLUSIÓN
Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más
cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para
formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza
la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no
encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en
reacciones equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas
tenemos: Cambios en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de
cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos finales,
Activación, Costes, Disponibilidad-
Es importante saber cuál es la temperatura y de las enzimas ya que es
elevación incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al
principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva
debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas
reactantes. A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida
precipitada de la actividad catalítica. Por tanto, las enzimas muestran una
temperatura óptima de acción. Así como también es necesario conocer el pH
ya que es la intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH
óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de
pH.
 La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9.
El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica
de la superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su
sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradación
celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los
materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la
dieta se interrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera
de la membrana plasmática o pared celular de células, muchas de ellas
cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la
materia en energía química.