UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA QUÍMICA

LABORATORIO DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

P9: ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

DOCENTE: Ing. Ramirez Durand, Bernardino

GRUPO HORARIO: 90G - C

INTEGRANTES:

- Chuquimajo Mamani, Jean Carlos

- Barzola Yaringaño Elvis

- Ramos Huaya, Adriana Jeanet

Callao, 10 de noviembre del 2023

 INTRODUCCION

La actividad enzimática es un proceso fundamental en la vida celular,

imprescindible para la realización de una amplia gama de funciones
metabólicas. Las enzimas, catalizadores biológicos altamente especializados,
desempeñan un papel crucial en la aceleración de reacciones químicas
específicas dentro de los organismos vivos. Este fenómeno es vital para
mantener el equilibrio homeostático, la síntesis de biomoléculas y la
degradación de sustratos, entre otras funciones esenciales para la vida.

Este trabajo se adentrará en el fascinante mundo de las enzimas, explorando

su estructura, función y regulación, así como los factores que influyen en su
actividad. Además, se analizarán los métodos utilizados para medir y estudiar
la actividad enzimática, destacando su importancia en campos tan diversos
como la medicina, la industria alimentaria y la biotecnología.

Al comprender en profundidad la actividad enzimática, podemos desentrañar

los mecanismos subyacentes de la vida a nivel molecular, abriendo las puertas
a aplicaciones innovadoras y a una comprensión más amplia de la bioquímica y
la biología celular.
 MARCO TEORICO

Las enzimas, como grupo especializado de proteínas, desempeñan un papel

crucial como catalizadores en los procesos bioquímicos. Su función es facilitar
y acelerar las reacciones químicas que ocurren dentro de los sistemas
biológicos. Los catalizadores, en general, aumentan la velocidad de las
reacciones sin ser consumidos o alterados en el proceso.
Estas moléculas tienen la capacidad única de acelerar reacciones específicas
en entornos acuosos a temperaturas y presiones biológicas. A diferencia de los
catalizadores no biológicos, las enzimas poseen una especificidad notable
hacia sus sustratos, lo que les permite interactuar selectivamente con ciertas
moléculas y llevar a cabo reacciones con una precisión extraordinaria.
La estructura tridimensional de una enzima es crucial para su función.
Cualquier cambio en su conformación puede resultar en la pérdida de su
actividad catalítica. Las enzimas se adaptan y se pliegan de manera única para
acomodar los sustratos específicos, creando un ambiente propicio para la
reacción química.
La especialización de las enzimas hacia sus sustratos resalta su importancia en
la regulación de las vías metabólicas y el mantenimiento de la homeostasis
biológica. Esta afinidad precisa hacia ciertas moléculas asegura que las
reacciones se llevarán a cabo de manera eficiente y en momentos y lugares
específicos dentro de los organismos vivos.
Estructura y función de las enzimas
Las enzimas son catalizadores. Generalmente son proteínas, aunque algunas
moléculas de ARN también actúan como enzimas.
Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, es decir, la
cantidad de energía necesaria para que ocurra una reacción. Logran esto al
unirse a un sustrato y sostenerlo tal manera que permite que la reacción ocurra
más eficientemente.

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo. Aquí, la

enzima cambia levemente de forma, encaja perfectamente con el sustrato y
forma el complejo enzima/substrato.

Factores que afectan la actividad enzimática

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como
temperatura, pH y concentración.
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH
específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede
perder su capacidad de unirse a un sustrato.

 Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una

reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo,
temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima
pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.
 pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de
este rango hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH
extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.
  Concentrtación de la enzima: aumentar la concentración de la enzima
acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual
unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de
acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se
puedan unir.

 Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato

también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una
vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de
sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las
enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima
capacidad.

Errores conceptuales comunes

 Las enzimas son "específicas." Cada tipo de enzima solo reacciona
normalmente con uno o un par de sustratos. Algunas enzimas son más
específicas que otras y solo aceptan un sustrato particular. Otras
enzimas pueden actuar sobre una gama de moléculas, siempre que
tengan el tipo de enlace o grupo químico que la enzima tiene como
objetivo.

 Las enzimas se pueden reutilizar. Las enzimas no son reactivos y no se

gastan durante la reacción. Una vez que una enzima se une a un
sustrato y cataliza la reacción, es liberada sin cambios, y se puede
reutilizar en otra reacción. Esto significa que para cada reacción, no es
necesario tener una proporción 1:1 entre las moléculas de enzima y de
sustrato.
OBJETIVOS

- Comprender la función y estructura de las enzimas

- Analizar los factores que afectan la actividad enzimática

- Explorar aplicaciones prácticas de la actividad enzimática

MATERIALES Y REACTIVOS

- Probeta graduada de 100ml.

- Baño maría a 26ºC.

- Harina de maíz

- Harina de camote

- Vasos de precipitación

- Matraz
PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

- Primeramente pesamos x gramos de harina de trigo, x g de harina de

otro tipo (harina de camote) y x g de levadura (Schizosaccharomyces)

- Armamos el siguiente sistema con matraces y soportes

- En el matraz sin boquilla agregamos la mezcla inicial y agregamos agua

hasta obtener una consistencia similar a la masa del pan

- Esperamos a que la masa fermente y anotamos el volumen obtenido

respecto al tiempo transcurrido
 -
Para acelerar el proceso podemos calentar el matraz con el calor
corporal de las manos
- Anotamos el volumen de agua expulsado y el tiempo que paso. Para
posteriormente realizar una grafica
CALCULOS Y RESULTADOS

 Los datos obtenidos me dieron cuando goteaba en la probeta de 25ml.

v(ml) T(min)
0 37.6666667
5 38.6666667
7 39.6666667
8 40.6666667
8.5 41.8333333
9 42.6666667
9.2 43.6666667

 Graficamos los datos obtenidos

v(ml) vs T(min)
10
9 9 9.2
f(x) = − 0.026221078323 x⁴ + 4.370660615753 x³ − 273.1705194943 x²8.5
+ 7587.999484396 x − 79036.0272158
8
R² = 0.999765228770159 8
7 7
6
volumen

5 5
4
3
2
1
0 0
37 38 39 40 41 42 43 44 45
Tíempo

La ecuación polinómica de orden 4 es más exacta

4 3 2
y=−0.0262 x + 4.3707 x −−273.17 x +7588 x −79036

Cuya regresión lineal es:

2
R =0.9998

 Como se la gráfica cuando va aumentando el tiempo el volumen va aumentando

hasta un tiempo determinado en lo cual el volumen se vuelve constante.
CONCLUSIONES

- La velocidad de la
mayoría de las reacciones
químicas depende mucho
de la
- temperatura y no son
excepción a esta regla las
reacciones catalizadas por
la
- enzima. Se ha
demostrado que la
disminución de la
velocidad es por la
- inactivación térmica de las
enzimas.
- La velocidad de la
mayoría de las reacciones
químicas depende mucho
de la
- temperatura y no son
excepción a esta regla las
reacciones catalizadas por
la
- enzima. Se ha
demostrado que la
disminución de la
velocidad es por la
- inactivación térmica de las
enzimas.
- La velocidad de la mayoría de las reacciones químicas depende mucho
de la temperatura y no son excepción a esta regla las reacciones
catalizadas por la enzima. Se ha demostrado que la disminución de
la velocidad es por la inactivación térmica de las enzimas.
BIBLIOGRAFIA

 Enzymes: Biochemistry, Biotechnology, Clinical Chemistry" de Trevor

Palmer.

 "Lehninger Principles of Biochemistry" de David L. Nelson y Michael M.

Cox.

 "Enzyme Kinetics: Catalysis & Control" de Daniel L. Purich.

 "Principles of Enzymology for the Food Sciences" de John R. Whitaker,

Alphons G.J. Voragen y Dominic W.S. Wong.