JGD

BIOMOLÉCULAS

Hidratos de Lípidos y Aminoácidos, Nucleótidos y

carbono membranas péptidos y proteínas ácidos nucleicos

JGD 1
PROTEÍNAS (C, H, O, N, S)
FUNCIONES

2
 Modelo general de interacción estereoquímica

Antígeno-Anticuerpo
Hormona-Receptor
Enzima- Sustrato

JGD 3
 AMINOÁCIDOS

Estructura

Estereoisomería
PROTEÍNAS 1 Clasificación

Propiedades ácido-base

PÉPTIDOS

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS

E. primaria
E. secundaria
E. terciaria: proteínas fibrosas
E. cuaternaria
PROTEÍNAS 2
CLASIFICACIÓN SCOP

PROTEIN DATA BANK (PDB)

PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS

JGD 4
 AMINOÁCIDOS: estructura general

Grupo alfa
carboxilo

a
Grupo alfa
amino

Tamaño
Cadena lateral
Estructura
Carga

JGD 5
GLICINA, Gly, G

JGD 6
 PROLINA, Pro, P
(excepción a la estructura general)

Cadena lateral de 3 átomos de

carbono unida al a-amino
que es, por tanto, secundario

El anillo heterocíclico de
pirrolidina restringe la
geometría de los polipéptidos

Prolina

JGD 7
Numeración de los carbonos de los aminoácidos
R

a-carboxilo

e-amino a-amino

JGD 8
 QUIRALIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS

espejo espejo

Aminoácido L Aminoácido D Mano izquierda Mano derecha

Los aminoácidos L y D son imágenes especulares entre sí y no son superponibles entre sí,
al igual que nuestras manos izquierda y derecha.

JGD 9
JGD 10
CLASIFICACIÓN DE LOS 20 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
(estructura y propiedades de R)

1. NO POLARES, GRUPOS R ALIFÁTICOS

2. NO POLARES, GRUPOS R AROMÁTICOS

3. POLARES, GRUPOS R SIN CARGA

4. ÁCIDOS, GRUPOS R CON CARGA NEGATIVA
5. BÁSICOS, GRUPOS R CON CARGA POSITIVA

JGD 11
20 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR

JGD 12
 21 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR

Selenocisteína: abreviatura normalizada de 3 letras es Sec, y la de una letra es U.

Se codifica en el mRNA por el triplete UGA.

JGD 13
 CUADRO RESUMEN ESTEREOQUÍMICA
DE LOS AMINOÁCIDOS

19 de los 20 aminoácidos estándar poseen al menos un átomo de carbono

quiral (la glicina no, es aquiral).
La treonina y la isoleucina poseen dos átomos de carbono quirales (4 posibles
esteroisómeros cada uno)

Los pares de aminoácidos que son imágenes especulares se designan como L y D

(referencia D y L gliceraldehído)

Las proteínas naturales están formadas por L-aminoácidos (biosíntesis).

En la naturaleza existen algunos D-aminoácidos (paredes bacterianas,
algunos antibióticos….)

JGD 14
 Abreviaturas y códigos de una letra para
los
20 aminoácidos estándar

Alanine A, Ala Leucine L, Leu

Arginine R, Arg Lysine K, Lys

Asparagine N, Asn Methionine M, Met

Phenylalanine F, Phe
Aspartic acid D, Asp
Proline P, Pro
Cysteine C, Cys
Serine S, Ser
Glutamine Q, Gln
Threonine T, Thr
Glutamic Acid E, Glu
Tryptophan W, Trp
Glycine G, Gly
Tyrosine Y, Tyr
Histidine H, His
Valine V, Val
Isoleucine I, Ile

JGD 15
Los 20 aminoácidos según su polaridad

Ácido Neutro Básico

Asp Asn Ser Arg
Tyr Cys His
Gln Thr
Glu Lys
Gly
Ala Ile Phe Trp
Val Met
Leu Pro

JGD 16
AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR

JGD 17
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
Zwitterion
pH celular

JGD 18
AMINOÁCIDOS CON UN GRUPO IONIZABLE EN LA CADENA LATERAL R

JGD
Valores de pKa de los grupos ionizables de los 20 aminoácidos

a-COOH a-amino (R) pI

Alanina Ala ,A 2.35 9.69 6.01
Cisteína Cys,C 1.71 8.33 10.78 5.07
Ácido aspártico Asp,D 2.09 9.82 3.86 2.77
Ácido glutámico Glu,E 2.10 9.67 4.25 3.22
Fenilalanina Phe,F 1.83 9.13 5.48
Glicina Gly,G 2.34 9.60 5.97
Histidina His,H 1.82 9.17 6.00 7.59
Isoleucina Ile,I 2.36 9.68 6.02
Lisina Lys,K 2.18 8.95 10.53 9.74
Leucina Leu,L 2.36 9.60 5.98
Metionina Met,M 2.28 9.21 5.74
Asparragina Asn,N 2.02 8.80 5.41
Prolina Pro,P 1.99 10.60 6.48
Glutamina Gln,Q 2.17 9.13 5.65
Arginina Arg,R 2.27 9.04 12.48 10.76
Serina Ser,S 2.21 9.15 5.68
Treonina Thr,T 2.63 10.43 5.87
Valina Val,V 2.32 9.62 5.97
Triptófano Trp,W 2.38 9.39 5.89
Tirosina Tyr,Y 2.20 9.11 10.07 5.66

JGD 20
 Conceptos básicos

Los aminoácidos se
clasifican en diferentes Los aminoácidos son
grupos en función de la anfóteros, pueden actuar
naturaleza de su cadena como ácidos o como bases
lateral R

Los aminoácidos tienen

Las curvas de titulación de
poder de tamponamiento
los aminoácidos varían en
a los valores de pH
función de sus grupos
cercanos a los pKs de sus
ionizables
grupos ionizables

JGD 21
 Formación de péptidos

Aminoácido 1 Aminoácido 2

Extremo N Extremo C
cargado cargado

Enlace peptídico
(covalente)
Dipéptido

JGD 22
 Ejemplo de dipéptido

C término

N término

Alanilserina
N-AS-C

JGD 23
 CUADRO RESUMEN PÉPTIDOS

Nomenclatura de las cadenas polipeptídicas

Las cadenas polipeptídicas están compuestas por “residuos” o “restos”de

aminoácidos.

Se nombran desde el extremo amino (N) al extremo carboxilo(C )

Ejemplo: (N) Gly-Arg-Phe-Ala-Lys (C ) o bien N-GRFAK-C

Carga neta de las cadenas polipeptídicas

La formación de los enlaces peptídicos elimina los grupos a-amino y a

carboxilo ionizables (excepto los terminales).

A la carga neta del péptido contribuirán además los grupos ionizables de las
cadenas laterales.

JGD 24
 Grupos a tener en cuenta para calcular la carga
neta del siguiente tetrapéptido:
TETRAPÉPTIDO

Extremo C

Extremo N

Glutamilglicilalanillisina
(N)-Glu-Gly-Ala-Lys-(C)
Glutamilglicinilalanilisina
(N)-EGAK-(C)
(Glu-Gly-Ala-Lys)
EGAK Grupo pKa
a-NH3+ 9,7
Glu g-COOH 4,2
Lys e-NH3+ 10,0
a -COOH 2,2

JGD 25
La combinación lineal de aminoácidos puede formar
un gran número de moléculas distintas

Dipéptidos AA1 AA2 20 x 20 = 400 moléculas distintas

Tripéptidos AA1 AA2 AA3 20 x 20 x 20 = 8.000 moléculas distintas

Para una proteína pequeña, de 100 aminoácidos las posibilidades serían:

20100 =1,27 x 10130

26
 Estructura tridimensional del enlace peptídico
(cristalografía y difracción de rayos X en dipéptidos, tripéptidos..)

Cierto carácter de
doble enlace

Linus Pauling

27
Estructura resonante del enlace peptídico

(a) El enlace peptídico se muestra como un

enlace sencillo C-N

( b) El enlace peptídico se muestra como un doble enlace

(c ) La verdadera estructura es un híbrido entre dos

formas de resonancia. Los electrones están

deslocalizados sobre tres átomos: O, C, N

Posee carácter dipolar

JGD 28
Estructura del enlace peptídico

Isómeros cis y trans

No hay posibilidad de rotación
en torno al enlace C-N

C H
C N
O C

Deslocalización de los electrones de los Prácticamente todos los enlaces peptídicos

orbitales p sobre el enlace peptídico en las proteínas están en configuración
completo, no sólo sobre el doble enlace trans, más estable
C=O

29
JGD 30
Péptidos con actividad biológica: Glutation (GSH)

g-carboxilo

Contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo
de la cadena lateral del glutamato.
Es un antioxidante, ayuda a proteger las células de especies reactivas de oxígeno (ROS)
como los radicales libres y los peróxidos.

31
Péptidos con actividad biológica: insulina

Dos péptidos de 21 y 30 residuos

Dos puentes disulfuro intercatenarios
Un puente disulfuro intracatenario

32
Péptidos con actividad biológica: neuropéptidos

33
Péptidos con actividad biológica: venenos peptídicos

Amanita phalloides

alfa-amanitina

Es un péptido cíclico de ocho aminoácidos. Es una de las toxinas más letales del grupo
de las amatoxinas.

34
 OBJETIVOS

Explicar cuales son las principales funciones que las proteínas desempeñan en el
organismo

Ser capaz de identificar la composición y la estructura de las proteínas,

distinguiéndolas de otras biomoléculas

Describir la nomenclatura, estructura y propiedades de los aminoácidos estándar

Describir la reacción de formación de los péptidos

Explicar la estructura y geometría del enlace peptídico

Ser capaz de identificar péptidos

Enumerar algunos péptidos que desempeñen funciones biológicas significativas

JGD 35