REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL “RÓMULO GALLEGOS”
ÁREA CIENCIAS DE LA SALUD
PROGRAMA DE MEDICINA
NÚCLEO MATURÍN

Digestión, absorción y metabolismo

de las proteínas
Facilitador: Bachilleres:
Lic. Edgar Vásquez
María Rodríguez C.I:31198115

Bárbara Valera C.I:31120144

Angelo García C.I: 30817044

Vanessa Montserrat C.I:30879128

Javier Morales C.I:30953196

2do año sección “2”

Maturín, octubre 2023

1
 Índice

Introducción ……………………………………………………………………………….3

Desnaturalización de proteínas………………………………………………………….5

Fases de secreción gástrica

……………………………………………………………..6

Hidrólisis de proteínas por acción de la

pepsina……………………………………….6

Hidrólisis de proteínas por acción de las enzimas

pancreáticas……………………...7

Absorción por los enterocitos de los aminoácidos libres, dipéptidos y tripéptidos

producto de la Hidrólisis de las proteínas y transporte de estos a través de la
corriente sanguínea hacia los hepatocitos y Hacia los
músculos…………………….9

Degradación de Aminoácidos…………………………………………………………..12

Proceso de eliminación o excreción de los residuos metabólicos de los

aminoácidos a través del Ciclo de la
Urea……………………………………………………………15

Síntesis proteica en el organismo tanto en el estado de post-absorción……………

17

Conclusión
………………………………………………………………………………..23

2
Referencias bibliográficas ……………………………………………………………...24

Introducción

La digestión, absorción y metabolismo de las proteínas son procesos

fundamentales para el correcto funcionamiento de nuestro organismo. Estas
sustancias son esenciales para el crecimiento y reparación de tejidos, así como
para la producción de enzimas, hormonas y anticuerpos. En estetrabajo,
exploraremos en detalle cada uno de estos procesos .

La digestión de las proteínas comienza en el estómago, donde el ácido

clorhídrico y la pepsina descomponen las proteínas en péptidos más pequeños.
Estos péptidos luego pasan al intestino delgado, donde las enzimas pancreáticas,
como la tripsina y la quimotripsina, continúan descomponiéndolos en aminoácidos
individuales. Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas y son
absorbidos a través de las células del revestimiento del intestino delgado hacia la
corriente sanguínea.

La absorción de los aminoácidos es un proceso activo que requiere de

transportadores específicos en la membrana de las células intestinales. Estos
transportadores se encargan de captar los aminoácidos y llevarlos al interior de las
células, donde serán utilizados para diferentes funciones. Una vez en el interior de
las células, los aminoácidos pueden ser utilizados para la síntesis de nuevas
proteínas, como materia prima para la producción de energía o como precursores
de otras moléculas importantes.

Una vez que los aminoácidos son absorbidos, comienza el metabolismo de

las proteínas. En primer lugar, los aminoácidos pueden ser utilizados para la
síntesis de nuevas proteínas en diferentes tejidos del cuerpo.

3
 Digestión de proteínas provenientes de la dieta. Fases cefálica, gástrica e
intestinal. Hidrólisis por acción de la pepsina y enzimas pancreáticas,
describir la actividad enzimática implicada en el proceso

El cuerpo no puede absorber las proteínas tal y como las ingerimos,

necesita realizar una serie de procesos de digestión y degradación en el estómago
e intestino para descomponerla en elementos más pequeños (aminoácidos y
péptidos) que ahora si pueden ser absorbidos y aprovechados por nuestro cuerpo.
Una vez son absorbidos en el intestino por los enterocitos, pasan al torrente
sanguíneo y a través de la vena porta llegan al hígado. El hígado es el encargado
de realizar las funciones de transaminación, desaminación oxidativa y ciclo de la
urea. A través de estos procesos metabólicos podemos utilizar las cadenas
carbonatadas de los aminoácidos para producir energía, sintetizar lípidos o
realizar la glucólisis (a través de una molécula de glucosa producimos energía en
forma de ATP) y cetogénesis (catabolismo de ácidos grasos para formar cuerpos
cetónicos utilizados en el ciclo de Krebs para producir energía). Durante la
metabolización de los aminoácidos se produce NH3 (amoniaco) muy toxico para
nuestro organismo que es transformado en Urea a través del ciclo de urea. La
urea menos tóxica viaja hasta los riñones encargados de filtrar las sustancias
toxicas de la sangre para finalmente convertirse en orina.

A modo de resumen, una proteína es una estructura molecular

tridimensional formada por cadenas de aminoácidos. Las proteínas poseen 4
estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La estructura terciaria de las proteínas es la que las dota de su actividad

biológica. La actividad biológica es la función que realiza en nuestro organismo.
Las proteínas tienen un papel importantísimo en nuestro cuerpo: desde funciones
de transporte como la hemoglobina (proteína transportadora del oxígeno en la
sangre, funciones estructurales como el colágeno (pelos, uñas).

4
 Existen 20 aminoácidos que pueden conformar las proteínas. Los
aminoácidos están formados por un grupo amino, un grupo ácido, un carbono
principal y la cadena R, que variará en función del aminoácido. Dentro de los
aminoácidos podemos clasificarlos en Aas esenciales y no esenciales. Los
esenciales, serán aquellos que el cuerpo no puede sintetizarlos por el mismo y
necesitará de un aporte externo y, los no esenciales, serán aquellos que el cuerpo
a través de diferentes procesos metabólicos puede sintetizarlos.

Nuestro organismo contiene en torno a 6-10 kg de proteínas y a diferencia

de los hidratos de carbono y las grasas, las proteínas no tienen un sistema de
depósito lo que supone que una pérdida de las mismas nos va a llevar a un
deterioro de las funciones si no las proporcionamos proteínas extra a través de la
dieta. Perder entre un 30-40% de nuestras proteínas corporales nos conduce a la
muerte.

Desnaturalización de proteínas.

A través de la dieta, las personas consumen diferentes alimentos ricos en

proteínas como la carne, la leche, los huevos y el pescado. Una vez ingeridos los
alimentos llegan al estómago y allí comienza la desnaturalización de las proteínas
por acción del HCL (ácido clorhídrico) producido por las células parietales del
estómago. Como ya hemos comentado, las proteínas tienen una estructura
tridimensional compleja.

La desnaturalización consiste en la perdida de la estructura tridimensional

terciaria que es la que dota de actividad biológica a la proteína para así
transformarla en una estructura más simple. La desnaturalización de una proteína
puede ocurrir también cuando la sometemos a una alta temperatura. Es fácil de
observar con el huevo cuando hacemos una tortilla como cambia la clara de
líquido viscoso transparente a sólido y blando. Este proceso es fundamental ya
que nuestro intestino no puede absorber moléculas tan grandes por lo que el
cuerpo debe realizar este primer paso y así, transformarlas cada vez en
estructuras más simples.

5
 El cuerpo humano es un organismo muy inteligente y sumamente
sincronizado. Cuando olemos, tocamos o saboreamos un alimento, se produce
una respuesta, a través de las células parietales situadas en el estómago que
comienzan a secretar HCL.

Tenemos 3 FASES de secreción gástrica de HCL: Cefálica, Gástrica e

Intestinal

 Fase Cefálica: Supone un 30% de la secreción total de HCL. Cuando

olemos, tocamos o saboreamos un alimento, nuestro organismo a través
del SNC (sistema nervioso central), manda una señal a los nervios vagos
que usan un neurotransmisor fundamental, la acetilcolina (Ach) encargado
de estimular la célula parietal en su función de producir HCL.
 Fase Gástrica: Supone el 60% de la secreción total de HCL. Al entrar los
alimentos en el estómago éste se distiende activándose los reflejos del
SNC y Reflejos vagales, la Ach entonces manda la señal a la célula parietal
encargada de la secreción de HCL. Esta es la fase que aporta mayor
producción de HCL.
 Fase Intestinal: Supone únicamente el 10%. La comida del estómago pasa
al intestino delgado a través del duodeno y allí el quimo duodenal ácido
digiere aquellas proteínas que no se han descompuesto demasiado.

Hidrólisis de proteínas por acción de la pepsina.

En el mismo estómago el HCL encargado de la desnaturalización de las

proteínas activa la producción la producción de pepsinógeno a través de la célula
principal al detectar un PH ácido ya que es cuando mejor actúa (PH 1,8-3). El
pepsinógeno es una proenzima sin actividad biológica, necesita activarse en
enzima para poder realizar su función de hidrólisis de proteínas. Aquí es donde
entra el HCL, que transforma el inactivo pepsinógeno en su forma activa: pepsina.
La pepsina es una enzima digestiva de la familia de las proteasas que se encarga

6
de hidrolizar las proteínas en el estómago. La hidrólisis de proteínas consiste en
romper los enlaces peptídicos entre aminoácidos por acción del agua.
Recordemos que una proteína esta formada por un conjunto de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos. Esta proteasa utiliza H2O para romper los enlaces
péptidos de la proteína. La pepsina hidroliza un 20% del total de las proteínas que
ingerimos. La pepsina rompe las uniones peptídicas de fenilalanina y tirosina

Hidrólisis de proteínas por acción de las enzimas pancreáticas.

Después de varias horas de digestión en el estómago se forma el quimo,

una masa ácida donde las proteínas ingeridas se han transformado en elementos
más pequeños, que a través de los movimientos peristálticos del estómago van a
pasar hacia el intestino de forma regular. El mismo intestino va a ser el encargado
de estimular al páncreas en la secreción de enzimas proteolíticas terminando así
la degradación total de las proteínas.

Recordemos que el quimo al ser una mezcla de alimentos, HCL y proteasas

posee un PH ácido que puede dañar al duodeno si no lo neutraliza. Aquí es donde
el páncreas va a realizar dos funciones muy importantes:

 Secretar enzimas proteolíticas para terminar con la degradación total de

proteínas. El estómago solo hidroliza un 20% y es aquí, a través del jugo
pancreático donde se va a producir el otro 80% de hidrólisis proteica.
 Segregar iones HCO3- que neutralicen el quimo ácido evitando así una
posible úlcera duodenal. Como vemos en la foto de la derecha, el duodeno
está comunicado a con el páncreas y la vesícula biliar a través del conducto
de Wirsung y colédoco que desembocan en el esfínter de Oddi.

Como hemos hablado anteriormente el páncreas secreta el jugo pancreático a

través de las células acinares que vemos en la imagen y HCO3- a través del
conducto pancreático para neutralizar el PH ácido el quimo procedente del
estómago. La secretina es la hormona que regula la secreción de HCO3- por parte
de las células de los conductos pancreáticos en respuesta a un PH de quimo
inferior a 4,5.

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 Dentro de las enzimas proteolíticas secretadas por el páncreas nos
encontramos con sus formas inactivas: Tripsinógeno, Quimiotripsinógeno,
Procarboxipolipeptidasa. Es muy importante destacar que la activación de la
tripsina se produce una vez está en la luz del intestino de lo contrario, supondría
una auto digestión del páncreas dando lugar a una pancreatitis. Para ello, la célula
acinar pancreática, además de segregar tripsinógeno segrega un inhibidor de la
tripsina para evitar que se produzca una activación en cualquier sitio que no sea la
luz del intestino.

El tripsinógeno es activado a tripsina en el duodeno por medio de la

enteroquinasa, una enzima producida por el enterocito que convierte el
tripsinógeno inactivo en tripsina. La tripsina funciona como activador enzimático
creando una cascada enzimática pancreática.

La tripsina ya activa en el duodeno actúa como catalizador en cascada

trasformando en enzimas activas al Quimiotripsinógeno que pasa a ser
quimiotripsina y la carboxipolipeptidasa que pasa a ser

La tripsina, quimiotripsina y carboxipeptidasa se van a encargar del hidrolizar el

80% restante ya que recordemos, en el estómago solo se produce alrededor de un
20% de hidrólisis de las proteínas. Ahora ya tenemos las proteínas digeridas en
Aas simples, dipéptidos y tripéptidos, moléculas de mucho menor tamaño que
ahora si van a poder ser absorbidas por el enterocito.

Al igual que en el estómago, tenemos 3 FASES de secreción pancreática:

 Cefálica: A través del tacto, olor, visión o gusto el SNC manda una señal a
través del neurotransmisor Ach (acetilcolina) que activa la célula y
aminoácidos libres que ahora si van a ser lo suficientemente pequeñas
como para pasar a través de las membranas de las células del intestino
(enterocito). Acinar pancreática en la secreción de enzimas (tripsina,
quimiotripsina, carboxipeptidasa). Esta secreción supone un 20% del total.
 Gástrica: Con la llegada de los alimentos al estómago se produce una
secreción del 5-10% del total, es la fase de menor secreción.

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  Intestinal: Finalmente, cuando el quimo llega al duodeno estimula a las
células S y Células I debido a un PH<4,5. Estas células S segregan
secretina y las I Colecistoquinina (CCK) que van a promover la secreción
pancreática de HCO3- y proteasas, para neutralizar el quimo ácido y
terminal la degradación de proteínas. Esto supone el 80% de la secreción
total y es la fase de mayor secreción.Llegados a este punto nos
encontramos las proteínas digeridas en di y tripéptidos.

Absorción por los enterocitos de los aminoácidos libres, dipéptidos y

tripéptidos producto de la Hidrólisis de las proteínas y transporte de estos a
través de la corriente sanguínea hacia los hepatocitos y Hacia los músculos.

El cuerpo no puede absorber las proteínas tal y como las ingerimos,

necesita realizar una serie de procesos de digestión y degradación en el estómago
e intestino para descomponerla en elementos más pequeños (aminoácidos y
péptidos) que ahora si pueden ser absorbidos y aprovechados por nuestro cuerpo.
Una vez son absorbidos en el intestino por los enterocitos, pasan al torrente
sanguíneo y a través de la vena porta llegan al hígado. El hígado es el encargado
de realizar las funciones de transaminación, desaminación oxidativa y ciclo de la
urea. A través de estos procesos metabólicos podemos utilizar las cadenas
carbonatadas de los aminoácidos para producir energía, sintetizar lípidos o
realizar la glucólisis (a través de una molécula de glucosa producimos energía en
forma de ATP) y cetogénesis (catabolismo de ácidos grasos para formar cuerpos
cetónicos utilizados en el ciclo de Krebs para producir energía). Durante la
metabolización de los aminoácidos se produce NH3 (amoniaco) muy toxico para
nuestro organismo que es transformado en Urea a través del ciclo de urea. La
urea menos tóxica viaja hasta los riñones encargados de filtrar las sustancias
toxicas de la sangre para finalmente convertirse en orina.

Debido a la accion gástrica, peptidasas y enzimas pancreaticas, la proteína

ha quedado reducida a Oligopeptidos (di y tripeptidos) y Aminoacidos. El
encargado de realizar la absorcion ahora será el intestino delgado a traves de los
diferentes transportadores celulares situados en el enterocito. El intestino es capaz

9
de absorber tanto aminoácidos libres como di y tripeptidos hacia el interior aunque
para hacernos una idea el 90% de la absrocion corresponde a aminoacidos en
forma libre y solo el 10% a di y tripeptidos. Se trata de algo lógico ya que son
partículas de mayor tamaño con lo cual es m´ss complicado introducirlas en el
interior del enterocito. Los peptidos son transportados hacia el interior del
enterocito en cotransporte con el H+ por vía de PEPT1 ( proteína que actua como
transportadora hacia el interior del enterocito de di y tripeptidos de ahí sus nombre
PEPT (peptide).

Hay numeros transportadores membranales de aminoácidos y aunque la

mayoría son sodio-dependientes tambien podemos encontrar transporte facilitado.
El tranporte facilitado es sencillo de entender, cuando se hacen cotransportes de
AAs con iones, estamos entroduciento en el interior de la célula iones con una
carga positiva o negativa que va a generar un gradiente electroquímico y como la
naturaleza es inteligente y trata de mantener siempre un sistema estable en
equilibrio, va a tratar de compensar este gradiente absorviendo ciertos
compuestos hasta equilibrarse. De esta manera el gradiente facilita la entrada de
Aas hacia el interior del enterocito sin necesidad del cootransporte con el sodio. El
termino activo o pasivo hace referencia a si hace falta o no energía para mover
ese aminóacido desde fuera hasta el interior de la célula. Un transporte activo
significará que el sistema tiene un gradiente 0, está en equilibrio con lo cual para
alterarlo necesitamos aportar energía y esta energía va a ser ATP usado por las
proteínas transportadores o bombas de iones para poder mover iones y AAs de un
lugar a otro. En cambio, cuando el sistema no esta en equilibrio y hay un
gradiente, todo tiende a equilibrarse con lo cual no hace falta aporte de energía ya
que la celula va a hacer por captar iones hasta equilibrar la carga. Polos o cargas
opuestos se atraen.

El mismo enterocito en su interior tiene peptidasas (dipeptidasas y

tripeptidasas) que van a degradar esos di y tripeptidos absorbidos intactos por via
PEPT1 en aminoacidos libres y posteriormente van a pasar al torrente sanguíneo.

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Los aminoácidos ramificados a diferencia del resto van a ser enviados directos al
musculo, el resto irán al hígado para metabolizarse.

Ahora nos encontramos con que los aminoácidos ya están en el torrente

sanguíneo y se juntan con otros aminoácidos provenientes de la degradación de
proteínas endógenas. Recordemos que nuestras células están en continua
renovación y degradación por eso es importante mantener un balance de
nitrógeno positivo, de lo contrario el cuerpo estará destruyendo más tejido del que
puede regenerar dando lugar a procesos de desnutrición. Por eso es importante
un buen aporte proteico. Los aminoácidos provenientes de la dieta se juntan en
sangre con los de la degradación proteica endógena y aquellos otros que son
producidos en el hígado. Volviendo un paso atrás recordemos que hay
aminoácidos esenciales y no esenciales, estos primeros no pueden ser
sintetizados por el organismo de modo que necesitamos aportarlos a través de
ingesta proteica, en cambio, los segundos se pueden producir a partir de otros
aminoácidos en el hígado mediante el proceso de transaminación que
comentaremos a continuación.

Estas tres fuentes de aminoácidos generan un fondo común llamado “pool

de aminoácidos” que van ser utilizados para los diferentes procesos: Síntesis de
Proteínas, síntesis de compuestos no proteicos, desaminación y excreción.

La transaminación es un proceso metabólico producido en el hígado donde a

partir de un AA1 (aminoácido 1) y un Cetoácido se obtiene un AA2(aminoácido 2)
y cetoácido. Estas reacciones son catalizadas por las enzimas hepáticas entre las
cuales destacan por su importancia la ALT (alanina transferasa) y AST (aspartato
transferasa).

Aminoácido (1) + α-cetoácido (1) > α-cetoácido (2) + Glutamato

La Desaminación: Una vez se ha realizado el proceso de transaminación como

veíamos anteriormente tenemos glutamato. El grupo amino de este aminoácido
puede ser ahora separado por un proceso conocido como desaminación oxidativa.

11
Glutamato + H20 + NAD ——–> α-cetoglutarato + NH3 +NADH, toda esta reacción
es catalizada por la enzima Glutamato hidrogenasa.

Como vemos en este proceso de desaminación se produce α-cetoglutarato y

además NH3 (amoniaco), una sustancia sumamente toxica para nuestro
organismo. El NH3 va a degradarse a urea a través del ciclo de la urea, una
sustancia menos toxica que si puede viajar a través de la sangre para finalmente
se excretada por los riñones.

El α-cetoglutarato producido en la desaminación va a introducirse en el ciclo

de Krebs, una de las rutas metabólicas más importantes encargadas en la
respiración celular. Se obtiene energía oxidando Acetil Coa en forma de ATP.

Síntesis de proteínas: El organismo y sus células están en continua renovación

para que esta renovación se produzca, se necesitan sintetizar nuevas proteínas
que recordemos, son cadenas polipeptídicas (varios aminoácidos), de tal manera
que estos aminoácidos que circulan por el torrente sanguíneo (no hay reservas o
lugares de almacenamiento para aminoácidos) se unirán a dichas cadenas en su
labor de creación de nuevas proteínas funcionales.

Ahora que sabemos los diferentes usos de los AAs vamos a centrarnos en los
procesos para los que los va a usar el cuerpo en función del estado en que se
encuentre.

Estado 1: Cuando tenemos un exceso de AAs en sangre y energía se va a

producir la síntesis de lípidos ya que el cuerpo tiene cubiertas todas las
necesidades.

Estado 2: Tenemos exceso de AAs pero necesita energía el cuerpo. Se va a

producir la fosforilación oxidativa de acetil Coa en el ciclo de Krebs para obtener
CO2 y ATP (la energía que utilizan nuestras células).

Estado 3: Estado de ayuno, donde los AAs utilizados provienen del

catabolismo de proteínas. Si tenemos AAs suficientes, el cuerpo los va a utilizar
del Pool sanguíneo, pero si no hay suficiente aporte a través de la dieta, el cuerpo
va a comenzar a degradar proteínas endógenas (catabolismo) para mantener las
12
funciones. Las cadenas carbonatadas de los AAs van a ser destinadas para la
Glucogénesis (síntesis de glucógeno) y cetogénesis (producción de cuerpos
cetónicos).

Degradación de Aminoácidos: Transaminación, desaminación y

descarboxilación.

La degradación de los aminoácidos en el organismo es necesaria porque los

aminoácidos son la fuente principal de nitrógeno para la síntesis de nuevas
proteínas en el cuerpo. Además, ayuda a eliminar los desechos nitrogenados del
cuerpo, como la urea, que se excreta en la orina. Existen tres mecanismos para la
eliminación del grupo amino de los aminoácidos:

 Transaminación: Es lo que ocurre en la mayoría de los aminoácidos una

vez que llegan al hígado, donde ocurre la eliminación de los grupos amino,
catalizada por enzimas que se conocen como aminotransferasas o
transaminasas.

En las reacciones de transaminación, el grupo amino se transfiere al átomo de

carbono o del α-cetoglutarato, dejando el α-cetoácido correspondiente al
aminoácido. En estas reacciones no se produce una desaminación total, porque el
α-cetoglutarato se amina a la vez que se desamina el aminoácido. El efecto de la
transaminación es recoger los grupos amino de muchos aminoácidos diferentes en
forma de l-glutamato. El glutamato funciona luego como dador de grupos amino
para rutas biosintéticas o para rutas de excreción que conducen a la eliminación
de productos nitrogenados de desecho.

Las aminotransferasas utilizan fosfato de piridoxal (PLP), un cofactor derivado

de la vitamina B6 (piridoxina), como componente fundamental de su mecanismo
catalítico; entonces la piridoxamina funciona como un transportador intermedio de
grupos amino en el sitio activo de las aminotransferasas. De tal manera que, sufre
transformaciones reversibles en su forma aldehído, el piridoxal fosfato y puede
aceptar un grupo amino, mientras su forma aminada, piridoxamina fosfato, que
puede ceder su grupo amino a un α-cetoácido.

13
 Proceso de Transaminación. Implica un aminoácido donante (R 1) y un α-cetoácido receptor
(R2). Los productos son un α-cetoácido derivado del esqueleto carbonado de R 1 y un
aminoácido del esqueleto carbonado de R2.

 Desaminación: Es un proceso bioquímico en el cual se remueve el grupo

amino (-NH2) de los aminoácidos, dejando como resultado un compuesto
llamado cetona o aldehído, dependiendo del tipo de aminoácido.

En el hígado, los aminoácidos se recogen en forma del grupo amino de

moléculas de l-glutamato. Luego, estos grupos amino se eliminan del glutamato
para prepararlos para la excreción. En los hepatocitos, el glutamato se transporta
del citoplasma a la mitocondria, para desprenderse de su grupo amino y es lo que
se conoce como desaminación oxidativa.

La desaminación oxidativa está catalizada por la l-glutamato deshidrogenasa.

Esta enzima puede ser activada por ADP y GDP mientras que es inhibida por
ATP, GTP y NADH. Por lo tanto, el α-cetoglutarato formado a partir de la
desaminación del glutamato puede utilizarse en el ciclo del ácido cítrico y para la
síntesis de glucosa.

14
 Proceso de diseminación oxidativa.

Por otro lado, existe una diseminación no oxidativa que ocurre en tejidos
extrahepáticos, en donde solo es posible para los hidroxiaminoácidos (serina y
treonina), mediante un mecanismo de deshidratasa y el grupo amino se elimina
directamente sin formar α-cetoglutarato ni glutamato. El producto resultante es un
α-cetoácido que puede ser utilizado como fuente de energía o convertirse en otros
compuestos metabólicos.

 Descarboxilación: En este proceso, se elimina el grupo carboxilo (-COOH)

de un aminoácido, formando una amina y un dióxido de carbono (CO2).

La enzima responsable de la descarboxilación es la descarboxilasa. Esta

reacción es muy importante puesto que es responsable por la producción de
compuestos (aminas) con efectos fisiológicos significativos en el organismo.

Proceso de descarboxilación de aminoácidos.

Proceso de eliminación o excreción de los residuos metabólicos de los

aminoácidos a través del Ciclo de la Urea

Los aminoácidos desempeñan papeles clave como precursores de

compuestos que contienen nitrógeno (como nucleótidos y neurotransmisores),
como sustratos para la síntesis de proteínas y como sustrato oxidable para la
producción (o almacenamiento) de energía. A diferencia del metabolismo de

15
carbohidratos y lípidos, debemos preocuparnos por los destinos de los restos que
contienen carbono y nitrógeno al discutir el metabolismo de los aminoácidos. En el
caso de los aminoácidos, el nitrógeno se libera como amoníaco (NH3NH3), y a pH
fisiológico la mayor parte del amoníaco está presente como un ion amonio
(NH+4NH4+). (Es importante señalar que solo el amoníaco puede atravesar las
membranas celulares). La mayor parte del amoníaco se incorpora a la urea (en el
hígado) y se excreta por el riñón, mientras que el esqueleto que contiene carbono
restante se oxida o se utiliza en otras vías anabólicas (es decir, la
gluconeogénesis).

El ciclo de la urea empieza desde el interior de las mitocondrias del hígado, si

bien tres de los pasos siguientes tienen lugar en el citosol; por lo tanto, el ciclo
abarca dos compartimientos celulares. El ciclo de la urea proviene del amoníaco
de la matriz mitocondrial, como resultado de las múltiples rutas descritas. Parte del
amoníaco también llega al hígado vía vena porta a partir del intestino en donde se
produce por oxidación bacteriana de aminoácidos. Cualquiera sea su origen, el
NH4 generado en las mitocondrias hepáticas se utiliza únicamente e
inmediatamente junto con el CO2 (en forma de HCO3-) producido por la respiración
mitocondrial, generando carbamoil fosfato en la matriz. Esta reacción dependiente
de ATP es catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I, la enzima reguladora. La
forma mitocondrial de la enzima es distinta de la forma citosólica (II), cumple una
función diferente en la síntesis de pirimidinas. El carbamoil fosfato, que puede ser
considerado como un donador activado del grupo carbamilo, entra ahora en el
ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos enzimáticos. En primer lugar, el
carbamoil fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y
libera Pi y tiene lugar a través de un intermedio citrulil-AMP'. La ornitina
desempeña pues un papel similar al del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico,
aceptando material en cada vuelta del ciclo. La reacción está catalizada por la
ornitina transcarbamilasa, y la citrulina formada pasa de la mitocondria al citosol.

El segundo grupo amino, se introduce a partir del aspartato (generado en la

mitocondria por transaminación y transportado al citosol) mediante una reacción
de condensación entre el grupo amino del aspartato y el grupo ureido (carbonilo)
16
de la citrulina, que forma argininosuccinato. Este tipo de reacción citosólica,
catalizada por la argininosuccinato sintetasa, requiere ATP. A continuación, se
corta reversiblemente el argininosuccinato por la argininosuccinato liasa, para
formar arginina libre y fumarato, que entra en la mitocondria y se une a la reserva
de intermedios del ciclo del ácido cítrico. En la última reacción del ciclo de la urea,
la enzima citosólica arginasa corta la arginina dando urea y ornitina. La ornitina es
transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.

Las enzimas de muchas rutas metabólicas están agrupadas. El producto de

una enzima se canaliza directamente al siguiente enzima de la vía. En el ciclo de
la urea, los enzimas mitocondriales y citosólicos parecen estar agrupados de esta
forma. La citrulina transportada al exterior de la mitocondria no se diluye en la
reserva general de metabolitos del citosol sino que pasa directamente al centro
activo de la argininosuccinato sintetasa. Esta canalización entre enzimas continúa
para el argininosuccinato, arginina y ornitina. Sólo se libera la urea a la reserva
general de metabolitos del citosol.

REACCIONES DEL CICLO DE LA UREA

Paso Catalizad Localizació

Reactantes Productos
s o por n

carbamoil
1 2ATP + HCO3− + NH3+ fosfato + CPS1 mitocondria
2ADP + Pi

carbamoil fosfato
2 citrulina + Pi OTC mitocondria
+ ornitina

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 citrulina + aspartato + AT argininosuccinat
3 ASS citosol
P o + AMP + PPi

4 argininosuccinato Arg + fumarato ASL citosol

5 Arg + H2O ornitina + urea ARG1 citosol

Síntesis proteica en el organismo tanto en el estado de post-absorción

El ayuno es la situación metabólica existente por la mañana después de

una noche sin comer. Ante la falta de ingreso de nutrientes, el organismo pone en
marcha unos mecanismos conducentes a la producción de sustratos energéticos
que aseguren el metabolismo cerebral y otros órganos vitales, y disminuye
simultáneamente el consumo periférico, con el objetivo teleológico de la
supervivencia. Si el ayuno se prolonga en el tiempo, los procesos metabólicos van
cambiando en sus características cualitativas y cuantitativas, de manera que se
modifican los productos energéticos consumidos (glucosa, ácidos grasos libres y
cuerpos cetónicos), disminuye globalmente su oxidación y tras la depleción inicial
de glucógeno hepático y muscular y el catabolismo proteínico, la fuente principal
de glucosa es el hígado mediante la gluconeogénesis. Los sustratos provienen
inicialmente del catabolismo proteínico y la lipólisis, pero más adelante la
destrucción proteínica se ralentiza, maximizándose la lipólisis. En los últimos años
se han producido avances en el conocimiento de los mecanismos implicados. Así,
se conoce mejor el umbral de glucemia necesario para comenzar la cascada de
eventos. Pero, sobre todo, el descubrimiento de la leptina, la implicación del
neuropéptido Y, los amplios y diversos cambios hormonales, así como sus
repercusiones sobre variados aspectos del metabolismo, están ayudando a
comprender los mecanismos íntimos del ayuno.

Fase de ayuno

18
 Es un periodo que sucede entre 4 y 12 horas después de una comida o
después de la ingesta de un alimento energético, y se le denomina también
periodo postabsortivo. Como se explicó anteriormente, las células requieren de
energía constantemente durante el día y la noche, por lo que si no hay ingesta
calórica la homeostasis se logra con la activación de rutas metabólicas y el uso de
reservas energéticas

Entonces ¿qué sucede con el organismo después de 4 horas de no ingerir

alimentos calóricos, es decir después de la etapa posprandial?

El metabolismo nunca se detiene, las células siempre están en un

constante recambio de energía, macro nutrimentos y de nutrimentos inorgánicos,
hay órganos y sistemas como el cerebro y el sistema nervioso que diariamente
necesitan de un aporte de 170 g de glucosa, pero si la persona por cualquier
motivo no ha comido durante un día, de todas maneras ese aporte deberá ser
cubierto mediante la activación de otras rutas, es decir las células deben ser
nutridas todo el tiempo, de lo contrario se presentan problemas y manifestaciones
clínicas propias de enfermedades por deficiencia. Durante el ayuno, la primera
reacción del organismo es la de obtener energía mediante la glucogenólisis, ya
que la reserva de glucógeno tanto hepático como muscular representa una
cantidad suficiente para periodos interdigestivos cortos. Cuando se activa la
glucogenólisis comienza la degradación del glucógeno hepático en donde se
puede obtener hasta 75 gramos de glucógeno, el tejido muscular tiene otra
reserva de glucógeno que representa aproximadamente 150 gramos, pero el
inconveniente es que no puede utilizarse inmediatamente ya que en el músculo
estriado no está presente la enzima glucosa-6-fosfatasa la cual es necesaria para
que la glucosa se encuentre de manera libre y pueda ser metabolizada. Por lo que
se activa la ruta del gluconeogénesis en donde el lactato producido por el músculo
a partir de su reserva de glucógeno ingresa al hígado para sintetizar glucosa
activando el ciclo de Cori (fig. 3), a partir de aquí, queda disponible para su uso en
los tejidos periféricos. Otros sustratos gluconeogénicos son algunosaminoácidos
como la alanina y glutamina, además del glicerol que se utilizan en el hígado y en

19
menor grado a nivel renal. Para la activación de la ruta de la glucogenólisis y
gluconeogénesis, hay un estímulo que influye directamente ahorrando energía y
disminuyendo el metabolismo cuando los requerimientos de requerimientos de
glucosa no se satisfacen: la disminución de la glucemia (glucosa en sangre).
Cuando los tejidos dependientes de glucosa no se satisfacen ocurre esta
reducción de glucemia (hipoglucemia) que ocurre aproximadamente antes de las
15 horas de ayuno. Los depósitos de glucógeno solo duran entre 12 y 24 horas.
Cuando la glucemia disminuye por consiguiente la insulina se secreta en menor
cantidad y las hormonas contrareguladoras (glucagon, cortisol, hormona del
crecimiento y catecolaminas) se activan. Esto con el fin de que se activen
intensivamente las vías del gluconeogénesis y glucogenólisis. El glucagon es la
hormona contrarreguladora que se activa inicialmente, las demás se activan
solamente cuando la hipoglucemia es severa. Si el ayuno persiste, la ruta
siguiente es la hidrólisis de los depósitos de triacilglicerol que libera ácidos grasos
entre ellos el glicerol, el cual entra a la ruta del gluconeogénesis, igual que el
lactato y algunos aminoácidos.

20
Estado de inanición

Esta fase se divide en dos etapas: la precoz o temprana y la etapa tardía.

Etapa temprana La gluconeogénesis a partir del lactato no es suficiente para
conservar la homeostasis si aún el organismo se encuentra en ayuno; es por esto
que la gluconeogénesis se activa, comenzando con la proteólisis, la cual también
se ve regulada por hormonas; la noradrenalina y el cortisol activan esta vía de la
proteólisis liberando principalmente alanina y glutamina. Las necesidades diarias
de energía en un humano de 70 kg en ayuno y reposo se satisfacen con la
movilización de 150 g de triglicéridos del tejido adiposo en la forma de ácidos
grasos libres. Éste se ve estimulado por la reducción de la insulinemia y el
aumento absoluto o relativo de las concentraciones de glucagón y otras hormonas
contrarreguladoras (Ruy-Diaz, Barragán & Gutiérrez, 2013). Con la producción de
glucosa a partir de aminoácidos se degradan aproximadamente 75 gramos de
proteínas produciendo una proteólisis, esto ayuda a activar la disminución de la
insulina y a su vez el cortisol aumenta. Esto ocurre los primeros dos a cuatro días
de ayuno. Debido a la proteólisis muscular, hay una elevación de aminoácidos en
la sangre que sirven para que por medio del gluconeogénesis se produzca
glucosa. En esta fase los aminoácidos se convierten en la mayor fuente de
energía. Además de los aminoácidos, el glicerol que proviene del hidrólisis del
tejido adiposo participa como sustrato gluconeogénico para producir glucosa. En
esta etapa, la glucosa producida se va directamente hacia el encéfalo. Mientras
que los ácidos grasos liberados en la hidrólisis se unen para formar cuerpos
cetónicos (cetoglutarato, acetato y dihidroxibutirato) los cuales se utilizan en los
tejidos periféricos y el mismo encéfalo para obtener energía. Etapa tardía Esta
etapa es cuando el organismo se encuentra completamente sin ingerir ningún
alimento calórico por al menos 16 días y hasta el fallecimiento. En esta etapa ya
hay manifestaciones clínicas notorias. En esta fase, la proteólisis disminuye su
velocidad de acción, ya que el cerebro y el tejido nervioso se adaptan a utilizar
cuerpos cetónicos en vez de los productos originados en la gluconeogénesis.

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 Durante el ayuno prolongado las grasas se convierten en la principal fuente
de energía (90% de las calorías del gasto energético basal). Este cambio en el
sustrato principal de energía se hace necesario para que muchos tejidos puedan
seguir funcionando, sin embargo, las manifestaciones clínicas se hacen presentes
entre ellas, el deterioro y la pérdida de importantes funciones corporales, así como
la disminución en la temperatura corporal, gasto cardiaco, la actividad del sistema
nervioso y del metabolismo en sí. Lo que el organismo trata de realizar es
sobrevivir con lo poco que tiene para conservar por los menos las funciones
vitales, esto hace que los seres humanos puedan sobrevivir durante periodos
amplios de ayuno. Cuando el ayuno continúa y se pierde un 30 o 40% es muy
difícil que el organismo aun continúe con vida. En la siguiente tabla se resumen
las etapas del ayuno, las hormonas participantes y los sustratos de donde se
obtiene energía por cada fase. La síntesis de proteínas después de una comida es
un proceso importante que permite al cuerpo reparar y construir nuevos tejidos.
Aquí te proporciono una descripción general de este proceso:

 Ingesta de proteínas: Cuando consumes alimentos ricos en proteínas, tu

cuerpo descompone las proteínas en aminoácidos durante la digestión.
 Absorción de aminoácidos: Los aminoácidos son absorbidos por el
intestino delgado y luego son liberados en el torrente sanguíneo.
 Transporte a las células: Los aminoácidos en la sangre son transportados
a las células que necesitan proteínas para funciones específicas.
 Síntesis de proteínas: Dentro de las células, los aminoácidos se
ensamblan en nuevas proteínas según las instrucciones del ADN de la
célula. Este proceso se conoce como síntesis de proteínas y ocurre en los
ribosomas de la célula.
 Uso de proteínas: Las nuevas proteínas pueden ser utilizadas para una
variedad de funciones, incluyendo la reparación y construcción de tejidos, la
producción de enzimas y hormonas, y el soporte del sistema inmunológico.

Es importante tener en cuenta que este es un proceso muy simplificado y que

cada paso involucra muchas otras moléculas y reacciones bioquímicas.

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 Conclusión

 Las proteínas se hallan constituidas por una o varias cadenas

polipeptídicas, cada una de las cuales posee muchos restos aminoácidos
unidos entre sí covalentemente con enlaces peptídicos.
 sus pesos moleculares varían desde alrededor de 5000 hasta 1000000 ó
más. todas sus proteínas, independientemente de la función que
desempeñan o de la especie de origen, están constituidas por un conjunto
básico de 20 aminoácidos, ordenados en diversas secuencias especificas.
 Las proteínas simples producen por hidrólisis solamente α aminoácidos, en
tanto que las proteínas conjugadas contienen un metal o un grupo
prostético orgánico.
 Las proteínas se clasifican de acuerdo con su formación tridimensional.
Las proteínas fibrosas aparecen en forma de cilindros o de láminas;
poseen cadenas peptídicos paralelas y relativamente extendidas. Son
insolubles y actúan como elementos estructurales. Las proteínas globulares
poseen cadenas polipeptídicas con plegamiento compacto y su forma es
esférica o globular y desempeñan funciones dinámicas.
 Las proteínas desempeñan gran diversidad de funciones: actúan como
catalizadores, como elementos estructurales, en los sistemas contráctiles,
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 como reserva de elementos nutritivos y como vehículos de transporte, y
también actúan como hormonas y como elementos de protección.

Referencias bibliográficas

David L. Nelson & Michael M. Cox. (2018). Lehninger. Principios de Bioquímica.

7º ed. Editorial: Omega.

McKee, Araiza M. & Hurtado A. Bioquímica: Las Bases Moleculares De La Vida.

5º.ed. México D.F.: Mc Graw-Hill, 2014

Potential nutrition( 2022) digestión, absorción y metabolismo de las proteínas.

Documento en línea disponible en: https://potentialnutrition.com/digestion-
absorcion-y-metabolismo-de-las-proteinas/

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